CUESTIONARIO DE PROTEINAS ENZIMAS 1.- Sobre las protenas diga: a) Cual es la frmula general de un Aminocido.

. b) Qu tipo de ismero forma parte de las protenas A !u se debe esta isomera c) "or !u a p# cido $%&.: '.() un aminocido neutro tiene carga positi)a d) Qu entiendes por punto isoelctrico de un aminocido * de una protena '.- %s!uemati+a la formacin del enlace peptdico. Qu caractersticas resaltaras en este enlace (.- Clasificacin de las protenas: a) Cmo definiras a la estructura primaria de una protena Qu enlace la mantiene b) ,escriba estructura secundaria Qu tipos de estructuras secundarias conoces c) ,escriba estructura terciaria - cuaternaria ..- Cmo definira a una protena con&ugada Cul es su grupo prosttico /.- %numera e&emplos de protenas con diferentes funciones 0.- Qu factores determinan la solubilidad de una protena 1.- %n !u consiste la desnaturali+acin en+imtica 2.- Qu diferencias estableceras entre protenas simples - compuestas $con&ugadas) 3.- * entre las protenas filamentosas - las globulares 14.- Cul es la composicin !umica de las en+imas 1'.- Qu funcin desempe5an 1(.- Qu son los cofactores desempe5an * el grupo prosttico - los coen+imas Qu funcin

1..- Qu nombre recibe el componente protenico de los 6oloen+imas 1/.- Cmo act7a una en+ima en una reaccin Altera la constante de e!uilibrio Se gasta en la reaccin 10.- Qu se entiende por %nerga de acti)acin 11.- Qu entiendes por especificidad de actuacin en+imtica 12.- Qu es el centro acti)o de una en+ima 13.- Qu funcin reali+an los aminocidos de unin '4.- %s importante la estructura tridimensional de la en+ima en su funcin cataltica

'1.- Cmo puede e8plicarse la )elocidad !ue alcan+an las reacciones catali+adas por en+imas ''.- Cmo )ara la )elocidad de una reaccin con el aumento de la concentracin de sustrato $a concentracin en+imtica constante) '(.- Cmo se e8plica !ue en un momento dado la )elocidad de la reaccin se estabilice $)elocidad m8ima) '..- Que9 relacin guarda la :m con la afinidad de un en+ima por su sustrato '/.- Qu significa !ue las en+imas son termolbiles '0.- Qu son los isoen+imas * las en+imas alostricas '1.- Qu importancia biolgica tiene el proceso de in6ibicin en+imtica '2.- ,iferencia la in6ibicin irre)ersible de la re)ersible. '3.- ,iferencia la in6ibicin competiti)a de la no competiti)a.

1.- Sobre las protenas d !a"

a) Cual es la frmula general de un Aminocido.

%s una molcula orgnica con un grupo amino $-;#') - un grupo carbo8lico $-

C<<#= cido). >os aminocidos ms frecuentes - de ma-or inters son a!uellos !ue forman parte de las protenas. ,os aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin !ue libera agua formando un enlace peptdico. %stos dos ?residuos? aminoacdicos forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido - as@ sucesi)amente@ para formar un polipptido. b) AQu tipo de ismero forma parte de las protenas >os aminocidos tienen la estructura de la imagen anterior@ e8cepto la glicina@ donde el B es un #@ todos los dems aminocidos son !uirales= es decir@ contienen en su estructura un C #$ ral o asimtrico $CC)@ !ue es a!ul unido a . restos distintos@ como el C central. %sos compuestos presentan isomera espacial configuracional@ - se presentan como un par de enantimeros. >os enantimeros es cuando dos estructuras son imgenes especulares no superponibles@ es decir@ como la original - su refle&o en un espe&o@ %o&o por e'e&plo( la alanina c) "or !u a p# cido $%&.: '.() un aminocido neutro tiene carga positi)a

>os aminocidos a p# ba&o $cido) se encuentran ma-oritariamente en su forma catinica $con carga positi)a). A un p# ms cido@ los aminocidos tendrn carga neta positi)a@ pues los #D del medio son captados por el grupo carbo8ilo ioni+ado@ neutrali+ando ste - !uedando 7nicamente la carga del grupo amino. d) Qu entiendes por punto isoelctrico de un aminocido * de una protena Se llama p) soel*%tr %o o p$nto soel*%tr %o al p# en el !ue la concentracin de EFitterin es m8ima $el aminocido no presenta carga neta@ mientras !ue las de protenas pueden ser positi)as o negati)as). El p$nto soel*%tr %o de $n a& no+% do @ es el "# en el cual el aminocido no tiene carga neta $estado de Gon bipolar si el radical no tiene carga) - no migra en un campo elctrico. C$ando el p) es ba'o@ los grupos ioni+ables estn protonados@ - la carga neta de la protena es de signo pos t ,o. C$ando el p) es alto@ los grupos ioni+ables estn desprotonados@ - la carga neta es de signo ne!at ,o. %ntre ambas +onas@ 6abr un p# en el cual la carga neta de la protena es nula. %s el p# isoelctrico o p$nto soel*%tr %o@ - es caracterstico de cada protena. A )alores de p# por deba&o del p# isoelctrico la carga neta de la protena es positi)a@ - a )alores de p# por encima del p# isoelctrico@ la carga neta de la protena es negati)a. >a ma-ora de las protenas intracelulares tienen carga negati)a@ -a !ue su p# isoelctrico es menor !ue el p# fisiolgico $!ue est pr8imo a 1). Se llaman protenas +% das a a!uellas !ue tienen un punto isoelctrico ba&o $como la pepsina)@ - protenas b+s %as a las !ue tienen un punto isoelctrico alto $como las 6istonas).

-.- Es#$e&at .a la /or&a% 0n del enla%e peptd %o. 1$* %ara%terst %as resaltaras en este enla%e2 %s un enlace amida !ue se establece entre dos aminocidos. Hambin se podra decir !ue es enlace entre el grupo amino $I;#') de un aminocido - el grupo carbo8ilo $IC<<#) de otro aminocido. >os pptidos - las protenas estn formados por la unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. %l enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua - la formacin de un enlace co)alente C<-;#. %s@ en realidad@ un enlace amida sustituido.

Cara%terst %as" %l enlace peptdico es plano - por tanto no e8iste rotacin alrededor del enlace. %l enlace peptdico posee un carcter de doble enlace@ lo !ue significa !ue es mas corto !ue un enlace sencillo -@ por tanto@ es rgido - plano %sta caracterstica pre)iene la libre rotacin alrededor del enlace entre el carbono carbonlico - el ;itrgeno del enlace peptdico. Aun as@ los enlaces entre los carbonos - los aminos - carbo8ilo@ pueden rotar libremente= su 7nica limitacin est dada por el tama5o del grupo B. %s precisamente esta capacidad de rotacin la !ue le permite a las protenas adoptar una inmensa gama de configuraciones. >os enlaces peptdicos generalmente se encuentran en posicin trans en lugar de cis esto se debe en gran parte a la interferencia estrica $de tama5o) de los grupos B cuando se encuentran en posicin cis.

