PROTENAS

CONTENIDOS:

Protenas: definicin y funcin. Aminocidos constituyentes

de las protenas. Aminocidos esenciales. Unin peptdica.
Pptidos de importancia biolgica. Polipptidos. Protenas. Niveles
de organizacin de las protenas Desnaturalizacin de las protenas.
Clasificacin de las protenas. Protenas en la alimentacin. La
estructura de las protenas y su funcin: colgeno, hemoglobina,
protenas del plasma sanguneo, anticuerpos.

OBJETIVOS:

Reconocer la estructura y funciones de las protenas enfatizando en la diversidad funcional

de las mismas
Conocer los aminocidos constituyentes de las protenas
Indicar cuales son los aminocidos esenciales y en que tipo de dietas pueden encontrarse
deficiencias
Describir los distintos tipos de enlaces que mantienen la estructura de las protenas

Describir la estructura tridimensional de una protena a travs del conocimiento de los

niveles de organizacin de las mismas.

Explicar los cambios en la solubilidad y en la hidratacin de las protenas producidos por

el calor, cambios en el pH y en la fuerza inica del medio

Utilizar apropiadamente el lenguaje de la bioqumica

Comprender la importancia que tiene la estructura de las protenas en las actividades
biolgicas con nfasis en protenas como hemoglobina y colgeno.
Realizar ensayos experimentales cualitativos para identificar protenas.
Realizar un ensayo experimental para la obtencin de una protena presente en los huesos,
y luego observar algunas de sus propiedades.

PROTENAS
Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H),
oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor
proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.
Las protenas ocupan un lugar cuanti- y cualitativamente muy importante entre las
molculasconstituyentes de los seres vivos.
En animales superiores, las protenas son los compuestos orgnicos ms abundantes, pues
representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Desde el punto de vista funcional, su papel
es fundamental. No existe proceso biolgico alguno que no dependa de la presencia y/o actividad de
este tipo de sustancias.
Las protenas son los materiales que desempean un mayor nmero de funciones en las clulas
de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos,
tendones, piel, uas, etc.) y, por otro, desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin
de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o
peligrosos, etc.). Tambin son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la
base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos
extraos en el sistema inmunitario.
Su diversidad funcional es abrumadora:

son protenas todas las enzimas, catalizadores de las reacciones qumicas en los organismos
vivientes

muchas de las hormonas, reguladoras de las actividades celulares

la hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre, como las HDL y
LDL transportadoras de lpidos.

los anticuerpos responsables de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes

extraos

los receptores de muchas clulas, como las neuronas y otras a las cuales se fijan
especficamente ciertas molculas

la actina y la miosina, a las cuales se debe en ltima instancia el acortamiento del msculo
durante la contraccin

El citoesqueleto celular es de naturaleza proteica y dirige fenmenos tan importantes como

el transporte intracelular o la divisin celular. En los tejidos de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso)
de los vertebrados, las fibras de colgeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las
encargadas de conferir resistencia mecnica tanto a la traccin como a la compresin.

La ovoalbmina de la clara de huevo, la lactoalbmina de la leche, la gliadina del grano de

trigo y la hordena de la cebada, constituyen una reserva de aminocidos para el futuro desarrollo del
embrin.

Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de
regulacin desempeado por protenas como la ciclina.

Las Protenas estn constituidas por gran nmero de unidades estructurales que forman largas
cadenas. En otros trminos se trata de polmeros (poli: muchos; meros: parte). Por hidrlisis, las
macromolculas protenicas son rotas en numerosos compuestos relativamente simples, de pequeo
tamao que son las unidades fundamentales constituyentes de la molcula.
Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen unas veinte especies diferentes.
Cientos o miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula proteica.

AMINOCIDOS

Todos los aminocidos constituyentes de las protenas son compuestos que contienen un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH 2 ), unido al carbono (alfa), el carbono alfa es aquel
inmediato al carboxilo.
Se dice entonces que los aminocidos constituyentes de las protenas son -aminocidos y su
frmula general es la siguiente:

Cadena lateral R

NH2

grupo amino

COOH grupo carboxilo

Donde R corresponde a la cadena lateral, diferente para cada uno de los 20 aminocidos que
constituyen las protenas.
Tericamente es posible la existencia de una gran variedad de aminocidos, pero solamente
veinte tipos diferentes se utilizan para construir las protenas, y siempre los mismos veinte ya se trate
de una clula bacteriana, de una clula vegetal o de una clula de nuestro propio organismo. Las
nicas diferencias entre estos veinte aminocidos radican en sus grupos laterales.

