You are on page 1of 18

[Pick the date]

Tugas anorganik lanjut | PPS UNNES

SUWAHON METALLOENZIM (EDISI REFISI TINJAUAN


O SECARA ANORGANIK)
METALLOENZYMES

1. Pendahuluan

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis
(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.
Kecepatan reaksi enzim akan meningkat sampai dengan factor 1012, yang bisa membuat reaksi
samping menjadi tidak begitu penting. Enzim dibangun dari oleh sel yang tersusun atas asam
amino. Penamaan 1500-an enzim Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi
yang dikatalisis Biasanya ditambah akhiran ase.

Klas Tipe reaksi


Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan elektron atau
(nitrat reduktase) hidrogen
Transferase memindahkan gugus senyawa kimia
(Kinase)
Hidrolase memutuskan ikatan kimia dengan
(protease, lipase, penambahan air
amilase)

Liase membentuk ikatan rangkap dengan


(fumarase) melepaskan satu gugus kimia
Isomerase mengkatalisir perubahan isomer
(epimerase)
Ligase/sintetase menggabungkan dua molekul yang disertai
(tiokinase) dengan hidrolisis ATP
Polimerase menggabungkan monomer-monomer
(tiokinase) sehingga terbentuk polimer
Beberapa enzim dapat bekerja sendiri ,yang lain bekerja sama yang disebut dengan kofaktor,
yang tersusun atas ion logam dan molekul anorganik. Sebagian enzim yang dikenal
mengandung atau memerlukan logam yang berikatan secara kovalen atau nonkovalen untuk
aktivitasnya.
Struktur enzim secara lengkap dapat digambarkan sebagai berikut:

Jika terikat secara kovalen, pada pemurnian enzim, logam tidak dapat dilepaskan. Enzim yang
seperti itu disebut metaloenzim, sedangkan yang terikat secara nonkovalen, biasanya logam
berupa ion logam yang diperlukan untuk mengaktifkan enzim. Perbedaan antara metaloenzim
dan enzim yang diaktifkan logam, juga dapat dilihat pada afinitas enzim terhadap logamnya.
Pada beberapa metalo enzim, logam yang terikat secara kovalen, sering mempunyai aktivitas
katalitik sendiri. Sebagai contoh misalnya enzim katalse mengandung besi (katalase merupakan
porfirin besi). Katalase mengkatalisis perubahan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.
Besi sendiri dapat mengkatalisis reaksi diatas dengan kecepatan yang lebih lambat. Antara active
site enzim (Enz), logam (M), dan substratnya (S), membentuk kompleks.
Sebagian enzim membutuhkan senyawa organik nonprotein yang spesifik dalam melaksanakan
fungsinya/ mengkatalis reaksi-reaksi. Senyawa organik itu disebut koenzim. Koenzim
mempunyai bobot molekul rendah dan lebih stabil terhadap panas, Bila ada komplek/ ikatan
enzim dan koenzim dapat terjadi katalisis. Sistem komplek enzim dan koenzim itu disebut
holoenzim. Apabila koenzim terlepas, enzim menjadi inaktif dan dinamakan apoenzim. Koenzim
akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga jauh melebihi kemampuannya
sendiri. Jenis reaksi yang sering memerlukan koenzim adalah oksidasi reduksi, reaksi-reaksi
pemindahan gugus dan isomerasi yang menghasilkan pembentukan ikatan kovalen (klas1, 2, 5,
dan 6) sebaliknya yaitu reaksi lisis, termasuk reaksi hidrolisis seperti yang dikatalis oleh enzim-
enzim saluran pencernaan umumnya tidak memerlukan koenzim
ikatan antara koenzim dengan enzim dapat berupa ikatan kovalen maupun nonkovalen. Jika
ikatan berupa ikatan kovalen, maka koenzimnya yang membentuk ikatan dengan enzim
dinamakan gugus prostetik. Jika ikatan berupa ikatan nonkovalen yang lebih lemah koenzim
sering disebut dengan kosubstrat. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya dapat
didaur ulang dan berfungsi sebagai unsur pembawa hidrogen (FADH, NADH dan NADPH), atau
unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) dan gugus metil (folat).
Koenzim yang terikat dengan ikatan nonkovalen dianggap sebagai kosubstrat atau substrat
sekunder karena dua alasan, yaitu :
1) Perubahan kimia pada koenzim tepat mengimbangi perubahan kimia yang terjadi di dalam
substrat.
2) Perubahan kimia pada koenzim sering mempunyai makna fisologis mendasar yang lebih
penting.
Banyak dari koenzim-koenzim tersebut merupakan derivat ataupun mengandung vitamin B
komplek, serta derivat adenosin monofosfat (AMP). Hal ini dikarenakan vitamin B
(nikotinamida, tiamin, riboflavin dan asam pantotenat) merupakan unsur esensial yang
membentuk koenzim bagi oksidasi serta reduksi biFaktor-Faktor Yang Mempengaruhi
Kecepatan Reaksi Enzimatik
Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh banyak faktor. Faktor-faktor yang mempengaruhi
tersebut diantaranya adalah: (1) suhu; (2) pH; (3) kadar enzim; (4) kadar substrat; (5) aktivator;
(6) inhibitor.

