Aminoacizi

Structura,proprietati
fizice si chimice

Aminoacizii sunt compui cu
funciune mixt (compui care au
grupe funcionale diferite n molecula
lor) care conin n molecula lor
gruprile -NH2 i -COOH.
:
Nomenclatur

Aminoacizii se denumesc folosind cuvntul acid,
urmat de amino i numele acidului
corespunztor. Prin prefixele di, tri etc., se
arat numrul de grupe amino i carboxil, iar
poziia relativ a dou grupe funcionale se
precizeaz cu literele greceti , , , ,
, n care acidul este dac gruprile amino i
carboxil se leag de un acelai carbon,
dac gruprile amino i carboxil se leag la
atomi de carbon alturai, iar, pe msur ce
crete distana, se vor numi , , . n cazul
compuilor aromatici, se folosesc prefixele orto,
meta, para.
Clasificarea aminoacizilor
Clasificarea dup structura chimic
n funcie de gruprile din cadrul structurii generale, aminoacizii se pot
clasifica astfel:
1 - dup numrul gruprilor -NH2
- monoaminoacizi
-diaminoacizi
2dup numrul gruprilor -COOH - aminoacizi monocarboxilici
- aminoacizi dicarboxilici
3- dup prezena sau absena sulfului - aminoacizi nesulfurai
- tioaminoacizi (au o grupare tio -SH)
4 - dup prezena sau absena radicalului heterociclic sau al celui
aromatic - aminoacizi ciclici (prezint resturi heterociclice sau aromate)
- aminoacizi aciclici (au structura linear)
5 - dup prezena sau absena gruprii -OH - hidroxiaminoacizi (au una
sau mai multe grupri hidroxid)
- aminoacizi nehidroxidici (nu conin grupri -OH)

Pe baza criteriilor redate mai sus, aminoacizii
sunt:
-aminoacizi simplii (conin numai grupri
aminice i carboxilice)
-aminoacizi micti (conin i alte grupri -
tioaminoacizi).
Toi aceti aminoacizi sunt:
- monoaminomonocarboxilici (alanina, valina,
leucina, izoleucina, etc.),
- monoaminodicarboxilici (acidul aspartic, acidul
glutamic),
- diaminomonocarboxilici (ornitina, lizina,
arginina).
Un aminoacid este natural dac este alifatic i .
Exista 20 de aminoacizi ce intr n componena
proteinelor. Acetia sunt: alanin, valin, leucin,
izoleucin, prolin, triptofan, fenilalanin,
metionin, glicocol, serin, treonin, tirozin,
asparagin, glutamin, cistein, acid aspartic,
acid glutamic, arginin, lisin, histidin (acesta
din urm constituie un aminoacid esenial pentru
copiii cu vrsta sub 1 an). Dintre acetia, 8 sunt
eseniali, adic nu pot fi produi de organismul
uman i trebuie adui din exterior, prin
alimentaie (valina, leucina, izoleucina,
triptofanul, fenilalanina, metionina, lisina i
treonina).
Caracteristici generale :
Aminoacizii ndeplinesc mai multe roluri biologice,fiind n acelai timp:
ioni dipolari cu un moment de dipol mare, care determin o cretere considerabil a
mediului n care se dizolv;
electrolii amfoteri solubili n ap, cu capacitatea de a aciona ca substane tampon
n diferite
domenii de pH;
sunt optic activi, datorit faptului c posed unul sau mai muli atomi de carbon
asimetrici,
cu excepia glicinei;
sunt compui cu grupe reactive capabile s participe la reacii chimice avnd ca
rezultat o
mare gam de produse sintetice;
sunt liganzi ai multor metale;
sunt participani n reacii metabolice cruciale, de care depinde viaa i sunt
substane in
vitro pentru o gam mare de enzime;
sunt constitueni eseniali ai moleculelor proteice ale cror caractere
specifice,biologice i
chimice sunt determinate n mare parte de numrul, distribuia i interrelaiile
aminoacizilor din care se compun.
Ei prezint unitate i diversitate n acelai timp:unitate,
Proprietati fizice

Caracter de amfolit
Soluii tampon

Aminoacizii se folosesc la prepararea
soluiilor tampon. Acestea sunt
soluiile n care, dac se adaug o
cantitate limitat (mic) de acid sau
de baz, aceasta este neutralizat i
pH-ul soluiei nu se schimb.
stereochimia aminoacizilor


