REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA MINISTERIO DE L PODER POPULAR PARA LA EDUCACIN UNIVERSITARIA INSTITUTO UNIVERSITARIO DE TECNOLOGA VALENCIA SECCIN DE POSTGRADO

ESPECIALIZACIN CONTROL Y GESTIN AMBIENTAL

AMINOCIDOS Y PROTENAS

PARTICIPANTES: LVAREZ RICHARD GMEZ SCARLETT MAYORCA MARA ROMERO CSAR SILVA LEONELA PROFESO: LIC: ROCOO COTUGNO UNIDAD CURRICULAR: BIOLOGA AMBIENTAL

VALENCIA, 19 DE FEBRERO DE 2011

Tabla de contenido Introduccin ................................ ................................ ................................ ..... 3 Aminocidos ................................ ................................ ................................ .... 5

Estructura ................................ ................................ ................................ ....... 6 Clasificacin Segn las propiedades de su cadena ................................ ........................... 7 Segn las propiedades de su cadena lateral ................................ ................. 7 Segn su obtencin ................................ ................................ ....................... 8 Funcin ................................ ................................ ................................ ...... 9-11 Propiedades ................................ ................................ .............................. 11-12 Pptidos ................................ ................................ ................................ ....... 12 Enlaces peptidicos ................................ ................................ ...................... 13 Punto isoelctrico ................................ ................................ ........................ 14
Protenas ................................ ................................ ................................ ......... 14

Estructura ................................ ................................ ................................ ..... 15 Primaria ................................ ................................ ................................ ...... 16 Secundaria ................................ ................................ ................................ .. 17 Terciaria ................................ ................................ ................................ ...... 18 Cuaternaria ................................ ................................ ................................ . 18 Funcin ................................ ................................ ................................ .......... 19 Propiedades ................................ ................................ ................................ ... 20 Desnaturalizacin de protenas ................................ ................................ 21-23 Efecto de la polaridad del disolvente ................................ ........................... 23 Efecto de la fuerza inica ................................ ................................ ............ 23 Efecto del pH ................................................................ ............................... 23 Efecto de la temperatura ................................ ................................ .............. 24
Conclusin ................................ ................................ ................................ ..... 25 Bibliografa ................................ ................................ ................................ ..... 26
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INTRODUCCIN

El siguiente trabajo pretende realizar un estudio sobre los aminocidos y protenas, siendo estas sustancias esenciales para desarrollo de la vida en nuestro planeta Los aminocidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino po r molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las protenas. Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las protenas dentro del propio cuerpo. Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas protenas. Son pues, y en un muy elemental smil , los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir. Las protenas que son los compuestos nitrogenados ms abundantes del organismo, a la vez son fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de protenas existentes y como consecuencia de su estructura, las protenas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales en los s eres vivos. De este modo, actan acelerando reacciones qumicas que de otro modo no podran producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxgeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albmina de huevo), etc. Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su
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desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos, segn lo que se denomina " circulacin entero heptica". A lo largo del trabajo, se trataran aspectos como definicin, funcin, estructura, propiedades, enlaces pptidos, punto isoelctrico de los aminocidos y protenas. Tambin estudiaremos la desnaturalizacin y efecto del pH en las protenas.

AMI i i li l i t i f i l it E t t lf i i l t . , l t l , ti l

S ll l i i . i t ll i l t i t f ,t l ti t l . t l lf , l i li .A , l t i l l t i i l , ; i , li ti t . E t i li i . E t f i i i l t i t i i l l

i fi lA fi i l i i ti ti i t li i f , t , l l t ti f . t li

fi ti i . i t t

i f i i l l l t

i ti t , i l t . Si

t t i if t i

fi

E La t t a al ami i tabl la ia

arbono amino

ntral alfa ni o a: n rupo arboxilo rojo n la fi ura), un rupo rde), un idrgeno en negro) la adena lateral azul):

representa grupo amino ).

la
)

cadena

lateral ,

especfica

para i

cada

aminocido.

cnicamente ablando, se los denomina al a-ami omo dichos grupos funcionales poseen

, debido a ue el en sus estructuras

se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo

umicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la clula prcticamente ningn aminocido se en cuentra de esa forma, sino ue se encuentra ionizado.