2. Suhu enzim
Pada suhu kurang dari atau sama dengan 0ºC, biasanya enzim tidak mengalami kerusakan, tetapi
umumnya tidak aktif. Pada suhu yang meningkat, kecepatan reaksi enzimatis akan bertambah.
Setiap kenaikan suhu 10ºC kecepatan reaksi enzimatis meningkat dua kali lipat, tapi hanya
sampai keadaan dimana tingkat energi kinetik enzim tidak melampaui tingkat yang memecahkan
ikatan nonkovalen yang mempertahankan struktur protein/enzim. Kecepatan reaksi meningkat
bila suhu ditingkatkan sampai pada suhu optimum.
Pada suhu optimum reaksi berlangsung paling cepat. Enzim didalam tubuh manusia memiliki
suhu optimum sekitar 37oC. Enzim organisme mikro yang hidup dalam lingkungan dengan suhu
tinggi mempunyai suhu optimum yang tinggi. Bila suhu ditingkatkan terus, maka jumlah enzim
yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi sehingga kecepatan reaksi justru
menurun. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai 70 oC. Dalam
beberapa keadaan, selama proses denaturasi masih reversibel jika pemanaasan dihentikan dan
enzim didinginkan kembali aktivitasnya dapat pulih.
Pada suhu yang meningkat, kecepatan reaksi juga meningkat (Vo), tetapi denaturasi lebih mudah
terjadi. Suhu optimum selalu berubah tergantung pada waktu.
3. pH enzim
Enzim merupakan protrein jadi peka terhadap perubahan pH. Perubahan pH yang moderat
( berkisar 5 -9 ) akan mempengaruhi aktifitas enzim dengan mengubah status muatan pada gugus
R yang bersifat asam atau basa lemah dari residu asam amino yang berfungsi pada proses
katalisis. Perubahan pH dapat pula mengubah status muatan subtrat .
pH dimana enzim tersebut bekerja aktif secara optimal disebut pH optimum, yaitu pH dimana
∆S/t pada tiap-tiap saat selalu lebih besar dibandingkan pada pH yang lain.
Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah, enzim akan mengalami denaturasi.Hal ini
disebabkan terjadinya protonasi atau deprotonasi residu asam amino yang bersifat asam atau basa
sehingga residu tersebut tidak dapat lagi membentuk ikatan garam yang mempertahankan
struktur sekunder, tersier dan kuartener.
Sebagian besar enzim di dalam tubuh mempunyai pH optimum antara 5 - 9, kecuali beberapa
enzim misalnya pepsin (pH optimum = 2) dan (pH optimum=8).
Asam amino penyusun protein pada pH isolektrik (muatan + = -), digambarkan sebagai berikut :
Pada pH <> pH isoelektrik, gugus NH3+ akan berubah menjadi NH2. Dari uraian tersebut jelas
bahwa perubahan pH dapat merubah muatan gugus asam amino, sehingga mengganggu
aktivitasnya. Sebagai contoh misalnya reaksi antara enzim yang bermuatan negatif (Enz-) dan
substratnya yang bermuatan positif (SH+ologik. Misalnya untuk metabolisme asam-asam amino
diperlukan vitamin B6. Untuk oksidasi biologi diperlukan nikotinamida, tiamin, riboflavin, asam
pantotenat dan asam lipoat. Untuk metabolisme zat dengan satu atom C diperlukan asam folat
dan vitamin B12.Demikian juga AMP seperti ; adenin, ribosa, serta fosfat.
4. metalloenzim
Beberapa koenzim tersusun atas enzim yang tersusun atas gugus prostetik sebagi contoh
koenzim b 12. Katalis sangat penting dalam industri kimia, tapi jarang industry yang
menggunakan enzim, bayangkan reaksi sintesis yang dilakukan oleh seorang direktur penelitian
mereaksikan senyawa organologam dengan susunan molekul yang sebesar 50000. . Maka reaksi
ini akan memakan waktu 30 menit, pada tekanan 1 atmosfir dan suhu hanya tersusun 50 C dan
menghasilkan 100%.

