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AMINOÁCIDOS - N3: Participación

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participación plastica y funcional
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4. AMINOÁCIDOS
3 p. funcional
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6 discapacidad
buscar Los aminoácidos son sustancias compuestas por carbono, oxígeno
nitrógeno. Son compuestos cristalinos que contienen un grupo áci
(-COOH) y un grupo básico débil, amina (-NH2), unido al carbono
un ácido orgánico es aquel inmediato al carboxilo). Se les denomin
proyecto aminoácidos y se considera que son neutros.
foros
registro Estas son las características generales, naturalmente aparecen ex
bibliografía que en la molécula existe algún tipo de ácidos más, que da lugar a
enlaces aminoácidos ácidos, o que prestan algún grupo amino más, los de
quiénes somos aminoácidos básicos, o que incluso incorporan en la estructura mo
elementos, como el azufre (S) y que se denominan aminoácidos a
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lugar de tener una estructura molecular lineal tenga una configura
aviso legal que se sitúan los aminoácidos aromáticos y los denominados amin
cadena, así como también, que la posición del grupo no sea en a.
prolina, que en realidad no es un a-aminoácido, pues el carbono a
función carboxilo posee un grupo imino (=NH); por tanto, la prolin
iminoácido.

Las estructuras de los aminoácidos son ópticamente activas, es de

rotar el plano de luz polarizada en diferente dirección dependiendo
estereoisómero que se trate. Entre ellos hay que distinguir entre lo
plano hacia la izquierda, levorrotatorios, levógiros o L, y los que lo
derecha, dextrorrotatorios, dextrógiros o D. En la naturaleza enco
mezcla de ambos que se denomina racémica, pero los aminoácido
proteínas son, la gran mayoría, L.
 Figura 1: Esquema de los aminoácidos como precursores de o
Tomado de "Bioquímica" (E. Herrera)

Los aminoácidos son los precursores de otras moléculas de gran im

biológica que son las proteínas. La unión de aminoácidos da lugar
péptidos que se denominan dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos,
octapéptidos o polipéptidos, si en su formación intervienen, 2, 3, 4
cualquiera superior. La unión de polipéptidos entre sí da lugar a la
proteínas.

Funciones de los aminoácidos

Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas, pe
proteína, la secuencia, es decir el orden en que van ordenados los
diferente. El número de secuencias posibles es tan grande que se e
cantidad de proteínas diferentes.
 Tabla 1: Funciones de las proteínas

En general, todos los nombres de aminoácidos tienen la terminació

indica una relación con el grupo amina. Algunos aminoácidos cono
ejemplo, la fenilalanina, forman parte esencial de los neurotransm
cerebro como fuera de él. La metionina y el triptofano son compon
del hígado. La tirosina y la glutamina, son segregadas por la glánd

Biosíntesis de los aminoácidos

Cada organismo vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los
plantas superiores sintetizan a su vez todos los aminoácidos neces
destacar que los animales carecen de esa capacidad. Cada especie
sintetizar sólo algunos aminoácidos que necesita y, por lo tanto, de
para incorporar aquellos aminoácidos que debe sintetizar para form
aminoácidos se los considera esenciales y no porque sean los único
la vida de la especie, sino porque deben estar incluidos en la dieta
tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios.

La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en for

sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las difere
metabólicas. Para ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un
hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el
páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Despué
las enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y tran
corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde oc
metabolismo y distribución.

Las proteínas endógenas también se degradan después de un tiem

unas señales que van a indicar a las enzimas de degradación cuan
comenzar su proceso.

Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión

son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por med
porta-hepático. Una vez que llegan al hígado, a través de la corrien
distribuidos por las células para su posterior utilización.

Implicaciones funcionales de los amin

En los períodos en que el organismo atraviesa crisis funcionales (d
o crónica, traumatismos o trastornos articulares y/o musculares, a
tracto gastrointestinal, hepatitis, afecciones renales, deficiencias ce
nerviosas, etc.) o demandas extras por razones mecánicas (atletas
cerebrales (estrés, exámenes, etc.) se produce aumento en el con
aminoácidos, por lo que muchas veces conviene completar la dieta
medio de la administración exogéna de los mismos.

Por las mismas razones, la ingesta de alimentos que contienen am

además un extraordinario recurso preventivo, por cuanto incorpora
mecanismos de fortalecimiento ante previsibles compromisos extra
derivados de circunstancias especiales o de inevitables decadencia
orgánicas derivadas de la edad.

El organismo no almacena el exceso de aminoácidos que provienen

que ocurre es que los transforma en intermediarios metabólicos co
el piruvato, oxalacetato y a-cetoglutarato, es decir, que los aminoá
precursores de la glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos, es de
combustible y precursores metabólicos.
 Figura 2: Esquema sobre la visión general del metabolismo de
Tomado de "Bioquímica" (E. Herrera)

Clasificación de los aminoácidos

Como ya hemos comentado de los 20 aminoácidos proteicos conoc
esenciales para la vida humana y 2 semiesenciales. Son estos 10 a
que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alime
especialmente, en los momentos en que el organismo más los nec
una situación de disfunción o enfermedad.

