UNIVERSIDAD

AUTNOMA DE BAJA
CALIFORNIA SUR
rea de Conocimiento de
Ciencias del Mar
Departamento Acadmico de
Biologa Marina
Qumica Orgnica Biolgica
Turno Matutino
Unidad 6. Examen de
aminas, amidas y aminocidos
Equipo 3
Integrante:
Estrada Gonzlez Mariae del Carmen
Garca Lpez Leonardo Tonatiuh
Garca Rodrguez Marim
Gracia Bustamante Miguel
Grand Domergue Pierrick Charles
29 de noviembre de 2015.

Instrucciones: desarrolle los siguientes temas. El examen se entregar por equipo, los
mismos que estuvieron trabajando en el laboratorio. Tienen hasta las 12 de la noche del
domingo para enviarme sus exmenes a mi correo niewton@hotmail.com
El asunto del correo debe decir: equipo x turno x examen de aminas y aminocidos
Biologa Marina.
Les deseo el mayor de los xitos y los espero el lunes o martes, segn el turno al que
pertenecen para calificaciones y aclaraciones finales.
Nota: no olviden referencias todas sus respuestas con las citas correspondientes. Sean
cuidadosos de que sus referencias sean de buena procedencia.
1. Explique las propiedades fsicas de las aminas.
De acuerdo con Morrison y Boyd (1998):
Las aminas, al igual que el amoniaco son compuestos polares y pueden formar puentes de
hidrgeno intermoleculares, salvo las terciarias.
Las aminas tienen puntos de ebullicin ms altos que los compuestos no polares de igual
peso molecular, pero inferiores a los de los alcoholes o cidos carboxlicos.
Los tres tipos de aminas son capaces de establecer puentes de hidrgeno con el agua,
por lo que las aminas menores son bastantes solubles en ella, siendo alcanzada la
solubilidad lmite para unos de seis tomos de carbono.
Son solubles en solventes menos polares, tales como el ter, el alcohol, benceno, etc.
Son generalmente muy txicas, ya que son absorbidas a travs de la piel.
Las aminas aromticas se oxidan con aire con gran facilidad, por lo que corrientemente se
les encuentra coloreadas por productos de oxidacin, aunque son incoloro en estado puro.
2. Explique las propiedades qumicas de las amidas.
De acuerdo con Holum (1999):
Formalmente tambin se pueden considerar derivados del amonaco, de una amina
primaria o de una amina secundaria por sustitucin de un hidrgeno por un radical cido,
dando lugar a una amida primaria, secundaria o terciaria, respectivamente.
Las amidas constituyen el trmino intermedio de hidratacin entre los nitrilos (R-CN) y las
sales amnicas de los cidos (R-CO-O-NH4): R-CN a R-CO-NH2 a R-CO2NH4.
Se hidratan por accin de los cidos minerales o de los lcalis diluidos y se transforman en
cidos grasos. En cambio, los deshidratantes conducen a la formacin de nitrilos.
Son, al mismo tiempo, bases y cidos muy dbiles, lo que hace que formen sales muy
hidrolizables con el cido clorhdrico.

 Pueden engendrar adems derivados sdicos tales como: R-CO-NH-Na. Esta propiedad,
caracterstica de ciertos cuerpos, que consiste en poder formar en distintas condiciones el
catin o el anin de una sal, constituye el carcter anftero de los mismos.
Por accin del hipoclorito o del hipobromito de sodio, las amidas R-CO-NH2 se
transforman en aminas R-NH2. El tomo de carbono de la amida se elimina en forma de
anhdrido carbnico.
3. Proponga dos mtodos diferentes para obtener aminas.
a. Reduccin de nitrocompuestos
Los compuestos nitro pueden reducirse a las aminas correspondientes directamente. La
reaccin por lo regular se logra al usar un metal (por ejemplo: hierro, estao y zinc) en
cido. Adems la reaccin puede catalizarse con ciertas sales metlicas (Wingrove y
Caret, 1981).

b. Reduccin de amidas
Las amidas se preparan a partir del cido carboxlico correspondiente o de un derivado del
cido. La reduccin de stos compuestos requiere vigorosas condiciones y slo fuertes
agentes reductores proporcionan buenos rendimientos. El LiAlH 4 funciona muy bien
(Wingrove y Caret, 1981).

