1. R/ QUESO: Coagulacin: Consiste en una serie de modificaciones fisicoqumicas de la casena (protena de la leche), que conducen a la formacin de un cogulo.

La formacin del gel de casena. Es el cuajado o coagulacin de la leche; Tiene lugar debido a la accin conjunta de la acidificacin por las bacterias lcticas (coagulacin lctica) y de la actividad del cuajo (coagulacin enzmatica). Tipos de coagulacin de la casena La coagulacin lctica o cida es realizada por las bacterias lcticas presentes en la leche cruda o procedente del fermento, que transforman la lactosa en cido lctico haciendo descender el pH de la leche, lo que produce la alteracin de la casena hasta la formacin de un cogulo. La coagulacin enzimtica se produce cuando se aade cuajo a la leche. Durante siglos se ha utilizado en quesera cuajo animal, es decir, el enzima renina extrada del cuarto estmago de los rumiantes lactantes. Las dificultades de aprovisionamiento a nivel mundial de cuajo, junto con el aumento de precio de las preparaciones comerciales del enzima, han favorecido el desarrollo de otros enzimas coagulantes, tanto de origen animal (pepsinas bovinas y porcinas), como de origen microbiano (proteasas fngicas, etc.) o vegetal (flores de Cynaracardunculus, etc.) El cuajo es una enzima proteoltico que acta desestabilizando a la casena , lo que da lugar a la formacin de un gel o cogulo que engloba al suero y los glbulos grasos en su interior. Igualmente, su actividad proteoltica conduce a la formacin de compuestos que sern utilizados por las bacterias del fermento para su multiplicacin.La adicin del cuajo a la leche es un punto de considerable importancia en la fabricacin de queso. En los quesos frescos, de coagulacin fundamentalmente lctica, se utilizan pequeas cantidades de cuajo y se opera a temperaturas bajas (15-20C) para evitar la actividad ptima de la enzima. En este caso, el cuajo se emplea ms bien para facilitar el desuerado, que por su accin coagulante o por su capacidad proteoltica a lo largo de la maduracin. La leche deber contener los fermentos lcticos necesarios para asegurar la acidificacin. En los quesos de coagulacin fundamentalmente enzimtica (p.ej., Gruyre) se aaden cantidades de cuajo muy superiores y se coagula a temperatura ms elevada (30-35C) para acelerar la formacin de la cuajada. En estos quesos, los fermentos no deben desarrollarse de inmediato a fin de que no se acidifique la leche sensiblemente durante la coagulacin y durante las operaciones del desuerado. Finalmente, en los quesos de coagulacin mixta (p. ej., Camembert) se emplea una cantidad de cuajo considerable a una temperatura que permita el desarrollo ptimo de los fermentos lcticos (28-32C) y que al mismo tiempo garantice al cuajo unas

condiciones de accin bastante favorables. La firmeza del cuajo y la textura de la cuajada formada dependern, fundamentalmente, de la cantidad de cuajo utilizado, de la temperatura (velocidad de coagulacin mxima a 40-42C) y de la acidez de la leche. La acidez de un queso influencia los cambios que experimenta la red de protena que constituye la cuajada del queso, teniendo esto un papel en los fenmenos de sinresis y textura final. Un pH cercano al isoelctrico provoca fuerzas inicas e hidrfobas fuertes que resultan en una red de casena compacta tpica de los quesos duros, mientras que en el caso de un pH ms alto las casenas presentan una carga negativa, lo que genera repulsin entre los agregados proteicos, generndose un queso con mayor absorcin de agua, mas elasticidad y menos compacto. La sinresis no es nicamente afectada por la acidez de un queso, tambin es determinada por las circunstancias mismas del proceso de elaboracin y por la presencia de calcio libre que provoca la unin de la casena en la red proteica de la cuajada. CLARA DE HUEVO: El huevo est constituido por 10.5% de cascara en tanto la parte comestible est formada por 58.5% de albumen o clara y el 31.0% de yema cuyos componentes son protenas y lpidos que les confieren alto valor nutritivo. La composicin de la clara de huevo aun no est del todo definida. El huevo est compuesto por agua, protenas, hidratos de carbono, lpidos, cenizas. Algunas de las protenas del albumen de huevo son: La ovomucina que hace el 2% de la albmina protenica existente en el huevo, a pesar de ello son el ingrediente que mayores propiedades culinarias tiene debido a que es la responsable de cuajar el huevo frito y pochado. Su misin biolgica es la de ralentizar la penetracin de los microbios. Las protenas, debido al gran tamao de sus molculas, forman con el agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formacin de cogulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70C o al ser tratadas con soluciones salinas, cidos, alcohol, enzimas, plantas, sustancias cao trpicas, etc. La coagulacin de las protenas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalizacin por los agentes indicados, que al actuar sobre la protena la desordenan por la destruccin de su estructura terciaria y cuaternaria. 2. R/Rigor mortis con la interrupcin de la circulacin sangunea finaliza el aporte del oxigeno al musculo. Se producen as condiciones anaerobias en la clula muscular. Los fosfatos presentes ricos en energa (creatin-fosfato, ATP, ADP) son degradados. La glicolisis, cuya velocidad depende del pH, la temperatura y la

