Tema 4: Protenas y enzimas. 4.

1 Composicin qumica Son macromolculas (peso molecular mayor de un milln de umas) Son las biomolculas que mayor nmero de funciones desempean en los seres vivos. Todas las protenas contienen C, H, O y N. A veces contienen S y P. En baja proporcin algunos contienen tambin Mg, Fe, Ca, Cu Constituyen ms del 50% en seco del organismo humano. Las protenas son polmeros de aa (slo existen 20 aa distintos) COOH CH CH CH CH NH aa Son aquellos que tienen sustituido el grupo cido y el grupo amino en el ltimo carbono radical o el penltimo si se contabilizan los grupos cido y amino. 4.2 Aminocidos ESTRUCTURA: NH COOH H C R Existen 20 aa distintos. En los seres vivos se han encontrado ms de 200 aa que no forman parte de las protenas. Se llaman aa no proteicos, desempean otras funciones. Como por ejemplo neurotransmisores. stos ltimos no son utilizados para fabricar protenas. Todos los aa que no somos capaces de fabricar debemos tomarlos mediante la dieta de origen animal, ya que somos seres hetertrofos) CLASIFICACIN Su radical es hidrocarbonato. Aa sin carga radical El radical es hidrfobo 1

Son llamados neutros Algunos neutros tienen cierta capacidad para permanecer en el agua, son llamados neutros hidroflicos. Ejemplos de neutros: alanina, valina, leucina, isoleucina Aa neutro hidrfobo ej: leucina. NH COOH H C CH CH CH CH Aa neutro hidroflico ej: serina (grupos OH, SH) NH COOH H C CH OH Aa con carga en el radical Carga () cidos Carga (+) bsicos Ej: Aa doblemente cido ej: cido asprtico. NH COOH H C CH COO Ej: Aa bsico ej: lisina

NH COOH H C CH CH CH CH NH PROPIEDADES Son slidos y cristalinos Son solubles en agua (bipolaridad semejante a la del agua) Punto de fusin muy elevado debido a que las atracciones inicas que se dan entre ellos son ms fuertes que los enlaces de Van der Waalls, por lo tanto, para poder romperlos hace falta mucha energa. Tienen actividad ptica, excepto la glucina o glicocola (ya que no contiene carbonos asimtricos) NH COOH glicocola H C H Existen aa dextrgiros (+) y levgiros (). Como consecuencia de los carbonos asimtricos tambin poseen estereoisomera. Tienen dos configuraciones espaciales. De la serie D (NH a la derecha) aparecen en las paredes bacterianas. De la serie L (NH a la izquierda) Comportamiento qumico anftero: en un medio acuoso y a pH = 7 se pueden ionizar doblemente y adquiere la forma dipolar. NH COOH NH COOH HH CC R R Forma bipolar o switterion

Se comporta como un cido y una base al mismo tiempo. Tender a actuar de forma cida en un medio bsico y de forma bsica en un medio cido. NH COOH NH COO NH COO HHH CCC RRR Forma protonada Forma dipolar Forma desprotonada Carga neta = +1 Carga neta = 0 Carga neta = 1 Funciona como base funciona como cido (gana H en medio cido) (suelta H en medio bsico) Todos los aminocidos y protenas tienen un punto isoelctrico (pI) es el pH al cual el aa tiende a adoptar una carga neta promedio de 0 (forma neutra) Todos los aa tienden a equilibrar sus cargas + y de forma que su carga neta promedio sea 0. esto ocurre a un pH determinado para cada aa por lo que cada uno tiene un pI distinto. Ej: Si un aa se encuentra en un 60% de la forma protonada y un 40% de la forma desprotonada y la forma bipolar es despreciable cul ser la carga neta promedio del aa? Carga neta = + 0.2 La forma desprotonada es despreciable, y se encuentra en un 60% de la forma protonada y un 40% de la bipolar. Carga neta = + 0.6 (aqu el 40% no influye porque la carga neta de la forma bipolar es 0) 4.3 Enlace peptdico Es el enlace que se establece para formar protenas. Enlace que se establece entre el grupo cido de un aa y el grupo amino del siguiente. De esta manera se forman los bipptidos, tripptidos, tetrapptidos polipptidos y protenas. NH COOH R HC CH R NH COOH O 4

