Propiedades qumicas de aminocidos y protenas

Quiones Jhon Alexander 1426826 (jaquipe06@hotmail.com)

Rivera Juan Fernando 1429905 (rivera.juan@correounivalle.edu.co)
Sierra Victoria Alejandra 1425191 (alejaluna7@gmail.com)
Laboratorio de Qumica Orgnica General
Universidad del Valle
Departamento de Qumica

RESUMEN
Se llev a cabo una serie de reacciones de coloracin, coagulacin, precipitacin y de
cido-base, partiendo de la albmina (protena que se encuentra en el plasma
sanguneo), en este caso, de clara de huevo, con el objetivo de determinar visualmente
la reactividad y los efectos que causan en aminocidos y protenas al reaccionar con
sustancias como cidos o sales, o al someterlas a cambios de temperatura.
RESULTADOS
La prctica de laboratorio consisti en distintas reacciones, de las cuales se obtuvo los
siguientes resultados:
Tabla 1. Resultados de las recciones.
Reaccin
Resultados
Acidez de los
Al adicionar 4 gotas de tornasol (fenolftalena) a 0.5 mL de
aminocidos.
cido aminoactico, la solucin pas de incolora a blancuzca.
Al adicionarle la sptima gota, la solucin retorn a su color
original.
Formacin de una sal
compleja
de
cido
aminoactico.

Coagulacin de albmina.

Al agregar 1 g de xido de cobre (II) pulverizado a la solucin

de 0.5 mL de cido aminoactico con 3 mL de agua, la
solucin pas de incolora a un color negro. Despus se
calent en bao de Mara durante varios minutos hasta que
se formara un precipitado que posteriormente, se filtr a
gravedad. El lquido obtenido presentaba una coloracin azul
clara, ste se evapor en bao de Mara hasta que se
pudieron apreciar unos cristales adheridos al fondo de la
cpsula de porcelana, los cuales eran de color verdoso.
El procedimientos const de cinco reacciones, todas a partir
de 1.0 mL de una solucin de clara de huevo:
a) A los 5 minutos de calentar la solucin en bao de
Mara, y una temperatura de 78C la solucin se torn
blanca, con un precipitado del mismo color. Ocurre
coagulacin.
b) Al adicionar 4 mL de etanol, se formaron 2 fases, una
fase inferior color blanco de aspecto grumoso, y una
superior incolora viscosa. Ocurre coagulacin.
c) Se agregaron 10 gotas de HCl y se form un
precipitado blanco. Se aprecia slo una fase. Ocurre
coagulacin.
d) Al momento se agregarle la dcima gota de cido
ntrico, se form una base superior amarilla y una
inferior blanca, luego pas a verse slo una fase

Precipitacin de protenas
con metales pesados.
Reaccin Xantoproteica.

Reaccin de biuret.

Reaccin
coloreada
de
formaldehdo
para
protenas.

amarilla
de
aspecto
espeso
y
grumos
correspondientes al precipitado. Ocurre coagulacin.
e) No ocurri reaccin alguna al adicionarle NaOH al 50%
ni coagulacin.
A 1.0 mL de solucin de clara de huevo se le agregaron 5
gotas de sulfato de cobre al 5%, la solucin tom un color
azul claro y de aspecto lechoso con un pequeo precipitado.
Se calent la solucin de clara de huevo con 5 gotas de cido
ntrico y despus de 10 minutos, se le adicionaron 10 gotas
de hidrxido de sodio y se form una sola fase color naranja
con espuma en la parte superior de un tono amarillo.
Al adicionarle 1 mL de NaOH al 10% y 10 gotas de sulfato de
cobre al 2% a 1 mL de solucin de clara de huevo, se form
una fase superior color azul oscura y abajo incolora. Se
calent y a los 3 minutos la solucin se volvi homognea de
color azul oscuro y a los 5 minutos, torn a violeta.
A 0.5 mL de solucin de clara de huevo se le agregaron 2
gotas de solucin diluida de formaldehdo y no ocurri
reaccin. Posteriormente, se agregaron 3 gotas de cido
sulfrico concentrado, pero debido a la rapidez de la reaccin
o a exceso de cido sulfrico no se alcanzaron a diferenciar
bien las dos fases que se deban formar.

