Prof.

Rafaela Lima

INTRODUO
Praticamente todas as reaes no corpo so mediadas por enzimas, as quais so protenas catalisadoras que aumentam a velocidade das reaes, sem sofrerem alteraes no processo global. As enzimas direcionam, assim, todos os eventos metablicos.

As enzimas so catalisadores proticos que aumentam a velocidade de uma reao qumica e no so consumidos durante a reao que catalisam.
Stios ativos

As molculas de enzimas contm uma regio especfica formando uma fenda ou bolso, que chamada stio ativo. O stio ativo contm cadeias laterais de aminocidos, as quais criam uma superfcie tridimensional complementar ao substrato. O stio ativo liga o substrato, formando um complexo enzima-substrato (ES). O complexo ES convertido em enzima-produto (EP), o qual subsequentemente se dissocia em enzima e produto.

 Eficincia cataltica

As reaes catalisadas por enzimas so, em sua maioria, altamente eficientes, ocorrendo de 103 a 108 vezes mais rapidamente do que as reaes no catalisadas. O nmero de molculas de substrato convertidas em molculas de produto por molcula de enzima por segundo chamado de nmero de renovao (turnover).
Especificidade

As enzimas so altamente especficas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reao qumica.

 Co-fatores

Algumas enzimas se associam com um co-fator no-protico, o qual necessrio para atividade enzimtica. Os co-fatores comumente encontrados incluem ons metlicos, tais como Zn2+ ou Fe2+, e molculas orgnicas conhecidas como coenzimas, que frequentemente so derivadas de vitaminas.
Regulao

A atividade enzimtica pode ser regulada, isto , as enzimas podem ser ativadas ou inibidas, de modo que a velocidade de formao do produto responda s necessidades da clula.
Localizao dentro da clula

Muitas enzimas esto localizadas em organelas especficas dentro da clula. Esta compartimentalizao serve para isolar o substrato ou o produto da reao de outras reaes competitivas.

nome de uma enzima:

Normalmente termina em ase. Identifica a substncia reagente. Por exemplo:

sacarase degrada a sacarose. Descreve a funo de uma enzima. Por exemplo: oxidase realiza oxidao. Podem ter nomes comuns como as enzimas da digesto: pepsina, tripsina.

 Enzimas

so classificadas de acordo com as reaes por elas catalisadas:

Classe Oxidoredutases Transferases Hidrolases Liases Isomerases Ligases Reao Oxidao-reduo Transfere grupos qumicos Hidrlise Forma/quebra lig. duplas, adiciona tomos Rearranja tomos Usa ATP para combinar molculas

mecanismo de ao enzimtica pode ser encarado de duas perspectivas diferentes:

A primeira aborda a catlise em termos de alteraes

de energia que ocorrem durante a reao, ou seja, as enzimas fornecem uma rota de reao alternativa, energeticamente favorvel, diferente da reao no catalisada. A segunda perspectiva descreve como o stio ativo facilita quimicamente a catlise.

Praticamente todas as reaes tm uma barreira de energia separando os reatantes dos produtos. Essa barreira, denominada energia livre de ativao, a diferena entre a energia dos reatantes e aquela de um intermedirio de alta energia, que ocorre durante a formao do produto. Energia livre de ativao a diferena na energia livre entre os reatantes e o estado de transio (intermedirio de alta energia), onde um intermedirio rico em energia formado durante a converso do reatante em produto. Devido a grande energia de ativao, as velocidades das reaes qumicas no-catalisadas so freqentemente lentas.