NH C R OH HHOC CHH N COOH RH OR NH C C H N COOH + H2O CH R Enlace peptdico Dipptido Se llaman pptidos a todos los compuestos formados por aa, de 0 a 12 oligopptidos, de 12 a 60 polipptidos y ms de 60 protenas. En el espacio, los enlaces peptdicos se disponen en zigzag, de forma que los tomos que forman el enlace peptdico son C e H y se sitan en el mismo plano con ngulos y distancias fijos. O R2 H O R4 H NH C C N C C N COOH HHHHH CNCCNCC R1 H O R3 H O R5 Pentapptido aa1 + aa2 + aa3 + aa4 + aa5 El enlace peptdico es un enlace ms corto que un enlace C N normal. Tiene un cierto carcter de doble enlace que le impide girar libremente. Los enlaces entre el resto de C s pueden girar. En la estructura de los ppticos aparecen una serie de planos (enlaces peptdicos) relativamente rgidos separados por grupos metilo sustituidos. Los enlaces peptdicos se rompen por hidrlisis, gracias a enzimas especficos. Estas caractersticas determinan la estructura de las protenas.

4.4 Estructura de las protenas. Las protenas funcionan cuando adquieren una estructura tridimensional. Las protenas poseen distintas estructuras que indican su disposicin en el espacio (de menos a mayor), estructuras que van adquiriendo antes de ser funcionales. 4.4.1 Estructura primaria Secuencia de aa que nos indican qu aa componen la protena, el nmero de ellos, el orden en que se encuentran y si se repiten o no algunos de ellos. Cualquier variacin de la estructura primaria dara lugar a otra protena distinta. Se mantiene gracias a los enlaces peptdicos, son enlaces covalentes muy rgidos, que se rompen por hidrlisis. Es la responsable de la estructura en el espacio y la funcin de las protenas. Aparecen una serie de polaridades (C=O, NH) que se influyen entre si Los enlaces peptdicos que lo forman no tienen capacidad de giro, el resto s. 4.4.2 Estructura secundaria Es la disposicin en el espacio de los aa que constituyen la protena, es decir, la disposicin de la estructura primaria. Es la disposicin en el espacio de la estructura primaria en funcin de las variables y (ngulos de los enlaces) Estructura hlice es una estructura peridica, es una estructura que se adapta en el espacio, es en forma de espiral, donde cada vuelta se forma cada cuatro aa, donde los valores de y giran el mismo ngulo cada cuatro aa. Estructura laminar (o en lmina plegada) es una disposicin en zigzag. Tambin es peridica, ya que repite la misma forma cada X aa. Ambas estructuras aparecen juntas en la estructura de las protenas. Las estructuras secundarias se establecen debido a los puentes de hidrgeno entre los grupos CO de un enlace peptdico y los NH del grupo amino. En la estructura secundaria, todos los C=O se encuentran en la parte de abajo y los NH hacia arriba. Todas las protenas tienen la misma estructura secundaria aunque estn formadas por otros aa ya que los radicales no intervienen en el plegamiento de la cadena (se quedan hacia el exterior) Los trozos que tienen hlice se representan mediante un cilindro rojo, y las laminar como una flecha verde. Dominio de una protena: es un trozo de una protena formado por hlice y laminar, que se repite en protenas distintas. 6

