You are on page 1of 56

Amino cidos Caractersticas Generales

Violeta Vi l M Morin i M Departamento de Bioqumica y Biologa Molecular

Estn involucradas en un amplio rango de funciones biolgicas:


1. Enzimas: catalizadoras de todas las reacciones que ocurren en organismos vivos. 2 De almacenamiento y transporte: mioglobina (02) 2. (02), hemoglobina (02 y CO2). 3. Estructurales: proporcionan soporte mecnico y forma a clulas, t jid tejidos, organismo. i 4. Citoesqueleto: realizan trabajo mecnico, movimiento. 5 Hormonas/Receptores 5. Hormonas/Receptores. 6. Decodificadoras de informacin: regulacin de la expresin gnica, replicacin, p , transcripcin, p , traduccin. 7. Factores de transcripcin: expresin de genes 8. Defensoras del sistema inmune: inmunoglobulinas g

Genes a Proteinas
Methionine Ribosome tRNA Arginine Threonine Tyrosine

mRNA A U G C G U U A U A C G M thi i Methionine T Tyrosine i Threonine U A A St Stop


Codones: AUG=Methionine=Start g CGU=Arginine UAU=Tyrosine ACG=Threonine UAA=Stop

Arginine

Composicion de las proteinas

Las p protenas son biopolimeros p formados p por 20 aminocidos (comunes, estandar) Los aminocidos estn compuestos p p por carbono, , hidrgeno, g , oxgeno, nitrgeno, y algunos por azufre.

Los aminocidos se diferencian por sus cadenas laterales (grupo R).

La unin de aminocidos da lugar a un pptido. Oligopptido: Oli id nmero de d aminocidos i id <10 10 Poliptido: nmero de aminocidos > 10 Protena: nmero de aminocidos > 50

Amino cidos
- En los microorganismos, plantas y animales se encuentran unos 300 aminocidos. - Solamente 20 amino cidos son codificados por el DNA para formar las protenas protenas. Aminocidos proteingenos - Muchas p protenas contienen aminocidos modificados y partes no proteicas (grupos prostticos)

Clasificacin de los amino cidos


1. De acuerdo a sus cadenas laterales: no polares o polares ( (neutros, acidicos o bsicos). ) 2. Segn g su g grupo p q qumico: alifticos, , aromticos, , sulfuros, , alcohlicos, bases, cidos y amidas. 3 Segn su fuente de obtencin 3. obtencin: esenciales y no esenciales. esenciales

Amino Acidos
20 amino acidos diferentes

Grupo amino Grupo carboxilo Cadena lateral de la lisina lisina Representacion grafica d un amino de i acido id Estructura basica de un amino acido

Amino acidos con cadenas laterales amantes del agua (polares)

Aceite

Histidine i idi Aspartic acid

Glutamic acid L i Lysine

agua

Arginine

Amino acidos con cadenas laterales amantes del aceite (no polares)

Isoleucine Cysteine Alanine Glycin e

Phenylalanine Methionine Tryptophan Proline Valine

Aceite

Leucine

Agua

Amino acidos con cadenas laterales ambivalentes

Glutamine Asparagine Threonine

Tyrosine Serine

Aceite

agua

AMINO ACIDOS
ALIFATICOS AROMATICOS BASICOS ACIDOS y sus AMIDAS C cadenas Con d que contienen i Hid Hidroxilo il o A Azufre f CICLICO

Cadena lateral con g grupos p bsicos, p polares hidroflico Ubicados en la superficie de la protena Ligandos de iones metlicos Histidina puede intercambiar protones a pH fisiolgico Histidina Interacciones: Puentes salinos, puentes de hidrgeno

Cadena lateral con grupos cidos, polares hidroflico Ubicados en la superficie de la protena Roles catalticos, sitio de unin de iones metlicos Interacciones: Interacciones Puentes salinos, puentes de hidrgeno

Propiedades p de los amino cidos

1.- Actividad ptica 1 Todos los aminocidos (AA) menos la glicina presentan actividad ptica, debido a la presencia de un carbono asimtrico. Si un AA desva la luz polarizada hacia la derecha se denomina dextrgiro, dextrgiro y si lo desva hacia la izquierda ser levgiro. La configuracin D o L en los AAs viene determinada por la posicin en el espacio del grupo amino del carbono asimtrico, i t i situando it d el l carboxilo b il arriba. ib Sern S D cuando d se sita it a la l derecha y L a la izquierda, independientemente de hacia dnde desven la luz polarizada. En la naturaleza la forma L es la ms abundante.

2.- Comportamiento qumico En disolucin acuosa muestran un comportamiento anftero; pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido o como una base. Puede aparecer la forma dipolar del zwiterion (ion doble) ionizada como cido y como base. 3.- Punto isoelctrico: Es el pH en el cual el aminocido adopta una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas ii como negativas. i

Comportamiento Qumico

CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS EN LAS PROTENAS ALIMENTARIAS

Los aminocidos en las protenas alimentarias pueden clasificarse como:


.-Esenciales la sntesis corporal no es suficiente para cubrir las necesidades. .-No esenciales p pueden ser sintetizados p por el organismo.

L-Arginina: L Arginina: es esencial para el metabolismo de los msculos pues proporciona un vehculo de transporte, almacenaje y excrecin de nitrgeno. La L-Arginina es un componente i importante para la l produccin d i y regeneracin i de d los l tejidos. jid Aparece altamente concentrado en la piel y en los tejidos conectivos, y ayuda a eliminar el amoniaco del cuerpo como parte del ciclo de la urea.