concentracin de glucgeno, es entonces la nica va proveedora de energa. El acido lctico as formado se va acumulando en el musculo, con lo que el pH disminuye desde valores aproximados a 6,5 hasta inferiores a 5,8. Mientras que el musculo inmediatamente despus del sacrificio es blando, extensible y seco, pierde muy rpidamente su extensibilidad con el incremento de la desaparicin del ATP. Al final, con el rigor mortis deviene duro hmedo. El rigor mortis se desarrolla en el musculo de vacuno e 12-24 h, en el cerdo 4-8 h, en las aves en 2-4 h. La velocidad de cada del pH as como el valor final alcanzado, son especialmente determinantes de la capacidad de retencin de agua y, por tanto, de la calidad de la carne. Capacidad de retencin de agua de la carne. El tejido muscular contiene alrededordel 74-76 % de agua para una concentracin proteica del 20-22 %, es decir, 350-360 g agua/100 g protena. La proporcin del agua de hidratacin es pequea, del orden de 16-22 g agua/100 g protena. El resto del agua contenida en el musculo, un 95 % aproximadamente, se encuentra solo inmovilizada en la red de cadenas pptidicas. El estado de imbibicin o la capacidad de retencin de agua de este gel proteico depende del modo y la intensidad de las interacciones entre las cadenas pptidicas, las cuales se verifican por medio de puentes de hidrogeno o enlaces inicos y, en casos determinados, por participacin de cationes metlicos divalentes. La disminucin de estas interacciones conduce a una mayor inhibicin de agua; su incremento a lo contrario, la sinresis del gel. La capacidad de retencin de agua de la carne, de gran importancia en muchos procesos tecnolgicos, es dependiente del pH y del medio inico. La carga total de una protena, y en consecuencia las interacciones electrosttica, alcanzan su mayor intensidad en el punto isoelctrico. La capacidad de retencin de agua de la carne es por tanto mnima en el intervalo de pH 5-5,5. La adicin de sales provoca, como consecuencia de la mayoritaria formacin de enlaces anicnicos, un desplazamiento del punto isoelctrico y del mnimo de imbibicin hacia los valores inferiores del pH. Ello significa una mayor capacidad de retencin de agua a cualquier pH superior al punto isoelctrico de la carne sin salar. La alta capacidad de retencin de agua del musculo inmediatamente despus del sacrificio hay que relacionarla con la alta concentracin de ATP previa a la instauracin del rigor mortis. Con el incremento de la degradacin de ATP aumenta la rigidez del musculo y disminuye la capacidad de retencin de agua. La adicin de ATP a musculo homogenizado antes del rigor mortis ocasiona su

hinchamiento. Su adicinposterior al rigor mortis conduce, en baja concentracin, a una contraccin y consiguiente desinhibicin de agua,y, en alta concentracin a hinchamiento; esta efecto de imbibicin o hinchamiento es, sin embargo, de corta duracin, pues la degradacin de ATP causa rpidamente la contraccin y perdida de agua del musculo. Estos experimentos demuestran en conjunto que el efecto ablandador del ATP reside en su capacidad de disociacin del complejo actinamiosina. La mayor capacidad de retencin de agua del musculo caliente frente a la carne en post-rigor se explica pues claramente por la existencia en el primer caso de ATP y por su mayor valor de pH. 3. R/ El calentamiento de la carne es el ms importante procedimiento de preparacin de la misma, adems de ser fundamental en la elaboracin de conservas crnica. Fenmenos tpicos de cambio son la modificacin del color a pardo grisceo, la coagulacin de las protenas, la salida del jugo por disminucin de la capacidad de retencin de agua, el incremento de pH, el desarrollo de aroma tpico de asado o cocido y el ablandamiento por la modificacin sufrida por el colgeno y su transformacin parcial en gelatina. 4. R/Pasterizacin lenta o baja. Mediante este tratamiento la leche se somete a temperaturas entre 63 a 65c por un tiempo de 30 minutos para luego someterla e enfriamiento. Este tratamiento por ser suave no produce mayores modificaciones en las caractersticas de aroma, color y sabor de la leche y la separacin de la crema es ms rpida. Desde el punto de vista bacteriolgico es un mtodo eficaz para eliminar las bacterias patgenas siempre y cuando no se trabaje grandes volmenes y se evite la formacin de espuma, para que no se contamine la leche por bacterias termo resistentes. Se aconseja este tratamiento para cantidades de leche hasta de dos mil litros, y con leches con escasa carga bacteriana. Para cantidades mayores se aconseja el mtodo de pasterizacin alta o rpida. El equipo utilizado puede ser el de una tina quesera provista de doble pared por donde se hace circular agua fra y agua caliente, por supuesto la operacin de transferencia de calor es bastante lenta pues adems de los 30 minutos debe tenerse en cuenta el tiempo que se necesita para ajustar la temperatura requerida para el calentamiento y luego para el enfriar la leche. Pasterizacin rpida o alta Consiste en someter la leche a una temperatura de 72c, durante 15segundos. Es el tratamiento ms utilizado actualmente. Esta pasterizacin se realiza en un pasterizador propiamente dicho o intercambiador de calor de placas. El intercambiador de calor de placas consiste en un equipo de placas rectangulares y de superficie ondulada que se unen en forma vertical y en posicin paralela, mediante empaques de goma localizados en la periferia de las placas.