Los aminocidos a pH bajo cido) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica con carga positi a), y a pH alto bsico) se encuentran en su forma aninica con carga negati a). Sin embargo, existe un pH especfico para cada aminocido, donde la carga positi a y la carga negati a son de la misma
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magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su f orma de ion dipolar o zwitterin.
Clasificacin

Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres formas que se presentan a continuacin son las ms comunes.
Segn las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Segn las propiedades de su cadena lateral:
y

Neut os poles, poles o hi filos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cistena (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

Neut os o poles, pol es o hifobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W).

Co
g  eg tiv, o
i os: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).

Co 

g 

positiv, o bsi os: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e

Histidina (His, H).

y

Aromti os: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp , W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin

A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo, para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:
y y y y y

Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptfano (Trp)

y y y y y

Histidina (His) * Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) * Metionina (Met)

A los aminocidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:
y y y y y

Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cistena (Cys) **

y y y y y

Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) ** cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu)

Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido. Los datos actuales en cuanto a nmero de amino cidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminocidos distintos que intervienen en la composicin de las cadenas polipeptdicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminocido. El aminocido nmero 21 es la
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Selenocistena que aparece en eucariotas y procariotas y el nmero 22 la Pirrolisina, que aparece slo en arqueas (o arqueobacterias).
Funciones

Todos los aminocidos participan en la sntesis de las protenas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.
y

cido Glutmico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y

ayuda a absorber el exceso de amonaco (afecta a las funciones cerebrales)

y

Alanina: es uno de los aminocidos no esenciales que interviene en el

metabolismo de la glucosa.
y

Arginina: interviene en los procesos de detoxificacin del organismo, en el

ciclo de la urea y en la sntesis de creatinina. Estimula la produccin y liberacin de la hormona de crecimiento.

y

Asparagina: este tipo de aminocidos se forma a partir del cido

asprtico. Ayuda tambin a eliminar el amonaco del organismo acta (protegiendo as el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.
y

Carnitina: este aminocido colabora en disminuir niveles altos de

colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardacas y tambin es til en algunos casos de sangrado de encas y piorreas.
y

Cistena: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de

los aminocidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y tambin forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.
y y

Citrulina: participa en el ciclo de la urea y sntesis de creatinina Fenilalanina: pertenece al grupo de aminocidos que ayudan a nuestro

organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensacin de bienestar. Este aminocido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor.
y

Glicina: facilita al cuerpo la creacin de masa muscular (til para la

distrofia muscular) til para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gstrica.

Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos

problemas mentales (desnimo, principios de dem encia senil, etc.) De entre los aminocidos destaca por ser de ayuda para combatir la adiccin al alcohol.
y

Histidina: es un aminocido precursor de la histamina. Puede ayudar a

mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, sntomas alrgicos y lceras.

y

Isoleucina: interviene en la sntesis de hemoglobina y mantiene el

equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la produccin de energa y reparacin del tejido muscular.
y

Leucina: junto a otros aminocidos como la Isoleucina interviene en la

formacin y reparacin del tejido muscular. Colabora en la curacin de la piel y huesos

y

Lisina: participa junto con la metionina en la sntesis del aminocido

carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la produccin de la hormona de crecimiento.
y

Metionina: su dficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol

y prdida de cabello.
y

Ornitina: colabora, como otros aminocidos, en el metabolismo de la

glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberacin de insulin a. Tambin puede ayudar a fabricar masa muscular.
y

Prolina:

como

otros

aminocidos

interviene

en

la

sntesis

de

neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresin temporal y colabora tambin en la sntesis de colgeno.
y

Serina: interviene en el metabolismo de grasas y cidos grasos as como

tambin hace de recursor de los fosfolpidos (nutren el sistema nervioso)

y

Taurina: es uno de los aminocidos condicionalmente esenciales y

destaca su funcin de neurotransmisor cerebral. Colabora en degeneracin grasa del hgado.

