Proteínas

Qumica de los Alimentos
Ing. Ivn M. Romero A.
PROTEINAS
Las protenas son macromolculas orgnicas, biopolmeros de aminocidos que cumplen diversas
funciones en los seres vivientes y en los alimentos, forman parte de los macronutrientes juntamente con
los carbohidratos y los lpidos, el trmino protena deriva del griego proteios, que significa primero.
Las protenas son las molculas mas abundantes en los animales, en los cuales cumplen diversas
funciones, por ejemplo forman parte estructural de los tejidos, actan como organismos de defensa en
los anticuerpos, son catalizadores biolgicos (enzimas), son constituyentes de la sangre, etc.
Los alimentos ricos en protenas (huevo, leche carne) son costosos, caros y escasos especialmente en
los pases pobres y subdesarrollados donde la poblacin no tiene fcil acceso a estos productos por el
elevado costo en el nivel de vida y acentuado por el elevado ndice de crecimiento de la poblacin, por
lo que se hace indispensable conocer las protenas, sus propiedades, materias primas, procesamiento,
etc. y los alimentos ricos en estos nutrientes para poder satisfacer las necesidades de la poblacin, en
especial los aspectos de produccin, manejo, transformacin, almacenamiento y transporte.
Las propiedades particulares de cada protena depende principalmente de la clase y frecuencia de los
aminocidos que la constituyen.
Aminocidos
Los aminocidos son compuestos orgnicos que tienen en su molcula un grupo carboxilo y un grupo
amino, de todos las posibles formas de aminocidos, solamente 20 clases diferentes se han encontrado
como constituyentes mas frecuentes de las protenas, con alguna excepciones; con caractersticas
particular adicionales, estos aminocidos son -aminocidos, es decir el grupo amino se halla
localizado en el carbono de la cadena carbonada y adems tienen configuracin L..
Clasificacin
Hay varias formas de clasificar a los aminocidos, los principales criterios son:
1. En base a la estructura y naturaleza del grupo R.
a. Aminocidos con cadena lateral aliftica: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina.
b. Aminocidos con cadena lateral aromtica: fenilalanina, triptfano, tirosina
c. Aminocidos con cadena lateral hidroxilada: Serina, treonina, 4-hidroxiprolina
d. Aminocidos con cadena lateral que contiene azufre: Cisteina, metionina
e. Aminocidos con cadena lateral que contiene grupo carboxilo: Acido Glutmico, Acido asprtico.
f. Aminocidos con cadena lateral que contiene Nitrgeno bsico: Arginina, Histidina, Lisina.
g. Aminocidos con cadena lateral iminico y amdico: Prolina, Glutamina, Asparragina.
2. En base a la polaridad del grupo R.
a. Apolares: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptfano, metionina.
b. Polares sin carga: Serina, treonina, cisteina, tirosina, asparragina, glutamina.
c. Polares con carga: Acido asprtico, cido glutmico, histidina, lisina, arginina
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Tecnologa e Ingeniera de Alimentos
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3. En base a las propiedades Acido Base del grupo R:

a. Acidos: Acido glutmico, acido asprtico
b. Bsicos: histidina, Arginina, lisina
c. Neutros: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptfano, Prolina
4. En base a las necesidad nutricional humana
a. Esenciales: Son aminocidos que el cuerpo humano no puede sintetizarlos a partir de otros
nutrientes: Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptfano, metionina, treonina, histidina,
lisina, arginina.
b. No esenciales: Son aminocidos que el cuerpo humano puede sintetizarlos a partir de otros
nutrientes: Glicina, alanina, prolina, serina, cisteina, tirosina, glutamina, cido asprtico,
asparragina, cido glutmico.
Aminocidos poco comunes y con modificaciones en la cadena R
Adems de los aminocidos comunes se hallan en las protenas frecuentemente aminocidos poco
usuales o con algunas modificaciones, los mas frecuentes son:
La 5-Hidroxilisina y la 4-Hidroxiprolina que se hallan en el colgeno

El cido D-glutmico se halla en las paredes celulares de algunas bacterias
La D-Serina se halla en lombrices de tierra
El cido -amino butrico es uno de los neurotransmisores cerebrales
La -alanina forma parte de la vitamina conocida como cido pantotnico
La T4 o tetrayodotironina es un derivado de la tirosina que se halla en la glandula tiroides
Configuracin y actividad ptica

