Proiect individual

A efectuat: Digori Stela GR.1122 Profesor: Nicolaiescu Lilian

Viata e nemijlocit legata de procesul de reinoire a proteinelor si reprezinta modul de existenta a corpului proteic
(F. Enghels)

Majoritatea modificrilor biochimice din organismele vii sunt determinate de proteine. Anume proteinele sunt constituentele chimice cu cel mai inalt grad de

complexitate,

varietate

molecular,

care

reprezint

specificitate de specie, de organ, de funcie, formind clasa de substane dintre cele mai rspindite i de o varietate

funcional excepional.

 Determinarea

caracteristicii structurale a proteinei Actina; necesitatii proteinei Actina in organismele eucariote; functiei exercitate de proteina

Stabilirea

Determinarea

actina;

Actina a fost observata pentru prima data experimental n anul 1887 de WD Halliburton, care a extras o proteina din muschi ce a "coagulat" preparate de myosina, pe care el a numit-o "myosin-ferment. Cu toate acestea, Halliburton nu a putut caracteriza n continuare concluziile sale. Descoperirea de Actina este creditat n schimb, de Bruno F. Straub, un biochimist tinar care lucreaz n laboratorul Albert Szent-Gyrgyi de la Institutul de Chimie Medicala de la Universitatea din Szeged, Ungaria. n 1942, Straub a dezvoltat o tehnic nou pentru extragerea de proteine musculare, care ia permis s izoleze sume substaniale de Actina relativ pur. Metoda Straub este, n esen, aceeai cu cea utilizat n laboratoarele de astzi.

Straub a descoperit ca o proteina Actina participa la contractarea muchilor scheletici. El a menionat c Actina exist n dou forme :in forma de monomer sau globulara (G) i polimera sau fibrosa (F). Transformarea sau polimerizarea Actinei din G F a fost catalizat de cationii din muchi, la concentraia fiziologica. Structura de cristal a G-Actina a fost rezolvata in 1990 de Kabsch si colegii sai. n acelai an, un model pentru F-Actina a fost propus de Holmes si colegii sai. Modelul a fost obinut prin montarea unei elice de G -Actina structuri n conformitate cu rezoluie sczut de difractie pentru fibra de filament. Cu toate acestea, nu exist nc o inalta rezolutie X-ray pentru structura de F-Actina. Ideea c transformarea Actine din G F joac un rol funcional n muchi, a fost susinut i de descoperirea lui Straub si Feuer . G-Actina conine legaturi ATP (G-ATP) i F-actina conine legat ADP (F -ADP), n timpul transformarii actinei G F ATP este hidrolizat la ADP i P i .

 Activarea

contractil a musculaturii netede este asociata cu polimerizarea sporit a Actinei, o cerin de baz pentru generarea viguroasa n muchi. n plus, datele sugereaz c polimerizarea reversibil de Actina face parte din ciclul contracierelaxare a musculaturii netede. Polimerizarea Actinei si depolimerizarea este necesara n chemotaxia i citokinesa. Deoarece musculara neteda conine peste 1 micromol de Actina pe g, polimerizarea reversibila de Actina cuplata la hidroliza ATP, urmata de resinteza ATP, are o cerin de energie considerabila. Toate dovezile sugereaz c proteina Actina n sine genereaz energie prin "mecanochimia" de Actina.

In forma sa monomerica Actina este o proteina globulara cu masa de ~43kD si un diametru de ~ 5 mm, gsita n toate celulele eucariote (singura excepie fiind cunoscuta- sperma). Gena Actinei tipice are aproximativ 100 de nucleotide la capatul 5, 1200 nucleoide in regiunea tradusa si 200 nucleotide la capatul 3.
5 100 nucleotide 1200 nucleotide 200 nucleotide 3

Actina
Co-exist n majoritatea tipurilor de celule n calitate de componente ale citoscheletului , i ca mediatori a motilitatii de celule interne. Este prezenta n esuturile musculare i este o component major a aparatului contractil.

Y (gama)

(beta)

(alfa)

 muchii

scheletici;

muchiul inimii;
dou specii diferite de Actina a musculaturii netede; dou specii diferite de Actina tipica pentru esuturile non-musculare,(creierul i timus).

Actina contribuie la forma si miscarile celulelor, participa la structurarea citoscheletului asociat membranei, asigurand solidarizarea componentelor acestuia la nivelul nodurilor. Asigura asocierea cozilor tetramerilor de spectrina in nodurile retelei. Permite motilitatea celulelor care sunt supuse miscarii ameboide folosind pseudopodele, i participa la fagocitoza, de exemplu, de bacterii de ctre macrofage. Interaciuni principale de proteine structurale sunt la caderina pe baz de jonciuni aderente. Filamentele de Actina sunt legate de - actinina i la membrana prin vinculin. Domeniul de cap asociat vinculinului la Ecaderina prin intermediul -, -i -catenelor ,domeniul coada vinculinului se leag de lipidele membranare i la filamentele de Actina.

Structura citoplasmei.

 Actina

este capabila de a se combina cu miozina.

Proteina

importanta pentru fenomenele de contractie musculara, ce intra in componenta sarcomerilor tesutului muscular, impreuna cu miozina. timpul contractiei musculare, filamentele de actina sunt trase catre centrul sarcomerului de catre filamentele de miozina, si astfel lungimea sarcomerului se scurteaza.

In

Nivel de organizare fibrilara intr-un muschi scheletic.

Polimeraza I

Actina si Miozina legate de ADN actioneaza ca un motor molecular.

Polimeraza II

-actina este necesar pentru formarea complexului de predeschidere

conine -Actin ca o subunitate.

PolimerazaIII

Proteina Actina
Microfilamente
(una din cele trei componente majore a citoscheletului)

Filamente subtiri
(o parte a aparatului contractil in celulele musculare)

Subunitile de microfilamente sunt cunoscute ca Actina globulara (GActin).Subunitile de G-Actina asambleaza n timp filamente polimerice numite FActina.

Dou componente paralele de F-Actina trebuie s se roteasc reciproc la 166 de grade n stratul corect pe partea de sus.

Astfel, se creeaz structura de dublu helix a microfilamentelor citoscheletului. Microfilamentele msoar aproximativ 7 nm in diametru, cu o bucl de helix se repet la fiecare 37 nm.

Sunt polimere bicatenare formate din proteina Actina.Reprezinta niste structuri flexibile cu diametrul de 5-9nm. Desi filamentele de Actina sunt dispersate in celula,ele sunt concentrate mai mult in regiunea corticala a celulei. Actina interactionind cu miozina,determina formarea miofilamentelor .