Tabel 16.2 beberapa metalloenzim


Mg2+ Phosphohidrolase
Phosphotransferase
2+
Mn Arginase
Phosphotransferase
2+ 3+
Fe dan Fe Cytochromes
Peroxidase
Katalase
Ferredoksin
Cu2+ atau Cu+ Tirosinase
Amina oksidase
Ascorbate oxidase
Galaktose oksidase
Dopamine-β-
hidrosilase
2+
Zn Alkohol
dehidrogenase
Alkalin phospotase
Carbonic anhidrase
Carboxipeptidase
Fe dan Mo Nitrogenase

5. Carbonic Anhidrase dan Carboxipeptidase (Enzim seng)

Karbonik anhidrase adalah enzim yang merupakan katalis dehidrase dari sebuah asam karbonic
(dan hidrolisis dari ester). Penonkatalisasi dehidrasi dari asam karbonic yang sangat lambat untu
2+
respirasi hewan. Enzim banyak terdapat di darah. Salah satu enzim Zn permolekulterdapat
dalam bagian yang aktif.

Karboksipeptidase A adalah enzim seng dapat dipelajari lebih lanjut. Hidrolase enzim dari
terminal ikatan peptidase dalam rantai peptide untuk terminal karboksil.
Secara selektif seperti ini
R O R O R
C C NH CH C NH CH CO2-

Untuk terminal peptide dimana terminal asam amino akan memilkik subtituen aromatic atau
alifatis dan konfigurasi L.
Struktur karboksi peptidase telah lama dipelajari secara intensive melalui penyinaran Kristal
sinar X. salah satu Zn2+ permol adalah ikatan dari dua imidazoles dari histidin, dalam kelompok
asam glutamate dan molekul H2O yang dapat digantikan substratnya. ZN2+ berada dalam
permukaan molekul. Berdasarkan akamodasi substrat. Enzim diproteksi untuk memiliki terminal
sendiri dan melawan perubanhannya didalam diri.
Ion seng dapat digantikan ion kobalt (II) dalam karboksipeptidase dan beberapa yang lain oleh
enzim seng degan retensi dari aktivitas enzim. Dalam beberapa kasus kadang kala aktivitas kobat
mungkin tidak tersedia dan alam lengkap untuk seng.. penggantian dari Zn 2+ oleh cobalt masih
merupakan bagian dari ZN2+ dalam pewarnaan CO yang terserap. Penyerapan a, sirkulasi parsial
dan sirkulasi magnetic) dari subtitusi enzy menyediakan invermasi ion logam dilingkungannya
pada amasa aktif
Contoh
Kobal(III) kompleks tipe Cis (Co(en)2(H2O)(OH)2 dan cis-β-(Co(trien)(H2O)(OH)2+(en =
NH2C2H4NH2 dan trien = NH2C2NHC2H4NHC2H4NH2)
dan
Tran sisomer Cis isomer

dipromosikan hidrolisis dengan terminal N dari asam formed. The complex lebih efektif
mekanisme hidrolisis langkah pertama oleh salah satu bagian dari pergantian OH -. Perlawanan
hidrosida dalam gugus karbonil atom amino chelat. Ooleh koordinasi OH-