Los aminocidos naturales, constituyentes de las protenas son -aminocidos y tienen por lo menos un
tomo de carbono quiral, los aminocidos naturales tienen configuracin L (a excepcin de la glicina
que no tiene tomo quiral y algunos aminocidos raros que tienen configuracin D), y son pticamente
activos, la rotacin especfica de las soluciones acuosas de los aminocidos depende fuertemente del
pH, en general es mnima en la zona neutra y aumenta por adicin de cido o de base.
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La isoleucina, treonina y la 5-hidroxilisina tienen dos tomos quirales y presentan cuatro ismeros.
Propiedades cido base -
punto isoelctrico
los aminocidos son compuestos anfteros, ya que pueden actuar como cidos o como bases, aunque
muchas veces se suelen escribir sus frmulas como molculas neutras, su estructura real es inica
donde el grupo carboxilo est desprotonado con carga negativa (grupo carboxilato) es la parte bsica de
la molcula y el grupo amino protonado (grupo amonio) es la parte cida, esta estructura de doble in o
in dipolar se conoce como Zwitterion (del alemn doble in).
1. Esta estructura de doble in, es confirmada por las siguientes caractersticas particulares que
presentan los aminocidos:
2. Presentan puntos de fusin elevados (mayores a 200C), por ejemplo para la alanina su punto de
fusin es de 262C.
3. Los aminocidos tiene momentos dipolares elevados en comparacin con los cidos o aminas
simples, y son mas solubles en agua que en solventes orgnicos moderadamente polares como
diclorometano o eter dietlico (glicina =14 D; propilamina = 1,4 D; cido propinico = 1,7
D).
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4. Los aminocidos son menos cidos que la mayora de los cidos carboxlicos (son cidos dbiles,
el in amonio es un cido dbil); y menos bsicos que la mayora de la aminas (el grupo
carboxilato es una base dbil) los cidos carboxlicos presentan un pka 5, la aminas pkb 4; los
aminocidos pka 10, pkb 12.
Como los aminocidos se comportan tanto como cidos o como bases, en medio cido presentan una
carga neta positiva y en medio bsico presentan una carga neta negativa, la forma predominante del
aminocido depende del pH de la solucin, por ejemplo la alanina se halla en su forma aninica Ala - a
pH mayores que 9,6; (pka1 = 9,6) y en su forma catinica a pH menores que 2,3 (pka 2 = 2,3) Ala+ .
El valor de pH en el caul el aminocido se halla con sus cargas positivas y negativas balanceadas, es
decir iguales, con carga neta igual a cero, se denomina pH isoelctrico o punto isoelctrico, es decir:
A pH > PI los aminocidos se hallan mayormente con carga negativa,
A pH < PI los aminocidos se hallan mayormente con carga positiva
A pH = PI los aminocido se hallan con carga positiva igual a la carga negativa, pero siempre tienen
carga elctrica.
Los valores de los puntos isoelctricos depende de la estructura de la cadena R del aminocido.
Los aminocidos cidos Acido asprtico (PI=2,8) y cido glutmico (PI=3,2) con grupos carboxilos en
sus cadenas laterales R, tiene pI cido, por que es necesario una solucin cida para evitar la
desprotonacin del segundo grupo carboxilo y mantener el aminocido como in dipolar y
elctricamente neutro.
Los aminocidos bsicos, Lisina (PI=9,7), Arginina (PI=10,8); Histidina (PI=7,6) tienen puntos
isoelctricos a pH bsicos y reflejan la basicidad de las cadenas laterales R, el grupo imidazol de la
histidina es dbilmente bsico, la basicidad intermedia del grupo amino de la lisina y la basicidad
fuerte del grupo guanidinio de la arginina. En cada caso se necesita una solucin bsica para evitar la
protonacin de los nitrgenos de las cadenas laterales R y mantener el aminocido en su punto
isoelctrico.
Los dems aminocidos son neutros o ligeramente cidos o ligeramente bsicos, sus puntos
isoelctricos son ligeramente cidos entre 5 y 6, por que la acidez del grupo NH 3+ es un poco mayor
que la basicidad del grupo COO-.
Los aminocidos en medio cido se hallan totalmente protonados (COOH / NH3+) esto es un cido
de Bronsted diprtico por lo tanto son posibles dos ionizaciones las que se describen por sus valores de
pka; para la mayora de los aminocidos el pka 1 del grupo carboxilo COOH tiene un valor
aproximado de 2, mientras que el pka 2 del grupo amino NH3+ tiene un valor de 9 a 10, esto se aprecia
mejor en las curvas de titulacin.
Las constantes de ionizacin de los grupos ionizables, grupos carboxilos pka 1, grupos amino pka2, y de
otros grupo de las cadenas laterales R pka 3, se indican en la tabla, por ejemplo el pka del grupo
carboxilo de la glicina es 2,34, a pH menores que 2,34 el grupo carboxilo de la glicina est protonado
COOH, y a pH mayores se halla como COO -. El pka del grupo amino de la glicina es de 9,78 lo que
indica que a pH menores que 9,78 el grupo amino se halla protonado como NH 3+ y a pH mayores se
halla como grupo amino libre -NH2.
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El valor del pI de cualquier aminocido neutro se puede obtener calculando el promedio de los
valores de pka1 y pka2, de los aminocidos cidos calculando el promedio de pka 2 y pka3 o sea de los
pka(carboxilo) y pka(grupo polar de la cadena R) y de los aminocidos bsicos calculando el promedio de pka2 y
pka3 o sea de los pka(amonio) y pka(grupo polar de la cadena R).
El valor de pH para el cual solo existen como iones dipolares o sea en el punto isoeltrico se alcanza
cuando las cargas netas positivas y negativas son iguales, es decir Aa + = Aa -.
Como pka = -log ka, entonces el pH isoelctrico o sea el pI ser:
Por ejemplo:
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Curva de titulacin de un aminocido
Propiedades Fsicas
Los aminocidos son slidos cristalinos incoloros, funden a elevadas temperaturas con
descomposicin, algunos subliman.
Algunos aminocidos son solubles en agua como la prolina (162g /100g H 2O, 25C), la glicina (25g /
100g H2O, 25C) y alanina (16g /100g H 2O, 25C), los dems aminoacidos son poco solubles, la
cistina y tirosina son muy poco solubles, la solubilidad aumenta con la adicin de cido o lcalis, en
general los aminocidos son poco solubles en solventes orgnicos por el carcter polar, en ter son
insolubles todos los aminocidos, en etanol son solubles la prolina y la cistena, la isoleucina es
relativamente soluble en alcohol caliente.
Propiedades sensoriales y nutricionales
Los aminocidos tienen sabor dulce o amargo y algunos son inspidos, el sabor dulce es
principalmente de los aminocidos de la serie D y de sabor amargo los de la serie L, la intensidad
gustativa depende de la hidrofobicidad de las cadenas laterales.
El cido glutmico en soluciones concentradas tiene sabor a carne, por lo que la sal sdica del cido
glutmico (glutamato monosdico) se utiliza como realzante del sabor a carne. La metionina tiene
sabor a azufre.
El cuerpo humano tiene la capacidad de sintetizar aproximadamente la mitad de los aminocidos que
necesita para fabricar sus protenas y estructurar sus tejidos, por lo que debe consumir obligatoriamente
en la dieta los diez aminocidos esenciales, las protenas que aportan los 10 aminocidos esenciales
para la nutricin humana se llaman protenas completas (carne, leche, pescado, huevos), los adulto
requiere aproximadamente de 50g/da de protena completa.
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Las protenas que les falta uno o mas aminocidos esenciales se denomina protena incompleta, por lo
general las protenas proveniente de vegetales son incompletas, el valor biolgico o nutricional de una
protena (g de protena asimilada/100 g de protena consumida), viene determinado por el contenido
absoluto de aminocidos esenciales y por la relacin ponderal de los aminocidos esenciales entre s y
con los aminocidos no esenciales, en general el valor biolgico viene limitado por:
Deficiencia en lisina:
protenas de cereales (maz, arroz) y otras protenas vegetales
Deficiencia en metionina: Leche de vaca, protenas de la carne, protenas de la soya.
Deficiencia en Treonina: Protenas del trigo, arroz y centeno
Deficiencia en Triptfano: Casena del queso, protenas del maz y arroz.
Los vegetarianos pueden lograr un suministro adecuado de aminocidos esenciales consumiendo gran
cantidad y diversidad de productos vegetales, una alternativa mas eficiente es completar la dieta
vegetariana con una fuente rica en protenas completas con aminocidos esenciales como la leche o
huevos.
Recientemente se est investigando otras fuentes alternativas de protenas con alto contenido de
aminocidos esenciales, como la produccin biotecnolgica de ciertas variedades de levadura (ej.
Torula), o protenas de cierta variedad de lombrices de tierra son ricas en lisina.
Teniendo en cuenta que muchas partes del mundo, se carece de protenas en cantidad y calidad
(especialmente en regiones en las que la base alimenticia es de cereales y tubrculos), se hace de
mucha importancia mejorarlas con aminocidos esenciales, por ejemplo en Japn, Tailandia y Tunicia
se fortifica el arroz con L-Lisina y L-treonina; en el Japn se fortifica el pan con L-Lisina y la protena
de soja y man con metionina.
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Obtencin y sntesis de aminocidos

La produccin de aminocidos en laboratorio o en la industria se realiza para utilizarlos como aditivos
en la fortificacin de alimentos deficientes en aminocidos esenciales, se utilizan aminocidos y
pptidos como aditivos principalmente como saborizantes y para produccin de frmacos con fines
teraputicos, en laboratorios analticos de control de calidad como patrones estndares y como materia
prima para sntesis de otras sustancias derivadas.
Los L-aminocidos naturales se obtienen por hidrlisis de protenas y separacin de la mezcla
resultante, pero a veces es mas econmico sintetizar el aminocido puro y separar de la mezcla
racmica uno de los enantimeros.
En general se pueden distinguir las siguientes formas de obtencin de aminocidos:
Aislamiento a partir de hidrolizados de protenas

Mediante procesos biotecnolgicos fermentativos con microorganismos
Sntesis a partir de precursores con uso de enzimas
La sntesis qumica,
La fuente directa inmediata de obtencin de aminocidos es las protenas, de la cual se pueden obtener
aminocidos por hidrlisis cida o por hidrlisis enzimtica con proteasas, un ejemplo especfico es la
produccin de cistena por hidrlisis de plumas de aves, la glicina y prolina a partir de hidrolizados del
colgeno.
Actualmente se obtienen grandes cantidades de aminocidos y otros metabolitos mediante procesos
biotecnolgicos, por ejemplo se obtiene L-lisisna mediante un proceso de fermentacin con
Brevibacterium Flavum, Brevibacterium lactofermentum y micrococcus glutamicus usando como
sustrato acetato de amonio y otros; El cido L-glutmico se obtiene por fermentacin con
Brevibacterium foavum, Brevibacterium roseum y con Brevibacterium saccharolyticum, otros
aminoacidos que se obtienen industrialmente por procesos biotecnolgicos son el triptfano y la
treonina.
La sntesis a partir de precursores es tambin muy utilizada en la produccin comercial, por ejemplo el
cido L-asprtico se obtiene a partir de cido fumrico y con ayuda de la enzima aspartasa en
hidrxido de amonio con un rendimiento del 90%, el L-triptfano se obtiene a partir del indol y serina
con ayuda de la enzima triptofanosintetasa.
La sntesis qumica es la forma mas directa de obtener aminocidos en laboratorio, se obtiene como
mezcla racmica que se pueden separar en sus ismeros tratando los derivados N-acetilados con
acilasa, los principales mtodos generales para la obtencin de aminocidos son:
1. Aminacin reductiva
Tratando un -cetoacido con amoniaco se forma una imina, esta imina se puede reducir a amina por
hidrogenacin cataltica con catalizador de paladio, la sntesis se logra en un solo paso tratando el cetoacido con amoniaco e hidrgeno en presencia de un catalizador de paladio y se obtiene una mezcla
racmica del -aminocido, por ejemplo para la sntesis de fenilalanina:
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2. Aminacin de un -halocido
Tratando un cido carboxlico con bromo en tribromuro de fsforo se obtiene un -bromoacilo, que al
hacer reaccionar este con agua se hidroliza dando un -bromocido (reaccin de Hell Volhard-Zelinsky
HVZ). Al reaccionar este -bromocido con amoniaco en exceso se convierte por aminacin directa
en -aminocido.
3. Sntesis de Strecker
Haciendo reaccionar un aldehdo adecuado con amoniaco acuoso y cianuro de hidrgeno, se obtiene un
-aminonitrilo y por hidrlisis cida de este se obtiene un -aminocido racmico. La reaccin se
inicia cuando el aldehdo reacciona con el amoniaco dando una imina electroflica que se protona con
el H del cianuro de hidrgeno, que luego es atacada por el in cianuro dando el -aminonitrilo.
4. Sntesis con ester malnico (sntesis de Gabriel)