3.- Clas / %a% 0n de las protenas: a) Cmo definiras a la estructura primaria de una protena Qu enlace la mantiene >a estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos@ es decir@ la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace co)alente@ el enlace

peptdico. >os aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus caractersticas mas importante la coplanaridad de los radicales constitu-entes del enlace. b) ,escriba estructura secundaria Qu tipos de estructuras secundarias conoces >a estructura secundaria de las protenas es el plegamiento !ue la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de 6idrgeno entre los tomos !ue forman el enlace peptdico@ es decir@ un tipo de enlace no co)alente. El n ,el se%$ndar o de or!an .a% 0n de las protenas n%l$4e a las s !$ entes estr$%t$ras" Al/a-5*l %e 6eta-la& na o estr$%t$ra en 5o'a beta ple!ada "aralela Antiparalela 7 ros beta( ,$eltas 6eta o ,$eltas n,ersas.

Al/a 5*l %e

%s el segundo ni)el de organi+acin proteica en el cual el es!ueleto peptdico esta enrollado@ como una estructura en espiral@ alrededor de un e&e imaginario $organi+acin 6elicoidal de la cadena peptidica). Cara%terst %as estr$%t$rales de la al/a-5*l %e : - #a- (.0 amino cidos en cada )uelta de la 6lice. - Hodos los enlaces peptidicos son planares - trans. - >os grupos ;-# de todos los enlaces peptidicos apuntan en la misma direccin@ la cual es apro8imadamente paralela al e&e de la 6lice - >os grupos CJ< de todos los enlaces peptidicos apuntan en la direccin opuesta a la de los grupos ;#@ tambin casi paralela al e&e de la 6lice. - %l grupo CJ< de cada enlace peptdico esta unido por enlace de 6idrogeno al grupo ;-# del enlace peptdico !ue se encuentra separado de el por cuatro amino cidos K-Hodos los grupos B se encuentran dispuestos 6acia afuera de la 6lice.

)ola ple!ada 6eta 8beta la& na9

Esta estructura secundaria se define como el ni)el secundario de organi+acin de las protenas en el cual el es!ueleto de la cadena peptdico $Leta 6ebras) se e8tiende en un arreglo en +ig+ag similar a una serie de pliegues@ con los enlaces peptidicos organi+ados en planos de inclinacin alterna $alternando planos descendentes - planos ascendentes). >a 6ola plegada beta puede formarse entre dos cadenas peptidicas o entre diferentes segmentos de una misma cadena peptidica. Cara%terst %as de la )o'a ple!ada 8beta-la& na9" 1. I cada enlace peptdico es planar - tiene configuracin trans. '.- >os grupos CJ< - ;-# de los enlaces peptidicos de cadenas ad-acentes $o de segmentos ad-acentes de una misma cadena) estn en el mismo plano apuntando uno 6acia el otro@ de tal forma !ue se 6ace posible el enlace de 6idrogeno entre ellos.

(.- >os puentes de 6idrogeno son mas o menos perpendiculares al e&e principal de la estructura en 6o&a plegada. (.- Hodos los grupos B en cada una de las cadenas alternan@ primero arriba del e&e de la lmina@ despus aba&o del mismo@ - as sucesi)amente.

)a4 dos %lases de estr$%t$ra beta en 5o'a ple!ada: Antiparalela: se forma cuando las dos cadenas polipeptdicas corren en direccin opuesta $una corre del grupo amino al carbo8ilo - la otra del carbo8ilo al amino). "aralela: Si las cadenas polipeptdicas ad-acentes corren en la misma direccin

6eta ! ro( ! ro n,erso( ,$eltas n,ersas o beta-,$eltas

%ste es el ni)el secundario de la organi+acin proteica !ue permite el cambio de direccin de la cadena peptdico@ necesario para !ue la protena adopte una estructura mas compacta.

c) A,escriba estructura terciaria - cuaternaria

Estr$%t$ra ter% ar a >a estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. %n definiti)a@ es la estructura primaria la !ue determina cul ser la secundaria - por tanto la terciaria. %sta conformacin globular facilita la sol$b l dad en a!$a - as reali+ar funciones de transporte( en. &+t %as( 5or&onales@ etc. >a estructura terciaria se reali+a de manera !ue los aminocidos apolares se sit7an 6acia el interior - los polares 6acia el e8terior en medios acuosos. %sto pro)oca una estabili+acin por interacciones 6idrofbicas@ de fuer+as de )an der Maals - de puentes disulfuro $co)alentes@ entre aminocidos de cistena con)enientemente orientados) - mediante enlaces inicos. Estr$%t$ra %$aternar a %sta estructura informa de la unin@ mediante enlaces dbiles $no co)alentes) de )arias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria@ para formar un comple&o proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de prot0&ero. >a estructura cuaternaria deri)a de la con&uncin de )arias cadenas peptdicas !ue@ asociadas@ conforman un ente@ un multmero@ !ue posee propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. ,ic6as subunidades se asocian entre s mediante interacciones no co)alentes@ como pueden ser puentes de 6idrgeno@ interacciones 6idrofbicas o puentes salinos. "ara el caso de una protena constituida por dos monmeros@ un dmero@ ste puede ser un 6omodmero@ si los monmeros constitu-entes son iguales@ o un 6eterodmero@ si no lo son.

:.- ;C0&o de/ n ra a $na protena %on'$!ada2 C$+l es s$ !r$po prost*t %o2 >as protenas con&ugadas@ tambin conocidas como N#oloen+imasO@ se encuentran constituidas por dos partes: una de naturale+a proteica llamada NApoen+imaO - uno de naturale+a no proteica denominada NCofactorO@ !ue es fundamental para la accin de las 6oloen+imas. E'e&plo de las protenas %on'$!adas son las N<%leo Protenas

Pientras !ue su grupo prosttico estn conformado por su naturale+a no proteica $6oloen+imas)@ denominadas NcofactoresO@ los cuales pueden ser de origen inorgnico@ como los iones metlicos PQD' - EnD'@ o de naturale+a orgnica no proteica deri)adas de las )itaminas conocidos como Ncoen+imasO@ como por e&emplo tenemos la RA, $fla)ina adenina dinucletido) una coen+ima deri)ada de lo ribofla)ina o Sitamina L'@ tambin tenemos la tiamina@ la pirido8ina la nicotinamida. =.- En$&era e'e&plos de protenas %on d /erentes /$n% ones >$n% 0n en. &+t %a" >as protenas con funcin en+imtica son las ms numerosas - especiali+adas. Act7an como biocatali+adores de las reacciones !umicas del metabolismo celular.

>$n% 0n 5or&onal"

Algunas 6ormonas son de naturale+a proteica@ como la insulina - el glucagn $!ue regulan los ni)eles de glucosa en sangre)@ o las 6ormonas segregadas por la 6ipfisis@ como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica $!ue regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina $!ue regula el metabolismo del calcio).

>$n% 0n re!$ladora"

Algunas protenas regulan la e8presin de ciertos genes - otras regulan la di)isin celular $como la ciclina).

