Clase n3

Amino cidos, pe ptidos y protens

Protenas: Son macromolculas orgnicas, constituidas principalmente por CHONPS. Estn formadas por
unidades estructurales llamadas aminocidos y que se conforman en una posicin lineal.
Se pueden clasificar como holoproteinas (constituidas por aminocidos)o heteroproteinas (constituidos por
otras molculas como glcidos y lpidos)
Estructura
Primaria: estructura lineal, cadena de aminocidos
Secundaria: alpha hlice o beta plegada
Terciaria: fibrosas o globulares
Cuaternaria: uniones de estructuras terciarias

Funciones de las protenas

Que permite que tengan estas funciones, uno es que son polmeros lineales formados por aminocidos por lo
que no hay un aa igual a otro.
Las protenas contienen una amplia gama de grupos funcionales y pueden interactuar entre si formando
protenas ms grandes (hemoglobina que tiene 4 subunidades) o con otras macromolculas como los glcidos o
lpidos en membranas. Adems algunas protenas son muy rgidas (sirven de soporte estructural como el
citoesqueleto) y otras muy flexibles.
Aminocidos
Son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxlico (-COOH), forman las
protenas, que son las macromolculas ms verstiles de los sistemas vivos y tienen funciones cruciales
en prcticamente todos los procesos biolgicos.
Existen20aminocidosestndarqueformanlasprotenasdelamayoradelosorganismos.
Algunos microorganismos evolucionaron para usar 22 aminocidos (selonocistina y la pirrolisina).La
selenocistina puede considerarse el aminocido 21, aunque solo se ha encontrado en alguna enzima
cosificada por Escherichiacoli(forma todesidrogenasa)

Estructura de aminocidos.

El carbono es alpha ya que es quiral, es decir que
posee 4 sustituyentes distintos, puede refractar la
luz e impide que la imagen se superponga.











Dextrarotatorios, giran a la derecha y
levorotatorio giran a la izquierda.







Dependiendo del grupo r va a depender de las cualidades fisicoqumicas de sus cadenas laterales.
-Apolares (alifticos): no cargados y son hidrofbicos
-Aromticos: presentan ciclos en su estructura radical,
fenilalanina precursor de tirosina, son capaces de absorber
una longitud de onda determinada de 180 nn
Absorbancia: a mayor absorbancia mayor la capacidad de
absorber la luz.
-Polares no cargados: el radical no tiene carga
determinada, son ms solubles en agua sistema ms
ductalado
-Polares cargados +: cargados positivamente (+) que posee
2 grupos aminos
-Polares cargados -: cargados negativamente (-) que posee 2 grupos carboxilos.
Aminocidos esenciales.
Son aquellas que no pueden ser sintetizadas por el organismo y son ingeridas en la dieta como FENILALANINA
que es precursor de la tirosina. esto quiere decir que podemos sintetizar varios aminocidos con lo que
ingerimos.
Propiedades:
Los aa son mucho ms polares de lo que creemos
Son slidos cristalinos solubles en agua, se atribuye a que su forma estable es un zwitterion (es la forma
molecular en la cual la carga neta es igual a 0 )
Los aa son anfteros, es decir contienen grupos cidos y bsicos.(en medio acido la molcula se
protoniza y en bsico se desprotoniza)primero el grupo carboxilo y luego amino.

Pk1: toda molcula protonada
(carboxilo) acido
Pk2: toda la forma esta desprotonada
(amino) bsico
Los pk vienen de la capacidad del grupo
amino y carboxilo de perder o ganar
protones.


Punto isoelctrico: valores de pH en la que la carga neta es igual a 0.


Pptidos y protenas
La unin de 2 aa mediante enlaces amida origina a los pptidos, esto recibe el nombre de enlace peptdicos.
formado por la interaccion del grupo amino y carboxlico.
*las protenas pueden conjugarse a grupos prostticoscarbohidratos, grupos fosfato, grupos prostticos, etc)

Primario: estructura lineal .De
aminocidos de una cadena
polipeptdica la cuales el resultado de
la traduccin de la informacin
gentica con tenida en la secuencia de
nucletidos del ADN.

Secundaria: interacciones ptes de
hidrogeno .La estructura secundaria
de un pptido consiste en la relacin
conformacional del aminocido vecino
ms cercano con respecto a otro.
-Hlice alpha(se enrrolla estructura primaria sobre si misma) y beta plegada(zigzag a travs de ptes de
hidrogeno)
-levogiro o dextrogito

Terciaria:son globulares(alto grado de plegamiento y forma esferoides) y fibrosas(se presentan formas
alargadas)
Cuaternaria:uniones de estructuras terciarias.son varia subunidades de proteinas distintas.
*hemoglobina posee las 4 estructuras.

COENZIMAS
Los coenzimas ,cofactores o grupos prostticos interaccionan tanto con los enzimas como con el
sustrato para producir los cambios qumicos correspondientes que la protena no puede hacer por s
misma(ej:reaccionesdeoxidacinoreduccin).
El grupo prosttico hemo(una porfirina) se encuentra rodeado por la mioglobina (protena del
msculo). Esta protena es capaz de almacenar el oxgeno gracias a que ste se coordina al Fe2+ del
grupo hemo, que no se oxida a Fe3+ (incapaz de unirse a oxgeno) porque se encuentra protegido por
esta protena.