La sntesis de Gabriel es uno de los mejores mtodos de sntesis de aminocidos con buenos
rendimientos, que se realiza en varios pasos, por ejemplo para la sntesis de la metionina:
1. Se obtiene un -halo esterdietilmalnico por reaccin del ster dietilmalnico con bromo en
tribromuro de fsforo.
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2. Haciendo reaccionar el -halo esterdietilmalnico con ftalimida de potasio se obtiene el ster

N-ftalimidodietilmalnico.
3. El ester N-ftalimidodietilmalnico se alquila haciendo reaccionar con una base como el etxido de
sodio dando la sal sdica del ster N-ftalimidodietilmalnico y etanol (el hidrgeno es cido),
luego haciendo reaccionar con un halogenuro de alquilo adecuado.
4. Por hidrlisis a 140C del ester -alquil-N-ftalimidodietilmalnico se hidroliza el grupo ftalimido

y a la vez se descompone un grupo ester, dando un -aminocido racmico.
Principales reacciones de los aminocidos

Los aminocido participan de las reacciones tpicas de las aminas y de los cidos carboxlicos, las
reacciones especficas de los -aminocidos y las reacciones particulares en las que pueden participar
los grupos funcionales de las cadenas R de cada aminocido.
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1. Esterificacin del grupo carboxilo

Los aminocidos se esterifican cuando se los hace reaccionar con alcohol en medio cido (HCl
gaseoso), en estas condiciones el grupo amino est en su forma protonada (-NH 3+) y no interfiere con a
esterificacin, Los steres de aminocidos libres son muy reactivos, tienden a la formacin de
dipptidos cclicos o bien polipptidos lineales, por lo que frecuentemente se empelan stres de
aminocidos como derivados protegidos para evitar reacciones secundarias indeseables del grupo
acrboxilo, los steres metlicos, etlicos y benclicos son los mas comunes , se libera el aminocido
libre mediante hidrlisis acida acuosa.
2. Acilacin del grupo amino

El grupo amino de un aminocido se convierte en amida cuando se trata con un agente acilante
adecuado como los cloruros de acilo y anhdridos de cido, de igual modo que la esterificacin, la
acilacin del grupo amino se realiza para proteger al grupo amino de ataques nucleoflicos, el
cloroformiato de bencilo acila al grupo amino para dar un derivado benciloxicarbonlico que se
emplea en la sntesis de pptidos.
Los aminocido N-acetilados se utilizan como suplemento en las protenas vegetales para elevar su
valor nutricional especialmente en alimentos que deben ser procesado trmicamente, ya que los
aminocidos son muy reactivos y pueden degradarse o formar productos con aromas indeseables,
adems el cuerpo humano utiliza por ejemplo la N-acetilmetionina
Los N-acilderivados de los aminocidos se transforman en oxazolinonas (azalactonas) con eliminacin
de agua, estos productos son muy reactivos y se utilizan en la sntesis de otros aminocidos.
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Es de importancia la acilacin con el cloruro de 5-dimetilaminonaftalen-1-sulfnico (cloruro de

dnsilo) estos derivados son muy estables y se utilizan para determinacin de aminocidos Nterminales.
3. N-Alquilacin
Se obtienen N-metilaminocidos por reaccin de N-tosialminocidos con yoduro de metilo donde
adiciona un grupo metilo en el nitrgeno luego se destosila con HBr.
La reaccin directa de los aminocidos con un reactivo metilante como yoduro de metilo o sulfato de
dimetilo conduce a la obtencin derivados N-trimetilados denominados betanas, estos comnpuestos
existen en forma natural en tejidos animales y vegetales.
4. Carbamoilacin
Los aminocidos reaccionan con los isocianatos para dar carbamoilderivados que calentados en medio
cido se ciclan dando 2,5-dioxoimidazolidinas (Hidantoinas).
Mediante una reaccin semejante con fenilisotiocianato es posible conseguir una degradacin gradual
de los pptidos (degradacin de Edman) que se utiliza mucho en el anlisis secuencial de los residuos
de pptidos y protenas.
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5. Reaccin con la Nihidrina

La reaccin de los aminocidos con la nihidrina se emplea mucho en el anlisis cualitativo y
cuantitativo, especialmente para visualizar las manchas o bandas en la separacin electrofortica,
cuando la nihidrina reacciona con cualq2uier aminocido, pptido o protena desarrolla un color azul
intenso debido a la formacin de un anin estabilizado por resonancia llamado prpura de
Ruhemann, la cadena R del aminocido forma un aldehdo.
6. Reaccin entre aminocidos - Formacin de enlace peptdico

El grupo carboxilo de un aminocido puede reaccionar con el grupo amino de otro aminocido dando
lugar a la formacin de una amida llamado dipptido, el enlace amida formado es muy estable llamado
enlace peptdico, el enlace peptdico est estabilizado por resonancia y tiene caracter parcial de doble
enlace y solo permite una rotacin restringida por lo que se presenta como ismero trans que es el mas
estable, los seis tomos que conforman el enlace peptdico (C, O, H, N, R 1 y R2) son coplanares, de
ordenacin rgida, estabilizado por resonancia y tautomera.
Los pptidos son polmeros de aminocidos unidos por enlaces peptdicos, cada unidad de aminocido
se llama residuo, as un dipptido est formado por dos residuoas, un tripptido por tres, etc. Los
oligopptidos son pptidos que tienen de 4 a 10 residuos de aminocidos, un polipptido es un pptido
que tiene muchos residuos, las proteinas son polipptidos gigantes con miles de residuoscuyos pesos
moleculares llegan hasta 40 millones.
Los pptidos tienen un extremo N-terminal con el grupo amino libre (H 3N+) y el otro extremo
C-terminal con el grupo carboxilato libre (COO-), normalmente el extremo N-terminal se escribe a la
derecha y el extremo C-terminal a la izquierda, los pptidos se nombra empezando por el extremo
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N-terminal con la terminacin il a cada residuo excepto el extremo C-terminal, por ejemplo la
bradicidina es una hormona humana y es un nonapptido cuyo nombre y estructura es:
Arginil prolil prolil glicil fenilalanil seril prolil fenilalanil arginina
Bradicidina humana: Arg-Pro-Pro-Gli-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg
Formacin de puentes disulfuro

