ENZIMAS

ENZIMAS
ENZIMAS
Las enzimas catalizadores de las reacciones
qumicas en los seres vivos. Sustancias que, sin
consumirse en una reaccin, aumentan notablemente
su velocidad.
Ello hace posible que en condiciones fisiolgicas
tengan lugar reacciones que sin catalizador
requeriran condiciones extremas de presin,
temperatura o pH.
Sin las enzimas los procesos biolgicos seran tan
lentos que la vida no podra existir

La enzima disminuye la energa de activacin

Sin enzima
Con enzima

La Ea de la hidrlisis de la
urea baja de 30 a 11 kcal/mol
con la accin de las enzimas,
acelerando la reaccin 1014

E+S

E+P
Tiempo de la reaccin

El aumento de temperatura
necesario para producir la
reaccin no catalizada seria
de 529C

ENZIMAS

Las enzimas se unen a los reactivos

(sustratos) reduciendo la energa de
activacin

Cada enzima tiene una forma nica

con un sitio o centro activo en el que
se une al sustrato

Despus de la reaccin, enzimas y

productos se separan.

Las molculas enzimticas no han

cambiado despus de participar en la
reaccin

Enzima

Sitio activo

Sustrato

Enzima - Catalizador

Tanto la enzima como el catalizador aceleran la

velocidad de una reaccin qumica.
Una enzima puede transformar 1000 molculas
de sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
Especificidad por el sustrato
Se inactivan por desnaturalizacin
Pueden ser reguladas

Las enzimas cumplen su papel cataltico gracias

a:
Fijacin estereoqumicamente complementaria
del substrato
Transformacin cataltica del mismo
En ambas funciones participan:
Cadenas laterales de los aminocidos
Grupos o molculas no proteicas:
Grupos prostticos
Iones metlicos
Cofactores

Los siguientes hechos:

Especificidad de la reaccin enzimtica
Carcter heterogneo de la catlisis enzimtica

Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo

en la molcula de enzima, capaz de:
Fijar especficamente al substrato
Transformarlo catalticamente.

La unin del sustrato es muy especfica

Complementariedad
geomtrica
Complementariedad
de
cargas, uniones inicas
Modelos:
Llave cerradura.
Encaje inducido

Teoras de la accin enzimtica

Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecfica, de la
misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenmenos
de la inhibicin enzimtica

Teoras de la accin enzimtica

Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el substrato sufren una
alteracin en su estructura por el hecho fsico de la
unin.
Est mucho ms de acuerdo con todos los datos
experimentales conocidos hasta el momento.

Teoras de la accin enzimtica, 3

Estabilizacin del Estado de Transicin
La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidad
definiendo la accin enzimtica como:
El Centro Activo enzimtico es en realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transicin entre ambos.

Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo

Clasificacin de las enzimas

Oxidorreductasas: catalizan reacciones de

oxido-reduccin.
Transferasas: Catalizan reacciones de
transferencia de grupos.
Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis.
Liasas: catalizan la ruptura simple de una
molcula en dos o la reaccin inversa.
Isomerasas: catalizan reacciones de
isomerizacin por reacciones intramoleculares.
Ligasas: catalizan la unin de dos o
molculas, acoplada a la ruptura del ATP.

Clasificacin y nomenclatura
Nombre sistemtico:

Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador

Aceptor

Tipo de reaccin catalizada

Grupos
qumicos

Nmero Enzyme Commission:

Enzyme
Comission

EC 2.7.1.1
Grupo

Enzimas
Subgrupo

Nombre comn (sustrato+asa): Hexokinasa

Clasificacin y nomenclatura
Clasificacin de enzimas por Grupos

EC 1.x Oxidorreductasas
EC 2.x Transferasas
EC 3.x Hidrolasas
EC 4.x Liasas
EC 5.x Isomerasas
EC 6.x Ligasas

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, en que tomos de
oxigeno hidrogeno son trasladados entre molculas:

Ared + Box

Aox + Bred

AH2 + B

A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a

la vez el aceptor y el dador electrnico.