En la estructura laminar nos podemos encontrar protenas que cuando llegan al final dan un giro de 180 (es la vuelta que dan para colocarse hacia abajo) Es un tipo de estructura secundaria que comprende aproximadamente cuatro aa y que permite la formacin de la horquilla. Existe una protena que no tiene la estructura secundaria igual que las dems: el colgeno. Es una protena rica en prolina y hidroxiprlina. Debido a la composicin de los aa no forman puentes de hidrgeno. Para que se mantenga la estructura, debe asociarse con otras dos hlices de colgeno, pudindose unir ya entre ellas para mantener la estructura, formando as la triple hlice de colgeno. 4.4.3 Estructura terciaria Para que la protena pueda funcionar debe formarse otra estructura que le de una nueva forma. La estructura terciaria es la conformacin de la estructura secundaria en el espacio. Es especfica de cada protena porque dependiendo de los radicales se sitan en el espacio. Una vez alcanzada esta forma, la protena ya es funcional. Puede ser: 1.De configuracin globular: son solubles en agua y en disoluciones salinas. Se mueven fcilmente en estos medios. De este tipo son casi todas las protenas no estructurales. Tiene todos los aa polares hacia el exterior, y los apolares hacia el interior. Los codos estn formados por enlaces laminar, y la parte recta por hlice. Tipos de enlaces: Puentes disulfuro: se establece entre la cisterna. Es un enlace covalente Puentes de hidrgeno: se establece entre los H del grupo amino y los O. Entre grupos polares no inicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral. Fuerzas electrostticas: enlaces de tipo inico entre grupos con cargas opuestas, entre los grupos R de los aa cidos y aa bsicos. Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofbicas: uniones ms dbiles entre aa apolares. 2. De configuracin filamentosa: es alargado, slo se retuerce un poco. El plegamiento es menor. Est formado por tramos de estructura hlice y laminar. Se encuentra en muchas protenas estructurales y en escleroprotenas. Para que una protena funcione debe moverse. Por tanto, es importante que los enlaces que forman la estructura terciaria Se considera a los dominios de las protenas como fsiles, ya que antiguamente funcionaban por s solos. El descubridor fue Rosman.

4.4.4 Estructura cuaternaria Es la estructura que nos informa de la unin por enlaces dbiles de varias cadenas polipeptdicas con una estructura terciaria que pueden ser iguale so no. A estas subunidades se les llama monmeros y originan un complejo proteico. Es una estructura que se mantiene gracias a los enlaces entre los radicales. Ej: + queratina se encuentra en el pelo y las uas. En ella se descubri la estructura laminar, ya que slo esta formada por ella. + Hemoglobina: pigmento respiratorio en los vertebrados. Transportan oxgeno. Tiene una parte que es proteica y otra que es un grupo hemo (con Fe) Son capaces de funcionar solas. + Citocromos: enzimas que se encuentran en las mitocondrias. Son responsables de su color rojizo. La estructura terciaria y cuaternaria (el que las posee) son las responsables de su actividad y por tanto de la funcin biolgica de la protena. Los enlaces dbiles que mantienen estas estructuras pueden abrirse y cerrarse permitiendo pequeas deformaciones necesarias para su actividad biolgica. Las protenas no son estructuras inmutables sino que son capaces de modificar su estructura en respuesta a sus condiciones ambientales y a la funcin que desempea. 4.5 Propiedades de las protenas. Dependen sobre todo de los radicales libres y de que stos sobresalgan de la molcula y puedan reaccionar con su entorno. Las funciones biolgicas de las protenas dependen de sus propiedades. 4.5.1 Solubilidad Se debe a los radicales R que sobresalen de la molcula y que al ionizarse forman puentes de hidrgeno junto a las molculas de agua del exterior. Por lo que se rodea de una capa de agua llamada capa de solvatacin que evita que se peguen y precipiten. En las protenas globulares la solubilidad es mxima. Su solubilidad depende de la cantidad de aa polares que contengan. Est afectada por tres factores: 1. Por el pH: las variaciones de pH (sobretodo los cidos) quitan la solubilidad a la molcula, ya que ste le roba la capa de agua. La solubilidad ser mnima cuando coincida con el pI. 2. Por la temperatura: sta provoca la evaporacin del agua. 3. Por las concentraciones salinas: las protenas son ms solubles en concentraciones salinas porque adems 8

