DEGRADACION Y SINTESIS DE AMINOACIDOS

1. 2. 3. 4.
No
Cuales son los 7 productos que se forman del catabolismo de los aminoacidos? A p
artir de quien se sintetizan los aminoacidos no escenciales? aminoacidos A parti
r de quien se sintetiza la cisteina y la tirosina? Los aminoacidos escenciales s
e pueden sintetizar en el cuerpo? cuerpo? De donde se obtienen los aminoacidos e
scenciales? Como se clasifican los aminoacidos? Cual es el criterio para clasifi
car a los aminoacidos como glucogenicos o cetogenicos? Cuales son los aminoacido
s glucogenicos? aminoacidos Cuales son los aminoacidos cetogenicos?
Oxalacetato, alfa cetoglutarato, piruvato, fumarato, succinil-CoA, acetil-CoA, y
Acetoacetil-CoA De intermediarios metabolicos De aminoacidos escenciales
5. 6. 7. 8. 9.
De la dieta Como glucogenicos y cetogenicos Segun cual de los siete intermediari
os se produzca durante su catabolismo Los aminoacidos cuyo catabolismo produce p
iruvato o alguno de los intermediarios del ciclo del acido citrico Los aminoacid
os cuyo catabolismo produce acetoacetato o alguno de sus precursores
10. Cuales son los cuerpos cetonicos? Cuales
El acetoacetato,3-hidroxibutirato y acetona
11. Cuales son los dos aminoacidos exclusivamente cetogenicos?
La leucina y la lisina
12. Cual aminoacido se hidroliza y libera amoniaco y aspartato?
La asparagina
13. Que enzima cataliza esta hidroxilacion?
La asparaginasa
14. Que uso clinico tiene la asparaginasa?
Puede administrarse en forma sistemica para tratar a los pacientes leucemicos
15. Que efecto tiene la asparaginasa en el plasma?
Disminuye el nivel de asparagina
16. Que forma el aspartato?
Oxalacetato
17. Que tipo de reaccion es la conversion de aspartato en oxalacetato?
Transaminacion
18. En que se convierte la glutamina?
En glutamato y amoniaco
19. Que enzima cataliza la conversion de glutamina en glutamato y amoniaco?
La glutaminasa
20. En que se convierte el glutamato y que enzima cataliza esta reaccion?
Se convierte en alfa cetoglutarato por efecto de la deshidrogenasa de glutamato
21. Que produce la prolina al oxidarse?
Glutamato
22. Que produce la arginina y que enzima cataliza esta reaccion?

La arginasa divide a la arginina para producir ornitina

23. Donde ocurre esta reaccion?
En el higado como parte del ciclo de la urea
24. Que produce la ornitina?
Alfa cetoglutarato
25. Que forma la histidina al desaminarse por oxidacion?
Acido urocanico que luego forma N-Pormiminoglutamato
26. Que enzima cataliza esta reaccion?
Histidasa
27. Que sucede con el N-Pormiminoglutamato? NDona su grupo formimino al tetrahid
rofolato con lo que queda glutamato
28. Que sucede con las personas con deficiencia de acido folico despues de la in
gestion de una dosis grande de histidina? dosis
Excretan mayores cantidades de N-Pormiminoglitamato en la orina
29. Que se usa para el diagnostico de la deficiencia de acido folico?
La prueba de excrecion de N-pormiminoglutamato
30. Que forma la alanina al perder su grupo amino?
Piruvato
31. En que se puede convertir la serina?
En glicina, n5n10-metilenotetrahidrofolato
32. Que enzima cataliza esta conversion?
La deshidratasa de serina
33. En que se convierte la glicina y por medio de que accion?
Se convierte en serina mediante la adicion de un grupo metileno del acido n5n10metilotetrahidrofoico
34. Que otra cosa puede suceder con la glicina aparte de formar serina?
Oxidarse a CO2 y NH4
35. Que produce la cistina?
Cisteina
36. Cual es el agente reductor utlizado en esta conversion?
NADH+H
37. Que produce la cisteina y que sucede en esta reaccion?
Produce piruvato al someterse a desulfuracion