Entre los espacios de las placas circula en forma alterna la leche y el agua caliente o fra, siendo el flujo de la leche continuo lo cual es una ventaja en tiempo y sobre la calidad de la leche teniendo en cuenta que una de las caractersticas del equipo es que es un sistema cerrado. El cuerpo del intercambiador est divido en dos secciones una anterior (adelante) o de calentamiento y otra posterior (atrs) o de enfriamiento. La primera seccin (anterior) esta provista de dos reas, la de recuperacin y la depasterizacin. En la seccin de recuperacin fluye la leche fra, encontrndose con la leche que ha sido pasterizada (rea de pasterizacin a temperaturas de 72 73c por 15 a 20 segundos) y que fluye en sentido contrario. Es en esta seccin donde ocurre el intercambio de calor: la leche caliente cede calor a la leche fra, enfrindose y la leche fra absorbe calor y se calienta, ocurriendo el precalentamiento. La leche que sale de la seccin de recuperacin, pasa a la seccin de enfriamiento (posterior), que tambin est provista de dos reas: una por laque circula agua fra y que enfriar la leche que entra precalentada y la otra por la que circula el agua helada y enfra an ms la leche hasta una temperatura de 4c para pasar enseguida al tanque de almacenamiento. En resumen la leche realiza el siguiente recorrido: precalentamiento (en la zona de recuperacin), pasterizacin (72 73c por 15 20 segundos); enfriamiento con leche fra en la zona de recuperacin, y con agua fra y finalmente con agua helada, en la zona de enfriamiento. Ventajas de este tratamiento con respecto a la pasterizacin baja: Flujo de la leche continuo, permitiendo manejar grandes cantidades enuna misma jornada de trabajo. Mayor ahorro de energa. Recuperndose hasta un 80% de calor Mayor rapidez (de 2 a 3 minutos) Ocupa menos espacio Menor riesgo de contaminacin de la leche Mayor garanta de higiene ( ms facilidad de limpieza)

Ultrapasterizacin Consiste en someter la leche a temperaturas entre 110 115c por un tiempo no mayor de 4 segundos. Para luego envasarla en empaques de cartn o Tetrapak. Mediante este mtodo la leche tiene un mayor perodo de conservacin sin aplicar ningn sistema de refrigeracin ni en el transporte ni en los almacenes o tiendas. Por lo tanto la leche podr ser transportada y distribuida a lugares lejanos sin sufrir deterioro alguno, as mismo ubicarla en los anaqueles de los supermercados y tiendas a temperatura ambiente siempre que se tengan en cuenta las condiciones requeridas para su transporte, distribucin y almacenamiento. El proceso que

implica la obtencin de una leche ultrapasterizada es el de inyectar directamente sobre la leche pasterizada una corriente de vapor purificado, con lo que se logra la elevacin de la temperatura deseada para pasar a una cmara de vaco donde ocurre las expansin del lquido y como consecuencia la separacin de vapor, el cual es absorbido por la corriente del agua que se utiliza para generar el vaco de la cmara. 5. R/ PASTEURIZACIN DE LA LECHE VACUNA PARA LA ELABORACIN DEL YOGURT El tratamiento trmico al que se somete la leche destinada a la elaboracin del yogurt es del orden de: 85 c 30 minutos, 90-95 c 5-10min, 120c 2-3 seg. Estos tratamientos correspondes a una pasteurizacin alta, algunos de los efectos del tratamiento trmico de la leche destinada a la elaboracin del yogurt son: Las casenas son termoestables, pero las protenas del lactosuero se desnaturalizan a partir de los 65c, por encima de los 80 c se produce la unin entre la -lactoglobulina y la k-caseina presente en la misela de la casena, estos hechos determinan los siguientes cambios: Aumento de las propiedades hidrofilicas de las protenas de la leche hasta un ptimo que coincide con el tratamiento trmico al que es sometido. Si la temperatura o el tiempo aumentan, las caractersticas hidrofilicas disminuyen gradualmente. En la leche tratada trmicamente, las miselas de las casenas aumentan de tamao y forma una matriz reticular, que determinan una distribucin continua de la protena en toda la masa del yogurt, quedando la fraccin acuosa retenida en la red formada.