Velocidade da reao determinada pelo nmero dessas molculas energizadas". Em geral, quanto menor a energia livre de ativao, mais molculas tm energia suficiente para superar o estado de transio e, assim, mais rpida a velocidade da reao. Rota alternativa da reao

Uma enzima permite que uma reao ocorra rapidamente nas condies normais na clula, oferecendo uma rota de reao alternativa, com uma menor energia livre de ativao. A enzima no altera a energia livre dos reatantes ou dos produtos e, assim sendo, no altera o equilbrio da reao.

stio ativo no um receptculo passivo para a ligao do substrato, mas sim uma mquina molecular complexa, empregando uma diversidade de mecanismos qumicos para facilitar a converso do substrato em produto.
Estabilizao do estado de transio se liga ao

substrato e inicia a sua converso para o estado de transio aumentando a sua concentrao para ento poder ser convertido em produto. Outros mecanismos fornecer grupos catalticos que aumentam a probabilidade do estado de transio se formar. Algumas enzimas, esses grupos podem participar em uma catlise acidobsica geral, na qual os resduos de aminocidos doam (cida) ou aceitam (bsica) prtons.

As enzimas podem ser isoladas das clulas e ter suas propriedades estudadas em tubos de ensaio. As diferentes enzimas mostram diferentes respostas s alteraes de concentrao do substrato, temperatura e pH. Concentrao de substratos

Velocidade mxima o nmero de molculas de substrato convertidas e, produto por unidade de tempo. A velocidade de uma reao catalisada por uma enzima, aumenta conforme a concentrao do substrato, at uma velocidade mxima ser atingida. A obteno de um plat na velocidade de reao em altas concentraes de substrato reflete a saturao de todos os stios de ligao disponveis nas molculas enzimticas presentes.

Aumento da velocidade com a temperatura A velocidade da reao aumenta com a temperatura, at um pico de velocidade ser atingido. Esse aumento devido ao aumento do nmero de molculas com energia suficiente para atravessar a barreira de energia e formar os produtos da reao.

Diminuio da velocidade com a temperatura

Uma elevao maior da temperatura resulta em reduo da velocidade de reao, como resultado da desnaturao da enzima, induzida pela temperatura.

A concentrao de H+ afeta a velocidade de reao de vrias maneiras. O processo cataltico geralmente requer que a enzima e o substrato tenham determinados grupos qumicos em um estado ionizado ou no-ionizado, de modo a interagirem. Valores extremos de pH tambm podem levar desnaturao da enzima. O pH no qual a atividade mxima da enzima atingida difere para cada enzima e, geralmente, reflete a [H+] na qual a enzima funciona no organismo.

Qualquer substncia que possa diminuir a velocidade de uma reao catalisada por uma enzima chamada de inibidor. Inibidores reversveis ligam-se enzima por meio de ligaes no-covalentes. A diluio do complexo enzima-inibidor resulta na dissociao do inibidor reversivelmente ligado e na recuperao da atividade enzimtica. A inibio irreversvel ocorre quando uma enzima inibida no recupera sua atividade quando o complexo enzima-inibidor diludo. Os dois tipos mais comuns de inibio reversvel so a inibio competitiva e a inibio no competitiva.

Inibio competitiva O inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo stio que o substrato normalmente ocuparia e, dessa forma, compete com o substrato por esse stio. Exemplo: Drogas estatinas.

Inibio no-competitiva Acontece quanto o inibidor e o substrato ligam-se a stios diferentes sobre a enzima. O inibidor nocompetitivo pode ligar-se tanto enzima livre quanto ao complexo ES, de modo a impedir que a reao ocorra.

 Alguns

inibidores agem pela formao de ligaes covalentes com grupos especficos da enzima. inseticidas, cujos efeitos neurotxicos resultam de sua ligao covalente ao stio cataltico da enzima acetilcolinesterase (cliva acetilcolina). Embora sejam formadas ligaes covalentes, se a enzima ativa pode ser recuperada a inibio reversvel.

Certos

1. 2.

3.

4.

O que so enzimas? Quais as propriedades e os mecanismos de funcionamento das enzimas? Que fatores afetam a velocidade de uma reao mediada por uma enzima? Explique. Como se d o processo de inibio da atividade enzimtica?