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BROMATOLOGIA

Ms. Diego Matos Favero

CONTEDOS ABORDADOS NA DISCIPLINA:

AMOSTRAGEM

UMIDADE CINZAS PROTENAS CARBOIDRATOS LIPDEOS VITAMINAS

PENSAR EM UM ALIMENTO INDUSTRIALIZADO! COMO ELE EMBALADO/???? QUAL O VOLUME/PESO DO CONTEDO DE CADA EMBALAGEM?? QUAL A QUANTIDADE PRODUZIDA NO LOTE???

AMOSTRAGEM

Os resultados de uma anlise quantitativa somente podero ter o valor que dela se espera na medida em que a poro do material submetida ao processo analtico (AMOSTRA) represente, com suficiente exatido, a composio mdia do material em estudo.

PROCESSO DE AMOSTRAGEM COMPREENDE 3 ETAPAS: 1) Coleta da Amostra Bruta 2) Reduo da Amostra bruta 3) Preparao da amostra para anlise Preservao da amostra

AMOSTRAGEM

1) Coleta da Amostra bruta O material a ser analisado pode estar a granel ou embalado em caixas, latas ou outros recipientes. Quando nenhuma instruo especfica fornecida, a regra geral colher amostras correspondentes a (x+1), sendo x igual ao nmero de unidades do lote. Porm quando se refere a grandes cargas, existentes em indstrias e armazns, devem ser colhidas no menos que 12 unidades e no mais que 36.

AMOSTRAGEM

2) Reduo da amostra bruta A. Alimentos secos (p ou granulares)

Amostrador tipo Riffle

Quarteamento

B. Alimentos lquidos: misturar bem o lquido no recipiente por agitao, por inverso e por repetida troca de recipiente. Retirar pores de lquido de diferentes partes do recipiente, do fundo, do meio e de cima, misturando as pores no final. C. Alimentos semi-slidos: as amostras devem ser raladas e depois pode ser utilizado o quarteamento, como no caso de amostras em p e granulares

D. Alimentos midos: a amostra deve ser picada ou moda e misturada, sofrer quarteamento quando necessrio, par depois se tornar uma alquota suficiente para a anlise.

E. Alimentos pastosos e alimentos lquidos contendo slidos: as amostras devem trituradas em liquidificador, misturadas e as alquotas retiradas para a anlise. Deve-se tomar cuidado com molhos de salada, que podem ser separados em duas fases no liquidificador.

F. Alimentos com emulso: as amostras devem ser aquecidas a 35 C num frasco com tampa, que depois agitado para homogeneizao. A partir da, so retiradas as alquotas necessrias para a anlise.

G. Frutas: as frutas grandes devem ser cortadas ao meio nos sentidos longitudinal e transversal, de modo a reparti-las em quatro partes. Duas partes opostas devem ser descartadas, e outras duas devem ser juntadas e homogeneizadas em liquidificador. As frutas pequenas podem ser simplesmente homogeneizadas inteiras no liquidificador

AMOSTRAGEM

3) Preservao da amostra o ideal seria analisar as amostras frescas o mais rpido possvel. Mas nem sempre se pode faz-lo e, portanto, devem existir maneiras de preserv-las .

INATIVAO ENZIMTICA DIMINUIO DAS MUDANAS LIPDICAS CONTROLE DO ATAQUE OXIDATIVO CONTROLE DO ATAQUE MICROBIOLGICO

AMOSTRAGEM

INFORMAES QUE DEVEM ACOMPANHAR AS AMOSTRAS

Tipo de amostra e processo usado na fabricao; Fabricante, data de fabricao, lote; Solicitante da anlise; Data e local da coleta.

CONTEDOS ABORDADOS NA DISCIPLINA:

AMOSTRAGEM
UMIDADE

CINZAS PROTENAS CARBOIDRATOS LIPDEOS VITAMINAS

Umidade e Aw

A importncia dos estudos sobre o teor de umidade e atividade de gua (Aw) nos alimentos, est relacionada com os aspectos que podem ocasionar prejuzos aos alimentos: Atividade enzimtica; Oxidao de lipdeos; Crescimento de microrganismos.