La consecuencia es la formacin de un coagulo firme menos susceptible a la sinresis. El tratamiento trmico destruye a las aglutininas, que son las protenas responsables en parte de la agregacin de los glbulos grasos y de su separacin del resto de la leche, con lo que, en el caso de los pequeos fabricantes del yogurt no disponen en equipos de homogenizacin, la capa de grasa que se formara en la superficie del yogur coagulado en el envase mientras est en reposo en la fase de fermentacin seria menos espesa. 6. R/ Capacidad de espumado. Las espumas suelen ser dispersiones de burbujas de gas en una fase continua, lquida o semislida, que contiene un agente con actividad de superficie, soluble. En muchos casos, el gas es aire (y en

ocasiones dixido de carbono) y la fase continua una disolucin o suspensin acuosa de protenas. Se puede producir espuma batiendo o agitando una disolucin proteica en presencia de abundante fase gaseosa. La formacin de espuma requiere la difusin de las protenas solubles hacia la interfase aire/ agua, donde deben desplegarse, concentrarse y extenderse rpidamente, para rebajar la tensin interfasial. El desplegamiento previo de las protenas globulares, a travs de un calentamiento moderado, la exposicin a agentes desnaturalizantes, como sustancias reductoras de los grupos disulfuro, o la proteolisis parcial, mejoran la orientacin en la interfase y proporcionan a las protenas una mayor capacidad de formacin de espuma. Para estabilizar una espuma es preciso formar una pelcula proteica, impermeable al aire, gruesa, elstica, cohesiva y continua en torno a cada burbuja. La capacidad de espumado se define como los mililitros de espuma por mililitro de lquido. 7. R/ L a carne PSE posee muy poca firmeza, sufre grandes prdidas de peso al permanecer colgada y perdida del jugo cuando es descongelada . la aparicin de este defecto en la carne es tpico en cerdos con una especial sensibilidad al stress determinada genricamente, cuando son expuestos antes del sacrificio a fatigo o excitacin por transporte, cambios de temperatura, miedo, etc. Inmediatamente despus del sacrificio se produce la degradacin de ATP con anormal rapidez, que conduce a su vez a una alta velocidad glicoltica. Se alcanza entonces un pH muy bajo mientras la temperatura del tejido es elevada. Como consecuencia de ello se produce una precipitacin de las protenas desnaturalizadas del sarcoplasma sobre las miofibrilares, cuyas propiedades en relacin con el agua son as modificadas. Estos procesos descritos se verifican fundamentalmente en los msculos ms blandos, mientras que los rojos de los mismos animales pueden presentar comportamiento normal. La aparicin de carne de cerdo oscura, seca y pegajosa. 8. R/ Capacidad de emulsificante de una protena. La Capacidad de emulsificacin es el volumen de aceite que puede ser emulsificado por cada gramo de protena, antes de que se produzca la inversin de fases. Las caractersticas de una emulsin y los resultados obtenidos en los dos tipos de ensayos mencionados se ven influidos por mltiples factores: tipo y geometra del equipo utilizado, intensidad del input de energa, velocidad de adicin del aceite,

volumen de la fase grasa, temperatura, pH, fuerza inica, presencia de azcares y agentes de superficie de bajo peso molecular, exposicin al oxgeno, tipo de grasa, concentracin de las protenas solubles. 9. R/ Viscosidad de las protenas con respecto a la fuerza ionica, pH, temperatura, concentracin y grado de desnaturalizacin. La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena, cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la superficie prdida de las propiedades biolgicas Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en: la fuerza inica el pH la temperatura EFECTO DE LA FUERZA IONICA SOBRE LA ESTRUCTUTRA DE LAS PROTEINAS