>$n% 0n de/ens ,a"

>as inmunoglobulinas act7an como anticuerpos frente a posibles antgenos. >a trombina - el fibringeno contribu-en a la formacin de cogulos sanguneos para e)itar 6emorragias. >as mucinas tienen efecto germicida - protegen a las mucosas. Algunas to8inas bacterianas@ como la del botulismo@ o )enenos de serpientes@ son protenas fabricadas con funciones defensi)as.

>$n% 0n de transporte"

>a 6emoglobina transporta o8geno en la sangre de los )ertebrados. >a 6emocianina transporta o8geno en la sangre de los in)ertebrados. >a mioglobina transporta o8geno en los m7sculos. >as lipoprotenas transportan lpidos por la sangre. >os citocromos transportan electrones.

>$n% 0n %ontr+%t l

>a actino - la miosina constitu-en las mi fibrillas responsables de la contraccin muscular. >a dineina est relacionada con el mo)imiento de cilios flagelos.

>$n% 0n de reser,a

>a o)oalb7mina de la clara de 6ue)o@ la gliadina del grano de trigo - la 6ordena de la cebada@ constitu-en la reser)a de aminocidos para el desarrollo del embrin. >a lactoalb7mina de la lec6e.

?.- 1$* /a%tores deter& nan la sol$b l dad de $na protena2

>as protenas globulares son solubles en agua@ debido a !ue sus radicales polares o 6idrfilos se sit7an 6acia el e8terior@ formando puentes de 6idrgeno con el agua@ constitu-endo una capa de sol)atacin. %sta solubilidad )ara dependiendo del tama5o@ de la forma@ de la disposicin de los radicales - del p#.

@a sol$b l dad de las protenas es la resultante de dos fuer+as !ue se oponen@ la atraccin de molculas de sol)ente por las molculas de protenas promue)e su mantencin en solucin@ en cambio la traccin de molculas de protenas entre s tiende a e)itar su disolucin@ es decir las protenas tienden a ser solubles cuando tienen una carga neta $ a )alores de p# por encima o por deba&o de sus puntos isoelctricos. %n cambio si se me+clan macromolculas cargadas positi)a - negati)amente@ la atraccin electrosttica 6ace !ue tiendan a asociarse unas con otras. %l estudio de los factores !ue afectan la solubilidad de las protenas@ 6a permitido idear gran cantidad de mtodos para precipitar estas sustancias de sus soluciones. %stos mtodos tienen su principal aplicacin en la desproteini+acin de los di)ersos fluidos biolgicos $sangre@ orina@ li!uido cefalora!udeo@ etc.) en los cuales se 6ace necesaria su interferencia en la determinacin de otras sustancias presentes en estos medios. >as protenas son precipitadas de sus soluciones por ciertos cidos tales como En DDD@ #g DD@ Re DD@ CuDD - "b DD. %n general se aplica esta precipitacin para los precipitantes pacidos a tra)s de la formacin catinica de las molculas de protena.

A.- En #$* %ons ste la desnat$ral .a% 0n en. &+t %a2 Quiere decir !ue una en+ima@ !ue es una protena@ puede perder su estructura cuaternaria@ terciaria o secundaria. >a desnat$ral .a% 0n no desintegra la estructura primaria de las protenas $cadenas de aminocidos) - esta puede ocurrir por someter a la en+ima a altas temperaturas o ponerla en contacto con ciertas sustancias. %ste proceso no es eso nada ms !ue la ruptura de los puentes de 6idrgeno por calor@ lcali o di)ersos compuestos !umicos@ !ue produce la separacin fsica de las dos 6ebras del ,;A .>a desnat$ral .a% 0n por calor es total a los 34TC - por lcali a p#s superiores a 11@(. %n ambas casos el proceso es re)ersible@ - al desaparecer el agente desnaturali+ante se produce la renaturali+acin de la molcula@ esto es@ la re-ad!uisicin de la estructura 6elicoidal perdida. En otras palabras@ consiste en la prdida de la estructura terciaria@ por romperse los puentes !ue forman dic6a estructura. Hodas las protenas desnaturali+adas tienen la misma conformacin@ mu- abierta - con una interaccin m8ima con el disol)ente@ por lo !ue una protena soluble en agua cuando se desnaturali+a se 6ace insoluble en agua - precipita. >a desnaturali+acin se puede producir por cambios de temperatura@ $ 6ue)o cocido o frito )@ )ariaciones del p#. %n algunos casos@ si las condiciones se restablecen@ una protena desnaturali+ada puede )ol)er a su anterior plegamiento o conformacin@ proceso !ue se denomina renaturali+acin.

B.- 1$* d /eren% as estable%eras entre protenas s &ples 4 %o&p$estas 8%on'$!adas92

Protenas S &ples
Son a!uellas !ue@ por 6idrlisis@ producen solamente aminocidos.

Protenas Co&p$estas
%sta constituido por secuencia de cadenas de aminocidos mas otros grupos !umicos. %stas protenas contienen adems de su cadena polipeptdica un componente !ue no es un aminocido@ denominado grupo prosttico. Son tambin conocidas como N6eteroproteinasO

Son tambin conocidas como N6oloproteinasO

,entro de las 6oloprotenas destacan: Prola& nas. Son las protenas +ena $ma+) la gliacina $trigo). Alb<& nas. >a o)oalb7mina $clara del 6ue)o)@ la lactalb7mina $lec6e)@ la mioalb7mina $m7sculo) - la seroalb7mina $sangre). 7lob$l nas. >a o)oglobulina $6ue)o)@ la lactoglobulina $lec6e)@ el fibringeno $sangre)@ la miosina $m7sculo)@ la legumina $legumbres) - la tuberina $patatas). 7l$tel nas. >a gliadina - la glutenina $trigo). Es%leroprotenas. %l colgeno $6ueso@ tendones@ raspas de pescado@ etc.) - la !ueratina $cabello@ u5as). Se di)iden en dos grupos seg7n como sea su conformacin. Protenas !lob$lares o es/eroprotenas: Hienen conformacin globular@ son solubles en agua o en disoluciones polares@ tienen gran acti)idad biolgica Protenas / la&entosa o es%leroprotenas: Hienen conformacin filamentosa@ son insolubles en agua - mu- resistentes a la accin de en+imas. Suelen tener funcin estructural.

,entro de las 6eteroprotenas destacan: 7l$%oprotenas. Compuestas por aminocidos gl7cidos. ,estaca la o)omucina $6ue)o). >os/oprotenas. Compuestas por aminocidos - fsforo. ,estacan la casena $lec6e) - la o)o)itelina $-ema del 6ue)o). Cro&oprotenas. Compuestas por aminocidos - un metal. ,estaca la 6emoglobina $sangre). N$%leoprotenas. Compuestas por aminocidos - cido nucleico. >os cidos nucleicos estn formados por a+7cares@ bases con nitrgeno - cido fosfrico.