Los enlaces peptdicos forman la columna vertebral de las protenas, sin embargo es frecuente otro
enlace covalente que confiere forma especfica y estabilidad a la cadena polipeptdica, es el enlace de
puente disulfuro que se verifica entre dos residuos de cistena dando lugar a una estructura cclica
intracatenaria o extracatenaria enlazando a dos molculas de protenas o pptidos, la oxidacin
moderada de los grupos sulfhidrilos de dos molculas de cistena da lugar a la formacin del puente
disulfuro, esta reaccin es reversible, la reduccin moderada rompe el enlace disulfuro.
El dmero formado por dos molculas de cistena enlazado por puentes disulfuro se llama Cistina (no
es un dipptido, no est unido por enlace peptdico)
La oxitocina bovina es una hormona peptdica que regula la produccin de leche en las vacas,
estructuralmente es un nonapprido con dos residuos de cistena en las posiciones 1 y 6 que unen parte
de la molcula en un gran anillo y el extremo C-terminal de glicina est en forma de amida.
La insulina bovina es una hormona peptdica mas compleja que regula el metabolismo de la glucosa,
la insulina se compone de dos cadenas polipeptdicas, la cadena A tiene 21 residuos de aminocidos,
con cistenas en posiciones 6, 7, 11 y 20, la cisteinas de posicin 6 y 11 forman un anillo interno por
puentes disulfuro, la cadena B tiene 30 residuos de aminocidos con cistena en las posicin 7 y 19 que
forman enlace de puente disulfuro con las cistenas de posicin 7 y 19 de la cadena A.
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Oxitocina bovina
Pptidos
Hay muchos pptidos naturales en las tejidos animales y vegetales, muchos de ellos tienen acciones
biolgicas especficas como hormonas peptdicas, antibiticos, toxinas, transmisores de seal qumica,
etc. Aqu sealamos los mas importantes en la qumica de los alimentos, adems de los ya citados:
Pptidos naturales: Glutatin
El glutatin, -L-glutamil L-cicteinil glicina se halla en tejidos animales, vegetales y microorganismos,
este pptido es coenzima de la enzima Glioxalasa, participa en el transporte activo de loa aminocidos,
interviene en muchas reacciones redox, modifica mediante transformaciones tiol-disulfuro de las
protenas del gluten, las propiedades reolgicas de la masa del pan, en condiciones elevadas de
glutatin reducido en la harina condiciona la adherencia y pegajosidad de la masa por reduccin de los
puentes disulfuro.
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Oxidacin Reduccin del glutatin
Aproximadamente el 90% de los compuestos no proteicos que contienen SH en los tejidos de los
animales est formado por glutatin, por lo que se considera como almacenamiento de cistena que
puede actuar como agente reductor al interconvertirse de la forma reducida G-SH a la forma oxidada
G-S-S-G in vivo, estas reacciones estn relacionadas con dos funciones: la funcin protectora y la
funcin reguladora o regeneradora. Cumple su funcin protectora cuando reacciona con agentes
extraos oxidantes txicos para los tejidos como el radical aninico superxido O 2-, el perxido de
Hidrgeno H2O2, el radical OH- regulando el pH del medio, etc.
La funcin regeneradora se verifica al reponer los enlaces de puente disulfuro de algunas enzimas y
protenas que durante su reaccn se oxidan formando puentes disulfuro, entonces interviene la
glutationa a travs de la enzima transhidrogenasa de la glutationa para reducir los puentes disulfuro
de la protenas oxidadas a la forma reducida SH.
Carnosina, Anserina, Balenina
Son un grupo de pptidos de estructura similar formados por -alanina y L-histidina sustituida,
existen en forma natural en el msculo de los vertebrados, en la carne de vaca predomina la carnosina,
en la carne de gallina la anserina y la balenina es caracterstico de la carne de ballena, estos pptidos
participan en la excitabilidad y contractibilidad del msculo.
Funcin Hormonal de pptidos: Oxcitosina, vasopresina, angiotensina, somatostatinas

Las hormonas son molculas que regulan los procesos bioqumicos, muchas de ellas tienen estructuras
proteica, estas sustancias son secretadas por clulas muy especializadas y transportadas por otro tipo de
clulas, cumpliendo funciones muy especializadas por ejemplo:
La Oxitocina es una hormona peptdica que estimula la contraccin del msculo uterino de las
hembras preadas, tambin regula la produccin de leche de las glndulas mamarias de las hembras
que estn en periodo de lactancia.
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La Vasopresina es otra hormona peptdica que tiene efectos antidiurticos al estimular la reabsorcin
de agua en el rin, tambin provoca la contraccin del msculo liso sobre todo de los vasos
sanguneos contribuyendo al control de la presin arterial.
Comparando las estructuras de estas dos hormonas peptdicas se puede observar que tiene muy
similares estructuras a excepcin de los residuos 3 y 8 que le dan caractersticas y propiedades muy
especiales
La Angiotensina II es otra hormona peptdica que participa en la regulacin de la presin arterial

estimulando la contriccin de los vasos sanguneos, la produccin de este pptido tiene como fuente
otro pptido llamado angiotensina I, que se produce en el hgado y es secretado en el torrente
sanguineo, cuando es necesario elevar la presin arterial una enzima hidroliza la angiotensina I y libera
la angiotensina II, que adems estimula al hipotlamo para mayor produccin de vasopresina.
La somatostatina es otra hormona peptdica que inhibe la produccin de otra hormona, la HGH
(Human Growth Hormone) u hormona del crecimiento humano que se produce en la hipfisis, tambin
regula la produccin de otras hormonas como la insulina y el glucagn.
Pptidos neurotransmisore: encefalina, endorfinas, Los neurotransmisores son sustancias que regulan
la transmisin de impulsos mediante las clulas nerviosas (neuronas), uno de los neurotransmisores
mas estudiados es la acetilcolina (ver fosfolpidos), otros neurotransmisores de naturales peptdica son
las encefalinas y endorfinas, descubiertos en 1975, presentan funciones similares a la morfina por lo
que se los conoce tambin como pptidos opiaceos.
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Antibiticos peptdicos, Bacitracina, gramicidina, Muchos de los antibiticos naturales tienen

naturaleza peptdica como la gramicidina y la bacitracina, la penicilina tiene una porcin peptdica, en
estos pptidos aparece el aminocido D-ornitina, el cido D-asprtico y la D-fenilalanina.
3.3.3. Propiedades sensoriales y nutricionales de los pptidos

Pptidos edulcorantes, aspartame El aspartame es un dipptido que no se halla en la naturaleza, pero
se fabrica industrialmente debido a su importancia comercial como edulcorante cuyo poder
edulcorante es 200 veces mayor que la sacarosa.
Sntesis de pptidos en fase slida

En 1962 Bruce Merrifeld de la Universidad de Rockefeller desarroll un mtodo para la sntesis de
pptidos en fase slida sin tener que purificar los productos intermedios, esto se logr fijando las
cadenas crecientes de pptidos a perlas slidas de poliestireno, despus de agregar cada aminocido se
lava el exceso de los reactivos enjuagando las perlas con disolvente, este mtodo ingenioso se presta
para la automatizacin, con lo que Merrifeld construy una mquina para sintetizar pptidos sin
necesidad de supervisin, con esta mquina Merrifeld sintetiz la ribonucleasa (124 pptidos) en solo
seis semanas con un rendimiento del 17%. por lo que recibi el premio Nobel en 1984.
La sntesis de pptidos en fase slida implica tres pasos importantes:
Paso I Proteccin del aminocido con t-BOC (t- butiloxicarbonilo), El cloruro de cido del grupo
BOC es inestable para inducir a una acilacin, por lo que se emplea su anhdrido, el dicarbonato de
diterbutilo, que reacciona con el aminocido formando un aducto Boc-aminocido
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El Boc-aminocido se hidroliza con facilidad al tratarlo brevemente con cido trifluoroactico anhidro
CH3-COOH, que seguido de un calentamiento para descarboxilacin se produce isobutileno, el
aminocido libre y CO2.
Paso II. Fijacin del pptido al soporte slido, El siguiente paso es fijar el aminocido C-terminal al
soporte slido. El soporte slido es una perla de poliestireno especial en la que los anillos aromticos
tienen grupos p-clorometilo, este polmero que se llama resina de Merrifeld en honor a su inventor, este
polmero se fabrica copolimerizando estireno con bajos porcentajes de p-clorometilestireno.
El grupo carboxilato del aminocido protegido en N, desplaza al cloruro del polmero formando un
ster del aminocido.
Paso III, construccin del pptido, adicin de aminocidos, Una vez el aminocido protegido en N,
se ha fijado al soporte polimrico, la cadena se construye en direccin del grupo amino (de adelante
hacia atrs), Para la formacin del enlace peptdico se emplea N,N-diciclohexilcarbodiimida (DCC)
acoplando el grupo carboxilato del nuevo aminocido protegido en N con el grupo amino del
aminocido anterior de la cadena creciente desprotegido en N, en esta reaccin se forma una amida
(enlace peptdico) y N,N-diciclohexil urea (DCU).
Liberacin del soporte y el grupo protector, Al finalizar la sntesis se rompe el ster con el polmero
con HF anhidro que tambin elimina al grupo protector Boc.
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Ejemplo de sntesis de pptidos en fase slida, escribir las reacciones de sntesis en fase slida del
pptido Ala Val Phe
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Protenas
Las protenas son polmeros de aminocidos unidos mediante enlaces peptdicos, desde el punto de
vista funcional, estructural y fsiolgico de los seres vivientes, las protenas constituyen uno de los
compuestos mas importantes, pues regulan, controlan y sostienen gran cantidad de funciones vitales
esenciales para la existencia de la vida tanto animal como vegetal.
Las molculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo
hasta los glbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar
reacciones metablicas. Son molculas grandes, de peso molecular comprendido entre unos miles de
unidades y ms de millones, son especficas de cada especie y de cada uno de los rganos de cada
especie. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 protenas distintas, de las que slo un 2% se
han descrito en profundidad. Las protenas de la dieta sirven sobre todo para construir y mantener las
clulas, aunque su descomposicin qumica tambin proporciona energa, con un rendimiento de 4
caloras por gramo.
Las principales funciones de las protenas en los seres vivientes son:
1. Intervienen en el crecimiento y el mantenimiento de las clulas, la mayora del tejido blando de los
animales (a excepcin del tejido adiposo) son formado por protenas o complejos de protenas con
otros constituyentes, por ejemplo el msculo, tejido conectivo o tendones, nervios, cartlago,
sangre, pelos, cuernos, uas, pluma, lana, seda natural, crnea, etc. sus principal componente son
protenas.
2. Las protenas son responsables de la contraccin muscular, por lo tanto son la parte activa de la
locomocin, otras sustancias de naturaleza proteica interviene en la transmisin y amplificacin de
seales nerviosas como las endorfinas.
3. Las enzimas digestivas son protenas, participan en los procesos de transformacin metablica de
los alimentos, por ejemplo la tripsina, quimotripsina, catalizan la degradacin de los alimentos para
convertirlo en sustancias mas sencillas.
4. Hay muchas protenas que cumplen funcin hormonal, por ejemplo la insulina es una protena que
regula el metabolismo de los azcares, La tiroglobulina, segregada por la glndula tiroidea, regula
el metabolismo global; la calcitonina, tambin producida en el tiroides, reduce la concentracin de
calcio en sangre.
5. Otras protenas cumplen funciones de transporte como la hemoglobina transporta el oxgeno que
respiramos desde los pulmones a todas partes del cuerpo, en las membranas hay muchas prortenas
de transporte transmembrnico
6. Las protenas cromosmicas y ribosmicas estn asociadas al DNA cromosmico y RNA para
formar ribosomas, que son conjuntos plurimoleculares donde ocurre la biosntesis de las protenas.
7. Las protenas txicas o toxinas se encuentran en el veneno de reptiles, arcnidos y animales
ponzoosos y son la causa de toxicidad para el sistema nervios de los mamferos, algunas toxinas
producen enfermedades como la toxina del clera producida por bacterias patgenas.
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En los alimentos las protenas cumplen diversas funciones como ser:

8. Las protenas constituyen la principal fuente de alimentos de calidad, tanto de origen animal
(carne de aves, peces y animales acuticos, mamferos, huevo, leche, queso, moluscos, insectos,
etc) como de origen vegetal (Soya, frejol, tarwi, quinua, maz, etc.).
9. Son fuente de aminocidos esenciales, sustancias imprescindibles en la alimentacin, tambin son
vehculos de muchos metabolitos importantes en la nutricin.
10. Debido a su naturaleza polimrica, influyen en las propiedades sensoriales (color, sabor, olor),
propiedades reolgicas ( textura, nivel de hidratacin ) y otras propiedades funcionales empleadas
en la tecnologa alimentaria (formacin de espuma, formacin de gel, emulsificante, espesante,
etc).
Clasificacin de las protenas
Las protenas se pueden clasificar de diferentes maneras, las formas mas comunes son:
I. Por su estructura, las protenas pueden ser simples y conjugadas
Las protenas simples u homoprotenas son protenas formadas solamente por aminocidos, o
aminocidos con algunas modificaciones, la hidrlisis de estas protenas producen una mezcla de
aminocidos, por ejemplo la insulina, pepsina, ovoalbumina, etc.
Las protenas conjugadas o heteroprotenas, adems de la cadena polipeptdica contienen un
fragmento no proteico que puede ser un in metlico, un azcar, un grupo inorgnico (in sulfato o
fosfato), cido nucleico, etc., este fragmento se denomina grupo prosttico, segn la naturaleza de este
fragmento las protenas conjugadas pueden ser: glucoprotenas, fosfoprotenas, metaloprotenas,
nucleoproteinas o lipoprotenas.
Las lipoprotenas son protenas que se encuentran asociadas con lpidos o grasas (fosfolpidos,
triglicridos o colesterol), se encuentran prcticamente en todos los tejidos formando parte de
la membrana celular y en la sangre, esta asociacin favorece la formacin de emulsiones
estables debido a su carcter de doble polaridad, por un lado los grupos polares y por otro las
cadenas hidrofbicas, en los alimentos forman emulsiones estables por ejemplo se observa en
la leche, en la mayonesa, etc.
Las metaloprotenas son protenas que tienen un in metlico asociado a un aminocido o a
un grupo prosttico, por dilisis o por adicin de agentes secuestradores de metal se logran
separar estas fracciones, por ejemplo las hemoglobinas y mioglobinas contienen como grupo
prosttico el grupo porfirnico asociado a un tomo de hierro, la carboxipeptidasa est
asociada a un tomo de Zn+2.
Las glucoprotenas, son protenas que tienen asociado un azcar, monosacrido, oligosacrido
o un aminoazucar, por ejemplo las k-caseinas tiene asociadas un trisacrido, igualmente se
hallan glucoprotenas en la leche, el huevo, la soya, etc. las casenas de la leche tambin tienen
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asociado grupos fosfatos dando lugar a las fosforpotenas, que tambin se hallan en la yema
del huevo.
Las nucleoprotenas tiene una fraccin no proteica asociada a cidos nucleicos, ya sea DNA,
RNA o protenas cromosmicas, que intervienen en l regulacin de los genes del cromosoma.
II. Por su forma, las protenas pueden ser globulares o fibrosas
Las protenas globulares, tiene forma de glbulo casi esfricas o elipsoideas, se debe al
doblamiento, curvamiento o torcimiento de la cadena polipeptdica, en general las protenas
globulares son protenas con alto grado de estructura tridimensional y actividad biolgica y
altamente sensibles a los cambios fisicoqumicos, tal como las enzimas, estas protenas son
tambin mas solubles que las fibrosas, las protenas globulares son muy solubles y
desempean una funcin dinmica en el metabolismo corporal, son ejemplos la albmina, la
globulina, la casena, la hemoglobina, todas las enzimas y las hormonas proteicas.
Albminas y globulinas son protenas solubles abundantes en las clulas animales, el suero
sanguneo, la leche y los huevos.
hemoglobina es una protena respiratoria que transporta oxgeno por el cuerpo; a ella se debe el
color rojo intenso de los eritrocitos. Se han descubierto ms de cien hemoglobinas humanas
distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de clulas falciformes.
Las protenas fibrosas tienen formas alargadas en forma de hilos o filamentos, muchas veces
estn asociadas varias cadenas polipeptdicas formando un haz, generalmente son protenas
insolubles en agua y presentan diversos grados de elasticidad, por ejemplo el colgeno, la
queratina (protenas de las uas, pelos, plumas, cuernos, lana) el cartlago, el tejido conectivo,
etc.
III. por su funcin biolgica las protenas pueden ser: protenas estructurales, enzimas, hormonas,
toxinas, protenas de defensa o anticuerpos, protenas de transporte, protenas de la visin, etc.
Las protenas estructurales forman parte de la estructura de tejidos como los msculos,
tendones, como la actina, miosina, el colgeno, tejidos conectivos y protenas de las
membranas celulares, tambin se incluyen las queratinas.
Las enzimas son protenas biolgicamente activas, participan en la biosntesis de todos los
metabolitos, se hallan en gran cantidad en los jugos digestivos donde participan en la
degradacin de los alimentos, por ejemplo la pepsina, tripsina, renina, etc.
Las protenas de defensa forman parte de los anticuerpos que se encuentran en la fraccin
gamaglobulnica de la sangre y los interferones que actan protegiendo al cuerpo contra el
ataque o invasin de clulas extraas, parsito o virus extraos.
Las protenas de transporte, son protenas encargadas de trasladar alguna sustancia usando
como vehculo la sangre, por ejemplo la hemoglobina se encarga del transporte de oxgeno, en
las membranas hay protenas de transporte transmembrnicos, hay otras protenas encargadas
de trasladar vitaminas, hormonas, etc.
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Las protenas hormonales cumplen funcin de regulacin qumica de la fisiologa de un