Un aumento de la fuerza inica del medio (por adicin de sulfato amnico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) tambin provoca una disminucin en el grado de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la protena, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrgeno o las interacciones electrostticas, de forma que las molculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitacin provocada por el aumento de la fuerza inica es reversible. Mediante una simple dilisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la funcin original. A veces es una disminucin en la fuerza inica la que provoca la precipitacin. As, las protenas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza inica original. EFECTO DEL pH SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero adems de afectar a la envoltura acuosa de las protenas tambin afectan a la carga elctrica de los grupos cidos y bsicos de las cadenas laterales de los aminocidos. Esta alteracin de la carga superficial de las protenas elimina las interacciones electrostticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitacin. La solubilidad de una protena es mnima en su punto isoelctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsin electrosttica que pudiera dificultar la formacin de agregados. EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energa cintica de las molculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las protenas, y se desnaturalizan. Asmismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones dbiles y desorganiza la estructura de la protena, de forma que el interior hidrofbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregacin y precipitacin de la protena desnaturalizada. 10. R/ El origen de una protena se debe saber que estas se clasifican de una manera especial cuando de su origen se trata. 1) Protenas de Origen animal: a) Escleroprotenas o protenas fibrosas: como la elastina del msculo y colgeno del tejido conjutivo: Estas protenas son insolubles debido a su estructura molecular, y desempean funciones de proteccin y soporte de tejidos. b) Esferoprotenas o protenas globulares: son constituyentes de lquidos orgnicos, como la casena de la leche, la albmina de la clara del huevo y las globulinas del plasma sanguneo. Este tipo de protenas en general, son solubles en agua, se digieren fcilmente y contienen una buena proporcin de aminocidos esenciales. c) Protaminas e Histonas: son polipptidos de pesos moleculares no muy elevados. Se encuentran en los huevos de pescado. 2) Protenas de origen vegetal: a) Glutelinas y Prolaminas: las contienen los vegetales, especialmente los cereales, por ej. Glutenina en el trigo, ordeina en la cebada, gliadina en el trigo y centeno, etc. El compuesto denominado gluten es una mezcla de gliadina ms glutenina. Estas por lo general tienen poca proporcin de aminocidos esnciales. Entonces la forma para identificar el origen de estas protenas es conociendo el tipo de aminocidos que la conforma y que funcin tiene en esta, si hace parte del

grupo de aminocidos esenciales o no, ya que ambas no poseen la misma proporcin de estos aminocidos esenciales y all esta su principal diferencia. Para ello estas son las principales reacciones de identificacin de los aminocidos, se encuentran las siguientes: Reaccin con la ninhidrinaEl grupo alfa-amino de los aminocidos forma complejos coloreados con la ninhidrina: violeta azuloso en la mayora de los aminocidos cuyo grupo amino es primario, amarillo para la prolina e hidroxiprolina y caf para la asparagina que tiene un grupo amido en la cadena lateral. Esta reaccin tambin identifica los grupos alfa-amino libres presentes en pptidos y protenas. Reaccin de MillnEl anillo fenlico tiene un comportamiento caracterstico frente a las sales de Mercurio a pH cido, formando complejos color rojo ladrillo con el anillo fenlico de la tirosina y las protenas que la contienen. Reaccin XantoproticaLos anillos aromticos presentes en algunos aminocidos reaccionan con cido ntrico concentrado formando nitroderivados de color amarillo o anaranjado por lo cual esta reaccin permite reconocer la presencia de Tirosina, Fenilalanina y Triptfano. Reaccin de SakaguchiEl grupo guanidinio presente en la cadena lateral de la Arginina reacciona con soluciones de alfanaftol en presencia de Bromo en medio alcalino formando complejos coloreados rosados o rojos, Reaccin de EhrlichLa presencia de anillos aromticos fenlicos o nitrogenados en la cadena lateral de los Aminocidos se puede identificar mediante la reaccin con cido sulfanlico y nitrito de Sodio por formacin de sales de Diazonio fuertemente coloreadas permitiendo as detectar la presencia de Tirosina e Histidina libres o formando pptidos y protenas. Reaccin de Hopkins ColeEl anillo indlico presente en la cadena lateral de los alfa-aminocidos libres o haciendo parte de pptidos y protenas se puede reconocer mediante reaccin con el cido glioxlico a pH cido, puesto que forma complejos de coloracin violeta o amarillo violeta, permitiendo as identificar al triptfano. Reaccin con acetato de Plomo alcalino Los Aminocidos azufrados como Metionina, Cisteina y Cistina se reconocen por la formacin de precipitados de Sulfuro de Plomo de color gris oscuro o negro que se forman cuando reacciona con Acetato de Plomo en medio alcalino. 11. R/ Gomas que tienen efecto sinrgico sobre las protenas. Los extractos de estas algas presentan propiedades diferenciadas segn su contenido en elemento Kappa (k) responsables de la formacin de geles firmes y rgidos, susceptibles de sinresis y en elemento lambda (l) que juega un papel de espesante. Existen otros tres elementos de cualidades intermedias que son el iota (i), el mi (m) y el un (n). Asociando estos diversos elementos, la industria alimentaria dispone de preparaciones comerciales que responden a las propiedades deseadas. El lota favorece la formacin de geles transparentes y suaves que no provocan contraccin contrariamente al Kappa. El empleo de los