Se di)iden en dos grupos en Apoen+imas Cofactores@ pero sus di)isiones dependen de la naturale+a del grupo prosttico$Cofactores) se pueden diferenciar )arios tipos: Cro&oprotenas %l grupo prosttico es una molcula comple&a coloreada debido a !ue posee dobles enlaces con&ugados@ por eso a estas protenas se las denomina tambin pigmentos Por/ rn %as: %l grupo prosttico es una metalporfirna@ !ue es una molcula formada por un anillo tetrapirrlico o porfirina en cu-o interior e8iste un catin metlico. ,entro de este grupo destacan las siguientes: -)e&o!lob na 4 & o!lob na" %n este caso a la metalporfirina se la denomina grupo 6emo lle)a como catin metlico el in Re'D@ es de color ro&o. >a 6emoglobina transporta el o8geno en la sangre de los )ertebrados - la mioglobina en los m7sculos.

No por/ rn %as: %l grupo prosttico tambin es una molcula coloreada@ tiene cationes metlicos pero no anillos pirrlicos. %ntre ellas destaca: -)e&o% an na" %s de color a+ul@ contiene Cu'D@ es el pigmento respiratorio de moluscos crustceos. %tc. %ntre los dems grupos se encuentran: 7l$%oprotenas( M$%oprotenas( @ poprotenas( >os/oprotenas N$%leoprotenas( et%

C.- D entre las protenas / la&entosas 4 las !lob$lares2 Protenas > la&entosas Protenas 7lob$lares

Hambin llamadas NfibrosasO@ poseen una "resentan una forma esfrica o de o)illo forma de 6aces lineales o de cuerda. estos son solubles en agua Suelen tener /$n% 0n estr$%t$ral( de Qran parte desempe5an /$n% ones de prote%% 0n o ambas a la )e+ - son insolubles transporte@ como la 6emoglobina contenida en agua en los glbulos ro&os >as >$n% ones RE7U@ADORAS tambin son lle)adas a cabo por las "rotenas Qlobulares. %n forma de cuerda - insolubles en el agua como@ el Col+!eno $aparece en el te&ido con&unti)o@ cartilaginoso - seo)@ la Queratinas $funcin estructural)@ la %lastinas $funcin estructural - forman parte de los tendones - )asos sanguneos)@ - las > bronas $funcin estructural - resistencia mecnica). Adoptan formas de esferas@ como la Prota& nas $asociadas al A,; de los espermato+oides de animales) @ los S stonos$A,; celular)@ Prola& nas$ ricas en prolina @ estas aparecen en semillas de )egetales)@ la 7l$ten nas @ las Alb$& nas$ %&. la seroalbumina en la sangre o la oboalbuminas en los 6uesos)@ - la 7lob$l nas$anticuerpos).

1E.- ;C$+l es la %o&pos % 0n #$& %a de las en. &as2 >as en+imas desde el punto de )ista de su composicin !umica pueden ser: N"rotenas "urasO@ cuando estn constituidas solo por aminocidos@ o N"rotenas Con&ugadasO@ constituidos por aminocidos mas@ otro otros grupos !umicos@ conocidas como N#oloen+imasO.

1-.- 1$* /$n% 0n dese&peFan2 >as en+imas son protenas globulares !ue act7an como biocatali+adores@ es decir@ aceleran las reacciones !umicas en los seres )i)os sin modificarse. Al acelerarse las reacciones@ disminu-e la energa de acti)acin - tiempo de reaccin. Adems de su importancia como catali+adores biolgicos@ tienen muc6os usos mdicos - comerciales. >a ma-ora de las reacciones de los sistemas )i)os son re)ersibles@ es decir@ !ue en ellas se establece el e!uilibrio !umico. "or lo tanto@ las en+imas aceleran la formacin de e!uilibrio !umico@ pero no afectan las concentraciones finales del e!uilibrio.

13.- 1$* son los %o/a%tores2 D el !r$po prost*t %o 4 los %oen. &as2 1$* /$n% 0n dese&peFan2 %l 7r$po Prost*t %o@ constitu-e el componente no aminoacdico !ue forma parte de la estructura de algunas protenas - !ue se 6alla fuertemente unido al resto de la molcula. >as protenas con grupo prosttico reciben el nombre de 6eteroprotenas o protenas con&ugadas@ en otras palabras@ el grupo prosttico constitu-e la forma no proteica de la molcula de las 6eteroprotenas.

%ste grupo a su )e+ es constituido por los %o/a%tores@ los cuales se podran definir como componentes no proteico@ termoestable - de ba&o peso molecular@ necesario para la accin de una en+ima. %l cofactor se une a una estructura proteica denominada apoen+ima@ - a este comple&o se le denomina 6oloen+ima. >os cofactores pueden ser de naturale+a inorgnica@ como los iones metlicos PgD' - EnD'@ o de naturale+a orgnica no proteica deri)adas de las )itaminas conocidos como GCoen. &asH( - los cuales se podran definir como cofactores orgnicos no proteicos@ termoestables@ !ue unidos a una apoen+ima constitu-en la 6oloen+ima o forma catalticamente acti)a de la en+ima. A )eces se denominan cosustratos. %stas molculas son sustratos de las en+imas - no forman parte permanente de la estructura en+imtica. %sto distingue a las coen+imas de los grupos prostticos.

>a pr n% pal /$n% 0n de las %oen. &as es actuar como intermediarios metablicos. %n el metabolismo@ las coen+imas estn in)olucradas en reacciones de transferencia de grupos $como la coen+ima A - la adenosina trifosfato $AH"))@ - las reacciones redo8 $como la coen+ima Q14 - la nicotinamida adenina dinucletido $;A,D)). >as coen+imas se consumen se reciclan continuamente en el metabolismo= un con&unto de en+imas a5ade un grupo !umico a la coen+ima - otro con&unto de en+imas lo e8trae. "or e&emplo@ las en+imas como la AH" sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato $A,")@ con)irtindola en AH"@ mientras !ue en+imas como las !uinasas desfosforilan el AH" - lo con)ierten de nue)o en A,".

1:.- 1$* no&bre re% be el %o&ponente proten %o de los 5oloen. &as2 %l componente proteico de las N6oloen+imasO recibe el nombre de NApoen+imasO@ estas son en+imas !ue carecen de acti)idad biolgica en su estado natural@ pero cuando se les une un grupo prosttico $cofactor@ coen+ima@ un metal@ etc.) pasan a tener acti)idad - se denominan #oloen+imas. 1=.- C0&o a%t<a $na en. &a en $na rea%% 0n2 Altera la %onstante de e#$ l br o2 Se !asta en la rea%% 0n2 Una reaccin !umica se puede acelerar de la siguiente forma: 1) Al aumentar la temperatura se incrementa la energa cintica@ por lo !ue es ma-or el n7mero de molculas !ue alcan+an el estado de transicin. Qeneralmente el Q14 J'@@ lo !ue indica !ue la )elocidad de una reaccin !umica se duplica al aumentar la temperatura en 144C. ') A5adiendo un catali+ador@ !ue disminu-e la energa de acti)acin - aumenta la )elocidad de reaccin. >a en+ima $%)@ se combina con el substrato $S) formando el comple&o de transicin@ en+imasubstrato $%-S)@ mediante una reaccin re)ersible@ cu-a energa de acti)acin es menor !ue la de la reaccin no catali+ada. Cuando se forma el producto de la reaccin $")@ se regenera de nue)o la en+ima $%) de forma libre@ la !ue puede combinarse de nue)o con otra molcula de substrato $S).