tejido, un rgano o el metabolismo de metabolitos, por ejemplo la insulina es una protena
hormonal que controla el metabolismo de la glucosa y los azcares, otras protenas hormonales
son las protenas del factor del crecimiento, prolactinas, hormonas foliculoestimulantes (FSH),
hormona tiroidestimulante (TSH), hormona paratiroidea (PTH), Calcitonina, hormona
corticotrpica (ACTH), todas ellas tienen estructuras proteicas.
Las toxinas, son protenas que tiene efecto fisiolgico txico sobre los tejidos, se encuentran
en los venenos segregados de animales ponzoosos como los reptiles, arcnidos, escorpiones,
insectos (avispas, abejas), ranas, como tambin son segregados por microorganismos, como la
toxina del clera o la toxina botulnica.
Las protenas de la visin, son protenas sensibles a la luz que participan en fenmenos
moleculares de la visin, por ejemplo las opsinas, y rodopsinas, asimismo hay otras proteinas y
enzimas que participan en la produccin de luz en las lucirnagas, insectos y peces como la
luciferina y luciferasa.
IV. Por el comportamiento de su solubilidad las protenas pueden ser: Albuminas, globulinas,
histonas, prolaminas, glutelinas, escleroproteinas, estas dependen de la clase y proporcin de
aminocidos con cadena polar o cadena apolar.
Las albminas, son protenas generalmente globulares, solubles en agua y en soluciones
salinas diluidas, en cidos o bases diluidas, por modificacin de la constante dielctrica
precipitan con etanol absoluto, acetona o en solucin saturada de sulfato de amonio, por
ejemplo la ovoalbmina, la -lactalbmina, las albminas del suero sanguneo, etc.
Las globulinas, son protenas solubles en soluciones salinas diluidas pero a diferencia de las
albminas son poco solubles o insolubles en agua, tambin precipitan con sulfato de amonio,
por ejemplo las globulinas del suero de la leche, del suero sanguneo, las albminas y
glutelinas del gluten del trigo.
Las histonas, son protenas de bajo peso molecular, solubles en cidos o bases diluidos,
debido a que en sus estructura tienen elevado contenido de aminocidos bsicos como la
arginina, por ejemplo las nucleoprotenas o protenas asociadas a los cidos nucleicos,
precipitan con sulfato de amonio o a un pH de 8,5.
Las prolaminas son protenas de origen vegetal, globulares, insolubles en agua y etanol
absoluto, solubles en etanol al 50 - 80%, por ejemplo la zeina del maiz y la glutelina del trigo
o la hordeina de la cebada.
Las glutelinas son protenas de origen vegetal, insolubles en agua y disolventes neutros,
solubles en soluciones diluidas de cidos o bases, por ejemplo las glutelinas del trigo y del
arroz.
Las escleroprotenas, son protenas fibrosas insolubles en agua y la mayora de los disolventes
comunes, a esta clase de protenas pertenecen el colgeno de los tejidos conectivos, las
queratinas o protenas de los pelos, uas, plumas, cuernos, fibrona de la seda, etc.
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Organizacin estructural de las protenas

La organizacin estructural de las protenas se refiere a los aspectos que tiene que ver con los enlaces
que intervienen en la molcula, fuerzas que lo estabilizan, interacciones intramoleculares, su forma
caracterstica que adopta y que tiene que ver con su actividad bioqumica. Para comprender mejor la
organizacin estructural de las protenas se considera cuatro niveles de organizacin de la
superestructura.
1. Estructura primaria.
La estructura primaria se refiere a las clases de aminocidos y su ordenamiento en la cadena
polipeptdica proteica, o sea la secuencia de aminocidos que le confiere su particularidad, los enlaces
que estabilizan y son considerados en la estructura primaria de las protenas son los enlaces covalentes
y los puentes disulfuro, todas las propiedades de las protenas est determinado de forma directa o
indirecta por la estructura primaria, cualquier forma de dobls, presencia de atracciones dipolares,
puente de hidrgeno o actividad cataltica depende de la estructura primaria adecuada.
La estructura primaria de las protenas est regulada genticamente, es altamente reproducible y en

algunos casos la sustitucin de un aminocido por otro puede causar desordenes graves, por ejemplo la
molcula de hemoglobina humana consta de cuatro cadenas (dos pares idnticos), si durante la
biosntesis por error en la codificacin gentica debido a la mutacin de una base en el DNA Timina
por Adenina, causa una sustitucin de un aminocido en la cadena de la hemoglobina en posicin 6,
el cambio del aminocido polar cido glutmico 6(Glu) por otro aminocido apolar Valina en la
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misma posicin 6(Val) de la molcula de hemoglobina causan deformacin en los eritrocitos, la

molcula de hemoglobina no funciona correctamente, es propenso a la aglomeracin, al rompimiento
de los eritrocitos, se reduce su capacidad de transporte de oxgeno, causan hemorragias y anemia, esta
enfermedad gentica es conocida como anemia drepanoctica y se debe nicamente a la sustitucin de
un aminocido por otro, sin embargo existen otras variantes de molculas de hemoglobinas que tiene
funcionamiento normal, esto debido a que ciertos aminocidos tienen la misma ubicacin y la relacin
estructural global no ha sido afectada especialmente en los aminocidos considerados imprescindibles.
Determinacin de la estructura primaria de una protena
La determinacin de la secuencia de aminocidos o sea la estructura primaria se realiza de diferentes
maneras, siguiendo una estrategia global que permita conocer la estructura proteica, en general se
siguen los siguientes pasos:
a) Se cuantifica el peso molecular de la protena, generalmente por ultracentrifugacin analtica.
a) Si se trata de una protena conjugada, se separa y establece el tipo y cantidad del grupo prosttico.
a) Las protenas con estructuras cuaternarias de asociacin de varias cadenas, estas cadenas deben
separarse individualmente, generalmente usando un detergente SDS (dodecilsulfato de sodio),
variando el pH de la solucin, alterando su fuerza inica, etc.
a) Se determina la presencia de puentes disulfuro intracatenario o intercatenarios, al mismo tiempo se
evalan la presencia de grupos SH, la deteccin de los puentes disulfuro se basa en la
modificacin qumica selectiva, a menudo se emplea cido peroxifrmico como agente oxidante o
mercaptoetanol, Luego se evalan electroforeticamente las fracciones.
a) Una vez que se han roto y separados los puentes disulfuro y purificado las cadenas individuales de
los polipptidos se debe determinar la secuencia y cantidad de aminocidos, para conocer la
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composicin de aminocidos se hidroliza completamente la cadena carbonada a ebullicin a