Umidade e Aw

Alimentos com alta umidade estocados iro deteriorar mais rapidamente que os que possuem baixa umidade. Ex: Gros com umidade excessiva esto sujeitos a rpida deteriorao devido ao crescimentos de fungos, alguns inclusive, produtores de toxinas como a aflotoxina

Embalagens que sejam permeveis ao vapor d gua podem ocasionar aumento do teor de umidade em produtos higroscpicos Ex: acar, biscoitos, salgadinhos

Umidade e Aw Arroz, integral, cru 12,2 % Biscoito, doce, maisena 3,2 % Po, trigo, francs 28,5 %

Manteiga, com sal 15,8 % leo, de soja NA

Leite, de vaca, integral, p 2,7 % Queijo, parmeso 21,2 % Iogurte, natural 90,0 % Lambari, congelado, cru 71,9 % Merluza, fil, frito 63,5 % Caldo de carne, tablete 2,9 % Carne, bovina, costela, crua 52,7 % Mortadela 56,4 %

Alface, americana, crua 97,2 % Batata, doce, crua 69,5 % Cenoura, crua 90,1 % Banana, prata, crua 71,9 % Mamo, Papaia, cru 88,6 %

Umidade e Aw

So preferveis mtodos que determinem um valor maior de umidade que aqueles que negligenciem o valor Maior nfase tem se dado a preciso do mtodo do que propriamente a exatido

Principais erros ocorridos na determinao de umidade: Separao incompleta da gua do produto; Decomposio do produto com formao de gua alm da original; Perda das substncias volteis do alimento que sero computadas como peso em gua.

Umidade e Aw

1. Mtodos por secagem Remoo da gua por aquecimento, sendo o ar quente responsvel por levar calor ao alimento e transportar a gua para fora da estufa Secagem em estufas comum Temperaturas acima de 100 C; Amostra deve ser reduzida a partculas pequenas; A pesagem da amostra deve ser realizada a frio

Umidade e Aw

Limitaes do mtodo: Amostras aucaradas tendem a formar uma crosta impedindo a total secagem da amostra, (utilizao de areia, asbesto ou pedra-pomes em p para aumentar a superfcie de evaporao) Amostras com alto teor de substncias volteis podem superestimar o valor de umidade Amostras com alto teor de gordura, podem superestimar o valor de umidade devido a volatilizao de cidos graxos de baixo peso molecular. Longo tempo de anlise, aprox 5 horas (total)

Umidade e Aw

Secagem em estufa vcuo Devido a presso reduzida no interior da estufa, a gua evapora a temperaturas menores (50, 60, 70 C); Porm, bem como a estufa normal, necessita de perodos de tempo de aprox 5 horas de secagem (total); Recomendada em alimentos que: 1. Possam formar crostas (aucarados); 2. Possuam quantidades significativas de substncias volteis; 3. Possuam alto teor de gordura

Umidade e Aw

Secagem por radiao infravermelha

Vantagem: o tempo de anlise varia de 20 minutos para produtos crneos e 10 minutos para gros Desvantagem: analisa uma amostra por vez.

possui faixa de temperatura de 30 a 180 C obtidos atravs de um aquecedor de quartzo infravermelho de ondas mdias, o que o torna um Analisador de Umidade de preciso.

Umidade e Aw

2. Mtodos qumicos
O nico mtodo qumico comumente utilizado para alimentos aquele que emprega o reagente de Karl Fischer, composto de iodo, dixido de enxofre, piridina, e um solvente que pode ser metanol. O I2 reduzido para I na presena de gua. Quando toda a gua da amostra for consumida, a reao cessa. Desvantagens: No pode ser aplicado em materiais que possam reagir com o iodo (cido ascrbico) Vantagens: Pode ser utilizado em produtos que no apresentam Bons resultados nos mtodos de secagem em estufa Aucarados, condimentos, produtos desidratados Produtos que contenham AR e protenas

Umidade e Aw

3. Mtodos fsicos ndice de refrao Realizado no refratmetro, mede o ngulo de refrao da amostra. Utilizado para determinar o teor de umidade de mel. Condutividade eltrica O mtodo baseado no princpio de que a quantidade de corrente eltrica que passa por um alimento ser proporcional quantidade de gua no alimento. O mtodo muito rpido (1 min.), mas pouco preciso.