38. En que se convierte la treonina?

En piruvato o en alfa cetobutirato
39. Que produce el alfa cetobutirato?
Succinil-CoA
40. Que conduce a la formacion de tirosina?
La hidroxilacion de fenilalanina
41. Que enzima cataliza esta reaccion?
La hidroxilasa de fenilalanina
42. Que se forma de la convergencia del metabolismo de fenilalanina y tirosina?
Fumarato y acetoacetato
43. Que tipo de aminoacidos son la fenilalanina y la tirosina?
Glucogenicos y cetogenicos
44. Que causan las deficiencias hereditarias en las enzimas del metabolismo de l
a fenilalanina y tirosina?
Fenilcetonuria, alcaptonuria y albinismo
45. Que forma la metionina?
Succinil-CoA
46. En que se convierte la metionina?
En S-adenosilmetionina
47. Cual es el principal donador de grupos metilo en el catabolismo de moleculas
de carbono? principal
S-adenosilmetionina
48. Que otro metabolito produce la metionina?
Homocistenia
49. Con que esta relacionada la homocisteina?
Con enfermedad vascular ateroesclerotica
50. Que impulsa la formacion de S-adenosilmetionina? formacion SLa hidrolisis de
los tres enlaces fosfato del ATP
51. Que es el S-adenosilhomocisteina? SEs un tioester simple , analogo de la met
ionina
52. Que forma la S-adenosilhomocisteina al hidrolizarce? SHomocisteina y adenosi
na
53. Que sucede con la homocisteina si hay deficiencia de metionina? homocisteina
Se metila para formar metionina
54. Que sucede con la homocisteina si las reservas de metionina son adecuadas?
Ingresa a la via de la transulfuracion donde se convierte en cisteina
55. Que forma la homocisteina al combinarse con serina y que sucede con este pro
ducto? combinarse
Cistationina, la cual se hidroliza a alfa-cetobutirato y cisteina
56. Que sucede con el alfa-cetobutirato? alfaSe descarboxila por oxidacion y for
ma propionil CoA

57. En que se convierte el propionil-CoA? propionilEn succinil-CoA

58. Por que se caracteriza la homocistinuria?
Por niveles sericos altos de homocisteina secundarios a la deficiencia de sintas
a de cistationina
59. Que presentan los pacientes con homocistinuria?
Enfermedad cardiovascular prematura, casi siempre mueren a causa de un infarto m
iocardico, fenomeno vascular cerebral o embolia pulmonar
60. Que conduce a la sintesis de Succinil-CoA? SuccinilLa degradacion de la vali
na,isoleucina y treonina
61. Que producen la valina y la isoleucina?
Succinil-CoA
62. Cual es el precursor de la succinil-CoA? succinil-CoA?
El propionil-CoA
63. Que forman la leucina,lisina y triptofano?
Acetil-CoA o acetoacetato
64. Quienes dan origen al acetoacetato durante su catabolismo?
La fenilalanina y la tirosina
65. Que tipo de aminoacido es la leucina y que forma?
Es cetogenica y forma acetil-CoA y acetoacetato
66. Que tipo de aminoacido es la isoleucina y que forma?
Es cetogenica y glucogenica y forma acetil-CoA y propionil-CoA
67. Que tipo de aminoacido es la lisina y que forma?
Es cetogenica y forma acetoacetil-CoA
68. Que tipo de aminoacido es el triptofano y que forma? triptofano
Es cetogenico y glucogenico y forma acetoacetil-CoA y alanina
69. Que tipo de aminoacidos son la isoleucina, leucina y valina?
Aminoacidos de cadena ramificada
70. Donde se metaboliza la isoleucina, leucina y valina?
En los tejidos perifericos en lugar del higado
71. Quien cataliza el retiro del grupo carboxilo de los alfa cetoacidos derivado
s de la leucina, valina e isoleucina?
El complejo deshidrogenasa de alfa cetoacido de cadena ramificada
72. Que coenzimas utiliza el complejo deshidxrogenasa del alfa cetoacido de cade
na ramificada? alfa
Pirofosfato de tiamina,acido lipoico,FAD,NAD,CoA
73. Que produce una deficiencia hereditaria de deshidrogenasa de cetoacido alfa
de cadena ramificada?
La acumulacion de los sustratos cetoacidos de cadena ramificada en la orina
74. Su olor dulce a que nombre dio origen?
Enfermedad de orina en miel de maple

