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Seminario Virologa: Viroides y Priones

Viroides
Son agentes infecciosos, que no son seres vivos, compuestos de una cadena de RNA
monocatenaria circular cerradas covalentemente, adems no poseen cpside proteica.
Son los entes acelulares ms pequeos junto con los priones.
En su estructura tridimensional podemos encontrar
regiones helicoidales
interrumpidas por rulos internos. Su estructura est dividida en cinco regiones segn
sus funciones: central (C), patognico (P), Variable (V), y dos terminales (T1 y T2).
En la naturaleza los viroides adoptan una forma de bastn (menos de 37 nm.) muy
estable a las ribonucleasas, no codifican ninguna protena por lo que en consecuencia
los viroides dependen de la maquinaria enzimtica de las plantas huspedes para su
replicacin y otras funciones.
La replicacin de los viroides se producira mediante el mecanismo de replicacin en
crculo rodante que consistira bsicamente en la elongacin por parte de la RNA
polimerasa del RNA + del viroide, dependiendo de qu camino siga esta copia (-) el
modelo ser simtrico (si es cortada y luego ligada) o asimtrico (si sirve de molde
para otros oligomeros de polaridad +).
Dada su localizacin, se presume que causan la enfermedad interfiriendo con la
regulacin gnica de la clula hospedadora en la etapa de correccin del ARN
mensajero celular: particularmente en la eliminacin de intrones y de empalmes de
exones, presentando secuencias muy similares a los intrones que normalmente son
cortados. Sus ARN se replican varias veces.
Como grupo, los sntomas de las enfermedades producidas por los viroides son
indistinguibles de las que causan los virus de las plantas. Las infecciones de cualquier
tipo dan como resultado, enanismo, moteado, distorsin de las hojas y necrosis. Las
enfermedades por viroides pueden causar desde una enfermedad letal de lento
desarrollo hasta infecciones mas leves y asintomticas.
Viroides conocidos: PSTVd Enfermedad del tubrculo fusiforme de la patata; CEVd exocortis de los
ctricos

Dusset, Paula Florencia; Lopez Hermann, Fatima.

Priones
Son los agentes causantes de enfermedades neurodegenerativas lentas.
A diferencia de los virus convencionales no desencadenan respuestas inmunes y son
extremadamente resistentes a la inactivacin por calor, desinfectantes y radiacin.
Representan una forma mutante o dotada de conformacin diferente de una protena
del hospedador que puede transmitir una enfermedad. De all el nombre Prion
(pequea partcula infecciosa proteinacea)
El prototipo es el prion responsable de la encefalopata espongiforme ovina, el cual se
pudo estudiar en un modelo en hmster desarrollado por Stanley Prusiner. Estos
hmsteres infectados presentaban fibrillas asociadas a la encefalopata espongiforme
ovina.
Estas fibrillas infecciosas contienen el prion, el cual carece de cidos nucleicos
detectables y consiste en agregados de glucoprotenas hidrfobas resistentes a las
proteasas y se denomina PrPsc (prion proteico de la encefalopata espongiforme ovina).
El ser humano y otros mamferos codifican una protena PrPc (prion proteico celular) de
funcin desconocida que permanece en la membrana celular a travs de una unin
entre su serina terminal y un lpido especial, el glicofosfatidil-inositol. La secuencia de
ambas formas es casi idntica pero la estructura terciaria es diferente.
El PrPsc es resistente a proteasas, se agrega en forma de bastn amiloide (fibrillas) y es
independiente de la clula. Por otra parte, el PrPc normal es sensible a proteasas y se
localiza en la superficie celular.
La teora que explica como la protena anmala provoca una enfermedad se denomina
plegamiento de protena mediado por molde un agregado lineal del PrPsc se une a una
estructura anionica de la superficie celular, como un glucosaminoglucano y el PrPc
normal de la superficie celular. Esto hace que el PrPc se pliegue de nuevo y adquiera la
estructura del PrPsc y se una a la cadena. La estructura alfa helicoidal de PrPc se
cambia a una estructura en hoja beta plegada propia del PrPsc. Cuando la cadena de
PrPsc se escinde crea nuevos cebadores sobre los que pueden sintetizarse mas priones.
La clula sigue sintetizando PrPc a medida que se unen nuevos cebadores PrPsc el ciclo
contina.
Enfermedades por priones:

Kuru
Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ)
ECJ variante
Sindrome de Gerstmann-Strussler-Scheinker (GSS)
Insomnio familiar fatal
Encefalopata espongiforme ovina
Encefalopata espongiforme bovina (EBB vaca loca)

La encefalopata espongiforme describe el aspecto de las neuronas vacuoladas, as


como su prdida de funcin y la ausencia de reaccin inmunitaria o inflamacin.
Dusset, Paula Florencia; Lopez Hermann, Fatima.

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