6. Enzim besi dan tembaga- oksidase, peroksida dan katalase


Pembentukan ketika pembentukan atmosfir oksigen dari fotosintesis secara. Bakteri anaerob
selalu bias hidup, dalam keadaan oksigen sedikit melau fotosintesis. Strain micrococcus dapat
ditemukan dalam peroksida.
Protein logam dapat ada dalam ferredoxins dan rubredoxin (non heme Fe-S proteins) ditemukan
dalam bakteri anaerob. Beberapa ilmuwan phorpirin dapat terbentuk secara geometrical.
Hubungan terdekat antara aktifitas biologi untuk Fe dan Cu dalam sitokrom oksidase. Oksidase
merupakan enzim yang berperan mengkatalisis Hidrogen yang ada dalam substrat dengan hasil
berupa H2O dan H2O2.Enzim ini berfungsi sebagai AKSEPTOR ion Hidrogen.
2H+ + 2 O2- Superoksidasi dismutasi H2O2 + O2

AH 2
½O 2
AH 2
O 2

OKSIDASE OKSIDASE

A HO2
A HO
2 2
H2O2 dapat dilanjutkan reaksiya menggunakan Enzim peroksidase dengan melalui protein Cu.
Asam amino yang komplet dan Kristal sinar X. ada 2 sub unit dengan berta moekul 15.700 yang
terdiri salah satunya Cu dan Zn. Deprotonasi imidiazole dengan jembatan Cu dan Zn.

PEROKSIDASE
H2O2 + Substrat H2 2H2O + Substrat

Enzim katalase dengan besi (III) kelompok permolekul dengan koordinat cincin: banyak
terdapat dalam jaringan hati, sel mukosa, darah, sumsum tulang, dan ginjal. Bagian organel sel
dari jaringan tersebut yang memiliki dua fungsi sekaligus yaitu untuk menghasilkan dan untuk
menghancurkan hydrogen peroksida adalah ENZIM PEROKSISOM.
Enzim ini berperan menghancurkan hydrogen peroksida yang dihasilkan dari aktivitas enzim
oksidase. Reaksinya sebagai berikut :

KATALASE
H2O2 2H2O + O2

Katalase juga dapat juga mengoksidasi peroksida substrat.


A H2’ A’
A H2 A

O2 H2O2 KATALASE 2H2O


OKSIDASE

H2O2 O2
7. Model senyawa
Besi II komplek trietiltetra amin (Fe(trien)OH2 )dapat dijelaskan oleh enzim katalase. Mekanisme
ion hidroksida data digantikan oleh ion oh- koodinasi sebagai kelompok bidenta, tekanan,
pelemahan ikatan O-O. HO2- dapat bereaksi untuk membentuk O2 dan OH- dan menjadi dasar
ion komplek. Promosi anorganik rekasi H2O2 selalu terlihat sama akarena adanya subtitusi ion
logam.
Secara intensif tembaga biru azurin, stellacianin dan plastocianin tidak terdapat dalam aktifitas
oksidase. Dua hububgan kelompok protein tembaga dapat diketahui aktifitas enzim oksidasenya.
Katalisasi dari reduksi O2 menhajadi H2O dan kembali menjadi lebih biru.