Una en+ima reduce ms eficientemente la energa de acti)acin $%a) de una reaccin !ue un catali+ador inorgnico@ lo !ue permite !ue una reaccin se realice a menor temperatura. Una en. &a no &od / %a la ener!a l bre( n la %onstante de e#$ l br o( s no #$e d s& n$4e la ener!a de a%t ,a% 0n de la rea%% 0n. Ade&as $nas de las ,enta'as de las en. &as es

#$e estas no se %ons$&en en $na rea%% 0n por lo #$e se p$eden $t l .ar ,ar as ,e%es en ar as rea%% ones s & lares. @as en. &as a%t<an en pe#$eFas %ant dades. Se puede reaccionar un ma-or numero de molculas con en+imas !ue sin en+imas@ adems utili+ando menos energa por las en+imas.

1?.- 1$* se ent ende por Ener!a de a%t ,a% 0n2 >a ener!a de a%t ,a% 0n 8Ea9 es la %ant dad de ener!a eIpresada en %aloras( ne%esar a para #$e todas las &ol*%$las de $n &ol( a $na te&perat$ra dada al%an%en el estado rea%t ,o@ %s decir @es a!uella !ue crea condiciones para !ue ocurra un desenlace@ es decir@ son todas las condiciones !ue proporcionan el conflicto entre los participantes $reacti)os) para !ue se desarrolle un proceso $reaccin !umica) - as se termine el conflicto $formando nue)os productos). >a energa de acti)acin en !umica - biologa es la energa !ue necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. >a energa de acti)acin suele utili+arse para denominar la energa mnima necesaria para !ue se produ+ca una reaccin !umica dada. "ara !ue ocurra una reaccin entre dos molculas@ stas deben colisionar en la orientacin correcta poseer una cantidad de energa mnima. A medida !ue las molculas se apro8iman@ sus nubes de electrones se repelen. %sto re!uiere energa $energa de acti)acin) - pro)iene del calor del sistema@ es decir de la energa traslacional@ )ibracional@ etctera de cada molcula. Si la energa es suficiente@ se )ence la repulsin - las molculas se apro8iman lo suficiente para !ue se produ+ca una reordenacin de los enlaces de las molculas. >a ecuacin de Arr6enius proporciona la base cuantitati)a de la relacin entre la energa de acti)acin - la )elocidad a la !ue se produce la reaccin. El est$d o de las ,elo% dades de rea%% 0n se deno& na % n*t %a #$& %a.

Un e&emplo particular es el !ue se da en la combustin de una sustancia. "or s solos el combustible - el comburente no producen fuego@ es necesario un primer aporte de energa para iniciar la combustin autosostenida. Una pe!ue5a cantidad de calor aportada puede bastar !ue se desencadene una combustin@ 6aciendo la energa calrica aportada las )eces de ener!a de a%t ,a% 0n. "or eso recibe a )eces la energa de acti)acin se llama fuente de ignicin@ por !ue es esta primera energa la !ue desencadene la combustin. 1A.- 1$* ent endes por espe% / % dad de a%t$a% 0n en. &+t %a2 Una de las pr n% pales %ara%terst %as de las en. &as es s$ alta espe% / % dad. Consiste en !ue la en+ima solo catali+a una de las posibles reacciones !ue puede seguir un substrato. >a especificidad de las en+imas es posible debido a su estructura@ !ue les permite unirse slo a ciertos sustratos. @as en. &as son espe%/ %as para" a) b) el substrato la reaccin

%llo significa !ue las en. &as p$eden %atal .ar la trans/or&a% 0n de apenas $n s$bstrato o $na /a& l a de s$bstratos rela% onados estr$%t$ral&ente( %atal .ando solo $na de las pos bles rea%% ones #$e ese s$bstrato p$ede eIper &entar. Cuando la en+ima solo puede actuar sobre un tipo de substrato@ se dice !ue la en+ima muestra espe% / % dad absol$ta para el s$bstrato . %se es el caso de la des6idrogenasa

succnica@ !ue es especifica para el succinato@ o la >-glutamico des6idrogenasa@ especifica para el glutamato. Si la en+ima puede actuar sobre substratos con estructuras mu- similares@ se dice !ue la en+ima muestra espe% / % dad relat ,a para el s$bstrato . >a >-aminocido o8idasa@ por e&emplo@ puede catali+ar la o8idacin de diferentes aminocidos de la serie >. %n el caso del glutamato@ por e'e&plo@ !ue puede e8perimentar transformaciones@ se re!uiere una en+ima diferente para cada una transformaciones: Qlutamato a: Qlutamina $Ri&acin de amoniaco): QALA $,escarbo8ilacin): Alfacetoglutarato: Qlutamina sintetasa Qlutamato ,escarbo8ilasa Qlutamato ,es6idrogenasa diferentes de esas

>a especificidad de las en+imas depende de las caractersticas del s t o o %entro a%t ,o. 1B.- 1$* es el %entro a%t ,o de $na en. &a2 %sta es la regin de la en+ima donde esta se une al substrato antes de !ue ocurran las transformaciones del substrato. >a reaccin especfica !ue una en+ima controla depende de un rea de su estructura terciaria. ,ic6a rea se llama el s t o a%t ,o - en ella ocurren las acti)idades con otras molculas. ,ebido a esto@ el sitio acti)o puede sostener solamente ciertas molculas. >as molculas del sustrato se unen al sitio acti)o@ donde tiene lugar la catlisis . @a estr$%t$ra tr d &ens onal de *ste es lo #$e deter& na la espe% / % dad de las en. &as . %n el sitio acti)o slo puede entrar un determinado sustrato $ni si!uiera sus ismeros). %l acoplamiento es tal !ue %. Ris6er $123.) enunci: ?el sustrato se adapta al centro acti)o o cataltico de una en+ima como una lla)e a una cerradura?.

1C.- 1$* /$n% 0n real .an los a& no+% dos de $n 0n2 >a $n 0n de a& no+% dos da lugar a la formacin de pptidos !ue se denominan dipptidos@ tripptidos@ tetrapptidos@ pentapptidos@ octapptidos o polipptidos@ si en su formacin inter)ienen@ '@ (@ .@ /@ 2 o un n7mero cual!uiera superior. >a unin de polipptidos entre s da lugar a la /or&a% 0n de protenas( sustancias esenciales !ue componen las estructuras celulares - las 6erramientas !ue 6acen posible las reacciones !umicas del metabolismo celular.