En la naturaleza existen unos 80 aminocidos diferentes, pero de todos ellos slo unos 20 forman
parte de las proteinas. Los aminocidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que
ser suministrados con la dieta se denominan aminocidos esenciales; y aquellos que el organismo
puede sintetizar se llaman aminocidos no esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho aminocidos: treonina, metionina, lisina, valina,
triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la histidina como esencial
durante el crecimiento, pero no para el adulto)
Los 20 aminocidos constituyentes de las protenas son:

Clasificacin de los aminocidos en funcin de la naturaleza de su cadena lateral

Aminocidos neutros o alifticos

En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo aliftico. Son muy poco reactivos, y fuertemente
hidrofbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un tomo de hidrgeno). Estos AA
hidrofbicos tienden a ocupar la parte central de las protenas globulares, de modo que minimizan
su interaccin con el disolvente.

Aminocidos Polares

En la cadena lateral poseen grupos funcionales polares como oxhidrilos sulfhidrilos

Aminocidos cidos:

Tienen dos ms grupos carboxilo

Aminocidos bsicos:

Tienen dos ms grupos amino

Propiedades de los Aminocidos

Actividad ptica

En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly), el

carbono alfa es asimtrico y por lo tanto, son pticamente
activos. Esto indica que existen dos enantimeros (ismeros
pticos), uno de la serie D y otro de la serie L . Los AA proteicos
son invariablemente de la serie L. En algunos casos muy
concretos se pueden encontrar AA de la serie D: en los
peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos pptidos con
accin antibitica y en pptidos opioides de anfibios y
reptiles.

Propiedades qumicas: Carcter anftero

Los aminocidos tienen comportamiento anftero: Esto se debe a la presencia en su molcula de
un grupo carboxilo cido ( libera H + al medio) y un grupo bsico amino ( toma H + del medio). En
disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, El comportamiento
cido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolticas de las protenas, y de
ellas dependen, en gran medida, sus propiedades biolgicas. En el modelo de interaccin protenaligando, la carga elctrica de una y otro juegan un papel fundamental. Por este motivo, la funcin de
las protenas es extraordinariamente sensible al pH:

A pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables estarn protonados, y por lo tanto
habr un gran nmero de cargas positivas en la protena

A pH elevado, los grupos disociables no estarn protonados, con lo cual habr mayor
nmero decargas negativas

Cambios en el pH se traducen en cambios en el nmero de cargas de la protena, y estos cambios

pueden inhibir la interaccin de la protena con un ligando determinado. Por este motivo, muchas

protenas (enzimas, sobre todo) slo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH.
Aqu radica la importancia del mantenimiento de valores contantes de pH en el medio interno del
organismo

Cuando el pH es neutro adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin.

Existe un pH para el cual la carga elctrica media de las molculas es cero. Este pH se llama punto
isoelctrico (pI). El pI es el pH en el que la molcula se disocia por igual en ambos sentidos, y
como equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su semisuma:

As, para la glicina (pK1=2,22 y pK2=9,86, el pI vale 6,04. As, a pH=6,04 la immensa mayora de
las molculas de glicina estaran en forma de iones hbridos (zwitterin) y no se desplazaran hacia
ningn polo al aplicarles un campo elctrico.
Cuando el AA contiene otros grupos cidos o bsicos, el poder amortiguador gana posibilidades.
As, el cido glutmico tiene tres grupos disociables, cuyos pK son: pK1=2,1; pK2=3,9 y pK3=9,8:

La forma I (totalmente protonada) tiene una carga neta positiva. La forma II tiene carga neutra (una
positiva y una negativa), la forma III tiene una carga negativa y la forma IV tiene dos cargas
negativas. El punto isoelctrico del cido glutmico ser aproximadamente 3,0 (la semisuma de
pK1 y pK2, los pK que flanquean a la forma zwitterin). La proporcin de molculas en la forma IV
(2 cargas negativas) es tan pequea que puede considerarse como despreciable a la hora de calcular
el pI.
En el caso del AA arginina existen dos grupos bsicos y uno cido. La disociacin de la arginina se
esquematiza del siguiente modo, donde pK1=2,2; pK2=9,2 y pK3=12,5:

La forma I (totalmente protonada) tiene dos cargas positivas. La forma II tiene una carga neta
positiva, la forma III es neutra (una positiva y una negativa) y la forma IV tiene una carga negativa.
El punto isoelctrico de la arginina ser aproximadamente 10,85 (la semisuma de pK 2 y pK3, los pK
que flanquean a la forma zwitterin). La proporcin de molculas en la forma I (2 cargas positivas)
es tan pequea que puede considerarse como despreciable a la hora de calcular el pI.

Las protenas estn formadas por la unin de AA mediante un enlace peptdico. Este enlace se
produce entre el grupo COOH de un AA y el grupo NH 2 de otro, de forma que desaparecen sus
propiedades amortiguadoras. Sin embargo, siempre existir al menos un grupo amino y un grupo
carboxilo terminal, que puedan actuar como amortiguadores. Adems hay algunos AA que aportan
grupos ionizables en sus cadenas laterales: cido asprtico y glutmico, arginina, lisina, histidina,
etc. En la tabla de la derecha se recogen los valores de pK de estos grupos.

PPTIDOS

Los aminocidos pueden establecer enlaces entre el grupo carboxilo de uno y el grupo amino
de otro una unin que se llama unin peptdica. El producto formado cuando se unen de esta
manera dos aminocidos se llama dipptido. Es posible seguir agregando ms aminocidos con el
mismo tipo de unin para formar tripptidos, tetrapptidos, pentapptidos, etc.
En general se llama se llama polipptido al polmero formado por ms de 10 aminocidos
unidos por enlaces peptdicos. Cuando la cadena polipeptdica tiene un peso molecular mayor a
6000 daltons (lo cual corresponde a polmeros e mas de 50 aminocidos), la molcula es
considerada una protena.
No hay lmite preciso entre pptidos y protenas, el de 6000 daltons es arbitrario y se ha
elegido porque es el peso aproximado de la insulina, hormona producida en el pncreas y primera
protena cuya estructural completa pudo ser conocida con exactitud.
R

H2N --- C --- H

CO ------ HN --- C --- H

COOH
Unin peptdica (en el recuadro a trazo cortado)

Pptidos de importancia biolgica

En la naturaleza existen muchos pptidos que se encuentran tanto en vegetales como en
animales y cumplen importantes funciones. Uno de los pptidos ms ampliamente distribuido en la
naturaleza, pues se encuentra en bacterias, vegetales y animales es el glutation. Se trata de un
tripptido, que participa en las reacciones de oxido-reduccin.

Existen muchos pptidos que cumplen funciones como hormonas y factores liberadores de
hormonas, como por ejemplo: angiotensina, vasopresina, oxitocina, MSH etc.
Muchos antibiticos, sustancias producidas por microorganismos que poseen efectos txicos
sobre otros microorganismos son pptidos. Esta breve enumeracin da idea de la diversidad de
funiones que puede cumplir este tipo de sustancias.

Algunas hormonas polipeptdicas:

Nombre

N de aa
constituyentes

Funcin

Vasopresina

Regulacin del balance hdrico

Oxitocina

Contracciones uterinas durante el parto

Glucagn

29

Hiperglucemiante

Edulcorantes bajos en caloras: no solo los azcares son dulces

La glucosa que no se necesita de

inmediato para obtener energa metablica se
almacena como glucgeno o se convierte en
lpidos para depositarse en el tejido adiposo
(graso). Se pueden formar depsitos de lpidos
en las paredes de los vasos sanguneos, lo que
con el tiempo conduce a la aterosclerosis y un
mayor riesgo de apopleja o ataque cardaco.
Por consiguiente, por razones de salud y
estticas muchas personas han intentado limitar
su consumo de grasa y de carbohidratos, en
especial de sacarosa. Para satisfacer el gusto
por las golosinas desarrollado por dietas
azucaradas, diversos materiales naturales y
sintticos se han investigado, como sustitutos o
enriquecedores del azcar. Puesto que estos
edulcorantes no son carbohidratos o no se
absorben en absoluto en el conducto
gastrointestinal, se describen como bajos en
caloras o en ciertos casos no nutritivos.
Los alcoholes de azcar , manitol y
sorbitol, aunque no tan dulces como la
sacarosa, se han usado por muchos aos como
sustitutos bajos en caloras. Su aptitud para ser
absorbidos en el intestino es mnima, pero su
capacidad para formar puente hidrgeno,
asocindose a otras molculas por ejemplo el
agua, ha hecho que se les asocie con una
accin laxante desagradable si se consumen en
grandes cantidades.