Umidade e Aw

Atividade de gua

O contedo de gua obtido pela determinao da gua total contida no alimento. Entretanto, esse valor no nos fornece indicaes de como est distribuda a gua nesse alimento, como tambm no permite saber se toda a gua esta ligada do mesmo modo ao alimento. De acordo com a FDA os valores considerados limites, ou seja, abaixo dos quais no h crescimento de bactrias patognicas, so de 0,85 para Aw e de 4,5 para o pH

Umidade e Aw

GUA LIGADA fortemente ligada ao substrato, mais difcil de ser eliminada e que no utilizada como solvente e no permite o desenvolvimento de microorganismos e retarda as reaes qumicas.

GUA LIVRE fracamente ligada ao substrato, e que funciona como solvente, permitindo o crescimento dos micro-organismos e reaes qumicas e que eliminada com relativa facilidade.

Os seguintes padres esto disponveis: gua destilada (1,000 0,003 aw a 25 C) 0,5 M KCl (0,984 0,003 aw a 25 C) 2,33 NaCl (0,920 0,003 aw a 25 C) 6,0 M NaCl (0,760 0,003 aw a 25 C) 8,57 M LiCl (0,500 0,003 aw a 25 C) 13,41 M LiCl (0,250 0,003 aw a 25 C)

Umidade e Aw

Umidade e Aw

Umidade e Aw

Exerccio 2. Descreva formas de se diminuir a Aw de um Alimento!

CONTEDOS ABORDADOS NA DISCIPLINA:

AMOSTRAGEM UMIDADE CINZAS


PROTENAS

CARBOIDRATOS LIPDEOS VITAMINAS

FUNO:

- Catalisadores; - Elementos estruturais (colgeno) e sistemas contrteis; - Veculos de transporte (hemoglobina); - Hormnios; - Anti-infecciosas (imunoglobulina); - Enzimticas (lipases); - Nutricional (casena); - Agentes protetores.

Como o nome indica, os aminocidos so compostos que carregam em suas molculas um grupo amino (de carter bsico) e um grupo carboxlico (de carter cido). So eles as entidades que constituem as protenas, e o conhecimento de suas estruturas se reveste de um particular interesse pelas propriedades que conferem molcula protica que integram

As estruturas das protenas As protenas diferem entre si pelo nmero, tipo e seqncia dos aminocidos em suas estruturas. A seqncia linear de aminocidos de uma protena define sua estrutura primria. O nmero de aminocidos muito varivel de uma protena para outra: Insulina bovina: 51 aminocidos; Hemoglobina humana: 574 aminocidos; Desidrogenase glutmica: 8 300 aminocidos.

1 - Estrutura Primria: - Dada pela seqncia de aminocidos e ligaes peptdicas da molcula. - o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molcula. - A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de aminocidos semelhante a um "colar de prolas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". - A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise qumica ou enzimtica das ligaes peptdicas, com liberao de peptdeos menores e aminocidos livres. - Sua estrutura somente a seqncia dos aminocidos, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula.

2 - Estrutura Secundria: - dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na seqncia primria da protena. - o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas, mais simples estruturalmente. - Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos a dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila. - O arranjo secundrio de um polipeptdio pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes entre carbonos a e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula, porm em determinadas sequncia de aminocidos, dois arranjos diferenciados podem ser observados

Alfa-hlice Folha beta

Alfa-Hlice A estrutura estabilizada por pontes de hidrognio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal. O grupamento CO de cada aminocido forma ponte de hidrognio com o grupamento NH do aminocido que est situado a quatro unidades adiante na seqncia linear, sendo que todos os grupamentos NH e CO formam pontes de hidrognio.