-E.- Es &portante la estr$%t$ra tr d &ens onal de la en. &a en s$ /$n% 0n %atalt %a2 SG@ debido a !ue adoptan una estructura tridimensional !ue permite reconocer a los materiales especficos sobre los !ue pueden actuar $sustratos)@ permitiendo as a-udar en el proceso cataltico en la especificidad de las mismas. Hiene un carcter &erar!ui+ado@ es decir@ implica unos ni)eles de comple&idad creciente !ue dan lugar a . tipos de estructuras: primaria@ secundaria@ terciaria - cuaternaria. Cada uno de estos ni)eles se constru-e a partir del anterior. Cada una de las transformaciones@ !ue e8perimentan los alimentos en nuestro sistema digesti)o est asociada a un tipo especfico de en+ima. %stas en+imas son las llamadas en. &as d !est ,as.

Cada en+ima act7a sobre un solo tipo de alimento@ como una lla)e enca&a en una cerradura. Adems@ cada tipo de en+ima traba&a en unas condiciones mu- concretas de acide+@ como se puede )er en el cuadro de aba&o. Si no se dan estas condiciones@ la en+ima no puede actuar@ las reacciones !umicas de los procesos digesti)os no se producen adecuadamente - los alimentos !uedan parcialmente digeridos. -1.- C0&o p$ede eIpl %arse la ,elo% dad #$e al%an.an las rea%% ones %atal .adas por en. &as2

%ntre los di)ersos tipos de protenas ( las en. &as son las !ue cumplen una funcin ms especfica: modifican la )elocidad de las reacciones !ue se producen en un ser )i)o@ en la gran ma-ora de los casos@ acelerndolas. ,e esta manera estamos definiendo las en+imas como protenas !ue act7an como catali+adores. >as en+imas facilitan el curso de las reacciones disminu-endo la energa de acti)acin de modo tal !ue se pueden producir simultneamente - en un tiempo bre)simo la gran cantidad de reacciones !ue posibilitan la )ida. Al cumplir su funcin@ las en+imas no son alteradas por las reacciones !ue promue)en. >a especificidad de una en+ima le permite distinguir con gran selecti)idad entre diferentes sustancias - a7n entre ismeros pticos. Algunas en+imas son protenas simples constituidas solo por aminocidos. >as 6idrola+as@ en general son protenas simples. Puc6as estn formadas por asociacin de )arias unidades o cadenas polipeptdicas. #a- en+imas !ue solo pueden reali+ar su funcin cataltica en asociacin con otra molcula no proteicas@ de tama5o relati)amente pe!ue5o@ a la cual se la denomina coen+ima. >a coen+ima puede estar firmemente unida a la en+ima por uniones co)alentes u otro tipo de enlace fuerte@ formando un comple&o !ue no se separa fcilmente. Algunas reacciones se aceleran ba&o la influencia e&ercida por algunas sustancias !ue al trmino del proceso resultan inalteradas. %stas sustancias se denominan catali+adores - el efecto !ue producen es la catlisis@ - cuando act7an como catali+ador negati)o disminu-endo la )elocidad del proceso@ reciben el nombre de in6ibidores. Entre las %ara%terst %as #$e se podran des%r b r de este pro%eso de real .ado por las en. &as( %on respe%to a la rea%% 0n" 1. ;o se altera la composicin de los catali+adores en las reacciones !umicas en !ue inter)ienen. '. "e!ue5as cantidades de catali+adores bastan para acelerar el proceso de grandes cantidades de sustancias reaccionantes. (. >os catali+adores solo pueden modificar@ disminuir o aumentar la )elocidad de reaccin@ pero son incapaces de pro)ocar una reaccin. .. >os catali+adores son especficos de la reaccin de !ue se trate.

--.- C0&o ,ara la ,elo% dad de $na rea%% 0n %on el a$&ento de la %on%entra% 0n de s$strato2 8a %on%entra% 0n en. &+t %a %onstante9 >a acti)idad de una en+ima se puede estudiar n , tro@ ba&o condiciones controladas a5adindole una en+ima a un substrato. S se traba&a con la condicin de !ue la concentracin del substrato sea saturante@ )ariando entonces la concentracin de en+ima@ se obser)a !ue aumenta el producto de la reaccin@ a p# - temperatura constantes.

Si se mantiene la concentracin de la en+ima constante - )ariando la concentracin de substrato se obtiene una cur)a 6iperblica como la de la figura. Al principio un aumento de la concentracin de substrato produce un aumento rpido de la )elocidad de reaccin@ pero si se sigue aumentando la concentracin de substrato@ la )elocidad de reaccin comien+a a disminuir - a mu- altas concentraciones de substrato se obser)a !ue no cambia la )elocidad de reaccin@ se dice !ue los centros acti)os de la en+ima se encuentran saturados. >a )elocidad de reaccin !ue se obtiene a esa alta concentracin de substrato se define como la )elocidad m8ima $S) de la reaccin en+imtica ba&o las condiciones especificadas. >a concentracin de substrato $S)@ a la semi)elocidad m8ima de reaccin $SV') se puede determinar de la figura - representa la constante de Pic6aelis o :m@ la cual es una caracterstica para cada en+ima. >a in)ersa de :m@ o 1V:m@ mide apro8imadamente la afinidad de la en+ima por el substrato. Pientras ms pe!ue5o sea el )alor de :m@ ma-or ser la afinidad de la en+ima por el substrato. Si )arias en+imas compiten en el metabolismo por el mismo substrato@ ste ser transformado preferentemente por la en+ima con ma-or afinidad. >a ecuacin de Pic6aelis describe la relacin cuantitati)a entre la )elocidad de reaccin - la concentracin de substrato WSX@ si se conoce Sma8 o :m:

)J En donde" ,J es la )elocidad de reaccin obser)ada a una concentracin de substrato determinada WSX J&J constante de Pic6aelis en molesVltro

K&aIJ )elocidad m8ima a concentracin saturante de substrato. Si )J Sma8V'= entonces J :mDWSX J 'WSX :m JWSX De tal /or&a #$e pode&os %on%l$ r #$e J& es !$al a la %on%entra% 0n de s$bstrato a la se& ,elo% dad &+I &a de rea%% 0n. Pode&os ded$% r %on base a todo esto #$e( >a concentracin de la en+ima - del sustrato= a ma-or concentracin de la en+ima o del sustrato ma-or es la )elocidad de reaccin en+imtica. Sin embargo@ 6a- un punto lmite despus del cual@ la )elocidad de la reaccin permanece igual.