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Nombre: Dador:Aceptor oxidorreductasa
-D-Glucosa : O2 1-oxidorreductasa
Dador

EC 1.1.3.4

Aceptor
Nombre comn:
Glucosa oxidasa

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x EC 1.2.x EC 1.3.x EC 1.4.x EC 1.5.x EC 1.6.x etc.

Deshidrogenasas
Oxidasas
Peroxidasas
Oxigenasas
Hidroxilasas
Reductasas

Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clnico (glucosa oxidasa y colesterol

oxidasa

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de tomos
grupo de tomos entre molculas:

A-X + B

A + B-X

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa

ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa EC 2.7.1.1
Nombre comn: hexokinasa

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis y tambin su reverso.

A-B + H2O

A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemticos en las

hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
Primitivo. Ejemplo: Quimosina EC 3.4.23.4.

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Caso particular Pptido hidrolasas: clasificacin comn
(no sistemtica)
I. Segn la situacin del enlace atacado:
- Exopeptidasas (extremos de la cadena) (Peptidasas)
- Endopeptidasas (interior de la cadena) (Proteinasas)
II. Segn el mecanismo cataltico:
- Serin proteinasas
- Tiol proteinasas
- Aspartil proteinasas
- Metaloproteinasas

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Catalizan reacciones reversibles de remocin de grupo de
tomos del sustrato (este grupo no incluye las hidrolasas):

A-B
Ejemplo
Nombre sistemtico:
Histidina amonio-liasa (EC
4.3.1.3)
Nombre comn:
Histidasa

A+ B

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerizacin moleculares

A
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC
5.3.1.5)

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unin de dos grupos qumicos a expensas
de la hidrlisis de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP
Ejemplo: Glutationa sintasa (EC
6.2.2.3)
Nombre sistmico:
G-L-glutamilo-Lcisteina:glicina ligase

A-B + ADP + Pi

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Los cambios en la conformacin de las enzimas producen

modificaciones en la actividad cataltica. Los factores
que influyen de manera ms directa sobre la actividad de
un enzima son:
pH
Temperatura
Cofactores

Efecto del pH sobre la actividad enzimtica

Efecto del pH sobre la actividad enzimtica

Las
enzimas
poseen
grupos
qumicos
ionizables
(carboxilos
-COOH; amino -NH2; tiol
-SH; imidazol, )
Como la conformacin de
las protenas depende, de
sus cargas elctricas,
habr un pH en el cual la
conformacin ser la ms
adecuada para la actividad
cataltica

Efecto de la temperatura sobre

actividad enzimtica

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones

qumicas, sin embargo, las enzimas temperaturas altas se
desnaturalizan por el calor. La temperatura a la cual la
actividad cataltica es mxima se llama temperatura
ptima.

Efecto del pH en la ENZIMA

Cada enzima tiene un pH ptimo para su actividad

El pH afecta las interacciones inicas

ORGANISMOS TERMFILOS

Son organismos que viven a altas t y realizan sus

reacciones enzimticas a estas altas t
Ejemplos son los que viven en las aguas termales
Es tema de investigacin el aislamiento de las
enzimas de estos organismos para desarrollar
procesos industriales en condiciones ms extremas

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

A veces, un enzima requiere para su funcin la

presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la
catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser
iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, Casi
un tercio de las enzimas conocidos requieren
cofactores. Cuando el cofactor es una molcula
orgnica se llama coenzima. Muchos de estos se
sintetizan a partir de vitaminas.

Coenzimas
Las

coenzimas son pequeas molculas

orgnicas, que se unen a la enzima.
Las coenzimas colaboran en la reaccin
enzimtica recibiendo transitoriamente algn
grupo qumico: H+ , OH, CH3 .
La enzima sin la coenzima recibe el nombre de
APOENZIMA

El NAD es una coenzima aceptora de H

Sustrato
oxidado

Algunas enzimas requieren metales para mejorar su

actividad

CINTICA ENZIMTICA
1.

2.
3.

La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones

catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan informacin
directa acerca del mecanismo de la reaccin cataltica y de la
especifidad del enzima. No es necesario purificar o aislar la
enzima.
La medida se realiza siempre en las condiciones ptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores, y se utilizan concentraciones
saturantes de sustrato.
En estas condiciones, la velocidad de reaccin observada es la
velocidad mxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien
midiendo la aparicin de los productos o la desaparicin de los
reactivos.