El
uso
de
sacarina
que
es
aproximadamente 300 veces ms dulce que la
sacarosa, se ha puesto en duda porque se ha
demostrado que favorece el cncer en animales
de laboratorio en ciertas condiciones es decir,
puede aumentar la carcinogenicidad de otras
sustancias-, bajo la clusula Delaney de la Ley
para Alimentos, Frmacos y Cosmticos Puros
de E.U.A., la sacarina se clasifica, por tanto,
como carcinognico y los alimentos que la
contienen deben mostrar una advertencia
acerca de su efecto en animales de laboratorio.
A principios de 1983, la Food and Drug
Administration de E.U.A. aprob el uso de
aspartame
(ester
L-aspartil-Lfenilalanilmetlico) como edulcorante bajo en
caloras. Alrededor de 200 veces ms dulce que
la sacarosa, el aspartame ha conseguido
encontrar un lugar en cafs gastronmicos,
bebidas gaseosas dietticas y muchos otros
alimentos. El aspartame, un dipptido
compuesto de dos aminocidos, ilustra el
hecho de que una molcula no tiene que ser un
carbohidrato para ser dulce.
Ante la perspectiva de la expiracin de
las patentes
sobre el aspartame, hay nuevos
compuesto en espera de entrar en competencia
con l.
Bailey y Bayley. (2000) Qumica
Orgnica. Quinta edicin. Ed. Prentice Hall.

PROTENAS
Como ya hemos mencionado se considera protena a aquellas cadenas polipeptdicas de ms
de 50 aminocidos o sea un peso molecular mayor a 6000 daltons.

LOS NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS

A causa de su tamao y su naturaleza qumica, las protenas exhiben una organizacin
estructural en tres dimensiones. Existen cuatro niveles formales de estructura protenica,

1) Estructura primaria:
En un sistema vivo, una protena se ensambla de un aminocido por vez formndose una
larga cadena polipeptdica, a la manera de hilera de vagones. La secuencia lineal de aminocidos
est dictada por la informacin gentica contenida en la clula para esa protena en particular.
La estructura primaria nos habla respecto al nmero y tipo de aminocidos que forman las
protena, o sea a la identidad y secuencia de estos aminocidos en la cadena polipeptdica. Cada
protena diferente tiene una estructura primaria diferente.

Establecer la estructura primaria es un paso fundamental en el estudio de las molculas

protenicas, razn por la cual se han invertido muchos esfuerzos en ese propsito. La primera
protena cuya secuencia se conoci con exactitud fue la insulina bovina, hormona secretada por el
pncreas de estos animales, este importantsimo hito en la bioqumica moderna se debe al
investigador ingls Sanger, quien en la dcada del 50 pudo resolver los enormes problemas que el
tema planteaba e iniciar una era de asombrosos progresos en este campo. Hoy se conoce la
secuencia de aminocidos de unas 4.000 molculas proteicas y es posible prever que este nmero
seguir aumentando en un futuro inmediato.
La estructura primaria de una protena es el principal determinante de su conformacin, sus
propiedades y sus caractersticas funcionales. Los requerimientos estructurales para que una
protena cumpla correctamente con su papel fisiolgico son muy rigurosos. No slo es necesario
mantener el nmero y tipo de aminocidos constituyentes, sino tambin que cada uno de ellos
ocupe una posicin definida en la cadena. Alteraciones en ese ordenamiento, o sustituciones de
aminocidos, pueden afectar la capacidad funcional de la molcula y hasta tornarla intil.