carragenanos en cuanto estabilizantes, gelificantes y espesantes se hace sobre todo en preparaciones cocinadas sometidas a la esterilizacin o a la congelacin. El empleo de carragenanos solos o asociados permite preparar los geles de recubrimiento, termo-reversibles y de los geles de estructura termo-reversibles que pueden formarse en fro como las salchichas y las croquetas. A partir de carne troceada o de pulpa, estos ingredientes incorporados a dosis inferiores al 1%, en la preparacin de los pats para extender o masas para cortar evitan o minimizan el empleo de grasas de cerdo o de aglutinantes tradicionales como huevo, almidn u otros proteicos, los cuales corren el riesgo de enmascarar el gusto especfico de los productos. Segn la composicin variarn las propiedades de estas mezclas y, por tanto, sus aplicaciones. Algunas mezclas tienen una viscosidad potenciada a fin de poder usarse como espesantes d salmuera. En otras mezclas se busca el efecto contrario, es decir, que incrementen lo mnimo. 12. R/ Capacidad de gelificacin Cuando las protenas desnaturalizadas se agregan para formar una red proteica ordenada, al proceso se le denomina gelificacin. La gelificacin es una propiedad funcional muy importante de algunas protenas, se utiliza, no slo para formar geles slidos viscoelsticos, sino tambin para mejorar la absorcin de agua, los efectos espesantes, la fijacin de partculas (adhesin) y pata estabilizar emulsiones y espumas. Los mecanismos y las interacciones responsables de la formacin de las redes tridimensionales proteicas son el despliegue y se desnaturaliza antes de la interaccin y agregacin ordenada protena-protena. La formacin de las redes proteicas se considera el resultado de un balance entre las interacciones protena-protena y protenadisolvente (agua) y entre las fuerzas atractivas y repulsivas entre cadenas polipeptdicas adyacentes. Entre las fuerzas atractivas implicadas se encuentran las interacciones hidrofbicas (potenciadas por las temperaturas elevadas) electrostticas (como los puentes de calcio (II) y otros cationes divalentes), los puentes de hidrgeno (potenciados por el enfriamiento) y los enlaces disulfuro. 13. R/ Que diferencias fundamentales tiene las protenas de los diferentes mamimeferos. La diferencia fundamental de las protenas en cada mamfero es que algunos utilizan las protenas como fuente de energa. Otros utilizan las grasas como fuente de energa. Y otros mamferos las tienen de reserva. Otros las tienen como

aislante trmico. Todo esto va relacionado en que todos los animales producen calor al quemar los cuerpos organicos. Y adems que se presenta una diferencia de metabolismo entre cada mamfero. Unos tienen un metabolismo alto, otros un metabolismo bajo. Otra diferencia se encuentra a nivel de anticuerpos en distintos mamferos Cadena pesada Hay cinco tipos de Ig en mamferos que se nombran por letras griegas: , , , y .3 El tipo de cadena pesada presente define la clase del anticuerpo. Estas cadenas se encuentran en los anticuerpos IgA, IgD, IgE, IgG, e IgM respectivamente. Las distintas cadenas pesadas difieren en tamao y composicin: y contienen aproximadamente 450 aminocidos, mientras que y poseen aproximadamente 550 aminocidos.3 Las cadenas pesadas , y tienen una regin constante compuesta de tres dominios estructurales Ig en tndem y una regin bisagra para proporcionarle flexibilidad.31 Las cadenas pesadas y tienen una regin constante compuesta por cuatro dominios inmunoglobulina.3 La regin variable de la cadena pesada difiere en los anticuerpos producidos en los diferentes linfocitos B, pero es lo mismo para todos los anticuerpos producidos por el mismo linfocito B o por su lnea clonal. La regin variable de cada cadena pesada es de aproximadamente 110 aminocidos y est compuesto por un nico dominio Ig. Recientemente se ha podido determinar la topologain vivo del gen de la cadena pesada, Igh, siendo este uno de los primeros estudios en este campo. El resultado es que la cromatina se dispone formando giros sucesivos unidos por "linkers", dando lugar a formas similares a una flor. La posicin relativa de los distintos segmentos vara drsticamente a lo largo del desarrollo del linfocito B, permitiendo as un mayor rango de interacciones genmicas.39 Cadena ligera En los mamferos hay dos tipos de cadena ligera, llamados lambda () y kappa ().3 Una cadena ligera contiene dos dominios sucesivos: un dominio constante y un dominio variable. La longitud aproximada de la cadena ligera es de 211 a 217 aminocidos.3 Cada anticuerpo contiene dos cadenas ligeras que son siempre idnticas. Slo un tipo de cadena ligera, o , est presente dentro del mismo anticuerpo en mamferos. Otros tipos de cadenas ligeras como la cadena iota (), se encuentran en los vertebrados inferiores como los condrictios y telesteos.