y

la de

Tirosina:

destaca

entre

los

aminocidos

por

su

funcin

neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresin.

y

Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicacin junto a los

aminocidos Metionina y cido Asprtico. Tambin participa en la sntesis del colgeno y de la elastina.
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Triptfano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminocido

tambin acta como antidepresivo natural, favorece el sueo y tambin puede mejorar los casos de ansiedad. til en terapias contra el alcoholismo.
y

Valina: favorece el crecimiento y reparacin de los tejidos musculares.

Puede ser, dentro de los aminocidos, muy til para reducir el apetito y la bulimia. En una dieta equilibrada no es habitual que tengamos deficiencia de ningn aminocido pero a veces podemos necesitar un aporte extra (en determinadas enfermedades o en personas que practican el culturismo o ejercicio fsico con pesas)

Propiedades y cido-bsicas.

Comportamiento de cualquier aminocido cuando se sustancias anfteras.

ioniza. Cualquier

aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6,1. Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.
y pticas.

Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la der echa (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.
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Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrgiro no quiere decir que tenga configuracin D.
y Qumicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin, etc Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin. Las que afectan al grupo R.
Pptidos

Los pptidos son un tipo de molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlaces peptdicos, o enlace triple con una conjugacion de ADN (cido desoxirribonucleico) Los pptidos, al igual que las protenas, estn presentes en la naturaleza y son responsables por un gran nmero de funciones, muchas de las cuales todava no se conocen. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido:
y y y

Oligopptido : menos de 10 aminocidos. Polipptido : ms de 10 aminocidos. Protena : ms de 100 aminocidos. Las protenas con una sola cadena

polipeptdica se denominan protenas monomri as , mientras que las compuestas de ms de una cadena polipeptdica se conocen como protenas multimri as . Los pptidos se diferencian de las protenas en que son ms pequeos (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las protenas pueden estr formadas por la nin de varios polipptidos y a veces grupos prostticos. Un ejemplo de polipptido es la insulina, compuesta de 55 aminocidos y conocida como una hormona de acuerdo a la funcin que tiene en el organismo de los seres humanos.
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E lace ept ico El enlace peptdico es un enlace covalente entre el grupo amino H2) de un aminocido y el grupo carboxilo H) de otro aminocido. Los pptidos y las protenas estn formados por la unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente sustituido. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, pero siempre en el extremo H terminal. Para nombrar el pptido se empieza por el tendramos el pptido alanil serina. H 2 terminal por acuerdo. Si el H. Es, en realidad, un enlace amida

primer aminocido de nuestro pptido fuera alanina y el segundo serina

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El punto isoelctrico.

El punto isoelctrico es el pH al que una sustancia anftera tiene carga neta cero. El concepto es particularmente interesante en los aminocidos y tambin en las protenas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben ut ilizar los pK a.

(Los pKa a considerar para esta ecuacin, en una tabla de pH, son los que contienen a la especie qumica con carga igual a cero, cuando tienen ms de un pKa). Las molculas complejas, tales como las protenas, se combinan con los iones hidrgeno y con otros iones presentes en la disolucin, dando lugar a la carga neta de la molcula. A la concentracin de iones hidrgeno, o al pH, para el cual la concentracin del ion hbrido de una protena es mxima y el movimiento neto de las molculas de soluto en un campo elctrico es prcticamente nulo, se le denomina punto isoelctrico. Los aminocidos pueden existir como sal interna, llamada zwitterin. Esto ocurre porque el protn del est en grupo carboxilo es posicin alfa y abstrado quedando por el grupo amino NH2 que grupo amonaco NH3+.
PROTENAS

este

como

La palabra protena proviene del griego protos, que significa "lo primero o lo ms importante". Son grandes molculas que contienen nitrgeno. Son el componente clave de cualquier organismo vivo y forman parte de cada una de sus clulas y son para