Folha Beta Outra estrutura secundria muito conhecida a folha beta, que difere muito da alfa hlice em forma de basto. Uma cadeia peptdica em uma folha beta pregueada denominada de fita beta e quase totalmente distendida. A folha beta estabilizada por pontes de hidrognio entre grupamentos NH e CO em fitas peptdicas diferentes, ao contrrio da alfa hlice cujas pontes de hidrognio esto entre grupamentos do mesmo filamento.

3 - Estrutura Terciria: - a forma tridimensional como a protena se "enrola". - Ocorre nas protenas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. - Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em domnios, regies com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptdica. - Os domnios so considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma protena.

PEPSINA

4 - Estrutura Quaternria: - Surge apenas nas protenas oligomricas. - Dada pela distribuio espacial de mais de uma cadeia polipeptdica no espao, as subunidades da molcula. - Estas subunidades se mantm unidas por foras covalentes, como pontes dissulfeto, e ligaes no covalentes, como pontes de hidrognio, interaes hidrofbicas, etc. - As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo bioqumica da protena.

RESUMINDO:

Desnaturao das Protenas Quando as protenas so submetidas elevao de temperatura, a variaes de pH, a elevao da presso, ou a certos solutos como a uria, sal etc., sofrem alteraes na sua configurao espacial, e sua atividade biolgica perdida. Este processo se chama desnaturao. Ao romper as ligaes originais, a protena sofre novas dobras ao acaso. Geralmente, as protenas se tornam insolveis quando se desnaturam.

Na desnaturao, a seqncia de aminocidos no se altera e nenhuma ligao peptdica rompida. Isto demonstra que a atividade biolgica de uma protena no depende apenas da sua estrutura primria, embora esta seja o determinante da sua configurao espacial. Algumas protenas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem recobrar sua configurao espacial natural. Todavia, na maioria dos casos, nos processos de desnaturao por altas temperaturas ou por variaes extremas de pH, as modificaes so irreversveis. A clara do ovo (albumina) se solidifica, ao ser cozida, mas no se liquefaz quando esfria.

ENZIMAS CONCEITOS GERAIS E FUNES As enzimas so protenas especializadas na catlise de reaes biolgicas. Elas esto entre as biomolculas mais notveis devido a sua extraordinria especificidade e poder cataltico, que so muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reaes que caracterizam o metabolismo celular so catalisadas por enzimas. Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reao, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reaes. As enzimas so, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

Fatores que Influenciam a atividade enzimtica Temperatura pH Fora inica Presena de agentes desnaturantes Atividade da gua Presso

Ao influenciada pela temperatura Variaes de temperatura diminuem a atividade enzimtica: Em temperaturas abaixo da ideal, a atividade da enzima pode ser recuperada, desde que seja colocada novamente na temperatura ideal. Se a temperatura se elevar excessivamente, a enzima pode sofrer desnaturao pelo calor, pois acaba perdendo sua forma de ao. Dessa forma, se a temperatura do corpo humano ultrapassar 42 C, ocorrer a desnaturao das enzimas e assim as reaes qumicas do organismo deixaro de ocorrer, acarretando a morte. Geralmente, a intensidade de ao de uma enzima duplica ou triplica cada elevao de 10 C e reduz-se metade ou tera parte a cada 10 C de diminuio da temperatura do meio.

Ao influenciada pelo pH: Para cada enzima, existe um pH timo de funcionamento, acima ou abaixo do qual, a enzima passa a no apresentar um desempenho ideal. A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva que atua no estmago em pH cido (cerca de 1,5; 2,5). Se a expormos a um pH diferente deste, ela no atuar de forma adequada e s voltar sua funcionalidade mxima se colocada em seu pH ideal. No entanto, em um pH muito cido, algumas enzimas podem sofrer desnaturao, perdendo definitivamente a capacidade cataltica.

TRABALHO: Demonstrar a reao catalisada por uma enzima (como no exemplo abaixo), e descrever as condies timas de atividade desta (T C, pH e concentrao salina (caso encontre)). No esquea de fazer uma breve introduo sobre a importncia da enzima estudada.

Condies timas (atividade metablica): Temperatura pH Concentrao salina

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