PROTENAS

PROTENAS
Son las biomolculas de mayor complejidad en cuanto a variedad y funcin biolgica.

Funciones: Catalizadores, Estructural, Motilidad, Transporte, Defensa, Sealizacin

Idioma en el que se expresa la informacin gentica de TODOS los organismos.

Cul es el alfabeto?

AMINOCIDOS
Carbono central con un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrgeno y una cadena lateral (R) como sustituyentes. En los organismos est presente el ismero tipo L.

COO
Diversas clasificaciones:

NH3+ R

1) Estructura qumica de grupo R (polares cargados/neutros, apolares, aromticos) 2) Origen: esenciales / no esenciales 3) Funcin: proteinognicos / no proteinognicos

AMINOCIDOS ESENCIALES/NO ESENCIALES

Definido por el mtodo de obtencin de los aminocidos por un organismo. Respecto a los aas proteicos:
NO ESENCIALES: Sintetizados por el propio organismo Alanina, Asparagina, Aspartato, Cistena, Glicina, Glutamato, Glutamina, Prolina, Serina, Tirosina ESENCIALES: Adquiridos del medio externo (dieta) Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptfano, Valina, Histidina, Arginina

MODIFICACIONES EN LOS AMINOCIDOS

HIDROXILACIN: 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina son abundantes en el colgeno. Hidroxilacin de la tirosina participa en la sntesis de catecolaminas. CARBOXILACIN: El glutamato carboxilado (cido -carboxiglutmico), participando de la coagulacin sangunea. YODACIN: Ocurre en la tirosina,precursora de la hormona tirodea (T4)

MODIFICACIONES EN LOS AMINOCIDOS

FOSFORILACIN: Ocurre principalmente en serina, tirosina, treonina e histidina. Mecanismo de regulacin de actividad enzimtica y de sealizacin celular. GLICOSILACIN: Las glicoprotenas son protenas unidas a cadenas de oligosacrido. Plegamiento proteico, destinacin celular, interacciones clula-clula. O-glicosidacin: serina, treonina N-glicosidacin: asparagina, glutamina CONDENSACIN TILICA: Unin de dos cistenas por puente disulfuro (R-S-S-R). Determinacin de estructuras terciarias y cuaternarias de las protenas.

AMINOCIDOS PROTEINOGNICOS MENOS FRECUENTES

Selenocistena:
Es codificado por un codn UGA en presencia de una secuencia SECIS. Presente en protenas antioxidantes (GSH peroxidasa, TRX reductasa)

Pirrolisina:
Es codificado por un codn UAG en presencia de una secuencia PYLIS ro abajo. Presente en algunos procariontes metanognicos

N-formilmetionina:
Es codificado por el codn de inicio AUG, en lugar de metionina en bacterias, mitocondrias y cloroplastos, siendo removida postraduccionalmente.

AMINOCIDOS NO PROTEINOGNICOS
Se conocen sobre 100, clasificables en 4 grupos: -aminocidos no proteicos, -aminocidos, -aminocidos y D-aminocidos.
-AMINOCIDOS: Ornitina: participa del ciclo de la urea, precursor de la IGF y de la putrecina

Citrulina: tambin participa del ciclo de la urea, vasodilatador, beneficioso para el sistema cardiovascular

AMINOCIDOS NO PROTEINOGNICOS
-AMINOCIDOS: -alanina: precursor de la vit. B5 (CoA)

-AMINOCIDOS: cido -aminobutrico (GABA): Neurotransmisor inhibitorio, cuyo dficit est asociado a enfermedades neurodegenerativas D-AMINOCIDOS: Forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias, antibiticos y algunos pptidos de propiedades opioides

PPTIDOS
Unin de varios aminocidos va enlace peptdico:

Oligopptido: menos de 10 aminocidos. Oxitocina (9 aa), glutatin (3 aa)

Polipptido: ms de 10 aminocidos. Endorfinas, glucagn (29 aa), insulina (51 aa)

Protena: ms de 100 aminocidos

ENLACE PEPTDICO
Reaccin de CONDENSACIN, formacin de una AMIDA

Direccionalidad del enlace: Carboxilo del aminocidon (N-terminal) a amino del aminocidon+1 (C-terminal)

PROTENAS
Son las biomolculas de mayor complejidad en cuanto a variedad y funcin biolgica.

Funciones: Enzimtica, Estructural, Motilidad, Transporte, Defensa, Sealizacin

Idioma en el que se expresa la informacin gentica de TODOS los organismos. Organizacin estructural tridimensional: Crtica para su funcin!