2) Estructura secundaria:
A medida que la cadena se ensambla, comienzan a ocurrir interacciones entre los distintos
aminocidos a lo largo de ella, Linus Pauling y Robert Corey dilucidaron que podan formarse
puentes hidrgenos (interacciones entre distintas partes de la molcula proteica), lo que daba por
resultado dos estructuras diferentes, una llamada hlice alfa, porque fue la primera en ser
descubierta y la segunda, hoja o lmina beta.
Se denomina estructura secundaria de una protena a las configuraciones regulares repetidas
que generan los puentes de hidrgeno entre los tomos de la protena. Las protenas que en la
mayor parte de su longitud asumen una forma de hlice o de hoja plegada se conocen como
protenas fibrosas y desempean importantes papeles estructurales en los organismos. Estas
estructuras se muestran en la figura:

Estructuras secundarias de las protenas

a) la hlice mantiene su forma por la presencia de los puentes hidrgenos. Los puentes de
hidrgeno se forman entre tomos de oxgeno del grupo carbonilo de un aminocido y el tomo de
hidrgeno del grupo amino de otro aminocido situado a cuatro aminocidos de distancia en la
cadena. Los grupos R, que no se muestran en este diagrama, estn unidos a los carbonos indicados
por los puntos. Los grupos R se extienden hacia afuera de la hlice
b) la hoja plegada beta. Los pliegues se forman por la existencia de puentes de hidrgeno
entre tomos del esqueleto del polipptido, los grupos R unidos a los carbonos indicados por los
puntos, se extiende por encima y por debajo de los pliegues de la hoja.

Hlice alfa: muy frecuentemente la disposicin de la cadena determina su enrollamiento

sobre un eje central, como si estuviese envolviendo un cilindro.
Lmina beta o lmina plegada: la cadena proteica se encuentra aqu ms extendida, cuando
dos o ms cadenas as extendidas se aparean, se establecen estructuras laminares que presentan un
plegamiento en zig-zag. Las protenas que en la mayor parte de su longitud asumen una forma de
hlice o de hoja plegada se conocen como protenas fibrosas y desempean importantes papeles
estructurales en los organismos.

En ciertas protenas se pueden presentar otros tipos de estructura secundaria. Una de ellas es
la hlice de colgeno. Tambin puede suceder que la cadena polipetdica no posea una estructura
regular, en cuyo caso se habla de disposicin al azar.

3) Estructura terciaria:
La estructura tridimensional intrincada que resulta de estas interacciones entre los grupos R
de los aminocidos que forman la protena. En muchas protenas, la estructura terciaria hace que
toda la molcula adquiera una configuracin globular, que se pliega de manera complicada, estas
protenas se llaman globulares. Las enzimas (protenas que regulan las reacciones qumicas en los
seres vivos) son protenas globulares, al igual que lo son los receptores de membrana para una
enorme variedad de molculas. Los anticuerpos, componentes importantes del sistema inmune,
tambin son protenas globulares.
Las estructuras tridimensionales de todas estas molculas son de importancia crtica en la
determinacin de sus funciones biolgicas.

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se establecen entre las
distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura
terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes (Figura de la derecha).

Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de unpuente disulfuro entre
dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un enlace amida (-CO-NH-) entre
las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp).

Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostticas entre
cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrgeno,
entre las cadenas laterales de AA polares (3) interacciones hidrofbicas entre cadenas
laterales apolares y (4)fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las protenas que

actan como unidades autnomas de plegamiento y/o desnaturalizacin de las protenas. Estas
regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria
reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la
cadena polipeptdica. Es la asociacin de los distintos dominios la que origina la estructura
terciaria. La Figura de la derecha corresponde a la protenapiruvato quinasa, que consta de 4
dominios, cada uno representado de un color. La prdida total o parcial de los niveles de
estructuracin superiores al primario recibe el nombre de desnaturalizacin, que puede ser

reversible o irreversible

Estructura terciaria de la mioglobina, se asemeja mucho a una sola unidad, de las cuatro que
constituyen la molcula de hemoglobina. Posee un grupo hemo al igual que cada una de las partes
la molcula de hemoglobina.

4) Estructura cuaternaria:
Muchas protenas estn compuestas de ms de una cadena polipetdica. Estas cadenas pueden
permanecer asociadas por distintos tipos de interacciones. Estas protenas se llaman multimricas:
una protena que contiene dos cadenas polipetdicas se llama dmero; una que contiene 3 cadenas,
un trmero y la que contiene cuatro un tetrmero. La hormona insulina, por ejemplo, es un dmero
porque est compuesta por dos cadenas, la hemoglobina es un tetrmero. Este nivel de organizacin
de las protenas que implica interaccin de dos o ms polipptidos, se llama estructura cuaternaria.