4. Proponga dos mtodos diferentes para obtener amidas.

Una amida se produce en una reaccin llamada amidacin, en la que un cido carboxlico
reacciona con amoniaco o una amina primaria o secundaria. Una molcula de agua se elimina y los fragmentos del cido carboxlico y molculas de amina se unen para formar la
amida, de manera muy parecida a la formacin de un ster. Puesto que una amina
terciaria no contiene un tomo de hidrgeno, una amina terciaria no puede experimentar
amidacin (Timberlake, 2013).

5. Qu importancia tienen las amidas para los organismos?

El enlace de amida es la columna vertebral de las protenas y pptidos as como de otros
productos que se presentan en la naturaleza. Se produce por la reaccin de una amina
(primaria o secundaria) con un derivado de cido carboxlico activado apropiadamente
(cloruro de cido, ster o anhdrido, por ejemplo. El compuesto resultante todava contiene
un extremo de amina y uno de cido carboxlico y es capaz de ulteriores reacciones de
acoplamiento con otros aminocidos monomricos o poliaminocidos (Wingrove y Caret,
1981).
6. Cules son los aminocidos esenciales y por qu se les llaman as?
Treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (Alliger et al.
1971).
No se llaman esenciales por ser los nicos necesarios para el funcionamiento de la
especie, sino porque son indispensables en la "dieta" de la especie humana, ya que
nuestras clulas no pueden sintetizarlos (Alliger et al. 1971).
7. Clasifique los aminocidos de acuerdo a su estructura qumica.
Se han propuesto varios mtodos para clasificar a los aminocidos sobre la base de sus
grupos R. El ms significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Dentro de cada
clase existen considerables variaciones en el tamao, la forma y las propiedades de los
grupos R (Lehninger, 1983).
La Facultad de Medicina UAZ (2006), menciona que esta clasificacin se divide en
las siguientes cinco clases:

Aminocidos no polares o apolares. La mayora presentan slo carbonos e

hidrgenos en sus cadenas laterales, o si hay un elemento electronegativo en su
estructura comparte simtricamente sus enlaces covalentes (Met). Las cadenas laterales
R de estos aminocidos no pueden ceder ni aceptar protones, ni participar en puentes de
hidrgeno, ni en enlaces inicos. Estas cadenas laterales son hidrofbicas y por lo tanto
facilitan formar entre cadenas similares las interacciones hidrofbicas.
Aminocidos polares. Son aquellos que presentan cargas elctricas o elementos
electronegativos con asimetra de sus enlaces (ese elemento electronegativo tiene enlaces
con otros elementos no idnticos). Aquellos que presentan grupos carboxilos en la cadena
lateral presentarn cargas negativas, y los que posean grupos amino, guadinino o irnidazol
presentarn cargas positivas. Otros con grupos hidroxilos, amidas o sulhdrilo no
presentarn cargas, pero su distribucin asimtrica de electrones los hace polares. Las
cadenas laterales de los aminocidos polares con cargas elctricas pueden ceder o
aceptar protones y si son de cargas opuestas formar enlaces inicos o participar en
puentes de hidrgeno. Los polares Sin cargas, pero con grupos hidroxilos en su cadena
lateral pueden formar puentes de hidrgeno; el mismo comportamiento puede presentar
los que tienen grupos amidas.
Aminocidos cidos. Son aquellos que en su cadena lateral R presentan un grupo
carboxilo adicional. Este grupo carboxilo adicional le permite ceder y aceptar protones, al
mismo tiempo puede cargarse negativamente o no presentar carga, en dependencia del
pH del medio.
Aminocidos bsicos. stos son tres, pero observe, que sus grupos bsicos son
diferentes: en la Lisina hay un grupo bsico-amino, en la Arginina hay un grupo guanidino
mientras que en la Histidina hay un grupo imidazol. Todos estos grupos tienen
posibilidades de aceptar y ceder protones y presentar o no carga positiva en la cadena
lateral en dependencia del pH del medio.
Aminocidos neutros. Son todos los restantes 15 aminocidos, que no son ni cidos
ni bsicos. Ellos no presentan ni grupos carboxilos, ni amino, ni imidazol, ni guanidino, en
sus cadenas laterales R.

