Manzano Aquino Lorena

Ingeniera Enzimtica
Oliver Salvador Carmen
Oxidorreductasas
Peroxidasas
La glutatin peroxidasa (GPx, EC 1.11.1.9) es una de las enzimas que
interviene en la proteccin. La GPx fue encontrada en el eritrocito bovino
por Millis en 1957, ms tarde fue reportada en otros tejidos como el eritrocito
humano, pulmn e hgado de rata e inclusive en msculo, piel y
hepatopncreas de los peces, por lo que aparenta ser una enzima universal. La
glutatin peroxidasa es una enzima selenio (Se) dependiente que cataliza la
reduccin del perxido de hidrgeno (H
2
O
2
) o lipoperxido (L-OOH), utilizando
como agente reductor el glutatin reducido (GSH).
La GPx, como parte del mecanismo de defensa antioxidante, evita la oxidacin
de los L-OOH, reducindolos en presencia de GSH. Esta reaccin produce
hidrxidos que son elementos potencialmente dainos y que al oxidarse se
convierten en radicales alcohxidos, para los que no se conoce enzima que los
metabolice.
Existen al menos 3 formas de GPx seleno dependientes: una forma intracelular
o celular (GPx-c), una extracelular o plasmtica (GPx-p) y otra con actividad
especfica para los fosfolipoperxidos (GPx-PH) que por lo general est
asociada a la membrana y aunque su actividad es la misma, poseen
diferencias estructurales. La GPx-c y la GPx-p son enzimas tetramricas; estn
compuestas por 4 subunidades idnticas entre s y cada una de stas contiene
un tomo de Se unido covalentemente a una molcula de cistena. La
secuencia de aminocidos de las subunidades de la GPx-c es diferente a la
secuencia de la GPx-p, esta ltima adems es una protena glicosilada y posee
puentes disulfuros intramoleculares.
La GPx-c tiene mayor afinidad por el H
2
O
2
que por los L-OOH, en tanto la GPx-
p tiene una afinidad semejante para los 2 sustratos. La GPx-c y la GPx-p
utilizan como sustratos los H
2
O
2
y los L-OOH; sin embargo, no son capaces de
utilizar los fosfolipoperxidos (PHL-OOH) que son los sustratos principales para
la GPx-PH.
2,5

En el centro activo de la enzima se encuentra un tomo de Se unido
covalentemente a un residuo de cistena con actividad durante la catlisis.
Adems se describe en el centro activo un grupo tiol muy cercano al Se que
proviene de un residuo de cistena. En las diferentes GPx se conserva casi
intacta la estructura del centro cataltico, lo que refuerza la hiptesis de que el
mecanismo de accin para las 3 formas es el mismo.


Manzano Aquino Lorena
Ingeniera Enzimtica
Oliver Salvador Carmen
Deshidrogenasa Lctica
En el centro activo del LDH hay numerosos aminocidos que participan en la
catlisis que permite la unin de los sustratos y la coenzima o actan
directamente durante el paso en el que ocurre la catlisis. Solo cadenas
laterales de tres residuos especialmente importantes. El grupo guanidina con
carga positiva de la arginina-171 se une al grupo carboxilato del sustrato por
interacciones electroestticas .El grupo imidazol de la histidina-195 sirve para
la catlisis cido-base y la cadena lateral de la ariginina-109 es importante
para la estabilizacin del estado de transicin .A diferencia del ahis-195, cuya
carga elctrica se modifica durante la catlisis, los residuos esenciales de la
arginina esta siempre protonados; el buble peptdico 98-11. Su funcin
consiste en cubrir el sitio activo despus de la unin del sustrato y la
coenzima para que de esta manera se eliminen molculas de agua durante la
transferencia de electrones.

Bibliografa
Kolman., Rhm., Bioquimica, Texto y Atlas,3ra Edicin, Editorial
Panamericana