Los niveles de organizacin de la molcula de hemoglobina: a) la secuencia de los

aminocidos en cada cadena es su estructura primaria. b) la forma helicoidal asumida por cualquier
parte de la cadena, como consecuencia del enlace puente hidrgeno, determina su estructura
secundaria c) el plegamiento de las cadenas en figuras tridimensionales es la estructura terciaria d)
la combinacin de las cuatro cadenas en una sola molcula funcional es la estructura cuaternaria.
Cada una de las cuatro cadenas circunda a un grupo hemo que puede retener una sola molcula de
oxgeno. Una molcula de hemoglobina, por lo tanto, es capaz de transportar cuatro molculas de
oxgeno.

DESNATURALIZACN DE LAS PROTEINAS

El agua es el disolvente biolgico por excelencia. En disolucin acuosa, los residuos
hidrofbicos de las protenas se acumulan en el interior de la estructura, mientras que en la
superficie aparecen diversos grupos con carga elctrica, en funcin del pH del medio. En torno a
los grupos cargados, los dipolos del agua se orientan conforme a la
carga
elctrica de cada grupo, de tal manera que la protena presenta
una capa de solvatacin formada por el agua de hidratacin, que es el
agua
retenida por las cargas elctricas de la superficie de las protenas. Los AA
polares sin carga tambin se disponen en la superficie, donde
interaccionan con el agua mediante puentes de hidrgeno (Figura
superior izquierda).

Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el

disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin
total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la
ruptura de los puentes de hidrgeno facilitar la agregacin intermolecular y provocar la
precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin.

El cumplimiento de su funcin por parte de una protena depende el mantenimiento de una

conformacin adecuada, lo cual exige a su vez que sus estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria si la tuviera no sufran alteraciones.
Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se dice
que presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de
las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.
Cuando las protenas son sometidas a distintos cambios, por ejemplo la accin del calor,
cambios de PH etc. pueden sufrir alteraciones; la molcula tiende a desdoblarse, desenrollarse
perdiendo su conformacin normal, a este proceso se le llama desnaturalizacin, e implica la
prdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, mientras que la estructura primaria no se
altera.
Un ejemplo familiar de desnaturalizacin es la provocada por el calor en las protenas de la
clara de huevo, generalmente la desnaturalizacin es un proceso irreversible.
La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:
1. cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la viscosidad y
disminuye el coeficiente de difusin
2. una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del
interior aparecen en la superficie
3. prdida de las propiedades biolgicas

Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este
motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura primaria la
que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de
estructuracin. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa
se llama renaturalizacin. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos deaislamiento y
purificacin de protenas, ya que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio
en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la
prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados
fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes

desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes
orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es
reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en:
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le aaden sustancias menos
polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de

hidratacin de los grupos inicos superficiales de la molcula proteica, provocando

la agregacin y precipitacin. Los disolventes orgnicos interaccionan con el interior
hidrofbico de las protenas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su
desnaturalizacin y precipitacin. La accin de los detergentes es similar a la de los
disolventes orgnicos.

Un aumento de la fuerza inica del medio (por adicin de sulfato amnico, urea o
hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) tambin provoca una disminucin en el
grado de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la protena, ya que estos
solutos compiten por el agua y rompen los puentes de hidrgeno o las interacciones
electrostticas, de forma que las molculas proteicas se agregan y precipitan. En
muchos casos, la precipitacin provocada por el aumento de la fuerza inica es
reversible.
Los iones H+ y OH- del agua provenientes de cidos bases, provocan efectos
parecidos, pero adems de afectar a la envoltura acuosa de las protenas tambin
afectan a la carga elctrica de los grupos cidos y bsicos de las cadenas laterales de
los aminocidos. Esta alteracin de la carga superficial de las protenas elimina las
interacciones electrostticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo
provoca su precipitacin.
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energa cintica de las molculas
con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las protenas, y se desnaturalizan.
Asmismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones dbiles y
desorganiza la estructura de la protena, de forma que el interior hidrofbico
interacciona con el medio acuoso y se produce la agregacin y precipitacin de la
protena desnaturalizada.