L-Histidina: los nios y los adultos pueden sintetizar algo de hi tidi histidina en sus cuerpos, pero la l mayora de d la l histidina hi tidi procesada en el cuerpo procede de la dieta. La L-histidina es importante para el crecimiento y la reparacin de los tejidos.

L Lisina: es importante para el crecimiento, L-Lisina: crecimiento la reparacin de los tejidos, y la produccin de hormonas, enzimas y anticuerpos. Las ltimas investigaciones estn dirigidas al posible papel beneficioso de la L-lisina L lisina contra los virus de los herpes. herpes La LL lisina se encuentra en grandes cantidades en el tejido muscular.

L-Metionina: es un aminocido que contiene azufre, con propiedades antioxidantes. La L-metionina es importante para la salud de las uas y la piel.

L Ornitina: combinada con la L L-Ornitina: L-arginina, arginina, ambas influyen en las hormonas del crecimiento y son necesarias para una funcin adecuada del hgado y del sistema inmune.

L-Fenilalanina: L Fenilalanina: es un precursor de la tirosina, tirosina que se utiliza en la produccin de ciertas hormonas (epinefrina, norepinefrina, dopa, dopamina) y se absorbe mejor que la tirosina. i i La L-fenilalanina f il l i es importante i para la l produccin d i de los mensajeros qumicos del cerebro denominados neurotransmisores. L Cistena: es un aminocido portador de azufre con L-Cistena: propiedades antioxidantes. Es importante en la sntesis de la queratina, protena que se encuentra en la piel, el pelo y las uas Tambin juega un papel en el metabolismo de la uas. energa y en la sntesis de los cidos grasos.

Las interacciones reversibles entre biomolculas estn mediadas por Enlaces covalentes y no covalentes

Cules son las fuerzas que otorgan a estas molculas sus respectivas p p propiedades? 1) Enlaces covalentes - es el tipo de enlace ms importante. - tambin el ms fuerte; fuerza ~ 80 kcal/mol - Un enlace covalente consiste en la comparticin de un par de electrones:

Tipos de enlaces covalentes: Individual: C-C (un par de electrones) Doble: C=C (dos pares de electrones) Triple: p C=C ( (tres p pares de electrones) ) triples.

Fuerza: 80 kcal/mol 150 kcal/mol 200 kcal/mol

Hay libre rotacin en torno al enlace covalente individual, pero no en Los enlaces covalentes tambin tienen un ngulo fijo. Algunos Al enlaces l covalentes l t implican i li la l comparticin ti i desigual d i l de d

electrones.

Algunos Alg nos tomos se unen nen con ms fuerza f e a a los electrones elect ones que q e otros. ot os La atraccin de electrones es una medida de la electronegatividad de

un tomo. tomo

Tipos de Interaccin dbil

Puentes de Hidrgeno Interacciones de Van der Waals Puente Salino Efecto hidrofbico

Interacciones electrostticas l t tti

Puentes de hidrgeno
-Atraccin entre una carga ligeramente positiva de un tomo de hidrgeno y una carga ligeramente negativa de un tomo cercano. -- Fuerza del enlace ~ 5 kcal/mol (relativamente dbil). -- Los puentes de hidrgeno dan orden y estructura a las molculas - Un nico puente de hidrgeno es dbil, sin embargo, la mayora de las molculas estn formadas p por muchos p puentes de hidrgeno, g , y eso se traduce en la fuerza global de la molcula.

Puentes de hidrgeno

*Las cadenas laterales de dos aminocidos de la cadena polipeptdica. *Los tomos de la cadena lateral de los aminocidos y las molculas de agua de solvatacin.

Interacciones electrostticas
Este tipo de interacciones se establecen entre dos grupos (inicos) con cargas opuestas. Este tipo de enlaces tambin se denominan par inico o puente salino. En la ausencia de agua las interacciones inicas son muy fuertes; sin embargo, embargo en solucin los enlaces inicos se debilitan debido a la presencia de sales disociadas cuyos iones funcionan como contraiones que apantallan las cargas de los grupos inicos que mantenan el enlace previamente.

Fuerzas de Van der Vaals


- Son fuerzas de atraccin, no especfica, que tiene lugar cuando 2 tomos estn muy cerca entre s. - Son ms favorables cuando los tomos estn a 0,2-0,3 , , nm de distancia. - Polaridad transitoria inducida entre tomos: un enlace apolar conlleva la atraccin con tomos cercanos. - Interaccin muy dbil: la fuerza es ~1 kcal/mol. - la suma de muchas interacciones de Van der Waals confieren ms fuerza y estabilidad a la molcula.

Puentes disulfuro
Entre cadenas laterales de cistenas C SH + HS-Cys Cys-SH HS C C ys-S-S-Cys SSC Reaccin catalizada por enzimas especficas Restringe la flexibilidad de la protena

Interacciones hidrofbicas
Agrupaciones de cadenas laterales apolares sin orientacin especfica No ocurre por afinidad entre ellas ellas, sino debido a que el agua est enlazada ms fuertemente a travs de una red de puentes de Hidrgeno Aminocidos alifticos: Ala, Ala Val, Val Leu, Leu Ile, Ile Pro, Pro Met Aminocidos aromticos: Phe, trp, (Tyr) Ocurren en el interior de la protena 12-15 kJ/mol

You might also like