Complejo enzima-sustrato

La cintica es el estudio de las velocidades de reaccin

y los principios que permiten comprender como
suceden las reacciones.
Michaelis y Menten (1913) realizaron estudios de
comportamiento enzimtico, con un extracto de
levaduras ricas en invertasa, enzima que cataliza la
hidrlisis de la sacarosa.

Veloc idad inic ial (Vo)

Concentracin de la enzima (E)

Cuando la concentracin de la enzima se mantuvo

constante y se hizo variar la cantidad de sustrato, lo
que se observ fue una relacin hiperblica entre la
velocidad y la concentracin del sustrato:
Veloc idad inic ial (Vo)

Concentracin del sustrato (S)

E+S
E

k1
k2

ES

k3

P+

Baja
concentracin
de sustrato

ALTA
concentracin
de sustrato
SATURACION

Una cintica hiperblica implica un proceso saturante:

Hay un nmero limitado de sitios en la enzima

para fijar substrato; una vez que estn ocupados
todos, por mucho que aumente la concentracin
de substrato, la velocidad permanecer constante
tendiendo a un valor asinttico

E+S

k+1
k-1

ES

k+2

E+P

Ecuacin cintica de MichaelisMenten

Vo=

Vmax[S]
Km + [S]

clculo del valor asinttico

0.24
Vmax

Velocidad inicial (Vo)

0.2
0.16

Vmax/2

0.12
0.08
0.04
0
0

1
Km

Concentracin del sustrato (S)

10

Velocidad de la reaccin (v)

Relacin entre Km y Vmax

Michaelis y Menten
Vmax

Vmax/2

Km

Concentracin de Sustrato [S]

La Km es la concentracin de sustrato
donde se obtiene la mitad de la Vmax

Velocidad de la reaccin (v)

Vmax

Vmax/2

Km

Concentracin de Sustrato [S]

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el

sustrato
A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el
sustrato

Significado de la constante Km
1.

Constante de equilibrio de disociacin del complejo ES

(en condiciones de equilibrio rpido)

2. Medida inversa de la afinidad de la enzima por el substrato

(en condiciones de equilibrio rpido)
3. Mide la funcin de fijacin (en cond.de equilibrio rpido)
4. Concentracin de substrato para la que la velocidad se hace
igual a la mitad de la mxima (s0.5)
5. Se define para una pareja enzima-substrato
6. Se mide en unidades de concentracin

Significado de la constante Vmax

1. Velocidad asinttica para s
2. Directamente proporcional a la concentracin de
enzima
3. Mide funcin de transformacin cataltica
4. Se expresa en unidades de velocidad

Representacin Lineweaver-Burke
Representacin recproca doble
(Lineweaver - Burk)
0.04

1/v
1/Vmax

0.03

1
K m 1
1

v V mx s V mx

0.02

-1/Km

0.01

0.00
-0.4

-0.2

0.0

0.2

0.4

0.6

1/s

Nmero o ndice de Recambio

Velocidad a la cul las molculas de S se
convierten en producto por molcula de E,
cuando funciona a su Vmx
kcat = Vmx / [E]

Kcat es una constante de velocidad de 1er

orden con unidades de tiempo-1

INHIBICION ENZIMATICA
Introduccin

Antibiticos, insecticidas, herbicidas, venenos

y diversos medicamentos, que combaten el
dolor, la inflamacin, las infecciones virales y
el cncer, son sustancias capaces de inhibir el
funcionamiento de una enzima especfica.
La accin de un inhibidor implica la fijacin de
ste a alguna forma de la enzima, lo que da
por resultado una prdida total o parcial de la
actividad enzimtica para transforma sustratos
en productos.

Inhibidor:
Compuesto que hace disminuir la actividad enzimtica, a travs
de interacciones con el centro activo u otros centros especficos
(alostricos).

I. Isostricos: ejercen su accin sobre el centro activo.

II. Alostricos: ejercen su accin sobre otra parte de la
molcula, causando un cambio conformacional con
repercusin negativa en la actividad enzimtica.