Los ocho aminoácidos esenciales son treonina, metionina, lisina, va

leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidi
durante el crecimiento, pero no para el adulto).

También existe otros aminoácidos pero son poco frecuentes, son d

aminoácidos corrientes. Entre ellos encontramos a la 4-hidroxipról
presentes en el colágeno y de la desmosina e isodesmosina presen
fibrosa elastina.

Por otro lado también están los aminoácidos no proteicos que son
por 150 aminoácidos. Se presentan en diferentes células y tejidos
combinada, pero nunca en las proteínas y actúan como precursore
metabolismo. Por ejemplo, la b-alanina, precursor de la vitamina á
la homocisteina y homoserina, intermediarios en el metabolismo d
La citrulina, ornitina, ácido-g-aminobutírico, D-alanina, D-serina. E
superiores abundan la canavanina y la b-cianolanina.

Por otro lado, los aminoácidos se pueden clasificar siguiendo vario

función de sus propiedades químicas y físicas.
Tabla 2: Tipos de aminoácidos en función de la cade
Los aminoácidos, como ya hemos comentado, son materia prima d
péptidos que cumplen diferentes funciones en nuestro organismo.
también pueden utilizarse como materia prima del metabolismo en
hecho, alrededor del 30% de los aminoácidos, pasan a una ruta m
después de eliminar el nitrógeno de la molécula, envía los product
ciclo de Krebs.

La eliminación de nitrógeno ocurre de dos maneras diferentes, el g

transferido a otra molécula o es eliminado para convertirlo en urea
hombre.

Proteínas
En animales superiores, las proteínas son los compuestos orgánico
pues representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. D
vista funcional, su papel es fundamental. No existe proceso biológi
dependa de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias; l
cumplen diferentes funciones: enzimas, hormonas, trasportadores
receptores de muchas células, etc.

Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitróg

poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferente
contenido de nitrógeno representa, término medio, el 16% de la m
molécula, lo cual permite calcular la cantidad de proteína existente
por medición del N de la misma.

Las proteínas son moléculas poliméricas (poli: muchos; meros: pa

tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituida
de unidades estructurales que forman largas cadenas.

Debido a su gran tamaño, cuando se dispersa a estas moléculas en

adecuado, forman obligadamente soluciones coloidales, con caract
que las distinguen de las soluciones de moléculas pequeñas.

Por medio de la hidrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas

monómeros, los aminoácidos. Y cientos o miles de estos aminoácid
participar en la formación de la gran molécula polimérica de una p

Las proteínas resultan de la unión de moléculas de aminoácidos po

peptídicos. Por esto, se pueden clasificar en dos grandes categoría
globulares y proteína fibrosas.
 Tabla 3: Categorías de proteínas.

Estructura molecular
La estructura de las proteínas es muy compleja, razón por la cual r
describirla considerando distintos niveles de organización:

Estructura Primaria
Se refiere al número e identidad de los aminoácidos que componen
ordenamiento o secuencia de esas unidades en la cadena polipeptí
peptídica sólo permite formar estructuras lineales; por ello, las cad
ramificaciones.

Estructura Secundaria
A medida que la longitud de las cadenas va aumentando y en func
condiciones físicoquímicas del medio, se conforma la estructura se
disposición espacial regular, repetitiva, que puede adoptar la caden
generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno. En este caso s
tipos de enlace:

Hélice a: las cadenas de aminoácidos tienen varios centros pola

esto, la fibra suele enrollarse dando lugar a una hélice que se esta
enlaces intramoleculares con puentes de hidrógeno.

Lámina b: las cadenas de péptidos se unen formando filas para

estabilizan de manera intermolecular mediante puentes de hidróge

Estructura Terciaria
Es la estructura de la mayoría de las proteínas globulares, aparece
hélice a se vuelve a enrollar. Es una arquitectura tridimensional co
debe a las fuerzas de atracción o repulsión electrostática, a enlace
fuerzas de Van der Walls y a puentes disulfuro.

Estructura Cuaternaria
Son estructuras de carácter oligomérico, que están compuestos po
separadas pero entrelazadas en estructura terciaria. Se aplica sólo
constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas y se refiere a la
espacial de esas cadenas y a los enlaces que se establecen entre e
hidrógeno, atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas,
entre cisteinas de cadenas diferentes, etc.). Un ejemplo de este tip
la hemoglobina que está compuesta por cuatro subunidades de mi

4. AMINOÁCIDOS
1. NEUROTRANSMISORES
2. NEUROPÉPTIDOS
3. NUCLEÓTIDOS Y ÁCIDOS NUCLEICOS
4. AMINOÁCIDOS
- 4.1. AMINOÁCIDOS ESENCIALES

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