8. Nitrogenase
Dalam beberapa tahun karena konsumsi energy yang tinnggi terlebih antra periode 1949-1974
konsumsi pupuk N mengalami peningkatan lebih dari 40 x 10 6 metrik tons. Penggunaannya,
masih dibawah Negara berkembang untuk meningkatkan pertanian

Simpulan
1. Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai
katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu
reaksi kimia.
2. Enzim yang dikenal mengandung atau memerlukan logam yang berikatan secara kovalen
atau nonkovalen untuk aktivitasnya disebut metalloenzim
3. Karbonik anhidrase adalah enzim yang merupakan katalis dehidrase dari sebuah asam
karbonic (dan hidrolisis dari ester).
4. Enzim merupakan protrein jadi peka terhadap perubahan pH

Daftar pustaka
Douglas B.E, Mc Daniel D.H. and Alexander j.j 1983. Concepts and models of inorganic
chemistry. 2nd ed. Canada : jhon wiley and sons inc.

Abdul Jalil Abdul, 2004 Jurnal Science Malaysian “Enzim Mikroba dan Bahan Penguraian
Bahan Berselulosa”. (Syarahan Perdana). ISBN 967-942-652-1.
Firman and P. Soedigdo. (1994), Pembuatan preparat glukosa oksidase dari A.niger L 51 untuk
pereaksi penentuan kadar glukosa. Thesis Program Magister Institut Teknologi Bandung.

Petrucioli, M and F. Federicci. (1993), Glucose oxidase production by Penicillium variabile P


16: effect of medium composition. J. of Applied Bacteriology, 75, 369-372

Whitaker, R.J. (1972), Principle of enzymology for the food science. Mergel Dekker Inc, New
York, 561-570.

Nakamatsu, T., T. Akamatsu, R. Niyajima and I. Shiio. (1975), Microbial production glucose
oxidase. Agricultural and Biological Chemistry. 63, 51 – 58.
Steven, L., W.C. Price. (1992), Fundamental of enzymology, Second Edition, Oxford
University, New York
Daftar pertanyaan

Mengapa reaksi kimia yang mungkin terjadi secara termodinamis kadang-kadang tidak
terjadi tanpa bantuan enzim? Reaksi kimia dapat terjadi secara termodinamis tetapi
kadang kadang tidak hal ini disebabkan karena adanya perbedaan harga Ea adanya enzim
dapat menrunka harga Ea sehingga reaksi dapat berlangsung hal ini seperti digamabarkan
pada table berikut
Bagaimana kecepatan reaksi dalam sel dapat ditingkatkan tanpa peningkatan suhu dan
konsentrasi reaktan? Adanya enzim sebagai katalis akan menyebabkan Ea rendah Ea
yang rendah tidak akan mencapai suhu optimum reaksi, akibatnya reaksi dapat terjadi
meskipun suhu dibawah optimum dan energy kinetiknya menjadi lebih rendah dan waktu
yang dibutuhkan menjadi lebih sedikit.
Perbandingan model “induced fit” dan “kunci dan anak kunci” pada pengikatan substrat oleh
enzim? Perbandingan antara induced fit dan kunci anak kunci terjadi pada perbedaan enzim dan
substratnya. Pada induced fit enzim memiliki struktur atau bentuk yang tidak pas tetapi pada
kunci dan anak kunci antara enzim dan substratnya suadah merupakan pasangan yang pas.
Seperti digambarkan pada pola berikut ini

Apakah yang dimaksud situs aktif dan bagaimana hubungannya dengan struktur enzim?
Situs aktif adalah tempat dimana enzim itu aktif
Bagaimana enzim melakukan katalisis setelah substrat terikat pada enzim? Katalisis
enzim pada saat mengikat substrat secara mekanis mengunkan reaksi secara subtitusi
nukelopilic adanya perbedaan momen dipole yang dapat memutuskan ikatan dan
menjadikan suatu reaksi.

Apakah yang membedakan penghambatan kompetitif dengan penghambatan bukan


kompetitif? Yang membedakan keduanya adalah perbedaan produknya pada inhibisi
dihasilkan sedikit produk sedangkan pada kompetisi non hibisi tidak dihasilkan produk
sama sekali.

You might also like