Los inhibidores pueden ser de dos tipos:

1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima

libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos:
E+I
ES + I

EI
ESI

2. Inhibidor irreversible: modifica qumicamente a la

enzima:
E+I
E

Inhibicin reversible
(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,
impidiendo la fijacin del substrato: Inhibicin Competitiva
(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo
haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijacin del substrato a la enzima, pero s impide la accin
cataltica: Inhibicin No Competitiva
(c) El inhibidor se fija nicamente al complejo enzima-substrato
una vez formado, impidiendo la accin cataltica; este tipo
se conoce como Inhibicin Acompetitiva

Inhibicin Competitiva

Inhibidores Competitivos
Compiten con el sustrato por el sitio activo
de la enzima
Se une solo a la enzima libre
V mx no se altera y K M cambia

Inhibicin competitiva

S
ES

E
I
EI

E+P

Se define una constante de

equilibrio de disociacin del
inhibidor:

[E] [I]
Ki =
[EI]

Caractersticas:
- Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente
exclusivas
- A muy altas concentraciones de substrato desaparece la
inhibicin
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un anlogo qumico
del substrato.
- El inhibidor es tan especfico como el substrato

Por tanto, en la inhibicin competitiva,

1. El efecto cintico del inhibidor es el aumento aparente de la

Km.
2. La Vmax no aparece modificada; para concentraciones muy
altas del substrato, v = Vmax, igual que en ausencia de inhibidor
3. Cuanto ms pequeo sea el valor de Ki mayor ser la potencia
del inhibidor competitivo.

Sin inhibidor

Con inhibidor
El inhibidor competitivo
aumenta la Km

Km
Km
Sin
con
inhibidor inhibidor

Inhibicin competitiva - Representacin recproca doble

1/v

0.07
0.06
0.05
0.04

1/Vmax

0.03
0.02

-1/Km

0.01

1/s

0.00
-0.3

-0.2

-0.1

0.0

-1/(Km

0.1

0.2

0.3

0.4

0.5

0.6

cido Flico y Sulfanilamida

La sulfanilamida es un anlogo estructural del

cido p - aminobenzoico (PABA)
PABA es el punto de partida para la sntesis de
cido flico en las bacterias
El cido flico es una vitamina esencial para la
proliferacin (divisin) bacteriana
Sulfanilamida se usa en el tratamiento algunas
infecciones

Inhibidor No Competitivo
Se une a un lugar diferente del sitio activo
la enzima
Se une a la enzima libre y tambin al
complejo enzima-sustrato
Por accin del inhibidor disminuye la Vmx
pero el valor de Km no se altera

Inhibicin NO competitiva

Inhibicin acompetitiva

Inhibidor Acompetitivo
Se une a un lugar diferente del sitio activo
de la enzima
Se une slo al complejo enzima-sustrato
Los efectos que tiene: disminuye el valor
de Km y tambin el de Vmx

Inhibidor Acompetitivo
El inhibidor Acompetitivo se une a la enzima en un sitio
diferente del sitio activo

Inhibicin Irreversible
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo
qumico de la enzima, modificndola covalentemente
- Su accin no se describe por una constante de equilibrio Ki,
sino por una constante de velocidad ki:

E+I

- A diferencia de la inhibicin reversible, el efecto de los

inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuacin
del inhibidor.
- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente
txicos.

Inhibidores Irreversibles
Producen inactivacin permanente de la
actividad enzimtica
Se interfiere con el normal desarrollo de
una reaccin o va metablica

Algunos tipos de inhibidores irreversibles

1. Reactivos de grupos -SH

2. Organofosfricos
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados

Efectos de los inhibidores sobre constantes

cinticas
Tipo de inhibidor

Efecto

Competitivo (I slo se une a E)

Aumenta Km, V mx sin cambio

Acompetitivo (I slo se une a ES)

Km, V mx descienden

No competitivo (I slo se une E ES)

Sin cambio Km, V mx desciende.