de sus cargas estn las del agua. Pero cuando hay mucha sal, sta le quita el agua a la protena y deja de ser soluble. 4.5.2 Especificidad Todas las especies poseen protenas distintas tpicas y especiales de cada una de las especies diferentes a las dems. Esta diferencia se encuentra en la secuencia de aa que forman la protena. Est relacionada con la especificidad espacial, es decir, de su estructura espacial (distinta en cada protena) Es muy importante ya que el reconocimiento de las propias protenas es la base de la defensa del organismo y la causante de los rechazos. Es la causante de que se una a un ligando y no a otro. 4.5.3 Desnaturalizacin Consiste en la prdida de la estructura cuaternaria (si la tiene), la terciaria y la alteracin grave de la secundaria. Se rompen los enlaces, afectando as a la funcin biolgica de la protena. Las protenas desnaturalizadas se convierten en unos filamentos que se separan del agua, se pegan Este proceso es irreversible, o reversible si los factores que lo causan han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo, si es reversible el proceso recibe el nombre de renaturalizacin (adquisicin de la estructura terciaria y cuaternaria) La desnaturalizacin se produce por: Factores fsicos: calor, radiacin UV, presin Factores qumicos: alteracin en la concentracin, cambios en el pH Los detergentes La accin de determinados iones y compuestos qumicos: urea y el in guanidio (estos productos aparecen tras la degradacin de los aa) NH NH urea = C = O guanidio = NH C = NH NH LECHE pH (acidez) leche cuajada Protena Yogur casena Casena soluble Queso insoluble Kefir (desnat) 9

Lactosa c. Lctico 4.6 Clasificacin de las protenas. Se tiende a clasificar las protenas en tres grupos: Estructurales: su papel es mantener la rigidez, forma o flexibilidad del tejido, clula u orgnulo. Queratina: est presente en las clulas de la epidermis de la piel y en estructuras cutneas, es una protena rica en el aa cistena. Elastina: posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicacin de una fuerza. Se encuentra en rganos sometidos a deformaciones reversibles. Colgeno: su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo. Posee una estructura secundaria caracterstica compuesta por tres cadenas trenzadas. Miosina: participa activamente en la contraccin de los msculos. de reserva: su funcin es almacenar aa en espera de que sean necesitados por la clula. Se hidrolizan dando lugar a aa libres para sintetizar otras protenas. Albminas: constituyen un grupo de protenas grandes que desempean funciones de transporte de otras molculas o de reserva de aa. Se diferencian a su vez en lactoalbminas (se localizan en la leche, ej: casena), ovoalbminas (se localizan en la clara del huevo) y seroalbminas (se localizan en el plasma sanguneo) Activas: son el grupo ms numeroso y complejo, desempean mltiples funciones en la dinmica celular. Para desempear su funcin han de interaccionar especficamente con una molcula que recibe el nombre genrico de ligando, especialmente cuando es de pequeo tamao molecular. Enzimas: se unen a un ligando llamado sustrato, y catalizan su transformacin qumica para dar un producto diferente. Son las protenas ms numerosas y especializadas permitiendo el metabolismo celular. Cromoprotenas: su grupo prosttico es una molcula compleja que posee dos enlaces conjugados. Ej: citocromos: contienen hierro. Se utiliza en las reacciones redox de procesos metablicos importantes en los que existe un transporte electrnico. Protenas reguladoras: como consecuencia de su interaccin con otras sustancias ponen en marcha o detienen determinados procesos celulares. Ej: hormonas proteicas, reguladoras de la accin gnica Protenas contrctiles: al unirse a un ligando se produce un cambio conformacional que afecta a la movilidad del rgano u orgnulo al que pertenece. Ej: actina, miosina, disneina, flagelina, tubulina Inmunoglobulinas o protenas inmunes: su unin es irreversible y especfica a otra sustancia, libre, o como parte de una clula o tejido. Bloquea sus posibles acciones nocivas. Ej: glucoprotenas: su grupo prosttico est formado por un glcido. Se encuentra en membranas celulares. Tiene funcin anfgena. Ej: gammaglobulinas (funcin de anticuerpo), mucus, hormonas, lquido sinovial. 4.7 Enzimas 4.7.1 Concepto, estructura, propiedades y clasificacin.