Figura 1. Procedimiento de acidez de aminocidos [Fuente: Juan Fernando Rivera]

Figura 2. Procedimiento de la formacin de la sal compleja de

cido aminoactico. (De izq. a der. solucin formada, resultados de la filtracin a
gravedad (slido y lquido) y cristales formados al calentar) [Fuente: Los autores]

Figura 3. Coagulacin de la albmina. (De izq. a der. y de abajo a arriba, Soluciones

de clara de huevo, reaccin con calor (a) reaccin con etanol (b), reaccin con cido
clorhdrico (c), reaccin con cido ntrico (d) y reaccin con hidrxido de sodio (e))
[Fuente: Los autores]

Figura 4. Precipitacin de protenas con metales pesados. Solucin de clara de huevo

con sulfato de cobre. [Fuente: Los autores]

Figura 5. Reaccin Xantoproteica. (De izq. a der. solucin

de clara de huevo con cido ntrico, solucin despus de calentar. [Fuente: Los autores]

Figura 6. Reaccin de biuret. (De izq. a der. Solucin sin calentar y despus de 5
minutos de calentar) [Fuente: Los autores]

Figura 7. Reaccin coloreada de formaldehdo para

protenas. (De izq. a der. Solucin donde se aprecia la pequea fase inferior lquida
amarrilla y solucin blanca homognea) [Fuente: Los autores]
ANLISIS DE RESULTADOS
Acidez de los aminocidos

El objetivo de esta prueba era identificar la acidez de cido aminoactico, para esto, se
agreg fenolftalena a una determinada cantidad de cido aminoactico, el cual presento un
cambio en la coloracin, de incolora a blanca. Lo que ocurri aqu es que se demostr, por
medio de la fenolftalena, el cual es un medidor de pH, que el reactivo era acido [1].
EL cido aminoactico, el aminocido correspondiente a la glicina presenta un momento
dipolar, as como todos los aminocido, llamado estado zwitterion, donde el grupo
carboxilo se desprotona y forma el ion carboxilato (-COO -) actuando como la base y el
grupo amino se protona para formar el ion amonio (-NH3+) y acta como cido, lo que
permite que existe un equilibrio entre ellos [2].
Un cido con un solo grupo amino y un grupo carboxilo, como la glicina ( +H3NCH2COO-),
es ligeramente ms cido que bsico (Ka = 1.6 x 10-10 y Kb= 2.5 x 10-12). Si se coloca este
aminocido en solucin acuosa, la solucin resultante est dirigida hacia la forma aninica,
es decir aparecen ms aniones que cationes. Entonces para neutralizar la molcula es decir,
llevar a su estado zwitterion y alcanzar su punto isoelctrico se debe protonar por medio de
la adicin de un cido. En consecuencia su punto isoelctrico est ligeramente debajo de la
neutralidad (pH 7). Para la glicina, el punto isoelctrico corresponde a un pH de 6.1. [2]

OH

NH3

NH2

Zwitterion
O

O
O

HO

NH2

HO

NH3

OH
+
NH3

Esquema 1. Formas ionicas de un aminocido. [Fuente: Los autores]

Formacin de una sal compleja de cido aminoactico
Cuando la glicina (cido aminoactico) se encuentra en solucin acuosa, debido a que
es un aminocido neutro, est bajo la forma zwitterion.