Enzimas alostricas

Las
enzimas
alostricas
presentan
estructura
cuaternaria.
Tienen
diferentes
sitios
activos, unen mas de una
molcula de sustrato
la curva de velocidad presenta
una forma sigmoidal

REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Mecanismos fisiolgicos para aumentar o disminuir la actividad enzimtica

* ALOSTERISMO
MODIFICACIONES
SOBRE LA ENZIMA
EXISTENTE

*REGULACIN COVALENTE

a) FOSFORILACIN
b) PROTELISIS

ISOENZIMAS
a) EXPRESIN DEL GENE
MODIFICACIONES
PARA CAMBIAR LA
CANTIDAD DE
ENZIMA

* SNTESIS

* DEGRADACIN

b) SNTESIS DE LA PROTENA
EN EL RIBOSOMA

DIFERENTES MECANISMOS

ALOSTERISMO (CAMBIA DE FORMA)

Un enzima alostrica se distingue por su
Respuesta a la concentracin de sustrato y por su susceptibilidad
De regulacin por otras molculas

Se caracterizan por tener mltiples centros funcionales

(Centros activos) y
Centros reguladores (centros alostricos)

ENZIMA ALOSTRICA

SUSTRATO

SITIO CATALITICO

ENZIMA
SITIO REGULADOR

Ligando o efector o regulador

alostrico

LA UNIN DEL REGULADOR INDUCE

CAMBIOS CONFORMACIONALES QUE SE
TRANSMITEN AL SITIO ACTIVO

REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

ALOSTERISMO

SITIO CATALITICO

SUSTRATO

ENZIMA
Sitio Regulador

Ligando o
Regulador o Efector
alostrico
(especfico)

Ligando o efector o regulador

alostrico + o -

Sitio alostrico
(es especfico)

Actividad enzimtica

Sitio alostrico
(es especfico)

Actividad enzimtica

LAS ENZIMAS REGULADAS ALOSTRICAMENTE NO SIGUEN LA CINTICA

DE MICHAELIS-MENTEN
Conforme se le une su sustrato
est en estado relajado

VELOCIDAD

LA TRANSICIN DE T a R
POR LA UNIN DE SU
SUSTRATO, TAMBIN
AUMENTA LA ACTIVIDAD

Sin sustrato el enzima

esta en estado tenso

SUSTRATO

TRANSICIN DEL ESTADO T AL R EN LA HEMOGLOBINA

Eventos en la transicin alostrica

Efector
Alostrico
+ -

Unin a la enzima
(Sitio alostrico)

Induccin de
Cambio conformacional

Transmisin a travs
De la enzima hasta
El Sitio cataltico

Expresin de
La actividad de la
enzima (catlisis)

MODIFICACIN + Cambio en la
DE LA AFINIDAD POR EL Estructura del sitio
PRODUCTO, CAM- BIO cataltico.
REACTIVIDADES
De residuos crticos en la
catlisis.

REGULACIN ENZIMTICA
SUSTRATO

INHIBIDOR
COMPETITIVO

INHIBIDOR
NO
COMPETITIVO

INHIBIDOR
ALOSTRICO
SITIO CATALITICO

SUSTRATO
ENZIMA

ENZIMA

ENZIMA

ENZIMA
Sitio Regulador

ALOSTERISMO: forma de regulacin de la actividad de una enzima

* Las enzimas alostricas NO siguen el comportamiento Michaeliano
(hiperblico). Su cintica de velocidad vs. [S] es sigmoidal.
* Estas enzimas tienen ms de un sitio de unin para el sustrato o para otro efector.
Este segundo sitio no es cataltico, pero al ser ocupado, transmite su efecto
* al sitio cataltico, el cual aumenta o disminuye su afinidad por el sustrato
(SITIO ALOSTRICO)

TIPOS DE REGULACIN ALOSTRICA

REGULACIN POR PRODUCTO

El producto de la catlisis, al alcanzar ciertas
concentraciones,
se une a la enzima, inhibindola (interaccionando en el sitio
alostrico, no en el sitio activo)

A+ B

REGULACIN POR FEEDBACK (RETROALIMENTACIN )

Es una inhibicin alostrica que se presenta para regular vas metablicas

Enz A

Sustrato A

Sustrato B

Enz B
Sustrato C

Enz C
Sustrato D

Enz D
Sustrato E

REGULACIN POR MODIFICACION COVALENTE :