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Son catalizadores fabricados por los seres vivos. Permiten que se realicen las reacciones biolgicas. La mayora son protenas globulares (solubles en agua y lquidos orgnicos) Catalizan miles de reacciones qumicas. Existe un grupo de enzimas que son ARN, son llamadas ribozimas. Tienen propiedades catalizadoras. Actualmente catalizan reacciones relacionadas con el ARN y el ADN del ncleo de las clulas. Esto es una prueba de que antes el ARN realizaba todas las funciones de las clulas. Deben haber sido piezas fundamentales en la evolucin. Caractersticas: Son muy especficas en cuanto al sustrato y en cuanto a la reaccin qumica que le provocamos al sustrato. Encajan geomtricamente. Son muy eficaces: actan en cantidades mnimas consiguiendo muy bien su objetivo. Son frgiles y se desnaturalizan fcilmente. Son protenas que se unen a un sustrato (ligando) y lo modifican transformndolo en el producto. Su actividad enzimtica est regulada por factores externos, por sus propiedades internas y por molculas originadas en las reacciones que promueven. No se consumen durante la reaccin enzimtica por lo que siempre estn dispuestas a actuar. Segn su composicin qumica existen dos tipos de enzimas: * Estrictamente proteicas: slo aa. Ej: ribonucleasa: destruye los ARN x: aa del centro activo. *Enzimas que poseen un componente proteico: APOENZIMA y un componente no proteico que puede ser un grupo prosttico (si se une covalente y permanentemente al apoenzima) o un cofactor (unido dbilmente y de forma transitoria al apoenzima activador inorgnico (catin metlico): Zn, Cu, Mg, Mn, Na, K activador orgnico: COENZIMA. La apoenzima es una protena enzimtica formada slo por aa, es una protena globular formada por tres tipos de aa (aa estructurales: forman la protena y mantienen la estructura tridimensional de sta; aa de fijacin: fijan el sustrato a la enzima; y aa catalticos: se unen covalentemente al sustrato, debilitan su estructura molecular y facilitan su catlisis, producen la actividad enzimtica. Aa de fijacin Aa catalticos Aa estructurales Los aa de fijacin y los aa catalticos constituyen el centro activo de una enzima.

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Cenytro activo: suele estar formado por radicales de aa muy activos, y constituyen una parte pequea de la enzima. Los aa del centro activo aportan radicales R funcionales activos (ej: aninicos, catinicos) que crean condiciones ptimas para que el sustrato se transforme en el producto. Posee una estructura tridimensional es forma hueca generalmente hidrfoba donde actan las cadenas laterales R de los aa catalticos. La geometra y la carga del centro activo estn relacionadas con la forma del sustrato y con el tipo de reaccin de manera que son responsables de la especificidad de la enzima. Si la reactividad de esta parte de la superficie enzimtica es insuficiente para cubrir su funcin, las enzimas pueden fijar a su superficie otras molculas no proteicas que le ayudan a provocar la reaccin al sustrato (ej: cationes metlicos y/o coenzimas) recibe el nombre de cofactor. Las coenzimas son sustancias orgnicas no proteicas que han de intervenir en las reacciones qumicas catalizadas por enzimas para que stas puedan realizar su funcin. Estn unidas a las apoenzimas por enlaces dbiles. La unin apoenzima coenzima suele ser temporal y dbil. Las coenzimas son esenciales, sin ellas la enzima no funciona. No son especficas de una enzima sino que pueden unirse a varias enzimas. Las coenzimas se alteran durante la reaccin enzimtica pero terminada sta, vuelven a ser funcionales. Funcionan como transportadores intermediarios de electrones, protonoes o grupos funcionales, actuando como dadores o aceptores de stos entre un sustrato y otro en la reaccin enzimtica global. Cada clase de coenzima acta en una misma clase de reaccin sea quien sea el sustrato. Muchas coenzimas son derivados de nucletidos y vitaminas hidrosolubles. Actan de dos formas: unindose a la enzima para que el centro activo pueda asociarse al sustrato. Unindose al sustrato. TIPOS: 1 grupo: intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato. ATP, ADP, AMP ej: Dfructosa Dglucosa 6P 2 grupo: coenzimas que intervienen en reacciones redox, transferencia de protones y electrones. Ej: NAD, FAD, FMN, coenzima Q, ferroprotenas Captan y transportan protones y electrones hasta un receptor final. Ayudan a las enzimas desoxidasas. 3 grupo: coenzimas que intervienen en la transferencia de otros grupos qumicos. Ej: coenzima A, derivados de vitaminas hidrosolubles (vitamina C, complejo de las vitaminas B) 4.7.2 Mecanismos de la accin enzimtica y cintica enzimtica. A B S+E= cunado fsica mente el sustrato se coloca en la enzima. La enzima for ma el complejo ES. El sus 12