H2N

H 2O

H3N

OH

Zwitterion

Esquema 2. Forma zwitterion de un aminoacido en solucin acuosa. [Fuente: Los

autores]
De esta manera, la glicina forma un complejo neutro con el ion metlico cobre (Cu 2+)
con nmero de coordinacin 4 al reaccionar con el xido de cobre (II). Luego, el agente
quelante o quelato es la glicina. Cabe recordar, que un quelato es aqul compuesto
que posee dos o ms grupos dadores de un mismo ligando capaces de coordinarse con
un ion metlico para formar un anillo heterocclico. El cobre se coordina con el oxgeno
del grupo carboxilo y con el nitrgeno del grupo amino de la glicina. Lo anterior indica
que la glicina es un ligando bidentado, es decir posee dos grupos dadores. El complejo
formado es el glicinato de cobre una vez se someti a calor. Este complejo presenta
isomera geomtrica cis-tran que refiere a la posicin de los grupos dadores que guarda
el ligante en la esfera de coordinacin del tomo central y que es posible debido a que
el ion metlico est enlazado a un ligante bidentado asimtrico y presenta una
configuracin geomtrica cuadrada y tetradrica distorsionada debido al nmero de
coordinacin.
O
O O
O
+
2+
Cu
2 H3N
CuO
N N
O
O
H H
Esquema 3. Formacin de glicinato de cobre. [Fuente: Los autores]

Cuando se produce esta sal compleja se establece un equilibrio entre ambos ismeros,
pero ambos presentan diferente estabilidad, debido a que el ismero trans pierde la
capacidad de cristalizarse entre los 100 y 127C, mientras que el ismero pierde esta

capacidad entre 145C y 181C, por tanto, este ltimo se ve favorecido por la cintica,
causante de que slo este (ismero cis) se precipite en la solucin tomando un color
azul claro caracterstica del complejo.
O

HN

2+

2+

Cu

Cu
N
H

N
H

N
H

Cis-[Cu(gly)2]

Trans-[Cu(gly)2]

Esquema 4. Isomero cis y trans del glicinato de cobre. [Fuente: Los autores]
Reaccin Xantoproteica
La reaccin Xantoproteica es una prueba cualitativa que se realiza para identificar
grupos laterales R en los aminocidos de las protenas en una solucin. La reaccin
ocurre una vez se nitra el anillo aromtico con cido ntrico concentrado para generar
un precipitado blanco, que luego, al calentar forma una coloracin amarilla, que
posteriormente se alcaliniza, para esta reaccin se us hidrxido de sodio y presenta
una coloracin naranja gracias a la formacin de sales. Esta prueba da positivo para la
tirosina, fenilalanina, triptfano, albmina, entre otros.
OH

NH2
O

OH

NH2

HNO 3

O
OH

OH

Compuesto amarillo

H2O

Na

OH

OH

NH2

O
-

H2O

O Na

Compuesto naranja

Esquema 5. Formacin de compuesto naranja por reaccin xantoproteica. [Fuente:

Los autores]
Precipitacin con metales pesados
En general las protenas globulares son solubles en agua y las protenas fibrosas todo lo
contrario en su estado nativo, pero este comportamiento puede ser variable
dependiendo de los factores en que estas se encuentren. Cuando una protena se
desnaturaliza, pierden propiedades de su solubilidad, lo que provoca su precipitacin.
Una protena desnaturalizada, es aquella protena que pierde su estructura
tridimensional, llegando a su estructura primaria, es decir, los enlaces entre ellas se
rompen debido a factores, como calor, cambios pH, cidos, lcalis, metales pesados,
entre otros; una protena, como ya se mencion posee cargas positivas por parte del
grupo amino y negativas por el grupo carboxilo en una misma molcula, lo que permite
reaccionar fcilmente entre s, con el agua y con iones pequeos. Entonces, pueden
ocurrir tres tipos de interacciones protena-protena, protena-agua y protena-iones
pequeas. En tanto aumente la interaccin protena-protena y disminuya la interaccin
protena-agua, la solubilidad disminuye y genera precipitacin de las protenas.
Una manera de que esto ltima ocurre, como ya se mencion es la reaccin con
metales pesados; el ion metlico o catin se enlaza a la parte aninica de la molcula
proteica de su punto isoelctrico o con pH superiores al punto isoelctrico (pues, en
esta forma la molcula se comporta como anin), es decir al grupo carboxilo para
formar proteinatos. Para est reaccin se utiliz sulfato de cobre, donde el metal

pesado se enlaz al grupo COO- y form lo que se conoce como proteinato de cobre, un
precipitado insoluble.
NH