-3.- C0&o se eIpl %a #$e en $n &o&ento dado la ,elo% dad de la rea%% 0n se estab l %e 8,elo% dad &+I &a92 >a )elocidad m8ima se obtiene cuando la )elocidad de reaccin se 6ace independiente de la concentracin de sustrato. %ste )alor depende de la cantidad de en+ima !ue tengamos. >a )elocidad V indica el n7mero de reacciones por unidad de tiempo !ue son catali+adas por la en+ima. A medida !ue se incrementa la concentracin de sustrato WSX@ la reaccin se apro8ima asintticamente a su )elocidad m8ima Vma8. "or ello no puede determinarse con precisin el )alor de WSX para Vma8@ en su lugar la constante caracterstica de una en+ima se define como la concentracin de sustrato necesaria para obtener la mitad de la )elocidad m8ima $ Vma8/2). %s )alor es llamado de la constante de M %5ael s-Menten simboli+ada con :P. -:.- 1$eL rela% 0n !$arda la J& %on la a/ n dad de $n en. &a por s$ s$strato2 %l J& es la afinidad de la en+ima por el sustrato@ la medida de la concentracin de sustrato necesaria para !ue se produ+ca una catlisis efica+. %n otras palabras@ >a :m se define como a!uella concentracin de sustrato !ue permite a los en+imas traba&ar a la mitad de su )elocidad m8ima $)elocidad semi-m8ima). Se le denomino %onstante de M %5aels@ pues cuando una en+ima reacciona con ' o mas sustratos@ la :m es la relacin de las constantes de cada sustrato para determinar la )elocidad para una determinada reaccin. . >a :m es mu-

importante como indicador de la especificidad $de lo especfico) !ue es el en+ima para un sustrato en concreto Su relacin se podra considerar en !ue: Si SM J&----propor% onal - &enos a/ n dad Si S N J&----Kelo% dad &+I &a - &as a/ n dad Si S O J&----estado de e#$ l br o

%sto se podra e8plicar en !ue Cuanto mas pe!ue5o sea el )alor de :m@ ma-or especificidad@ cuanto ma-or sea el )alor de :m menor especificidad. Con un solo sustrato el en+ima a reconocido el sustrato rpidamente $ma-or especificidad) si necesitan ma-or sustrato para !ue el en+ima pueda reconocerlo es menos especifico. -=.- 1$* s !n / %a #$e las en. &as son ter&ol+b les2 Puc6as en+imas son ter&ol+b les@ es decir@ no funcionan a altas temperaturas ni si!uiera dentro de la gama fisiolgica normal. Una en+ima de este tipo es la responsable del color en los gatos siameses.@ por lo tanto termolbiles - generalmente una temperatura de 14 a 24 TC durante ' a / minutos basta para inacti)arlas. pero no todas@ se denaturan@ - unas pocas muestran desnaturali+acin cuando se enfran apro8imadamente a /TC. A temperaturas ba&as@ aun!ue la acti)idad en+imtica procede mu- lentamente@ ella no se detiene del todo@ 6ec6o !ue debe tenerse en cuenta en la industria congeladora de alimentos >a ma-ora de en+imas son protenas - como protenas le afecta la temperatura. %sto se debe a !ue la funcin de la en+ima se debe a su estructura terciaria o cuaternaria. %sta estructura se debe a puentes de 6idrgeno@ fuer+as de )an der Maals o puentes disulfuro. Con el calor@ estos puentes se rompen - se desnaturali+a la protena@ perdiendo su funcin. %sto es lo !ue le pasa a la clara de 6ue)o al frerse@ se desnaturali+an sus protenas. Runciona adecuadamente en las reas perifricas ms fras@ del cuerpo@ tales como las ore&as@ la nari+@ las patas - el e8tremo de la cola@ pero se )uel)e inacti)a en las reas ms calientes del cuerpo. "or ra+ones similares@ los cone&os del #imala-a son todos negros cuando se cran a temperaturas pr8imas a /YC= blancos@ con las ore&as@ patas@ narices - colas negras@ cuando se cran a temperaturas ambientales normales@ - todos blancos cuando se cran a temperaturas superiores a (/YC. @a ter&olab l dad t ene s$s ,enta'as en algunos casos como por e&emplo @en la foca rtica@ los recin nacidos son blancos@ como resultado de 6aberse desarrollado a una temperatura clida $interna). >os recin nacidos no pueden nadar -@ as@ estn restringidos a los tmpanos de 6ielo@ donde su pela&e blanco disimula su presencia. Cuando llega el momento en !ue pueden nadar@ su pela&e se 6a )uelto pardo - entonces se confunde con las aguas oscuras del Zrtico. >a termolabilidad de esta misma en+ima $tirosinasa) le permite un Ncamufla&eO similar al +orro rtico. ,urante el )erano desarrolla un pela&e blanco@ !ue le proporciona proteccin durante los meses de in)ierno= en in)ierno comien+a a crecerle el pela&e oscuro@ !ue se pondr de manifiesto al mudar el pela&e blanco en prima)era. Hodo esto ilustra el 6ec6o !ue@ como )eremos a menudo@ la e)olucin es oportunista. "uesto !ue la estructura proteica es la !ue determina la acti)idad en+imtica@ cual!uier causa !ue perturbe esta estructura puede lle)ar a una prdida de acti)idad. Aun!ue el rango general de temperaturas adecuadas para las reacciones en+imticas es mu- estrec6o@ los cambios ligeros suelen tener una considerable influencia. %s este 6ec6o de inacti)acin completa de las en+imas el !ue se utili+a ampliamente en la industria alimentara. %n la ma-or parte de los casos de preser)acin de alimentos@ es deseable !ue no 6a-a continuacin alguna de acti)idad en+imtica.

Si ello ocurriera se podra producir( por e'e&plo( un cambio en el color de la clorifila o de los carotenoides@ o producirse el pardeamiento de )arios alimentos= podra alterarse el sabor de los 6idratos de carbono@ o producirse la rancide+ de las grasas. Hambin la persistencia de acti)idad en+imtica podra pro)ocar cambios en el aroma o en el )alor nutriti)o de las protenas $o de las )itaminas) -@ finalmente@ la presencia de en+imas pectinolticas puede producir un cambio total en la te8tura de los alimentos. El trata& ento %on %alor es( s n d$da( $n &*todo ade%$ado para la destr$%% 0n de & %roor!an s&os #$e alteran los al &entos 8ester l .a% 0n por %alor 4 paste$r .a% 0n9.

-?.- 1$* son los soen. &as2 D las en. &as alost*r %as2 >as soen. &as o so. &as( son en+imas !ue difieren en la secuencia de aminocidos@ pero !ue catali+an la misma reaccin !umica. %stas en+imas suelen mostrar diferentes parmetros cinticos $diferentes )alores de : P)@ o propiedades de regulacin diferentes. >a e8istencia de las isoen+imas permite el a&uste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado te&ido o etapa del desarrollo. %n bio!umica@ las isoen+imas son isoformas $)ariantes estrec6amente relacionadas) de las en+imas.