trato se est transformando, la enzima puede volver a utilizarse. S+E [E S] P+E Complejo ES Cintica enzimtica [C] sustrato Vreaccin En el momento de Vmx, la enzima est saturada del sustrato. Se dedujo que una enzima era ms buena cuanto ms rpido llegaba al punto de Vmx. Km (michaelis Menten) = concentracin de sustrato para la cual la reaccin alcanza la Vmx. A menos Km, mayor afinidad tendr la enzima por el sustrato, ya que se alcanza antes la Vsemimxima. Del grado de afinidad depende la V de la enzima. 4.7.3 Factores que afectan a la actividad enzimtica. Como son protenas, cualquier factor que afecte a la estructura alterar tambin su unin con el sustrato. la concentracin del sustrato: al aumentar la concentracin de sustrato existen ms centros activos ocupados y la V de la reaccin aumenta hasta que no quedan centros activos libres; a partir de ese momento, un aumento de la concentracin del sustrato no supone un aumento de la V de la reaccin. pH: cada enzima tiene un pH ptimo de actuacin (+/ neutro). Los valores por encima o por debajo de este valor provocan un descenso de la Venzimtica, debido a cambios elctricos en los radicales de los aa que constituyen el centro activo. De este modo, pueden aparecer o desaparecer enlaces, que alterarn la estructura espacial del centro activo o su unin al sustrato. El acoplamiento del sustrato a la enzima se ver dificultado y la V de reaccin disminuir. Por debajo de un pH mnimo o por encima de un pH mximo, se produce la desnaturalizacin de la enzima y su actividad se anula por completo. Temperatura: existe tambin una temperatura ptima (+/ 37C) en la que la actividad enzimtica es mxima. Inferior a este valor ptimo dan lugar a una dis 13

minucin de la vibracin molecular que hace ms lento el proceso. Temperaturas superiores pueden provocar la desnaturalizacin de la enzima y la prdida total de su funcionalidad. Un pequeo aumento puede hacer que las enzimas funcionen incluso mejor. Concentracin salina: tambin influye en la V de la reaccin. Cuando aumenta mucho, los iones le quitan la capa de solvatacin, pierde la solubilidad, la estructura, el centro activo y se desnaturaliza la protena. Esto ocurre a todas las protenas menos a una bacteria (bacteria halfila extrema) que es capaz de vivir a concentraciones salinas extremas. Han modificado su estructura de tal manera que trabajan mejor a concentraciones salinas altas. Inhibicin enzimtica: tambin influye en la regulacin de las reacciones. Los inhibidores enzimticos son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Puede ser algn in o tambin alguna molcula orgnica, y, muy frecuentemente, el producto final de la reaccin. La inhibicin puede ser irreversible (envenenamiento de la enzima). Se une estable y covalentemente a la enzima por el centro activo. Paraliza la accin enzimtica. Ej: insecticidas (afectan al SN produciendo la parlisis al insecto), cianuro (inhibe las citocromo oxidasas que intervienen en la produccin de ATP) Tambin puede ser reversible. La enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia inhibidora. La unin en este caso es por enlaces no covalentes. Competitiva: el inhibidor se une al centro activo impidiendo la unin del sustrato. Si el centro activo es ocupado por le inhibidor no se produce la reaccin, ya que el sustrato no puede acoplarse. El grado de inhibicin depender de la proporcin relativa entre el sustrato e inhibidor. Cuanto ms sustrato haya, menos posibilidad hay de inhibicin. No competitiva: el inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une en otra zona de la enzima distinta del centro activo. Esta unin modifica la estructura de la enzima al tiempo que dificulta el acoplamiento del sustrato. Disminuyo la V de la reaccin 4.7.4 Regulacin enzimtica. Regulando la cantidad de enzima. ABCP Si hay poco disminuye la V de la reaccin. Regulacin de la sntesis de la enzima = Regulacin gnica o gentica (ms o menos enzima) ABCDP Regulacin de la desintegracin de la enzima = Regulacin fisiolgica (vida material de la enzima) que dure ms o dure menos) Regulacin de la actividad de la enzima. Activa: se produce la reaccin. 14