NH

O
HN

R
O

HN

CuSO 4

Cu

R
O

NH
-

NH

2+

Esquema 6. Formacin de proteinato de cobre. [Fuente: Los autores]

Reaccin de Biuret
La solucin de albumina en presencia de sulfato cprico e hidrxido de sodio permite
verificar la presencia de enlaces peptdicos, dando a lugar a la reaccin de Biuret que
debe su nombre el compuesto conocido como biuret, la reaccin forma enlaces
coordinados entre los iones Cu+2 y los pares de electrones no compartidos del
nitrgeno. Esta reaccin la producen los pptidos y las protenas, pero no los
aminocidos ya que se debe a la presencia del enlace peptdico CO-NH que se destruye
al liberarse los aminocidos
Los enlaces peptdicos de las protenas son estructuralmente similares a los del biuret y
reaccionan de la misma manera. La reaccin del biuret es una reaccin general que se
produce con las protenas que presentan al menos dos enlaces peptdicos o dos grupos
amida consecutivos como es el caso de la albumina. Estos grupos son capaces de
reducir el Cu2+ a Cu+, igual que hacen las molculas del biuret formando Cu+ un
complejo con las protenas en medio alcalino, que produce una coloracin azul con
mximo de absorcin de radiacin electromagntica de 330nm y a 345nm. Aunque en
este mtodo las medidas de absorcin de luz a la menor longitud de onda de absorcin
(330nm) proporcionan mayor sensibilidad (ya que el coeficiente de extincin molar es
mayor), a dicha longitud de onda es tambin ms fcil que se presenten interferencias
debidas a la presencia de otros compuestos.
La cantidad de luz absorbida por el complejo es directamente proporcional al color del
producto, el cual, a las vez, es proporcional al nmero de enlaces peptdicos. El
contenido total de protena es proporcional al nmero la determinacin cuantitativa de
protena total por espectrofotometra. Debido a que al menos se requieren dos enlaces
peptdicos no reaccionan de esta manera. El color alcanza su intensidad mxima a los
10 minutos de la reaccin y estable durante al menos varias horas.

C
NH

HN

C O

HN

NH
R

C
NH

CH R

R HC

CH

HC

2 cadenas de protena

R HC

CuSO 4

NaOH

C O

HN
CH

Cu

O C

HN

NH
CH R

HC

Esquema 7. Formacin de compuesto de biuret. [Fuente: Los autores]

Reaccin coloreada de formaldehdo para protenas.
Esta reaccin es especfica para el aminocido triptfano o protenas con triptfano,
debido a que este aminocido posee derivados del indol que al tratar con un aldehdo
en presencia de cido sulfrico concentrado forma un anillo color violeta en la interfase
de los lquidos. No se tiene pleno conocimiento de qu ocurre en la reaccin pero se
cree que el grupo los nitrgenos del grupo indol reaccionan con el grupo aldehdo del
formaldehdo formando un producto de condensacin. Sin embargo, este cambio en la
coloracin no se logr observar debido a la rapidez de la reaccin.