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nuestro organismo lo que la madera es para el barco. Cada especie, e incluso entre individuos de la misma especie, tiene diferentes protenas, lo que les confiere un carcter especfico tanto g entico como inmunolgico. La mayor similitud con los humanos, la encontramos entre los animales mamferos como los bovinos o porcinos y la menor con las protenas de los moluscos y las de las plantas. Las protenas estn formadas por: carbono, oxgeno, hi drgeno y nitrgeno fundamentalmente, aunque tambin podemos encontrar, en alguna de ellas, azufre, fsforo, hierro y cobre. Las protenas se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por contener adems nitrgeno en su composicin, aproximadamente un 16% La parte ms pequea en que pueden dividirse son los aminocidos. Estos aminocidos son como las letras del abecedario, que con un n determinado se pueden formar infinidad de palabras. Existen 20 aminocidos y con ellos se forman todas las protenas. De estos aminocidos 8 son esenciales (imprescindibles), es decir los tenemos que ingerir con la dieta ya que nuestro organismo no los puede obtener de ninguna otra forma. Las protenas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja. Esto es debido a las cargas que tienen los radicales de los aminocidos y a la rigidez del enlace peptdico. Las cargas que posean esos radicales generan unas propiedades en las protenas. La estructura de las protenas nos sirve para confeccionar una clasificacin de estas complejas molculas. Tambin, la estructura es la responsable de generar determinadas funciones que son esenciales para los seres vivos.

Estructura de las protenas.

La estructura de las protenas rene l as propiedades de disposicin en el espacio de las molculas de protena que provienen de su secuencia de aminocidos, las caractersticas fsicas de su entorno y la presencia de
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compuestos, simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento especfico, distinto del espontneo. Por ello, deriva de sus componentes, es decir de la propia estructura de los aminocidos, de cmo interaccionan qumicamente stos, de forma jerarquizada y especfica, y evidentemente est en relacin con la funci n a acometer en el destino celular. La estructura de las protenas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:
1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de

aminocidos. 2. Estructura secundaria, que provoca la aparicin de motivos estructurales. 3. Estructura terciaria, que define la estructura de las protenas compuestas por un slo polipptido. 4. Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido.

Estructura primaria de las protenas

La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos., es decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus ca ractersticas mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de niveles de organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la informacin del material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la co nforman.

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Estructura secundaria de las protenas

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico, es decir, un tip o de enlace no covalente.

Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina.

Hlice alfa

Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura helicoidal dextrgira, con unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada aminocido supone un giro de unos 100 en la hlice, y los carbonos de dos aminocidos contiguos estn separados por 1.5. La hlice est estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hlice. Todas las cadenas laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el exterior de la hlice.

El grupo amino del aminocido (n) puede establecer un enlace de hidrgeno con el grupo carbonilo del aminocido (n+4). De esta forma, cada aminocido (n) de la hlice forma dos puentes de hidrgeno con su enla ce peptdico y el enlace peptdico del aminocido en (n+4) y en (n -4). En total son 7 enlaces de hidrgeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hlice. Esta dentro de los niveles de organizacin de la protena.

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Lmina beta

La beta lmina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminocidos dentro de la misma protena, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrgeno co n los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrgeno durante la formacin de la hlice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura estn posicionadas sobre y bajo el plano de las lminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estrico, ya que se vera afectada la estructura de la lmina.

Estructura terciaria de las protenas

Es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la disposicin de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilizacin por interacciones hidrofbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminocidos de cistena convenientemente orientados) y mediante enlace s inicos.

Estructura cuaternaria de las protenas

La hemoglobina es una protena tetramrica que suele emplearse como ejemplo de protena con estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian
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entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puen tes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son.

