Professional Documents
Culture Documents
Cuprins:
Ce este actina...
Structura
Interactiunile actinei
Dinamica de asamblare
Localizarea
Genele
Patologii
Funcii
Rolul n medicin
Structura
Actina celular are dou forme: globule monomericenumite G-actin i filamente
polimerice, numite F-actina. Fiecare molecul de actin este legat la o molecul deadenozin
trifosfat (ATP) sauadenozin difosfat(ADP), care este asociat cu un cation de Mg2 .Cele
mai frecvent intalnite forme de actin, n comparaie cu toate combinatiile posibile, sunt ATPG-Actin i ADP-F-Actin.
Actina-G
Structura primar
Aceasta conine 374 deaminoacizireziduuri. N-terminaluleste foarteacidi ncepe cu un
ace-tyledaspartatn grupul su amino.In timp ce C-terminalulestealcalini este format
dintr-ofe-nilalaninprecedat de ocistein, care are un grad de impor-tan funcional.
Actina-F
Descrierea clasic a F-actinei prevede c acesta are o structur filamentoas, care poate fi considerat a
fi monocatenar levogir helix cu o rotaie de 166 in jurul axei elicoidale sau monocatenar dextrogir helix
cu fiecare actin nconjurat de patru ori mai mult. n condiii fiziologice, G-actina ( monomer form) este
transformat n F-actin ( poli-mer form) de ATP, n care rolul ATP este esenial.
Actina este o ATP-aza , ceea ce nseamn c este o enzim care hidrolizeaz ATP. Acest
grup de enzime se caracterizeaz prin ratele lor de reacie lent. Este cunoscut faptul c aceast
ATP-as este "activ", adic, viteza sa crete de aproxi-mativ 40.000 de ori cnd actina formeaz o parte dintr-un filament. O valoare de referin pentru aceast rat de hidroliz n condi ii
ideale este n jur de 0,3 s -1 . Apoi, P i rmne legat de actin de lng ADP pentru o lung perioad de timp, pn cnd acesta este eliberat de lng captul filamentului.
Interactiunile Actinei
Interactiuni principale ale proteinelor structurale sunt la caderin pe baz de jonciuni aderente. Filamentele de actin sunt legate de - actinin i de membran prin viculin . Domeniul coada de viculin
se leag de membrana lipidelor i la filamentele de actin.
Actin a fost una dintre proteinele cele mai bine conservate din ntreaga evoluie, pentru c interac ioneaz cu un numr mare de alte proteine. Ea are 80,2% secven de conservare la nivel de gen n- tre
Homo sapiens i Saccharomyces cerevisiae (o specie de drojdie),i 95% din conservarea structurii
primare a produsului proteic.
Dinamica de asamblare
Pentru polimerizarea actinei i depolimerizare este necesar chemotaxia i cytokinesa. Factorii de nucleere
sunt necesari pentru a stimula polimerizarea actinei. Un astfel de factor de formare a celulelor este
complex Arp2 / 3 , care imita un dimer G-actin pentru formarea primului trimer de mono-mer G-actin.
Hidroliza ATP-ul stimuleaz o destabilizare a polimerului. Creterea filamentelor de actin poate fi reglat
prin timo-sin i profilin. Timosina se leag la G-actin la locul procesului de polimerizare, n timp ce profilina
se leag la G-actin pentru a face schimb de ATP cu ADP, i se formeaz filamentele de F-actin.
Localizarea actinei
Citoschelet: ACTBiACTG1
Genele actinei
Gena ACTB
ACTC1
Descriere: actina, alfa, muchi cardiac 1 [Sursa: HGNC Simbol; Acc: 143]
ACTA1
ACTA2
Descriere: actina, alfa 2, musculare netede, aorta [Sursa: HGNC Simbol; Acc:
130]
Sinonime: ACTSA
ACTG1
ACTG2
Miopatii nemaline
cardiomiopatie dilatativ
cardiomiopatie hipertrofica
Mutaia E101K
cardiomiopatie restrictive
Funcii
Citochinez
Apoptoz
Rolul n medicin
V mulumesc