NH

2
H2N

O
H

H 2 SO 4

OH

HO

NH2

Triptfano

H2N

O
HO

Formaldehdo

Esquema 8. Formacin de producto de condensacin del triptofano. [Fuente: Los

autores]
Reacciones de coagulacin de albumina
Para los ensayos de coagulacin se realizaron cinco experimentos de desnaturalizacin
de la albmina. En el primero, se puso a calentar la albmina por unos minutos
formando un precipitado, que se form debido a las bajas estabilidades de
conformacin de las protenas nativas, que las vuelve susceptibles a la
desnaturalizacin por la alteracin del equilibrio de las fuerzas dbiles que no forman
enlaces y mantienen la conformacin nativa. Cuando se calienta una protena en
solucin, sus propiedades sensibles de conformacin, como la rotacin ptica, la
viscosidad y la absorcin de UV, cambian de forma abrupta en su espectro de
temperaturas estrecho. Esta alteracin discontinua indica que la protena nativa se
despliega en una forma cooperativa: cualquier desplegamiento parcial de la estructura
desestabiliza el remanente, que debe colapsar en forma simultnea para enrollarse al
azar. La temperatura en ese punto medio de este proceso se conoce como temperatura
de fusin de una protena la cual esa anloga a la temperatura de fusin de un slido
[3].
En el segundo ensayo se aadi etanol, disolvente orgnico, a la solucin de la
albmina, molcula polar, y se observ inmediatamente la formacin de dos fases,
evidencia de la coagulacin.

Lo que se debe a la solubilidad del disolvente que disminuye cuando se le aaden

sustancias menos polares que el agua como el etanol, con ello disminuye el grado de
hidratacin de los grupos inicos superficiales de la molcula proteica, provocando la
agregacin y precipitacin.
El etanol reacciona con el interior hidrfobo de las protenas y desorganizan la estructu

ra terciaria, provocando su desnaturalizacin y precipitacin

[4]. Es decir Interfieren con las fuerzas hifrofobas
que estabilizan las estructuras proteicas por medio de sus propias interacciones hidrofo
bicas con el agua. Pues Los solventes orgnicos rompen las uniones relativamente
dbiles como las fuerzas de Vander Waals y las interacciones hidrofobias (causando la
desnaturalizacin), pero no son capaces de destruir los enlaces covalentes en las
cadenas polipeptdicas, por lo que se mantiene la estructura primaria de la protena
[5].
Posteriormente se aadi cido clorhdrico, a la albmina, que incrementa la
concentracin de protones del medio y disminuye significativamente el pH, este exceso
de protones cambia las interacciones electrostticas entre las molculas y se da un
cambio en la estructura de la protena (desnaturalizacin) evidencindose
la
agregacin y precipitacin. Debido a que aumenta la concentracin de protones,
disminuyendo as su Ph [6]. Los H+ son los que intervienen en la reaccin, unindose a
los iones libres del nitrgeno en donde se encuentra en los enlaces peptdicos de las
protenas, haciendo que el nitrgeno exceda su valencia, rompindose entonces el
enlace peptdico para estabilizar la carga el nitrgeno. Dicha proceso lleva a la
protena a desestabilizar su estructura terciaria [7]. As mismo sucede con el NaoH solo
que en este mecanismo de reaccin sucede ms lento y debido a que en el
experimento se esper lo suficiente no aprecio algn cambio.
Cuando las protenas se tratan con cidos ntrico concentrado dan una coloracin
amarilla Se debe a los ncleos aromticos que se nitran formando cidos pcrico. Se
puede considerar como una sustitucin electrfila aromtica de los residuos de tirosina
de las protenas por el cido ntrico dando un compuesto coloreado amarillo a pH cido.
PREGUNTAS
1. Qu es una protena globular?
Las protenas globulares son protenas esfricas que forman una estructura compleja,
propiedad que las hace solubles en agua a diferencia de las protenas fibrosas o de las
membranas. La estructura esfrica de estas protenas es inducida por la estructura
terciaria; los aminocidos apolares estn delimitados al interior de la molcula y los
aminocidos polares estn delimitados al exterior, permitiendo las interacciones dipolodipolo con el disolvente. Desarrollan distintos papeles en el organismo. Actan como
enzimas, catalizando reacciones orgnicas, transmiten mensajes para regular los
procesos biolgicos, transportan molculas a travs de la membrana celular y
almacenan aminocidos.
2. Qu es el punto isoelctrico de una protena?