Isotipos, alotipos e idiotipos Los anticuerpos pueden presentarse en distintas variedades conocidas como isotipos o clases. En mamferos placentados existen cinco isotipos de anticuerpos conocidos como IgA, IgD, IgE,IgG e IgM. Se nombran mediante el prefijo "Ig" que significa inmunoglobulina y difieren en sus propiedades biolgicas, localizaciones funcionales y capacidad para reconocer diferentes tipos de antgenos como se muestra en la tabla.31 El isotipo cambia durante el desarrollo y la activacin de los linfocitos B. Antes de la maduracin de estos ltimos, cuando an no se han expuesto a su antgeno, se conocen como linfocitos B vrgenes y slo expresan el isotipoIgM en su forma anclada a la superficie celular. Los linfocitos comienzan a expresar tanto IgM como IgD cuando alcanzan la madurez y en ese momento estn listos para responder a su antgeno.32 La activacin de los linfocitos B sigue al encuentro y unin de ste con su antgeno, lo que estimula a la clula para que se divide y se diferencie en una clula productora de anticuerpos denominada plasmtica. En esta forma activada, los linfocitos B comienzan a secretar anticuerpos en lugar de anclarlos a la membrana. los otros tipos, IgE, IgA o IgG, que desempean distintos papeles en el sistema inmunitario.

14R/ La extrusin puede modificar distintos materiales alimenticios para producir una diversidad de nuevos productos en distintos sectores (alimentacin animal, acuicultura, snack y aperitivos, cereales para desayuno, productos para confitera, alimentacin infantil, anlogos de carne, etc.). La aplicacin del procesado mediante extrusin afecta directamente a la estructura y composicin de las fracciones proteica y grasa de los productos elaborados. En este sentido, se producen cambios estructurales en las protenas (desnaturalizacin, formacin de enlaces disulfuro no covalentes, etc.), que provocan cambios en sus propiedades funcionales (solubilidad, emulsificacin, gelificacin y texturizacin). Por tanto, la tecnologa se puede aplicar para: mejorar o modificar parte de estas propiedades funcionales. inducir la formacin de complejos lpidos-carbohidratos, que mejoran la textura y sus caractersticas sensoriales. desnaturalizar e inactivar factores antinutricionales mejorando su aptitud posterior para el desarrollo de nuevos productos, como en el caso de matrices vegetales de alto valor nutritivo pero con altas concentraciones de estos factores.

16. R/ Los polifosfatos usados como aditivos, constituyen una gama de productos denominados "retenedores de agua" pues son polielectrolitos que se encuentran fuertemente cargados negativamente por lo que atraen molculas de agua facilitando su retencin. El equilibrio entre agua libre y ligada se desplaza en funcin de las condiciones del medio. Los polifosfatos actan como secuestrantes, mediante los complejos Ca++ y Mg++ influyendo as en la retencin de agua, pues complejan las cationes disminuyendo sus enlaces, abren las cadenas peptdicas y el medio se hidrata. Los fosfatos alcalinos ayudan a retener el agua que exuda en los ciclos de congelacin-descongelacin. Aadiendo cloruro sdico a la carne se puede cambiar el punto isoelctrico hacia menores pH, y a valores de pH mayores de 5, la presencia de sal da lugar a un incremento de la capacidad de retencin de agua 17R/ PROTENAS DEL HUEVO: El huevo est constituido por 10.5% de cscara, 58.5%de albumen o clara y 31.0% de yema; los slidos de su parte comestible, es decir albumen ms yema, estn integrados bsicamente por protenas y lpidos y entre ambos suman aproximadamente 95% de la materia seca. Laclara contiene ms de 13 polipctidos con caractersticas de g l i c o p r o t e n a q u e i n t e g r a n u n a estructura bien organizada, gelatinosa y espesa y que representan 10.9% de esta fraccin del huevo; adems de su alto valor nutritivo, muchos de estos Polmeros P r e s e n t a n a c t i v i d a d e s b i o l g i c a s c u y a f i n a l i d a d e s proteger e embrin (cuando el huevo est fecundado),ya que actan como enzimas, inhibidores, anticuerpos, etc., evitando que los microorganismos se desarrollen. E n e l c u a d r o s e m u e s t r a l a c o n c e n t r a c i n , e l p e s o molecular y el punto isoelctrico de las principales fracciones protenicas que la componen. Composicin global del huevo (excluyendo la cscara) Protenas presentes en la leche: La leche contiene cientos de tipos de protenas, la mayora de ellas en muy pequeas cantidades. Estas pueden ser clasificadas de varias formas, de acuerdo a sus propiedades fsicas o qumicas as como tambin a sus funciones biolgicas. La antigua metodologa de agrupar a las protenas de la leche en casena, albminas y globulinas ha desarrollado para dar lugar a un sistema de clasificacin mucho ms adecuado. La siguiente tabla muestra una lista abreviada de las protenas de la leche de acuerdo a un sistema