Inactiva: no se produce. *Regulacin alostrica: a travs de la unin reversible de un modulador/efector/modificador de la enzima. El alosterismo es una propiedad de enzimas y protenas. Consiste en que algunas protenas y enzimas aparecen adems del centro activo, otros (1 2) centros reguladores. Se encargan de la regulacin de la actividad de las enzimas. Se llama modulador o efector a la molcula que se une al centro regulador. + activador inhibidor el alosterismo tiene dos formas: *Relajada o R: elevada afinidiad al sustrato (es activa) *Tensa o T: muy baja afinidad por el sistrato (es inactiva) Cuando el centro regulador o alostrico est ocupado por el modulador, la enzima sufre un cambio en su conformacin y adopta uan forma ms o menos activa dependiendo de que el elemento regulador sea activador o inhibidor. R (activa) T (inactiva) La molcula que favorece el paso de inactiva a activa se llama modulador + y del activo al inactivo se llama modulador . En nuestro organismo el inhibidor suele ser el producto final. Recibe el nombre de feed back (retroalimentacin) Ruta metablica: ABCDEP Cuando P est en exceso, el mismo P acta como inhibidor en la primera enzima. Cuando P disminuye dejar de inhibir la enzima y continuar fabricando producto. Propiedades: Formada spor varias subunidades, por lo que tienen estructura cuaternaria. Poseen varios centros reguladores para la unin de activadores e inhibidores. Cooperatividad +: la activacin o inhibicin de uan de ellas provoca el mismo efecto en todas las dems. Esto permite una regulacin ms rpida y con menor cantidad de activadores e inhibidores. Se localizan en puntos estratgicos de las vas metablicas (o al principio o en puntos de ramificacin de varias vas) A veces es el propio sustrato el que acta como ligando activador, de manera que la unin con la enzima le produce un cambio conformacional activo que le provoca su propia catlisis y otras veces es el 15

producto final el que acta como inhibidor. Desempean junto al resto de protenas alostricas un papel fundamental en los smas de sealizacin y comunicacin celular as como reguladora de la actividad cataltica en las reacciones del metabolismo. (VIPAU) *Regulacin por interconversin: es otro tipo de regulacin metablica en la que ciertas enzimas pueden existir en dos formas interconvertibles con distinta actividad (modifica o no modifica) OImI No modif.. Modif. ACTIVA. La modificacin no es un cambio en la composicin qumica. Este mecanismo gasta mucha energa. Propiedades: Amplifica las respuestas. Para seales bajas la respuesta es muy grande y tambin en el tiempo es muy grande y muy rpida. El el sma nervioso y endocrino la utilizan, y gracias a ella consiguen una amplia modificacin. 4.7.5 Clasificacin de las enzimas. Forma de nombrarlas: 1 paso: poner el nombre de la coenzima. 2 paso: el sustrato sobre el que acta. 3 paso: Accin que le transfiere al sustrato. 4 paso: terminacin asa. I. OXIDORREDUCTASAS. Funcin: Redox con prdida o ganancia de electrones. Tipos: Deshidrogenasas (quitan protones y electrones) Oxidasas (ceden electrones y oxgeno) II. TRANSFERASAS Funcin: transferencia de grupos funcionales (nunca protones ni electrones) III. HIDROLASAS Funcin: hidrlisis.

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Tipos: Carbohidrasas (rompen enlaces glucosdicos) Esterasas (rompen enlacesester) Peptidasas (rompen enlacespeptdicos) Nucleasas (rompen enlacesnucletidos) IV. LIASAS Funcin: adicin de molculas sencillas a dobles enlaces. Actan sobre C=C, C=N, C=O Tipos: aminasas, carboxilasas, hidratasas. V. ISOMERASAS Funcin: transformacin de un ismero en otro. VI. LIGASAS O SINTASAS Funcin: unin de molculas o de un grupo funcional a una molcula, utilizando la energa proporcionada por el ATP.

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