O
NH2
1

O
-

HO

O
+

NH3

HO

OH
+
NH3

Esquema 9. Formas inicas de un aminocido. [Fuente: Los autores]

Lo que sucede con la solucin de un aminocido cuando se la coloca en campo

elctrico, depender de su acidez o alcalinidad. En solucin muy alcalina, hay ms
aniones en II que cationes en III, por lo que hay una migracin neta del aminocido
hacia el nodo. S II y III en exceso, por lo que hay migracin: en estas condiciones
existe cualquiera de las molculas como ion positivo y negativo durante el mismo
lapso, de modo que cualquier movimiento pequeo en cualquier direccin de uno de
los electrodos es anulados por uno igual y contrario hacia el otro electrodo. La
concentracin de ion hidrgeno de la solucin para la cual el aminocido ni migra en un
campo elctrico se denomina punto isoelctrico de dicho aminocido.
Aunque la mayora de los grupos carboxilo y grupos amnicos de los aminocidos se
bloquean cuando estos se unen para formar la uniones peptdicas, siempre quedan
libres algunos de estos grupos, ya sea en los extremos de la cadenas poli peptdicas, o
en las cadenas laterales de kis aminocidos acidcos y bsicos. La disociacin de los
grupos ionizables que estn presentes en las protenas, ocurre como en el caso de los
grupos ionizables de los aminocidos individuales, y es gobernada por un pH del medio
en el que se encuentra la protena. A pH 7,0 o en valores cercanos a esta condicin,
que son los habituales en la mayora de las clulas, los grupos carboxilo de los
cidos asprtico y glutmico se encuentran es sus formas bsicamente cargadas
negativamente, mientras que los aminocidos lisina y arginina estn presentes en sus
formas acidias, cargadas positivamente. El aminocido histidina aparece en su mayor
parte dan carga solo cerca de un 10% del total de este aminocido se
encuentra protonado con carga positiva. La contribucin de los grupos sulfhdrico de
la cistena, y fenlico de la tirosina, es mnima; por ejemplo, el grupo fenlico de
tirosina se encuentra ionizado en 0,1%. La carga total de la molcula proteica depende
pues, del pH de la solucin del nmero relativo de cada aminocido en la molcula. As,
cuando el pH de la solucin es tal que la carga neta de la molcula proteica es cero, es
decir, cuando el nmero total de cargas negativas iguala al nmero total de cargas
positivas presentes en la molcula, cargadas positivas presentes en la molcula, se
llama a este valor pH, punto isoelctrico o pH isoelctrico de la protena. El tamao de
las cadenas poli peptdicas, de manera que una cadena poli peptdica constituida
principalmente por isoleucina, que es un aminocido con cadena voluminosa, no
forma hlice estable en solucin.
3. Qu propiedades presentan las albminas? Qu funcin tiene la albmina de
suero sanguneo?
La albmina es la protena ms importante de la sangre. Se encuentre en mayor
proporcin en el plasma sanguneo. Est constituido por una larga cadena de 585
aminocidos que forman una estructura compleja tridimensional que le da sus
caractersticas qumicas. Posee 17 puentes disulfuro entrecruzados en sus molculas y
presenta un peso molecular de 67.000 daltons. La protena tiene un pKa de 8.5 y un pH
de 8. La albmina tiene carga elctrica negativa. Esta protena es sintetizada por el
hgado, por lo general, produce de 12 a 15 gramos por da.
La albmina de suero sanguneo, tambin llamada "seroalbmina" estabiliza el
volumen sanguneo y desarrolla un papel de agente transportador y de
almacenamiento de distintos componentes y sustancias de bajo peso molecular de la
sangre, tales como la biliburrina, cortisol, hormonas, enzimas, cidos grasos libres,
frmacos y drogas, permitiendo que estas sustancias lleguen desde la circulacin
sangunea hasta los rganos como el rin, el hgado, el cerebro, etc. Su principal
funcin es regular la presin coloidosmtica.
4. Identificacin de aminocidos con azufre
Para identificar aminocidos azufrados, es decir, la cisterna o protenas que la