CLASIFICACION DE LAS PROTENAS

Las protenas pueden clasificarse en dos grandes grupos a) protenas simples y b) protenas
conjugadas.
a)

Protenas simples (Holoprotenas)

Son aquellas constituidas nicamente por aminocidos. Pueden estar constituidas por ms de
una cadena. Entre este tipo de protena se encuentran la albmina (es una protena plasmtica), las
globulinas, las histonas etc.

b)

Protenas conjugadas (Heteroprotenas)

Estn constituidas por la asociacin de una protena simple y una porcin no protenica
llamada grupo prosttico, que puede ser un azcar, un lpido, un cido nucleico o simplemente un
in inorgnico. La protena en ausencia de su grupo prosttico no es funcional, y se
llama apoprotena. La protena unida a su grupo prosttico es funcional, y se
llamaholoprotena (holoprotena = apoprotena + grupo prosttico). Son protenas conjugadas
lahemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc. Son protenas conjugadas la hemoglobina, las
lipoprotenas (HDL, LDL, VLDL),

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS Y SU RELACIN CON SU FUNCIN:

EJEMPLOS

Colgeno: una protena fibrosa

En general, las protenas fibrosas tienen una secuencia repetida, regular de aminocidos y,
por lo tanto, una estructura redundante, regular. Un ejemplo es el colgeno, que constituye
aproximadamente un tercio de toda la protena de los vertebrados. La molcula bsica de colgeno
est compuesta de tres polipptidos muy largos (aproximadamente mil aminocidos por cadena).
Estos tres polipptidos, constituidos por grupos repetidos de aminocidos, se mantienen unidos por
puentes de hidrgeno que enlazan a los aminocidos de diferentes cadenas formando una espira
cerrada. Las molculas pueden enroscarse tan cerradamente porque cada tres aminocidos se
encuentra una glicina, que es el ms pequeo de todos. Las molculas de colgeno se empaquetan y
forman fibrillas, que a su vez se asocian en fibras de mayor tamao.
El colgeno constituye en realidad una familia de protenas. Diferentes tipos de molculas de
colgeno contienen polipptidos con secuencias ligeramente diferentes de aminocidos. Las
estructuras ms grandes formadas a partir de los diferentes tipos de molculas desempean una
variedad de funciones en el cuerpo. Consideremos una vaca: los tendones, que unen el msculo al
hueso, estn constituidos de fibras de colgeno en haces paralelos; as dispuestos son muy fuertes,
pero no se estiran. En contraste el cuero de la vaca est constituido por fibrillas de colgeno
dispuestas en una malla entrelazada que se deposita en lminas. Incluso sus crneas (las cubiertas
transparentes de los globos oculares) estn compuestas de colgeno. Cuando el colgeno se hierve
en agua, los polmeros se dispersan en cadenas ms cortas, que conocemos como gelatina.
Otras protenas fibrosas incluyen a la queratina, la seda y la elastina, presente en el tejido
elstico de los ligamentos.

Hemoglobina: una protena globular:

La hemoglobina es una protena que se encuentra dentro de los glbulos rojos, cuyo grupo
prosttico es el hem o hemo, al cual debe su intenso color rojo.
Se trata de una molcula tetramrica, integrada por cuatro cadenas de globina, cada una de
las cuales est asociada a un hemo (el hemo es una molcula compleja que contiene hierro).
Como se ha dicho la hemoglobina es una molcula tetramrica, est constituida por la
asociacin de dos cadenas polipeptdicas de 141 aminocidos cada una llamadas cadenas (alfa) y
otras dos cadenas de 146 aminocidos que pueden ser (beta), (delta) o (epsilon), segn el tipo
de hemoglobina de que se trate. A pesar de las diferencias en las secuencias de estas cadenas, todas
ellas poseen una conformacin muy semejante.
En el hombre adulto normal se encuentran dos tipos de hemoglobina: 1) hemoglobina A 1
(HbA1), formada por dos unidades y dos (la notacin que representa a esta molcula es 22), es
la ms abundante pues representa ms del 95% del total de hemoglobina en los glbulos rojos. 2)
Hemoglobina A2 (HbA2), constituida por dos cadenas y dos (22), esta presente en una
proporcin que no alcanza al 3% del total.
La sangre del recin nacido contiene otro tipo de hemoglobina, llamada fetal o F (HbF),
integrada por dos cadenas y dos (22). La hemoglobina F es la predominante en el feto durante
los ltimos seis meses de vida intrauterina. En el momento del parto, alrededor del 80% de la
hemoglobina en la sangre del cordn umbilical es F (el resto es HbA 1). A partir del nacimiento se
produce una reduccin sostenida de HbF hasta su desaparicin total, que ocurre aproximadamente
a la edad de 6 meses, cuando se alcanza la distribucin de HbA y HbA propias del adulto. Otra
hemoglobina, llamada embrionaria se encuentra durante pocas ms tempranas de la vida fetal
(entre el primero y el tercer mes) y est formada por cadenas y (22)
La hemoglobina tiene la propiedad especial de ser capaz de combinarse dbilmente con el
oxgeno recogido en los pulmones y liberarlo en los tejidos; adems de tener la capacidad de actuar
como buffer o amortiguador qumico.