75. Que produce el catabolismo fina de la isoleucina?

Acetil-CoA,Succinil-CoA
76. A que da origen la valina?
Succinil-CoA
77. Que produce la leucina?
Acetoacetato y acetil-CoA
78. Que compuestos portadores transfieren unidades de un solo carbon?
Acido tetrahidrofilico y la S-adenilsmetionina
79. A que estructuras se transfieren estas unidades de un solo carbon?
A estructuras especificas en proceso de sintesos o modificacion
80. A que se refiere la reserva de carbon? reserva
A las unidades de un solo carbono unidas con este grupo de portadores
81. Cual es la forma activa del acido folico?
El acido tetrahidrofolico
82. Como se produce el acido tetrahidrofolico y que enzima cataliza esta formaci
on?
Se produce a partir del folato, por accion de la reductasa de dihidrofolato
83. Que utilidad tiene el acido tetrahidrofolico?
Permite que los compuestos de un carbono sean reconocidos y manipulados por las
enzimas biosinteticas
84. Las concentraciones de cuales aminoacidos son limitrofes durante los periodo
s de crecimiento tisular?
La histidina y la arginina
85. Como se sintetizan la alanina, el aspartato y el glutamato?
Por transferencia de un grupo amino a los cetoacidos piruvato alfa, oxalacetato
y alfa cetoglutarato
86. Por que es inusual el glutamato? glutamato?
Por que tambien puee sintetizarse por la reaccion inversa a la desaminacion oxid
ativa
87. Quien cataliza esta reaccion?
La deshidrogenasa de glutamato
88. Que enzima cataliza la formacion de glutamato?
La sintetasa de glutamina
89. Que impulsa a esta reaccion? reaccion?
La hidrolisis de ATP
90. Como se forma la asparagina?
A partir de aspartato
91. Que enzima cataliza la formacion de aspartato y quien se utiliza como donado
r de amida?
La sintetasa de asparagina y se emplea glutamina como donador de amida
92. En que se convierte el glutamato?
En prolina

93. Que tipo de reacciones son las que participan en esta conversion?
Reacciones de ciclizacion y reduccion
94. De donde proviene la serina?
Del 3-fosfoglicerato, que primero se oxida a 3-fosfoenolpiruvato y luego se tran
samina a 3-fosfoserina
95. Como se formala serina?
Por hidrolisis del ester fosfato o a partir de la glicina, mediante la transfere
ncia de un grupo hidroximetilo
96. Como se sintetiza la glicina?
A partir de la serina por eliminacin de un grupo hidroximetilo
97. Que enzima lleva a cabo la sintesis de glicina?
La transferasa de hidroximetilo
98. Como se produce la cisteina?
La homocisteina se combina con la serina y forma cistationina, la que a su vez s
e hidroliza a alfa cetobutirato y cisteina
99. Que aminoacido se deriva de la metionina?
La homocisteina
100. 101. 102. 103.
La fenilcetonuria
Como se forma la tirosina Que requiere esta reaccion? Como se genera la tetrahid
robiopterina? Cual es el defecto congenito mas frecuente en el metabolsimo de lo
s aminoacidos A que se deve la fenilcetonuria? A que se deve la hiperenialaninem
ia? Que coenzima utiliza la hidroxilasa de fenilalanina? Que otras enzimas requi
eren de la tetrahidrobiopertina como coenzima? Que Que catalizan estas enzimas?
Que tratamiento mejora el pronostico clinico de pacientes con fenilcetonuria? Do
nde se encuentra la fenilalanina en altas concentraciones? Que metabolitos dan e
l olor a humedad caracteristico a la orina? Cuales son los sintomas de fla fenil
cetonuria en el SNC? fenilcetonuria
A partir de fenilalanina por accion de la hidroxilasa de fenilalanina Oxigeo mol
ecular y tetrahidrobiopterina como coenzima A partir de dihidrobiopterina
104. 105. 106. 107. 108. 109. 110. 111. 112.
A la deficiencia de hidroxilasa de fenilalanina A deficiencias de las enzimas qu
e sintetizan o reducen la coenzima tetrahidrobiopterina Tetrahidrobiopterina La
hidroxilasa de tirosina y la hidroxilasa de triptofano La sintesis de neurotrans
misores como la serotonina y las catecolaminas La reposicion de tetrahidrobiopte
rina o 3-4-dihidroxifenilalanina y 5- hidroxitriptofano En los tejidos, plasma y
orina El fenilactato, fenilacetato y fenilpiruvato Retraso mental, fallas para
caminar o hablar, convulsiones, hperactividad, temblor, microcefalia y falta de
crecimiento