moderno (los grupos de protenas menores han sido excludos para mayor simplicidad). La protena del suero es un trmino frecuentemente usado como sinnimo de las protenas serolgicas de la leche, pero ste debe ser reservado para las protenas en el suero obtenidas durante el proceso de elaboracin de los quesos. Adems de las protenas serolgicas de la leche, las protenas del suero tambin contienen fragmentos de molculas de casena. Adicionalmente, algunas de las protenas serolgicas se hallan presentes en ms bajas concentraciones que en la leche original. Esto debido a la desnaturalizacin por calor durante la pasteurizacin de la leche previa a la elaboracin del queso. Los tres grupos principales de las protenas en la leche son distinguidos por sus amplias diferencias en cuanto a comportamiento y forma de existencia se refiere. Las casenas son fcilmente precipitadas de la leche en una variedad de formas, mientras que las protenas del suero usualmente permanecen en solucin. De otro lado, las protenas que conforman la membrana de los glbulos grasos se adhieren, tal como su nombre lo indica, a la superficie de los glbulos grasos, y solamente son liberadas por accin mecnica, como por ejemplo, durante el batido de la crema para producir la mantequilla.

Conc. en % del total de la leche Casena Alfa-s1-casena Alfa-s2-casena Beta-casena Gamma-casena Casena total Protenas del suero Beta-lactoalbmina Beta-lactoglobulina Albminas del suero de leche Inmunoglobulinas Miscelneos Protenas totales del suero

g/kg protena

p/p

10.0 2.6 10.1 3.3 26.0

30.6 8.0 30.8 10.1 79.5

1.2 3.2 0.4 0.7 0.8 6.3

3.7 9.8 1.2 2.1 2.4 19.3

Protenas de las membranas de los glbulos 0.4 grasos Protena total 32.7

1.2 100

PROTEINAS DE CARNE VACUNO: La carne roja de vacunos, bfalos, cerdos, ovejas, cabras, llamas y otras especies, es un medio de cultivo excepcional para el desarrollo de la mayora de los microorganismos. La cantidad de protenas de la carne de vaca grasa, es de 18,56 g. por cada 100 gramos. Las protenas de este alimento perteneciente a la categora de de la carne de vacuno, estn formadas por aminocidos como cido asprtico, cido glutmico, alanina, arginina, cistina, fenilalanina, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano y valina. Estos amincidos se combinan para formar las protenas de la carne de vaca grasa. Nuestro cuerpo usa las protenas de la carne de vaca grasa para construir los tejidos que forman nuestros msculos. Estas protenas tambin son tiles y necesarias para mantener nuestros msculos ya que sin un aporte adecuado de protenas, como las que proporciona la carne de vaca grasa , nuestra masa muscular se debilitara y reducira paulatinamente.

TALLER PROTEINAS

QUMICA DE ALIMENTOS

PRESENTADO POR: FABIAN ELIAS ESCORCIA AYUS JUAN CAMILO MARTINEZ

DOCENTE: ING. GABRIEL VELEZ H.

UNIVERSIDAD DE CRDOBA FACULTAD DE INGENIERAS DEPARTAMENTO DE INGENIERA DE ALIMENTOS PROGRAMA INGENIERA DE ALIMENTOS BERASTEGUI CRDOBA

BIBLIOGRAFIA DESROSIER N. W. Elementos de Tecnologa de Alimentos. Editorial Continental. Mxico 1999. BELITZ H. D, GROSCH W. Qumica de los Alimentos. Editorial Acribia SA. Zaragoza (Espaa) 1994.
FENNEMA O.; Qumica de alimentos; Acribia, segunda edicin; Espaa 1993. Klose, E.R. y M. Glicksman. 1983. Gums. En CRC Handbook of food additives. Editor: Furia E.T. 2a. ed. CRC Press, Inc. Florida, USA. Piclet, G. 1988. Peces crustceos, moluscos y otros animales marinos: Preparaciones derivadas. En Aditivos y auxiliares de fabricacin en las industrias agroalimentarias. Editor: Multon,J.L. Acribia. Zaragoza, Espaa.

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