La actividad de la enzima se regula, ya sea + o por la adicin o
substraccin de un grupo qumico o de una parte de la molcula
de enzima.

a) Fosforilacin (regulacin reversible) :

Pi (FOSFORILASA O CINASA)
FORMA INACTIVA

ENZIMA
DEFOSFORILADA
FORMA ACTIVA

Pi (FOSFATASA)

FOSFOENZIMA O
ENZIMA
FOSFORILADA

ALGUNOS TIPOS DE MODIFICACIONES COVALENTES

MODIFICACIN

Fosforilacin
Acetilacin
Miristilacin
ADP-ribosilacin
Farnesilacin
-Carboxilacin
Sulfatacin
Ubiquitinacin

EJEMPLO DE
PROTENA
MODIFICADA
Piruvato cinasa
Histonas
Src
RNA polimerasa
Ras Trombina
Fibringeno
Ciclina

Las cinasas o fosforilasas toman el Pi del ATP, al que hidrolizan

en ADP+Pi y este Pi es transferido a la enzima
ATP

ADP+ Pi

CINASA o
ENZIMA
DEFOSFORILA
DA

ACTIVA

que es sustrato de la cinasa

FOSFORILAS
A Pi

Pi
Sitio de
fosforilacin

ENZIMA FOSFORILADA

Pi
FOSFATA
SA

INACTIVA

El Pi se esterifica a un grupo hidroxilo de la protena, por lo que los

aminocidos que se fosforilan en una protena son la SERINA,
TREONINA y TIROSINA
El Pi queda unido de una manera covalente a la enzima, pero esta
fosforilacin puede ser reversible gracias a una FOSFATASA

REGULACIN COVALENTE
PROTELISIS (REGULACIN IRREVERSIBLE)

ZIMGENOS. Protenas inactivas que tiene un tamao mayor

al de la enzima madura y que son procesados hasta la forma
madura, que es ms pequea
proteasa
NH2

NH2

COOPROCESAMIENTO

PRECURSOR
(INACTIVO) O
PROTENA INMADURA

ZIMGENO

COOH

NH2

COOH

FORMA MADURA
(ACTIVA)

ISOFORMAS O ISOENZIMAS
O ISOZIMAS

Son variaciones estructurales de una misma enzima.

Las isoformas pueden ser 70-98 % idnticas entre s.
Las isoformas de una misma enzima catalizan la misma
reaccin pero con ligeras variaciones de pH ptimo,
sensibilidad a inhibidores .
Son formas de expresar actividad enzimtica regulada
La isoforma que exista en un tejido o en un momento de
desarrollo particulares es justamente la que se necesita ah
por sus caractersticas particulares de cintica o de
regulacin

Una isoforma puede ser especfica de un tejido o de una

edad del tejido, porque despliega justamente
la
actividad que demanda este tejido

As, el organismo modula una misma actividad

enzimtica en diferentes tejidos, expresando
diferentes formas de la enzima

Regulacin enzimtica
Control gentico: Sntesis de enzimas como
respuesta a las variaciones de las
necesidades metablicas, permite a las
clulas responder de forma eficaz a las
variaciones del ambiente.
Ejemplo E. coli puede metabolizar lactosa
en ausencia de glucosa en el medio.

Transformacin
de Alimentos
Fermentaciones
Quesos
Vinos

Agricultura
Rhyzobium

Medicina
Transaminasas

Industria
Farmacutica
Penicilina

RESUMEN
Las

enzimas son protenas que catalizan las

reacciones biolgicas
Presentan especificidad por su sustrato
Cada enzima presenta dos parmetros
importantes Vmax (saturacin de la enzima)
y la Km (medida de la afinidad por el
sustrato)

RESUMEN
La

actividad enzimtica puede ser inhibida, por

inhibidores competitivos (similares al sustrato) o por
inhibidores no competitivos.
La temperatura y el pH afectan a la enzima en su
actividad cataltica.
Algunas enzimas requieren de coenzimas y/o cofactores
para su actividad.
La actividad de las enzimas es regulada a travs de
mecanismos especficos como el alosterismo o
modificaciones covalentes