Un e'e&plo de $na soen. &a es la gluco!uinasa@ una )ariante de 6e8o!uinasa !ue no es in6ibida por la glucosa-0-fosfato. Sus diferentes funciones de regulacin - su menor afinidad por la glucosa $en comparacin con otros 6e8o!uinasas)@ le permiten tener diferentes funciones en las clulas de determinados rganos@ como el control de la liberacin de insulina por las clulas beta del pncreas@ o la iniciacin de la sntesis de glucgeno por las clulas del 6gado. Ambos procesos deben ocurrir solamente cuando la glucosa es abundante@ u ocurre alg7n problema. Pientras !ue las en. &as alost*r %as( son en+imas !ue presentan dos %on/or&a% ones diferentes@ estables e intercon)ertibles: una es la /or&a a%t ,a !ue tiene una gran afinidad por el sustrato - la otra es la /or&a na%t ,a !ue presenta ba&a afinidad por el sustrato. >as en+imas Galost*r %asH son sensibles a los llamados modificadores alostericos !ue pueden actuar como in6ibidoras o acti)adores. Hales modificaciones no se unen al sitio acti)o@ sino a otro mu- distinto@ llamado sitio alostrico. %stas en+imas poseen adems del centro acti)o@ otro centro llamado %entro re!$lador o alost*r %o donde se puede unir un &od$lador o re!$lador alost*r %o !ue@ puede ser un acti)ador o un in6ibidor de la en+ima. Si el centro regulador esta )aco la en+ima act7a a )elocidad normal= si est ocupado por el regulador se producen cambios en la conformacin dependiendo de !ue sea acti)ador o in6ibidor adoptara una forma ms o menos acti)a. Una de sus caractersticas mas significati)as es !ue presentan e/e%to %ooperat ,o( no traba&an indi)idualmente sino en forma de sistemas multien+imticos$A@ L@ C@ ,...[) de manera !ue al transformarse el 1T sustrato@ el producto final sir)e para acti)ar la en+ima '@ - este a la en+ima (@ etc.@ - se di)iden en dos tipos: monomricos 4 ol !o&*r %os ,esempe5an un papel &$4 &portante en la re!$la% 0n de las rea%% ones &etab0l %as( suelen actuar en puntos estratgicos de las rutas metablicas como son: la primera reaccin de una ruta metablica o los puntos de ramificacin de una ruta metablica. %l propio s$strato de la primera reaccin es el !ue act7a como a%t ,ador alostrico@ al unirse con el en+ima produce el cambio !ue da lugar a la conformacin acti)a. Hambin el prod$%to / nal de la ruta metablica puede actuar como n5 b dor alostrico@ produciendo la aparicin de la

conformacin inacti)a. %ste proceso se denomina retro n5 b % 0n. %ste proceso supone un a6orro energtico para el organismo@ -a !ue el e8ceso de producto final in6ibe su propia sntesis en una etapa temprana de la misma.

-A.- 1$* &portan% a b ol0! %a t ene el pro%eso de n5 b % 0n en. &+t %a2 Sin en+imas@ no sera posible la )ida !ue conocemos. Ggual !ue la biocatlisis !ue regula la )elocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiolgicos@ las en+imas lle)an a cabo funciones definiti)as relacionadas con salud - la enfermedad. %n tanto !ue@ en la salud todos los procesos fisiolgicos ocurren de una manera ordenada - se conser)a la 6omeostasis@ durante los estados patolgicos@ esta 7ltima puede ser perturbada de manera profunda. "or e&emplo@ el da5o tisular gra)e !ue caracteri+a a la cirrosis 6eptica puede deteriorar de manera notable la propiedad de las clulas para producir en+imas !ue catali+an procesos metablicos cla)es como la sntesis de urea. >a incapacidad celular para con)ertir el amoniaco t8ico a urea no t8ica es seguida por into8icacin con amoniaco - por ultimo coma 6eptico. Un con&unto de enfermedades genticas raras@ pero con frecuencia debilitantes - a menudo mortales@ proporciona otros e&emplos dramticos de las drsticas consecuencias fisiolgicas !ue pueden seguir al deterioro de la acti)idad en+imtica@ inclusi)e de una sola en+ima. ,espus del da5o tisular gra)e $por e&emplo@ infarto del miocardio o pulmonar@ trituracin de un miembro) o siguiendo a multiplicacin celular descontrolada $por e&emplo@ carcinoma prosttico)@ las en+imas propias de te&idos especficos pasan a la sangre. "or lo tanto@ la determinacin de estas en+imas intracelulares en el suero sanguneo proporciona a los mdicos informacin )aliosa para el diagnostico - el pronostico.

-B.- D /eren% a la n5 b % 0n rre,ers ble de la re,ers ble.

In5 b % 0n Irre,ers ble Se unen co)alentemente a la en+ima sin posibilidad de re)ertir la modificacin@ siendo 7tiles en farmacologa

In5 b % 0n Re,ers ble Se unen a las en+imas mediante interacciones no co)alentes tales como los puentes de 6idrgeno@ las interacciones 6idrofbicas - los enlaces inicos@ pudiendo clasificarse a su )e+@ seg7n la forma en !ue inter)ienen en la reaccin@ en %o&pet t ,as@ a%o&pet t ,as - & Itas. Pientras !ue las re)ersibles necesitas de energa e8tra para re)ertirlas Son las !ue una )e+ 6a-as llegado al final@ puedes )ol)er al principio mediante los mismos o distintos procesos. >os procesos Nre)ersiblesO son ideali+aciones Ncon)enientesO para la descripcin ordenada simplificada de procesos !ue ocurren realmente en la naturale+a. Son apro8imaciones - pueden ser considerados slo ba&o ciertas condiciones o circunstancias.

Son espontneas

;o puedes )ol)erlas al estado inicial.

%n estricto rigor@ ninguno de los procesos !ue tienen lugar en la naturale+a es re)ersible. >a difusin de un gas@ la me+cla de dos l!uidos@ las deformaciones inelsticas de un cuerpo@ las reacciones !umicas o la conduccin de calor desde un foco caliente a uno fro@ son

procesos irre)ersibles. >os in6ibidores irre)ersibles son generalmente especficos para un tipo de en+ima - no inacti)an a todas las protenas. ;o funcionan destru-endo la estructura protenica@ sino alterando especficamente la estructura tridimensional del sitio acti)o in6abilitndolo. "or e&emplo@ el p# - las temperaturas e8tremas causan la desnaturali+acin de casi todas las protenas@ pero este no es un efecto especfico >os in6ibidores re)ersibles generalmente no e8perimentan reacciones !umicas cuando se unen a la en+ima - pueden ser eliminados fcilmente por dilucin o por dilisis. Como e&emplo de estos imitadores de sustratos cabe destacar los in6ibidores de la proteasa@ una clase muefecti)a de frmacos antirretro)irales usados para tratar el SG#.

-C.- D /eren% a la n5 b % 0n %o&pet t ,a de la no %o&pet t ,a

In5 b % 0n Co&pet t ,a Se pueden unir a %@ pero no a %S >a n5 b % 0n %o&pet t ,a aumenta el )alor de Km $es decir@ el in6ibidor interfiere con la unin del sustrato)@ pero no afecta a la Vma8 $el in6ibidor no obstaculi+a la catlisis en %S por!ue no se puede unir a %S). "ara !ue un in6ibidor actu de manera competiti)a debe parecerse estructuralmente al sustrato - potencialmente poder despla+ar uno al otro sitio cataltico de la en+ima.

In5 b % 0n No %o&pet t ,a Hienen afinidades idnticas por % - %S $ Ki J Ki\) >a n5 b % 0n no %o&pet t ,a no cambia la Km $es decir@ no afecta a la unin del sustrato) pero disminu-e la Vma8 $es decir@ la unin del in6ibidor obstaculi+a la catlisis). %n la in6ibicin no competiti)a el sustrato - el in6ibidor no tienen similitud estructural@ el in6ibidor se de&a aun lugar diferente al sitio cataltico.