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Grupo: 4QM2
INTRODUCCIN
3.5
4.5
5.5
6.5
7.5
Grupo: 4QM2
valores de pH, para as observar el cambio
sobre la ionizacin de la enzima y del
sustrato, manifestndolo de una forma
grfica.
*Demostrar de forma experimental y
mediante una grfica que una reaccin
enzimtica est condicionada directamente
por la concentracin de enzima
RESULTADOS (pH)
Resultados (concentracin de
enzima)
DISCUSIN
La curva tipo nos permite interpolar los
datos de absorbencia que obtenemos de los
problemas y transformarlos en moles de
azcar reductor, pero, como se est
realizando el estudio de la influencia del pH
y de la concentracin de la enzima sobre la
Blanc
Tubo No.
PROBLEMAS
o
T
1
2
3
4
5
Sacarosa
0.5
0.5 0.5 0.5 0.5 0.5
0.2 M (ml)
Regulador
de acetatos
0.5
0.5 0.5 0.5 0.5 0.5
0.05 M pH
4.7 (ml)
Agua (ml)
0.5
0.9 0.8 0.7 0.6
0
Preincubaci
5 minutos a temperatura ambiente
n
Enzima
(100
0
0.1 0.2 0.3 0.4 0.5
microgram
os / ml)
Incubacin 5 minutos a temperatura ambiente
0.5
ml
3,5Inactivaci DNS
0.5 ml 3,5- DNS
n
+ 0.5
ml
enzi
ma
Desarrollo
5 minutos a 92 C
de color
Colocar en bao de hielo y diluir
Dilucin
con 2 ml de agua destilada
Leer en un espectrofotmetro a 540 nm
Absorbenci
0.39 0.42 0.5 0.56 0.66
0.086
a
5
6
6
5
8
Azcar
reductor
1.1 4.95 5.3
7
7.05 8.4
(M)
Velocidad
0.49
0.70
0.11
0.53 0.7
0.84
(UI)
5
5
Concentrac
in de
0
5
10
15
20
25
enzima
(g( 2 ml)
pH
Las enzimas, al ser molculas de naturaleza
proteica, estn susceptibles a los cambios
de pH, el cul puede influir en las
interacciones inicas de la protena. Las
enzimas poseen un sitio activo, el cual es
especfico para un sustrato, y en l actan
una serie de residuos de aminocidos que,
al
sufrir
una
protonacin
o
una
desprotonacin pueden cambiar su arreglo
espacial y ya no tener la afinidad por el
sustrato o no permitir la unin entre la
enzima y el sustrato.
Todas las enzimas tienen un valor de pH
ptimo en el cul su actividad es mxima.
Grficamente, se observa un ascenso en la
velocidad de la reaccin al aumentar el pH,
hasta alcanzar el pH ptimo, despus de
este valor la velocidad desciende.
Dentro de la grfica se observa una zona en
forma de campana que muestra un rango
ptimo y la zona mxima de la actividad de
la invertasa. El punto mximo de la
campana, representa el pH ptimo de la
enzima, en el lado izquierdo de la campana,
de forma ascendente se encuentra el pH
subptimo y en el lado derecho se observa
un declive, que indica que la actividad de la
invertasa disminuye despus del valor
ptimo, debido a la ionizacin y a cambios
estructurales en la enzima y el sustrato.
Concentracin de enzima
Grupo: 4QM2
La velocidad de la reaccin enzimtica va a
estar condicionada por la concentracin de
la enzima, debido a que cuando se
presentan
ms
molculas
de
este
catalizador biolgico en solucin que
contiene sustrato, cada molcula va a
actuar independientemente y van a
transformar una mayor cantidad de sustrato
en productos, en una menor cantidad de
tiempo. Si la concentracin de enzima se
eleva al doble, la velocidad lo har tambin,
as respectivamente.
Grficamente
se
observa
un
comportamiento ascendente, con tendencia
lineal, que muestra claramente que, al
aumentar la concentracin de enzima,
aumenta la velocidad de reaccin. Por lo
tanto: La concentracin de enzima es
directamente proporcional a la velocidad de
la
reaccin.
Este
comportamiento
ascendente va a estar condicionado
igualmente por la concentracin del
sustrato, debido a que mientras exista
sustrato en solucin la velocidad aumentar
(por la concentracin de enzima), en tanto
que, si ya no hay sustrato para la reaccin,
la velocidad va a descender de una manera
brusca.
CONCLUSIN
REFERENCIAS
*http://sgpwe.izt.uam.mx/files/users/uami/sh
o/Tema_5b_pH.pdf
*Nelson, David L Lehninger, PRINCIPIOS DE
BIOQUIMICA , 6 ed, editorial Omega,
Espaa. Pp 204 207
*http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/
0403/velocidad%20reaccion
%20enzimatica4.html
*http://www.uco.es/dptos/bioquimica-biolmol/pdfs/32%20INVERTASA%20CIN
%C3%89TICA.pdf
*http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero
/1.4.ENZIMAS_24470.pdf