Toi aminoacizii proteinogeni (cu
excepia glicocolului) au un atom de
carbon asimetric i deci pot exista
sub forma a doi antipozi
optici.Treonina i izoleucina au doi
centri asimetrici i deci au patru
stereoizomeri.
S a stabilit c toi aminoacizii din proteinele naturale se
nrudesc cu L-glicerinaldehida,i deci fac parte din seria L.n
peretele celular al unor microorganisme sau n unele
antibiotice se gsesc i aminoacizi din seria D
D-aminoacid
L-aminoacid
Proprieti spectrale
Aminoacizii uzuali nu absorb lumina n vizibil. Dintre
acetia, numai tirosina,fenilalanina i triptofanul dau
spectre de absorbie la lungimi de und mai mari de
250nm,datorit nucleului aromatic din caten.
Fenilalanina prezint un maxim de absorbie la
260nm,tirosina la 275nm i triptofanul la 280nm.
ntruct majoritatea proteinelor conin tirosin, msurarea
absorbiei luminii la 280nm la spectrofotometru poate
constitui o metod satisfctoare de dozare a concentraiei
Reactii specifice gruparii NH
si COOH
Atunci cnd gruparea -COOH reacioneaz cu
gruparea -NH2 din alt molecul de aminoacid
se obine o legtur amidic de tip special, legtura
peptidic:
HN-CHR-COOH + H N-CHR-COOH
H N-CHR-CO-NH-CHR-COOH + H O
Pot reaciona mai multe molecule de aminoacid n
acest fel, obinndu-se un lan sau o caten
polipeptidic.Compuii cu numr mare de resturi
de aminoacizi sunt proteine
.Aceast proprietate de a se combina ntre ei
dnd natere polipeptidelor i proteinelor este
una din cele mai importante
Decarboxilare si dezaminare
oxidativa
In prezenta unor oxidanti se obtine o
dezaminare si o oxidare la grupul
COOH rezultand o aldehida cu un
atom de carbon mai putin si CO SI
NH


Aminoacizii dau cu ionii cuprici i ai
altor metale tranziionale sruri
complexe interne sau chelai,
colorai,greu solubili,stabili.Acetia
au structuri ciclice fr tensiune, n
care aminoacidul ocup dou poziii
coordinative ale metalului,una prin
oxigen, alta prin perechea de
electroni neparticipani ai grupei
amino.
Reactii ale gruparii NH
Funciunea -NH2 din aminoacizi poate lua parte la
alte tipuri de reacii.Astfel, prin tratare cu cloruri
acide sau anhidride, se obin derivai acilai.Acest
procedeu se folosete de obicei pentru a proteja
funciunea aminic n timpul sintezei chimice a
peptidelor: NH-NH
C6H5-COCl + CH-COOH HCl +
+C6H5-CO - CH-COOH
(acid hipuric)
Se mai pot folosi sulfoclorurile aromatice,
cloroformiaii
.n prezena hidroxizilor, aminoacizii se combin
cu CO2, dnd derivai ai acidului carbonic.
CH-COOH + CO + Ba( OH)
NH
(CH-COO-) Ba
NH2

Reaciile de acest tip au loc probabil n cazul
transportului dioxidului de carbon de ctre
hemoglobin.
Aminoacizii se pot alchila la grupa -NH prin
metodele uzuale (cu iodur sau sulfat de metil n
prezena unui hidroxid alcalin).
Alchilarea aminoacizilor

Aa se pot alchil ala grupa amino prin
tratare cu iodura sau sulfat de metil
in prezenta unui hidroxid alcalin
rezultand betaine
HOOC-CHCl+N(CH)
HOOC-CH N(CH ) Cl
.
Proprietile chimice ale aminoacizilor
Reaciile caracteristice ale aminoacizilor sunt cele ale
gruprilor funcionale prezente n structura general a
aminoacizilor, i anume gruprile COOH, -NH2 i R din
lanurile laterale. De aceea, proprietile chimice ale
aminoacizilor sunt comune, n general, i sunt utilizate n
chimia proteinelor pentru:- identificarea i analiza
aminoacizilor din extracte, hidrolizate i lichide
biologice;
- identificarea secvenei de aminoacizi n moleculele
proteice,
- identificarea resturilor de aminoacizi specifici proteinelor
native, care
sunt eseniali pentru funcia biologic;
- identificarea resturilor de aminoacizi din molecula proteic
n vederea producerii de modificri ale activitii biologice
sau ale altor proprieti ale proteinei.
Dezaminarea cu acid azotos

CH-CHNH-COOH+ ONOH
CH-CHOH-COOH+N +HO
Reactii ale gruparii COOH

Din punct de vedere biochimic, o reacie important este
cea de decarboxilare a aminoacizilor cu formare de amine.
In vivo, reacia are loc sub aciunea enzimelor specifice,
decarboxilaze, care sunt piridoxal-5-fosfat dependente.
De exemplu, prin decarboxilarea histidinei se obine
histamina, care este implicat n reaciile alergice.
Histamina este un agent vasodilatator, crete
permeabilitatea vaselor sanguine provocnd pierderea
proteinelor din plasm n spaiul extracelular, crete viteza
btilor inimii, scade presiunea arterial. Forma acut a
acestor simptome se numete oc histaminic.
O alt reacie a gruprilor carboxil din structura
aminoacizilor care prezint importan practic n biochimie
este reacia de esterificare, ce este folosit pentru
protejarea gruprilor carboxil n cazul sintezei peptidelor.
Esterii metil-, etil-, benzil-, p-nitrobenzil- i t-butil ai
aminoacizilor sunt cei mai frecvent utilizai n sinteza
peptidelor.