contengan, se coloca la solucin en un medio alcalino, puede ser hidrxido de sodio y a

continuacin se desprende el mecarcapto (HS-) de la cisterna y se forma cido
sulfhdrico y el azufre saliente se reemplaza por un oxgeno formando el grupo
hidrxido (-OH). Para detectar la formacin de cido sulfhdrico se reacciona con sales
de plomo y debe formarse un precipitado negro de sulfuro de plomo. Por otra parte, el
cido sulfhdrico tambin es fcilmente detectable por su olor desagradable
caracterstico.
+

NH3

O
HS

O
+
NH3

NaOH

H 2S

+
HO

O
O

2 CH 3COOH + PbS
+ H2S
Esquema 10. Identificacin de aminocidos azufrados. [Fuente: Los autores]
(CH 3COO) 2Pb

CONCLUSIONES
Los aminocidos poseen la caracterstica principal de contener un grupo amino y un
grupo carboxilo enlazado al mismo carbono, denominado carbono . Los aminocidos
tienden a presentarse en su estado zwitterion, que es el estado de equilibrio de la
molcula. Esto ocurre cuando el carboxilo se desprotona y el grupo amino se protona,
llamado punto isoelctrico. A pesar de esto, los aminocidos pueden ser ligeramente
acidos o ligeramente bsicos, dependiendo de la direccin a la que est dirigida la
molcula (puede ser hacia la forma aninica o hacia la forma catinica), como es el
caso de la glicina, que presenta un pH ligeramente cido.
Por otra parte, los aminocidos son capaces de formar complejos con metales pesados,
pues actan como ligandos bidentados, unindose al nitrgeno del grupo amino y al
oxgeno del grupo carboxilo, estos complejos forman un precipitado y cambios en la
coloracin dependiendo del metal con que reaccionen, esta reaccin disminuye la
solubilidad de la protena logrando precipitar el ismero cis, debido a que se cristaliza a
menor temperatura que el ismero trans.
Las reacciones de coloracin sirven para identificar el grupo R de los aminocidos y
protenas. Dependiendo del tipo de reactivo a usar, del mismo grupo R y el nmero de
enlaces peptdicos, la protena forma una precipitacin y toma una coloracin
determinada, como es el caso de la reaccin xantoproteica, que toma una coloracin
amarilla cuando el grupo R contiene un grupo aromtico y posteriormente se basifica
tomando una coloracin naranja; As mismo, cuando el grupo R contiene un indol, al
reaccionar con un aldehdo, este forma un producto de condensacin y una coloracin
violeta. Por ltimo, en las reacciones de coloracin de aminoacidos, se analiz la
reaccin de biuret, que se da cuando en la estructura proteica hay dos o ms enlaces
peptdicos, que reaccionan con sulfato de cobre en medio bsico, formando un
complejo y un cambio en la coloracin (violeta).
En las reacciones de coagulacin, la protena se desnaturaliz debido a diferentes
factores como la temperatura, la cual aumenta la energa cintica, lo que produce
rompimiento en los enlaces alterando la estructura terciaria; con los solventes polares
ocurre algo similar, estos desorganizan la capa acuosa de las protenas destruyendo las
interacciones dbiles, de forma que el interior hidrfobo interacciona con el medio
acuoso y se produce la agregacin y precipitacin de la protena desnaturalizada; con
los cidos y bases ocurre un cambio en el pH y punto isoelctrico alterando la

estructura proteica; La nica diferencia entre la xantoproteica y la coagulacin del

cido ntrico, es que esta esta ltima no se basifica.
BIBLIOGRAFIA
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2. MORRISON, T. Robert Quimica organica 5ed. Estados Unidos: Editorial
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Tbar, Barcelona, Espaa 1984 Tema 2 pp 53
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