8. Mencione 3 ejemplos de los aminocidos modificados y la importancia que tienen

estos para los diferentes organismos.
El cdigo gentico universal, que es prcticamente idntico en todas las formas de vida
conocidas, codifica slo los 20 aminocidos estndares. Sin embargo, muchos otros
aminocidos, forman parte de ciertas protenas. En casi todos los casos, el aminocido
diferente surge de la modificacin especfica de un residuo de aminocido, luego de que la
cadena peptdica se sintetiz. Estas variaciones son importantes, sino imprescindibles,
para el funcionamiento de las protenas. En algunos casos las cadenas laterales de varios
aminocidos juntas forman una estructura nueva (Voet et al. 2009).
Taurina: su papel inhibitorio se reduce a una actuacin en la mdula espinal, como la
glicina. En comparacin con la intensa actividad inhibitoria del GABA en el cerebro, la
taurina solo tiene una dbil accin depresora. Adems de neurotransmisor, acta como un
regulador de la sal y del equilibrio del agua dentro de las clulas y como un estabilizador
de las membranas celulares. La taurina participa en la desintoxicacin de qumicos
extraos y tambin est involucrada en la produccin y la accin de bilis (Tovar-Franco,
2004).
El Glutamato monosdico es la sal de sodio del cido glutmico. El glutamato es un
aminocido natural presente en casi todos los alimentos, especialmente en alimentos ricos
en protenas como los productos lcteos, la carne, el pescado y numerosas verduras. Al
principio, el glutamato monosdico se extraa de alimentos naturales ricos en protenas
como las algas. En la actualidad, se ha desechado esta prctica, larga y pesada, y se
emplea un proceso de fermentacin industrial para obtener este aditivo. Algunos alimentos
que se usan a menudo por sus propiedades aromatizantes, como los championes y los
tomates, tienen altos niveles de glutamato natural. El cuerpo humano tambin produce
glutamato; ste desempea un papel fundamental en el buen funcionamiento de nuestro
organismo (EUFIC, 2003).
Hidroxiprolina: Es muy importante para estabilizar la estructura terciaria y cuaternaria del
colgeno, que es la protena mayoritaria de los mamferos. La falta de vitamina C impide la
hidroxilacin y se produce la enfermedad llamada escorbuto, que se caracteriza por las
hemorragias y prdida de consistencia de los tejidos con cada de dientes y pelo
(Timberlake, 2013).
9. Explique qu es un enlace peptdico y proponga un polipptido de 15 residuos de
aminocidos.

El enlace peptdico es un enlace entre el grupo amino (NH 2) de un aminocido y el grupo

carboxilo (COOH) de otro aminocido. Los pptidos y las protenas estn formados por la
unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida
de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH (Alliger et al.
1971).
Pentadecapptido terico de acuerdo con Armstrong y Bennet (1982):

Referencias
Alliger, N.; Cava, M.; De Jongh, D.; Johnson, C.; Lebel, N. y C. Stevens. 1971. Qumica
Orgnica. 2a ed. Editorial Worth Publishers, Inc. New York. p.1000-1045.
Armstrong, F.B. y T.P. Bennet. 1982. Bioqumica. Primera edicin. Editorial Revert.
Espaa. p.86.
EUFIC. 2003. Datos fiables sobre el glutamato monosdico. Noviembre 29, 2015, de
European

Food

Information

Council.

Sitio

web:

http://www.eufic.org/article/es/artid/glutamato-monosodico/
Facultad de Medicina UAZ. 2006. Los aminocidos. Noviembre 28, 2015, de Universidad
Autnoma

de

Zacatecas.

Sitio

web:

http://www.uaz.edu.mx/histo/HunabKu/M1_053_074/M1_053_074.htm.
Holum, R. J. 1999. Fundamentos de Qumica General, Orgnica y Bioqumica para
Ciencias de la Salud. Primera edicin. Noriega Limusa. Mxico. p.509, 510 y 512.
Lehninger, A. 1983. Bioqumica, las bases moleculares de la estructura y funcin celular.
2a ed. Ediciones Omega. Espaa. p.76-78.
Morrison, R.T. y R.N. Boyd. 1998. Qumica Orgnica. 5a ed. Addison Wesley
Interamericana. Boyd. Mxico. p.748-749.
Timberlake K.C. 2013. Qumica, Estructuras de la vida. 4a ed. Pearson. Mxico. p.654.
Tovar-Franco, J.A. 2004. Taurina. Noviembre 28, 2015, de la Pontificia Universidad
Javeriana.

Sitio

web:

http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/neurobioquimic
a/taurina.htm.

Voet, D.; Voet, J.G. y C.W. Pratt. 2009. Fundamentos de Bioqumica, la Vida a Nivel
Molecular. 2a ed. Editorial Mdica Panamericana. Argentina. p.89.
Wingrove, A.S. y R.L. Caret. 1981. Qumica Orgnica. Primera edicin. Oxford University
Press. Mxico. p.1117, 1279 y 1280.