Formare de sruri cu compuii cu
caracter bazic (metale, oxizi metalici,
baze)
Transformarea n derivai funcionali
ai acizilor carboxilici (esteri,
anhidride, amide, etc.)

Datorit prezenei n molecula aminoacizilor a gruprii NH2, acetia pot
reaciona cu acidul azotos (HNO2) cu formare de azot molecular i a
hidroxiacidului corespunztor:
NH2
R-CH-COOH + HONO R-CH-COOH + N2 + H2O
Aceast reacie st la baza metodei van Slyke de determinare a azotului
aminic al aminoacizilor prin msurarea volumului de azot degajat n timpul
reaciei.
Clorurile acide acileaz gruparea amino a aminoacizilor, astfel clorura de
benzoil reacioneaz cu glicina formnd acidul hipuric, forma de excreie a
acidului benzoic.
C6H5-CO-Cl + NH2-CH2-COOH + NaOHC6H5-CO-NH-CH2-COOH +
+NaCl + H2O
Metilarea aminoacizilor conduce la betaine, care sunt ageni de metilare n
reaciile biochimice:
+
CH2-COO- + 3CH3I + 3NaOH(CH3)3N-CH2-COO- + 3NaI + 3H2O
+NH3
1. amidarea
Carboxylul ppoate forma amide cu
aminele.
Aminoacizii reacioneaz cu dioxidul
de carbon. Aceast reacie se
regsete n cazul funciei
hemoglobinei de transport a acestui
gaz de la esuturile periferice la
plmni.
R-CH-COO-Na+ + CO2 R-CH-COO-
Na+
NH2 NH-
COO-Na+
derivat carbamin
Reactia cu aldehidele
Cu aldhydele alifatice : se
formeaza derivatul dimthylol de al
acidului aminat. Cu aldehidele
aromatice se obtine baze Schiff.
+aldehide

Compui numii baze Schiff, care apar ca intermediari ai
unor reacii enzimatice n cazul n care substratul este un
compus carbonilic, iar enzima are n centrul catalitic activ
un rest de lizin. Baza Schiff poate fi redus n prezena
LiBH4, formndu-se un produs separabil, ceea ce n cazul
particular al compusuui intermediar dintre substrat i
enzim permite separarea complexului E-S.
R-CH=O + R-CH-NH2 R-CH-N=CH-R +H2O
COOH COOH

C) Reacii ale gruprilor R
Gruprile R ale aminoacizilor conin, de
asemenea, radicali reactivi care
pot participa la diferite tipuri de reacii.
De exemplu, cisteina poate reaciona cu sruri
ale metalelor grele (Ag, Pb sau Hg). Din reacia
Cys cu clorura mercuric se formeaz un
mercaptan (cloromercuri-cisteina).
NH2-CH-COOH + HgCl2 NH2-CH-COOH +HCl
CH2-SH
CH2-S-HgCl
REACTIA CU NINHIDRINA
Ninhidrina este un puternic agent oxidant ,
careractioneaza cu toti alfa aminoacizii , in domeniul de pH
4-8 , cu formarea unor compusi colorati in violet ( purpura
lui Ruhemann ). Sub actiunea oxidanta a ninhidrinei are loc
dezaminarea si decarboxilarea aminoacidului cu producerea
unei grupari carbonil la alfa atomul de carbon si eliberarea
de bioxid de carbon se de amoniac. In cursul reactiei ,
aminoacidul este dezaminat oxidativ , trecand prin starile
intermediare de acid alfa-iminic se de acid alfa-cetonic, in
timp ce ninhidrina este redusa la hidriantina, care
condenseaza cu amoniacul eliberat si cu formarea
complexului colorat, denumit purpura lui Ruhemann.

Reacia aminoacizilor cu ninhidrina este
foarte sensibil i este
frecvent utilizat pentru identificarea
aminoacizilor.
Deoarece absorbia este proporional cu
cantitatea de aminoacid prezent n prob,
aceast reacie furnizeaz o metod
colorimetric de dozare cantitativ a
aminoacizilor.
Metode dozare aminoacizi
Metode enzimatice
Cele mai precise i sensibile metode
de dozare a aminoacizilor utilizeaz
enzime ce caracterizez
transformarea unui singur aminoacid
(chiar a unui singur stereoizomer al
acestuia), cum ar fi decarboxilazele
i dezaminazele.
R-CH-COOH
R-CH2-NH2 + CO2