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS Holoprotenas Esferoprotenas

y y y y y y

Heteroprotenas

Escleroprotenas
y y y y

Protaminas Histonas Prolaminas Gluteninas Albminas Globulinas

Colgenos Elastinas Queratinas Fibronas

y y y y y

Cromoprotenas Glucoprotenas Lipoprotenas Fosfoprotenas Nucleoprotenas

Funciones
y

Funcin estructural : forman estructuras capaces de soportar gran

tensin continuada, como un tendn o el armazn proteico de un hueso o un cartlago. Tambin pueden soportar tensin de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmn. Adems, forman estructuras celulares, como la membrana plasmtica o los ribosomas.
y

Movimiento y contraccin : la actina y la miosina forman estructuras

que producen movimiento. Mueven los msculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contraccin en muchos tipos de clulas animales.
y

Transporte : algunas protenas tienen la capacidad de transportar

sustancias, como oxgeno o lpidos, o electrones.

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Reserva energtica : protenas grandes, generalmente con grupos

fosfato, sirven para acumular y producir energa, si se necesita.

y

Funcin homeosttica : consiste en regular las constantes del medio

interno, tales como pH o cantidad de agua.

y

Funcin defensiva : las inmunoglobulinas son protenas producidas por

linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo.

y

Funcin hormonal : algunas protenas funcionan como mensajeros de

seales hormonales, generando una respuesta en los rganos blanco.

y

Funcin enzimtica : las enzimas funcionan como biocatalizadores ,

ya que controlan las reacciones metablicas, disminuyendo la energa de activacin de estas reacciones.

Propiedades

Las propiedades que manifiestan las protenas dependen de los grupos radicales de los aminocidos que las componen.
y Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y

dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

y

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis,

tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa.
y

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est

determinada por su estructura primaria.

y

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como

amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

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Desnaturalizacin de protenas

Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena

polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Estado desnaturalizado

Estado nativo

Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilitar la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin y se dice entonces que la protena se encuentra desnaturalizada (Figura superior). En una protena cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan slo tienen en comn la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los dems niveles de organizacin estructural desaparecen e n la estructura desnaturalizada.

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La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena: 1. cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin 2. una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la superficie 3. prdida de las propiedades biolgicas Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacin. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacin de protenas , ya que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible.

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Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en:
y Efecto de la polaridad del disolvente

La polaridad del disolvente disminuye cuando se le aaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la molcula proteica, provocando la agregacin y precipitacin. Los disolventes orgnicos interaccionan con el interior hidrofbico de las protenas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalizacin y precipitacin. La accin de los detergentes es similar a la de los disolventes orgnicos.
y Efecto de la fuerza inica

Un aumento de la fuerza inica del medio (por adicin de sulfato amnico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) tambin provoca una disminucin en el grado de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la protena, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrgeno o las interacciones electrostticas, de forma que las molculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitacin provocada por el aumento de la fuerza ini ca es reversible. Mediante una simple dilisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la funcin original. A veces es una disminucin en la fuerza inica la que provoca la precipitacin. As, las protenas que se disuelv en en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza inica original.
y Efecto del pH

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero adems de afectar a la envoltura acuosa de las protenas tambin afectan a la carga

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elctrica de los grupos cidos y bsicos de las cadenas laterales de los aminocidos. Esta alteracin de la carga superficial de las protenas elimina las interacciones electrostticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitacin. La solubilidad de una protena es mnima en su punto isoelctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsin electrosttica que pudiera dificultar la formacin de agregados.
y Efecto de la temperatura

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energa cintica de las molculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las protenas, y se desnaturalizan. Asmismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones dbiles y desorganiza la estructura de la protena, de forma que el interior hidrofbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregacin y precipitacin de la prote na desnaturalizada.

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CONCLUSIN

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Bibliografa

FELI, Zomaira. Ciencias Biolgicas. Ediciones CO-BO. Caracas.1990.pp102. GARZON HERRERA, Heiller. Genios Enciclopedia Educativa. Ediciones Edicol. Santiago de Cali. pp324 -339. LEHNINGER L, Albert. LEBioquimica. Segunda Edicin. Ediciones Omega. Barcelona 1990. pp320. PEA D, Antonio. Bioquimica. Segunda Edicin. Editorial Limusa. Mexico 1990. pp152.

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