110C durante 24 horas con HCl 6 N, en estas condiciones se rompen todos los enlaces peptdicos
sin que haya racemizacin, sin embargo hay que tomar en cuenta que la hidrlisis con HCl causa
detruccin del grupo indlico del triptfano, la hidrlisis cida tambin desprende amoniaco de los
grupos amida de la glutamina y asparragina de modo que se detectan como cido glutmico o
aspartico. Para evitar la destruccin del grupo indlico se suele utilizar cido metanosulfnico en
lugar del clorhdrico.
El hidrolizado (mezcla resultante de aminocidos) se evala mediante un analizador de
aminocidos automtico que funciona mediante cromatografa de intercambio inico en columna.
El analizador de aminocidos funciona de la siguiente manera, se disuelve la muestra en una
solucin acuosa de un buffer y se separan pasndolos por un una columna de intercambio inico, la
solucin que sale de la columna se mezcla con nihidrina u ortoftaldehido, se registra la absorcin
de luz como funcin del tiempo, el tiempo de retencin de cada aminocido depende de la
interaccin de cada aminocido con la resina de intercambio inico que a su vez depende de la
naturaleza del grupo R de cada aminocido, de aqu se tiene un cromatograma que indica la clase
y cantidad de aminocidos detectados o contenidos en la muestra por comparacin con otro
cromatograma patrn que muestra los tiempos de retencin de aminocidos puros, el rea bajo
cada seal muestra la cantidad relativa de cada aminocido.
El analizador de aminocidos determina la clase y cantidad de aminocidos en una protena, pero no
revela la secuencia, es decir el orden en que van unidos entre si, la secuencia es destruida durante la
hidrlisis, para analizar la secuencia se hidroliza un aminocido de uno de los extremos (extremo N o
extremo C) dejando intacta el resto de la cadena polipeptdica, se analiza el aminocido liberado y
generalmente transformado y luego se continua a lo largo de la cadena hasta determinar
completamente la secuencia, este proceso se llama anlisis de residuos terminales.
Determinacin de la secuencia a partir del extremo N-terminal - Degradacin de Edman
La degradacin de Edman consiste en tratar un pptido con isotiocianato de fenilo que reacciona con
en extremo N-terminal del pptido y lo transforma en un derivado de la feniltiourea, luego por
hidrlisis cida se rompe el derivado del aminocido originando ciclacin (derivado de la
feniltiazolidina) y liberacin del pptido en una cadena mas corta de un aminocido menos, dejando el
pptido mas corto listo para otro ataque de isotiocianato para determinar el siguiente reisduo.
Los derivados de fenilhidantoina se identifica mediante cromatografa, comparndolos con los
derivados correspondientes de los aminocidos puros, los derivados de la feniltiohidantoina absorven
luz ultravioleta, de esta manera se puede determinar la identidad del aminocido del extremo N, el
resto del pptido queda intacto para el siguiente paso y se emplean mas degradaciones de Edman para
identificar los dems aminocidos del resto de la cadena.
Tericamente se puede emplear la degradacin de Edman para determinar la secuencia de un pptido
de cualquier longitud pero los ciclos repetidos de degradaciones sucesivas causan hidrlisis interna del
pptido con prdida de muestra y acumulacin de subproductos, aproximadamente se puede realizar
unos 30 ciclos, los pptidos pequeos como las bradicidina u oxitocina se pueden determinar
completamente pero los pptidos mayores deben romperse en fragmentos menores antes de determinar
su estructura completa.
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Normalmente se usa una estrategia general de fraccionar la cadena polipeptdica de las protenas
grandes en fragmentos pequeos y luego analizar su secuencia, para ellos se usan endopeptidasas las
cuales tienen cierta tendencia a romper enlaces peptdicos especficos, por ejemplo la tripsina rompe
los enlaces peptdicos de aminocidos bsicos como la Lisina y arginina; la quimotripsina rompe los
enlaces peptdicos de aminocidos aromticos fenilalanina, tirosina y triptfano. Otra alternativa mas
bien complementaria utiliza un agente qumico, por ejemplo el bromuro de ciangeno (Br-CN) rompe
especficamente el enlace peptdico de la metionina, luego teniendo los diversos fragmentos se
compara la continuidad de la secuencia por recoleccin y comparacin de los fragmentos obteniendose
la informacin completa de la secuencia total del pptido.
Otra alternativa para la determinacin de los amniocidos del extremo N-terminal es el mtodo de
Sanger, donde el pptido se trata con 2,4-dinitrofluorobenceno (Reactivo de Sanger) y luego se
hidroliza con HCl 6M, el derivado del 2,4-dinitrofenilo y se detectan por cromatografa o
espectroscopa ya que absorben luz visible y tiene un intenso color amarillo.
Tambin se suele utilizar el cloruro de dnsilo (cloruro de 5-dimetilaminonaftalen-1-sulfnico), que
reacciona selectivamente con los grupos amino terminales y los grupos -aminos, los derivados
arilsulfnicos son muy estables a la hidrlisis cida y tiene fluorescencias a la luz ultravioleta, por lo
que su deteccin es muy sensible.
El empleo de la aminopeptidasa, que es una exopeptidasa natural especfica que hidroliza los enlaces
peptdicos de los aminocidos aminoterminales, es muy conveniente, sin embargo tiene la dificultad de
que despus de roto el primer aminocido N-terminal, continua hidrolizando el siguiente y as
sucesivamente, por lo que se prefieren los mtodos qumicos.
Por ejemplo en la determinacin de la secuencia del siguiente pptido:
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No hay un mtodo eficiente para el anlisis de la secuencia de aminocidos de un pptido a partir del
extremo C-terminal, sin embargo existen mtodos que emplean exopeptidasas como la cabopeptidas
que rompe el enlace peptdico en el extremo C, los productos son el aminocido libre y un pptido mas
corto, pero como la reaccin es continua no se puede detener y continua hasta la hidrlisis total.
Tambin se suele emplear hidracina para detectar el extremo terminal, ya que la hidracina con el
pptido reacciona con el grupo carbonilo de cada enlace peptdico que luego se rompe fromando
derivados acilados de la hidracina (hidracidas de acilo) excepto en aminocido C terminal que se
recupera como aminocido libre.
2. Estructura Secundaria
Las cadenas de polipeptdica de una protena no se halla estirada, presenta dobleces normales de
acuerdo al enlace entre elementos, tipo de orbitales empleados en el enlace, y adopcin de una
geometra espacial para disminuir la interaccin estrica entre grupos hidrofbicos o estableces
interaccin por atracciones de dipolos, puentes de hidrgeno, etc, y estabilizar la cadena.
En general el enlace peptdico es rgido y no permite rotacin, por el carcter doble enlace que tiene,
estabilizado por el fenmeno de resonancia y tautomera, la longitud el enlace peptdico CN es de
1,32, intermedio entre el simple C-N de 1,47 y el doble C=N 1,21; sin embargo los enlaces N-C
y presentes en el patrn normal de la cadena polipeptdica permiten rotacin para estabilizacin de la
cadena o permitir interaccin entre grupos con cargas elctricas.
En general se pueden observar los siguientes patrones regulares:
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1. Los cuatro tomos vecinos, alrededor del enlace peptdico se hallan sobre un mismo plano
2. Los dipolos de enlace C=O y NH, se hallan en direcciones opuestas, con relacin al enlace
peptdico, esta orientacin se llama alineamiento trans de los dipolos, adems las cadenas R y los
tomos de C en dos aminocidos adyacentes tambin tienen orientacin trans.
3. El enlace peptdico es rgido, no permite rotacin, los enlaces N-C y R-CC permiten rotacin
en direccin de la estabilizacin de la de la cadena, los ngulos de rotacin del enlace N-C se
designa como y la rotacin del enlace R-CC se designa como , los valores normales de
estas rotaciones y los ngulos de enlace alrededor del enlace peptdico se muestran en el
diagrama siguiente:
Las orientaciones regulares adoptadas por las cadenas polipeptdicas como resultado del patrn de
rotacin y en torno a los enlaces adyacentes al enlace peptdico, las orientaciones regulares
observadas son: la estructura helicoidal (-helice dextrogira), la estructura laminar (paralela y
antiparalela) y la conformacin aleatoria al azar.
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Estructura Helicoidal
Es un ordenamiento regular adoptado por los poli L-aminoicidos, que consiste en un enrollamiento
helicoidal dextrgiro el los cuales = -60 y = -57, este enrollamiento a lo largo de un eje conduce
a una conformacin muy estable con las siguientes caractersticas:
Cada vuelta de la hlice consta de 3,6 restos de aminocidos, con una pendiente ascendente de
26, la longitud o paso por vuelta es de 0,54 nm. (5,4 )
Las cadenas laterales R se hallan orientados hacia afuera de la hlice, perpendiculares al eje
central del helicoide.
Los dipolos de los grupos carbonilo C=O del aminocido n y el H polarizado del grupo amino
N-H del aminocido n+4, se orientan de tal modo que permiten la interaccin mxima mediante
establecimiento de enlaces de puente de hidrgeno intracatenarios, dando a la cadena
polipeptdica una gran estabilidad.
Como los dipolos de los grupos carbonilos y aminos se hallan estableciendo enlaces de puente
de hidrgeno interno, entonces solamente queda disponible los grupos polares de las cadenas R,
por lo tanto lo mas probable es que las protenas que tengan alto contenido de estructura
helicoidal sea hidrfoba, insoluble en agua.
Los aminocidos que promueven la formacin de -hlices son: los aminocidos con cadenas
R apolares o poco polares no ionizables como: alanina, valina, leucina, fenilalanina, triptfano,
tirosina, cisteina, metionina, histidina, asparragina, glutamina, sin embargo los aminocidos
que evitan e interrumpen la orientacin helicoidal son: la prolina cuya estructura cclica provoca
una doblez natural, la presencia de aminocidos con grupos polares con carga elctrica (+) de Lis
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o Arg, que establecen atracciones electrostticas con los grupos polares con carga (-) de cido
glutmico, cido asprtico, serina o treonina.
El porcentaje de hlices de las protenas globulares es variable desde 0% hasta 90%, las
protenas fibrosas pueden tener el 100% de estructura helicoidal, por ejemplo el colageno, la
fibrona, etc.
Estructuras laminares
Las cadenas polipeptdicas tambin pueden formar arreglos ordenados de puentes de hidrgeno entre
cadenas alinendose una al lado de la otra, en esta disposicin cada grupo carbonilo de una cadena
forma un enlace de puente de hidrgeno con el H del grupo imino de la otra cadena adyacente, este
arreglo puede comprender muchas cadenas de proteinas alineadas lado a lado, originando una hoja
bidimensional, en esta estructura llamada laminar los ngulos de rotacin de los enlaces en las
cadenas de los aminocidos son tales que la hoja est plegada o plisada y los grupos laterales R de los
aminocidos se hallan en lados alternos de la hoja.
Esta conformacin puede ser itracatenaria (sobre todo en proteinas globulares) o intercatenaria (en
proteinas fibrosas), en las estructuras intercatenarias si estn alineadas en la misma direccin se
llaman alineacin paralela o lmina paralela, en cuyo caso = -119 y = 113. Si su alineacin es
en sentido contrario entonces se llama alineacin antiparalela o lmina antiparalela = -140 y =
135, aunque las dos disposiciones son frecuentes, la alineacin antiparalela es mas estable por que los
dipolos de los grupos carbonilos e iminos estn orientados para una interaccin ptima.
Estructuras Aleatorias
Cuando la cadena polipeptdica carece de un arreglo o patrn geomtrico repetitivo se dice que su
conformacin es aleatoria al azar, es decir un segmento no helicoidal o no laminar de una protena se
considera aleatorio, y est condicionado por los siguientes factores:
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Presencia de puentes disulfuro