ORGANIZACIN ESTRUCTURAL
ESTRUCTURA PRIMARIA Secuencia de aminocidos determinada por la informacin gentica. ESTRUCTURA SECUNDARIA Organizacin tridimensional determinada por la formacin de puentes de hidrgeno entre los elementos de los enlaces peptdicos. Hay dos estructuras comunes: Hlice : Formada por el carbonilo de aan y el amino del aa n+4

Menos comunes: n+3 y n+10

Lmina : Formada por carbonilos y aminos posicionados en forma paralela o antiparalela

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ORGANIZACIN ESTRUCTURAL
ESTRUCTURA TERCIARIA Determinada por las interacciones de los grupos R dentro de una sola secuencia peptdica. - Interacciones covalentes: Puentes disulfuro entre cistenas Amida entre lisina y aspartato o glutamato - Interacciones no covalentes

ORGANIZACIN ESTRUCTURAL
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Mismo tipo de interacciones que en el caso anterior, pero ahora entre distintas cadenas peptdicas (protena oligomrica)
Estas estructuras son altamente dependientes del entorno en el que estn las protenas. la alteracin de la estructura tridimensional de la protena (denaturacin) conlleva generalmente una prdida de su funcin

ESTRUCTURAS TRIDIMENSIONALES MS COMUNES

GLOBULAR

Forma aproximadamente esfrica, alta abundancia y variedad de funciones Ej: hemoglobina

FIBROSA Menos frecuentes, generalmente asociadas a protenas con funcin Estructural. Ej: queratina, colgeno

Funciones de las protenas: ENZIMTICA

Facilitan cualquier reaccin qumica que sea posible termodinmicamente.

La mayora de las protenas son enzimas, su nomenclatura est determinada por el sustrato y/o el tipo de reaccin que catalizan ms el sufijo ASA

Funciones de las protenas: ESTRUCTURAL

Citoesqueleto

Matriz extracelular

Funciones de las protenas: MOTILIDAD

Flagelo

Contraccin muscular

Funciones de las protenas: TRANSPORTE

A travs de membranas

Extracelular

Funciones de las protenas: DEFENSA

Anticuerpos

Reconocimiento y destruccin de elementos extraos Ej: nucleasas citoslicas

Funciones de las protenas: SEALIZACIN

PROTENAS CONJUGADAS CON OTRAS BIOMOLCULAS

CARBOHIDRATOS: Glucoprotenas Ej: FSH, LH

grupos sanguneos, anticuerpos LPIDOS: Protenas transmembrana, lipoprotenas NUCLETIDOS: Ribosomas, Histonas
El grupo A presenta un antgeno glicoproteco que contiente una N-acetilgalactosamina en el oligoacrido. El grupo B presenta Dgalactosa

NUCLETIDOS

NUCLETIDOS
Formados por: Pentosa + Base nitrogenada + Fosfato.

Pentosa + Base nitrogenada = Nuclesido

Son los monmeros de los cidos nucleicos (ADN y ARN) En estado libre participan en : - Transferencia de energa (ATP) - Coenzimas redox (NADH, FADH2, NADPH) - Intermediarios de sealizacin celular (AMPc)

NUCLETIDOS: ESTRUCTURA

 Est presente en el ncleo, as como en mitocondrias y cloroplastos en eucariontes. En procariotas, est libre en el citoplasma celular.

CIDO DESOXIRRIBONUCLEICO

Soporte de los caracteres hereditarios de la especie, los cuales son expresados por la transcripcin a ARN
Alta estabilidad en su estructura primaria Formacin puentes de hidrgeno: Adenina-Timina (2 puentes) Guanina-Citosina (3 puentes)

Transmisin ntegra a la progenie debido a su capacidad de replicarse

CIDO DESOXIRRIBONUCLEICO

CIDO DESOXIRRIBONUCLEICO

CIDO RIBONUCLEICO
Molcula lineal, de hebra simple

Sintetizado por la RNA polimerasa

Se reconocen 3 subtipos: 1) ARNm: portador de la informacin transcrita 2) ARNt: transportan AAs hacia el ribosoma (anticodn) 3) ARNr: Sintetizado a nivel de nuclelo, proporciona el soporte sobre el que ocurre la traduccin (subunidades ribosomales)

NUCLETIDOS DE TRANSFERENCIA ENERGTICA

ATP: Principal nucletido energtico Producto de la degradaciones aerobias o anaerobias Participa de transporte activo, contraccin muscular, rutas biosintticas GTP: Se puede convertir a ATP, participa de vas de sealizacin y del ensamblaje ARNt-aminocido CTP: Glicosilacin de protenas, ensamblaje glicerofosfolpidos UTP: Activacin de galactosa y glucosa conjugacin bilirrubina

COENZIMAS REDOX
FAD/FADH2: Flavn adenn dinucletido Oxidacin alcanos-alquenos

NAD+/NADH: Nicotinamida adenina dinucletido Oxidacin alcoholes carbonilos

NADP+/NADPH: NAD-fosfato Sntetizado por va pentosas fosfato Reacciones anablicas y antioxidantes