Protenas del plasma sanguneo: protenas globulares

La concentracin total de protenas en el plasma sanguneo humano normal vara entre 6 a 8

gr/dl. De tal modo, las protenas constituyen la mayor parte de los slidos del plasma.
Los mtodos actuales de separacin permiten identificar dos grupos principales de protenas
plasmticas: albmina y globulinas.
Albmina: es la ms abundante de las protenas del plasma, tiene gran capacidad para unirse
a una gran variedad de compuestos y actuar como protena transportadora de por ejemplo cidos
grasos, bilirrubina, calcio etc.
Globulinas: esta fraccin es sumamente compleja, solo mencionaremos al las -globulinas,
-globulinas, -globulinas (anticuerpos) y al fibringeno que interviene en la coagulacin de la
sangre.

Funciones de las protenas del plasma sanguneo:

Mantenimiento de la volemia:
Una importante funcin de las protenas del plasma es la de actuar como factor regulador de
lquido entre la sangre circulante y el espacio interticial. Este intercambio se realiza a travs de los
capilares, cuyas paredes son fcilmente permeables al agua y sustancias de bajo peso molecular en
ella disueltas, pero no se dejan atravesar por macromolculas como las de las protenas. hay una
notable diferencia en la concentracin de protenas de los lquidos intersticial y vascular. Esta
diferencia determina que la presin osmtica relacionada con las partculas de protenas (presin
onctica) dispersas en ambos medios sea distinta, siendo mucho mayor en el lquido vascular, por
lo que tiende a ingresar agua desde el lquido intersticial al lecho vascular. A esta fuerza se opone la
presin a que est sometida la sangre en el capilar, llamada presin hidrosttica, que tiende a
impulsar el lquido fuera del capilar.
En el segmento arterial de un asa capilar la presin hidrosttica es mayor que la presin
osmtica y el agua sale y con ella otros solutos, en cambio en el segmento venoso esta situacin se
invierte y el agua retorna al torrente sanguneo.
Ciertas alteraciones de este mecanismo pueden determinar la acumulacin de lquido en el
espacio intersticial. Esto constituye un sntoma muy comn en la clnica y se conoce con el nombre
de edema.
La albmina es la protena responsable de la mayor parte de la presin onctica del plasma.

Funcin amortiguadora:
Las protenas plasmticas pueden ejercer una accin buffer de cierta importancia.

Anticuerpos:
Los anticuerpos son protenas globulares complejas producidas en grandes cantidades por
glbulos blancos especializados (linfocitos), en respuesta a la presencia de molculas extraas al
organismo. Una sustancia que induce la formacin de anticuerpos se conoce como antgeno,
virtualmente todas las protenas extraas y la mayora de los polisacridos extraos pueden actuar
como antgenos.
Un anticuerpo reconoce y se combina con su antgeno particular en casi la misma forma y tan
especficamente como una enzima se combina con su sustrato. Los anticuerpos inmovilizan o
destruyen las protenas extraas, las partculas virales, las bacterias y otros invasores.

BIBLIOGRAFA:
-

Qumica Biolgica. Antonio Blanco. Editorial El ateneo

Principios de bioqumica. A. Lehninger. Editorial Sarvier

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/tema10.htm
http://www.um.es/molecula/prot.htm
http://www.aula21.net/nutricion/proteinas.htm#1