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Presencia de grupos prostticos o cofactores

Interacciones de los grupos polares R
La mayora de las proteinas globulares contienen conformaciones secundarias regulares en distintas

proporciones, por ejemplo el ovomucoide del huevo tiene 26% de estructura helicoidal, 56% de
estructura laminar y 18% de conformacin al azar.
3. Estructura Terciaria
La estructura terciaria se refiere a la forma tridimensional particular y especfica que adquiere una
protena globular biolgicamente activa o sea la arquitectura proteica. La forma como se dobla o se
curva propia de las protenas globulares con alto grado de organizacin estructural.
La estructura terciaria de una protena globular le confiere actividad biolgica especialmente en las
enzimas que son protenas globulares altamente organizadas, biolgicamente activas, la conformacin
o forma particular, dobleces o estructura tridimensional de lugares especficas de la cadena
polipeptdica forman el centro activo que es el lugar especfico donde se llevan a cabo las reacciones
catalticas, el cambiar esta estructura particular mediante un agente qumico (reactivo qumico, pH
elevado o muy bajo, extremo, urea, SDS dodecilsulfato de sodio), accin mecnica (extrusin) o
tratamiento fsico (calor, radiacin) causan cambios en la estructura terciaria y secundaria de la
protena y prdida de su actividad biolgica, a este proceso de cambio de la estructura terciaria de las
protenas se llama desnaturalizacin, la mayora de las veces irreversible, algunas veces cuando el
tratamiento desnaturalizante no fue muy intenso se puede regenerar la actividad biolgica por
tratamientos de reactivacin.
La coccin de los alimentos es un proceso de desnaturalizacin irreversible, donde las protenas

biolgicamente activas han perdido su estructura secundaria y terciaria particular y por lo tanto su
actividad biolgica, por ejemplo el colgeno es una protena conformada por una triple hlice muy
estable, cuando se cuece el tejido conectivo a elevadas temperaturas para obtener la gelatina, sucede
un desordenamiento de la triple hlice, rompimiento de los puentes disulfuro, generalmente
acompaado con hidrlisis parcial. Cuando se tratan las enzimas a un choque trmico se
desnaturalizan y pierden gran parte de su actividad cataltica, este tratamiento es comn en el
procesamiento de los alimentos conocido como blanchig o blanqueo especialmente para evitar el
pardeamiento enzimtico, para desactivar las peroxidasas, catalasas y fenol-oxidasas que reaccionan
con el oxgeno atmosfrico liberando compuestos de coloracin parda.
La estructura terciaria de las protenas est ntimamente ligada a su actividad biolgica, la
conformacin natural de una protena es representativa por que representa la conformacin mas
estable, de menor energa, sin embargo en una protena pueden haber muchas conformaciones de
menor energa, la forma particular o arquitectura espacial de la molcula sugiere que existe una
correlacin entre anatoma proteica molecular y su funcin.
El estudio de la estructura tridimensional de una protena se realiza mediante tcnicas de difraccin
con rayos X, o cristalografa de difraccin con rayos X, en esta tcnica, la muestra se bombardea con
rayos X altamente energticos y de ondas muy cortas, con lo cual se tiene fotografas de barrido, el
mapa del barrido o sea las manchas e intensidad de estas que son las dispersiones de los rayos al incidir
sobra los tomos y grupos en la molcula reflejan la estructura de la molcula en cisrtas regiones
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especficas, este estudio con la secuencia de amionocidos y modelos moleculares se determina la

estructura terciaria del polipptido.
Las fuerzas que estabilizan estas conformaciones son:

1. Enlaces de puentes disulfuro entre restos de cisteina cuya energa de enlace es de 54 kcal/mol, que
provocan una doblez particular de la cadena polipeptdica.
2. Enlaces de puente de hidrgeno, entre el grupo carbonilo y el grupo amino peptdicos o entre
hidrgenos polarizados de las cadenas laterales R, por ejemplo OH de la tirosina, treonina y
serina, el hrupo NH de la arginina, histidina, triptfano y lisina y los grupos carboxilato COO del cido glutmico y cido asprtico, cuya energa de enlace promedio es de 2 a 5 kcal/mol.
3. Fuerzas de atraccin dipolo-dipolo o in-dipolo, entre dipolos de los grupos R de carboxilatos,
carbonlos, imidazlicos, guanidinio, o amino terminales de la lisina,en los que se destacan los
puentes de hidrgenos mencionados, cuya energa es de 2,5 a 10 kcal/mol.
4. Fuerzas de atraccin de Van der Waals (o atracciones hidrofbicas) entre cadenas laterales R
apolares de Gli, Ala, Leu, Val, Ile y Fen, cuya energa de enlace promedio es de 0,5 a 2 kcla/mol.
5. Fuerzas de atraccin entre grupos prostticos cuando estn presente y regiones con carga de la
protena.
4. Estructura cuaternaria de las protenas globulares
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la asociacin de dos o mas cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, que interactan a travs de
enlaces no covalentes se refiere a la estructura cuaternaria de las protenas, no es una propiedad comn
de todas las protenas, esta estructura muestran algunas clases de protenas, por ejemplo las
hemoglobinas que estn formados por cuatro fracciones similares a la mioglobina (homotetramrica)
dos y dos ,. Cada una de ellas con un peso molecular aproximado de 16000 Daltons.
Las diferentes orientaciones en el espacio de las subunidades les confiere propiedades diferentes en
relacin con el oligmero y permite a las protenas multimricas desempear papeles peculiares en la
regin intracelular.
Algunas protenas globulares y sus caractersticas inmediatas se muestran en la tabla 3.5.
Tabla 3.5. Algunas protenas globulares
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Propiedades fsicas y fisicoqumicas de las protenas

Peso molecular
Viscosidad
Actividad ptica
Solubilidad
Hidratacin
Desnaturalizacin
Tcnicas de separacin analticas
Electroforesis en gel de poliacrilamida EGPA
Dialisis
Filtracin en gel
Ultracentrifugacin
Tcnicas analticas de identificacin y cuantificacin

Mtodo de kjeldahl
Mtodo de lowry
Mtodo de Biuret
Mtodo turbidimtrico
Absorcin ultravioleta
Principales reacciones qumicas
Hidrlisis y fraccionamiento
Hidratacin y formacin de gel
Interaccin entre proteinas con otros polmeros
Modificaciones qumicas
Acilacin
Alquilacin
Oxidacin reduccin
Modificaciones enzimticas
Desfosforilacin
Plasteinizacin
Modificaciones mecnicas
Texturizacin e hilado
Extrusin, pelletizacin
Propiedades funcionales de las protenas
Qumica descriptiva de las proteinas de algunos alimentos fuentes
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Proteinas del huevo

Proteinas de la carne, colgeno y gelatina
Proteinas de la leche
Proteinas de la soja
Proteinas del trigo
Proteinas de otros alimentos: maz, arroz, frejol, tarwi. quinua, papa.
Enzimas
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