113. 114. 115. 116. 117. 118. 119. 120. 121. 122.
Es el tipo clasico
A que se deve que a menudo los pacientes con fenilcetonuria tengan defectos en l
a pigmentacion? Cual es el tratamiento para la fenilcetonuria? Que tipo de trata
mientos pueden ocasionar deficiencia de crecimiento y sintomas neurologicos? tra
tamientos Que sucede cuando las mujeres con fenilcetonuria que no tienen una die
ta baja en fenilalanina se embarazan? Que causan los altos niveles de fenilalani
na en la sangre materna? Que es la enfermedad de orina en miel de maple? Que ami
noacidos se acumulan en la sangre y que efecto tiene? Que sintomas caracterizan
esta enfermedad? sintomas Si la enfermedad no es tratada o correctamente tratada
que puede llegar a ocacionar? Cual es el tipo mas frecuente de EOMM? A que pued
en ayudar las grandes dosis de tiamina a pacientes con formas intermedia e inter
mitente de EOMM? Que tratamiento tiene esta enfermedad? A que se deve el albinis
mo? Que defectos produce un metabolsimo defectuoso de tirosina? Que tipo de enfe
rmedad es? A que se deve el albinismo completo? Que produce la deficiencia de la
activida de la tirosinasa? Que sintomas pueden tener las personas afectadas? af
ectadas? Que son las homocistinurias? De que forma se heredan estas enfermedades
? Como se caracterizan estas enfermedades? Cual es la causa mas frecuente de hom
ocistinuria? Que tratamiento se les da a los pacientes con homocistinuria? Que e
s la alcaptonuria? Cuales son los tres sintomas caracteristicos de la alcaptonur
ia? alcaptonuria? Que reduce los niveles de acido homogentisico y la cantidad de
pigmento depositado en lso tejidos?
A que se inhibe la hidroxilacion de la tirosina lo que inhibe la formacion del p
igmento melanina La administracion de preparaciones sinteticas de aminoacidas ba
jas en fenilalanina y complementadas con alimentos naturales Tratamientos demasi
ado estrictos Los hijos se afectan por el sindrome de fenilcetonuria materna Mic
rocefalia, retraso menta, y anomalias cardiacas congenitas en el feto Es un tran
storno recesivo en el que hay una deficiencia parcial o completa de deshidrogena
sa de cetoacido alfa de cadena ramificada Leucina, isoleucina y valina, tiene un
efecto toxico que interfiere con las funciones cerebrales Problemas para la ali
mentacion, vomito, deshidratacion, acidosis metabolica grave y un olor de miel d
e maple en la orina Retraso mental, discapacidades fisicas y muerte
123. 124. 125. 126. 127. 128. 129. 130. 131. 132. 133. 134. 135. 136. 137. 138.
A alcanzar una mayor actividad de deshidrogenasa de cetoacido alfa de cadena ram
ificada Se trata con una formula sintetica que contiene niveles limitados de leu
cina, isoleucina y valina. A un defecto en el metabolismo de la tirosina lo que
causa una deficiencia en la produccion de melanina La ausencia parcial o complet
a de pigmento en la piel, pelo y ojos. Puede ser autosomico recesivo, autosomico
dominante o ligado a x A la deficiencia de la actividad de la tirosinasa Una au
sencia total de pigmento en el pelo, ojos y piel Tienen piel,pelo, e iris blanco
s ademas de tener defectos visuales, padecen fotofobia, se queman facilemnte con
la luz solar y no se broncean Son un grupo de transtornos que incluyen defectos
en el metabolsimo de la homocisteina Como transtornos autosomicos recesivos Por
niveles plasmaticos y urinarios altos de homocisteina y metionina asi como nive
les bajos de cisteina Un defecto en la enzima sintasa beta de cistationina la cu
al convierte la homocisteina en cistationina Restriccion en la ingesta de metion
ina y complementacion con vitamis B6,B12 y folato Es una enfermedad metabolica r
ara ocacionada por una deficiencia en la oxidasa de acido homogentisico, lo que
permite la acumulacion de acido homogentisico Aciduria homogentisica, artritis d
e grandes articulaciones y pigmentacion ocronotica negra del cartilago y del tej
ido colageno. Las dietas bajas en proteina,sobre todo fenilalanina y tirosina