ASAM AMINO

Pengertian
Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino
(NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya,
terutama dari kelompok 20 senyawa yang memiliki rumus dasar NH 2CHRCOOH,
dan dihubungkan bersama oleh ikatan peptida untuk membentuk protein.
Asam amino sering disebut blok bangunan kehidupan. Semua proses
kehidupan tergantung pada protein yang berperan penting dalam tubuh sebagai
struktur, pengirim pesan, enzim, dan hormon. Dua puluh jenis asam amino alami
adalah blok bangunan protein, yang terhubung satu sama lain dalam bangunan
rantai. DNA memberitahu tubuh bagaimana membuat rantai amino dan bagaimana
mengurutkannya menjadi jenis protein tertentu.
Struktur Kimia
Asam amino merupakan biomolekul kecil (berat molekul rata-rata sekitar
135) memiliki struktur umum yang digambarkan pada gambar berikut :

Gambar 1. Struktur Umum Asam Amino

Semua

asam amino merupakan asam organik (-COOH) yang

mengandung suatu gugus amino (NH2) dan atom hidrogen yang berikatan dengan
-karbon. Mereka berbeda satu sama lain melalui komposisi kimiawi dari gugusan
R (rantai samping).

Sifat Asam Amino

A. Sifat amfoter (amfiprotik)

Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena

gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO

Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena gugus

[-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk NH3+

Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam maupun
basa), pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter. Asam amino bersifat
amfoter, maka:
1.

jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu

kation.
2.

jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu

anion.
B. Sifat optis aktif
Semua senyawa asam amino mempunyai atom C asimetris (spiral) sehingga
bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi kecuali glisin. Glisin
adalah satu-satunya asam amino yang tidak bersifat optis aktif.
C. Sifat Umum Asam Amino

larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut

nonpolar seperti dietil eter atau benzena.

momen dipol yang besar

kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat

kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

4. Jenis Asam Amino Standar
Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang

sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh karena sel-sel
tubuh tidak dapat mensintesis sendiri. Asam amino nonesensial adalah asam
amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh.

Asam Amino
Alanin
Arginin
Asparagin
Asam Aspartat
Sistein
Glutamin
Asam Glutamat
Glisin
Histidin
Isoleusin
Leusin
Lisin
Metionin
Fenilalanin
Prolin
Serin
Treonin
Triptofan
Tirosin
Valin

Simbol Kependekan
Ala
Arg
Asn
Asp
Cys
Gln
Glu
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Phe
Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val

Singkat satu huruf

A
R
N
D
C
Q
E
G
H
I
L
K
M
F
P
S
T
W
Y
V

Tabel yang menunjukkan Asam Amino beserta singkatannya :

Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Rantai Samping
Alanin (Ala)
Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (Salanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (Ralanin)

pada

dinding

sel

bakteri

dan

sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling

banyak dipakai dalam protein setelah leusin.
Gugus metil pada alanin sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung
dalam fungsi protein (enzim). Alanin dapat berperan dalam pengenalan substrat
atau

spesifisitas,

khususnya

dalam

interaksi

dengan

atom

nonreaktif

seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan
dalam daur alanin.
Arginin (Arg)
Asam

amino

arginin

memiliki

kecenderungan basa yang cukup tinggi

akibat eksesi dua gugus amina pada gugus

residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi mamalia lainnya,
tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.
Sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products)
seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur.
Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan
penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid.
Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut
air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya
diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi : Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Berperan pula dalam sintesis
amonia. Sumber : Daging, telur, dan susu (serta produk turunannya) kaya akan
asparagin.
Asam Aspartat (Asp)
Asparagin merupakan asam amino analognya karena
terbentuk

melalui

aminasi

aspartat

pada

satu

dapat

digolongkan

gugus hidroksilnya.
Asam

aspartat

bersifat asam,

dan

sebagan asam

karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.

Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf
otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini
juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial yang
memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom
S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai
sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber
utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang.
Sistein dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi
protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
Glutamin (Gln)

Rantai sampingnya adalah suatu amida.

Glutamin

dibuat dengan mengganti rantai

samping hidroksil asam glutamat dengan gugus

fungsional amina.
Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti
rantai sampai hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina. Glutamin
digunakan untuk mengganti kerusakan otot dengan segera.
Asam Glutamat (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino yang
bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam
aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang
rendah,

yang

menandakan

ia

sangat

mudah

menangkap

elektron

(bersifat asam menurut Lewis).

Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga tidak tergolong
esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah. Sifat ini
dimanfaatkan dalam industri penyedap.
Glisin (Gly)
Glisin atau asam aminoetanoat adalah asam
amino alami paling sederhana. Rumus kimianya
C2H5NO2.
Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan
berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak
mengandung glisin. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari
keseluruhan asam aminonya adalah glisin.
Histidin (His)
Fungsi Histidin menjadi precursor histamin, suatu amina
yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam
amino.
Isoleusin (Ile)
Rumus

kimianya

sama

dengan leusin

hidrofobik (tidak larut dalam air). tetapi susunan atomatomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Walaupun berdasarkan

strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer sepertitreonin, isoleusina alam

hanya tersedia dalam satu bentuk saja.
Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling umum
dijumpai pada protein. Ada dugaan bahwa leusina
berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan
protein otot.

Lisin (Lys)
Lisin (Lys) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut air
bersifat basa, seperti juga histidin. Lisin menjadi kerangka bagi niasin
(vitamin B1).
Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisin juga dilibatkan
dalam pengobatan terhadap penyakit herpes. Lisin (bahasa Inggris lysine)
merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut air bersifat basa,
seperti juga histidin.
Metionin (Met)
Metionin,

bersama-sama

dengan sistein,

adalah asam amino yang memiliki atom S. Asam

amino ini penting dalam sintesis protein (dalam
proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk
membentuk RNA) karena kode untuk metionin sama dengan kode awal (start)
untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionin awal ini tidak akan terikut dalam
protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pasca transkripsi.
Sumber utama metionina adalah daging (ikan).
Fenilalanin (Phe)
Fenilalanin adalah suatu asam amino penting,
yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan
triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik
yang memiliki cincin benzena. Fenilalanin bersama-sama dengan taurin dan

triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai

pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak.
Prolin (Pro)
Prolin merupakan satu-satunya asam amino
dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat
satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu
atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolin hanya
memiliki gugus amina sekunder (-NH-).
Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak
memiliki gugus amina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel
tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok
(misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan
osmotik sel. Prolin dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam
amino
Serin (Ser)
Serin merupakan asam amino penyusun protein yang
umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia
hanya memiliki L-serin. Namanya diambil dari bahasa
Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein
serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan : Serin penting bagi metabolisme karena terlibat
dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, asistein, triptofan (pada
bakteri) dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam fungsi
katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan
banyak enzim lainnya.
Sebagai

penyusun

protein

non-enzim,

rantai

sampingnya

dapat

mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serin

juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh
enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota.
Treonin (Thr)

Kehadiran

enzim

treonina-kinase

dapat

menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan

fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis
metabolit sekunder. Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari ikan.

Tritofan (Trp)
Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti
asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian Dtriptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah
pada bisa ular laut kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan : Gugus fungsional
yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.
Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang
tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah precursor melatonin (hormon
perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin.
Tirosin (Tyr)
Tirosin (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju,
karena ditemukan pertama kali dari keju). Ia
memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu
tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang
juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto.
Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phehidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain
terbentuk apabila terjadi serangan dari radikal bebas pada kondisi oksidatif
tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan : Dalam transduksi signal, tirosina memiliki
peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi
(membentuk fosfotirosina).
Valin (Val)
Valin

adalah

salah

satu

dari

20

asam

amino penyusun protein yang dikode oleh DNA.

Dalam ilmu gizi, valin termasuk kelompok asam amino esensial. Namanya berasal
dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).
Sifat valin dalam air adalah hidrofobik (takut air) karena ia tidak bermuatan.
Valin diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber
pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging).
6 Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Sifat Kepolaran
1. Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik, bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu
asam amino seperti isoleusin yang biasa terdapat di bagian dalam protein.
Umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid. Contohnya glisin,
alanin, valin, leusin, metionin, isoleusin.
2. Asam amino polar
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Bersifat hidrofilik, artinya mudah larut
dalam air. Cenderung terdapat di bagian luar protein. Sistein berbeda dgn yg lain,
karena gugus R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami
oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide. (-S-S-) sistin (tidak termasuk
dalam asam amino standar karena selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein dan
tidak dikode oleh DNA). Contohnya serin, treonin, sistein, prolin, asparagin,
glutamin
3. Asam amino dengan gugus R aromatik
Bersifat 9elative non polar yakni hidrofobik. Fenilalanin bersama dengan Valin,
Leusin & Isoleusin merupakan asam amino paling hidrofobik. Tirosin merupakan
gugus hidroksil , triptofan merupakan cincin indol. Asam amino aromatik mampu
menyerap sinar UV 280 nm yang sering digunakan untuk menentukan kadar
protein. Contohnya fenilalanin, tirosin dan triptofan.
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
Mempunyai gugus yang bersifat basa pada rantai sampingnya, bersifat polar,
yakni terletak di permukaan protein yang dapat mengikat molekul air. Histidin
mempunyai muatan mendekati netral (pada gugus imidazol) dibanding lisin pada
gugus amino dan arginin pada gugus guanidino. Karena histidin dapat terionisasi
pada pH mendekati pH fisiologis yang berperan dalam reaksi enzimatis yang
melibatkan pertukaran proton. Contohnya Lisin, arginin dan histidin.

5. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif

Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya. Bermuatan negatif atau
asam pada pH 7. Contohnya Asam Aspartat dan Asam Glutamat.
6. Jenis Asam amino non standar
Merupakan asam amino di luar 20 macam asam amino standar. Terjadi karena
modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein. Kurang
lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel.
7. Reaksi asam amino
Asam amino dapat bereaksi dengan basa kuat karena bersifat asam lemah
dan bereaksi dengan asam kuat karena mengandung gugus -NH2 yang bersifat
basa lemah. Gugus yang memberikan sifat asam adalah gugus COOH. Hal ini
karena asam amino bersifat amfoter.
Asam -amino secara umum dimisalkan sebagai R-CH(NH2)-COOH. Pada
saat larutannya direaksikan dengan basa kuat, NaOH maka OH-menyerang gugus
-COOH terbentuklah -COO-.
R-CH(NH2)-COOH + OH- R-CH(NH2)-COO- + H2O
Ketika asam amino itu direaksikan dengan asam kuat, H2SO4(aq), ion-ion
H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+.
R-CH(NH2)-COOH + H+ R-CH(NH3+)-COOH
Perhatikan persamaan reaksi ini. Ketika larutan NaOH ditambahkan ke
dalam larutan asam amino, ion-ion OH- dari NaOH menumbuk gugus -COOH dan
menarik ion H+ membentuk H2O. Gugus asam berubah menjadi -COO-. Berarti
saat asam amino ditambah basa kuat, bersifat asam lemah. Kebalikannya, saat
asam amino direaksikan dengan asam kuat HCl(aq), ion-ion H + tertarik ke gugus
-NH2 membentuk -NH3+. Berarti ketika asam amino ditambah dengan asam kuat,
bersifat basa lemah.
2. PROTEIN
1.

Pengertian
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling

utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang

merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu

sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida,
lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain
itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia.
Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun 1838.

Protein adalah instrumen yang mengekspresikan informasi genetik dan

merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel yang menyusun
lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. Protein disusun
atas unsur karbon (C), hydrogen (H), oksigen dan kadang-kadang ada unsur fosfor
(P) dan sulfur (S). Ikatan peptida ini akan terwujud apabila gugusan karboksil dari
asam amino yang satu bergabung dengan gugusan amino dari asam amino yang
lain. Di dalam penggabungan molekul asam amino itu, akan terlepas satu molekul
air.
Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut :

Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan bantuan dari

enzim-enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis pada ikatanikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein dipanasi, diberi basa,
atau diberi asam.
2. Struktur Protein
a.

Struktur Primer

Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Vernon Ingram menemukan bahwa
translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu
mutasi genetik.
b. Struktur Sekunder
Struktur

sekunder

protein

adalah struktur tiga dimensi

lokal dari berbagai rangkaian
asam amino pada protein yang
distabilkan
hidrogen.

oleh

ikatan

Berbagai

bentuk

struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: alpha helix (-helix, "puntiranalfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral; beta-sheet
(-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari
sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau
ikatan tiol (S-H); beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (-turn,
"lekukan-gamma").
c. Struktur Tersier
Struktur tersier menggambarkan pengaturan
ruang residu asam amino yang berjauhan dalam
urutan linier dan pola ikatan-ikatan disulfida.
Merupakan

konformasi

tiga

dimensi

keseluruhannya. Istilah struktur tersier mengacu

pada hubungan spasial antar unsur struktur
sekunder. Pelipatan polipeptida pada suatu
domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada pelipatan domain lainnya. Struktur
tersier menjelaskan hubungan antara domain ini, cara dimana pelipatan protein
dapat menyatukan asam amino yang letaknya terpisah dalam pengertian struktur
primer, dan ikatan yang menstabilkan konformasi ini.
d. Struktur Kuartener
Menggambarkan pengaturan sub unit protein
dalam ruang. Protein dengan dua atau lebih rantai
polipeptida

yang

terikat

oleh

kekuatan

nonkovalen memperlihatkan struktur kovalen. Dalam protein multimerik ini,

masing-masing rantai polipeptida disebut protomer atau sub unit. Sub unit
tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang berperan
dalam struktur tersier yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatan
hidrogen. protein
3. Fungsi protein bagi tubuh sebagai berikut.
a.

Bahan enzim untuk mengkatalisis reaksi-reaksi biokimia misalnya tripsin.

b.

Protein cadangan disimpan dalam beberapa bahan sebagai cadangan makanan.

c.

Protein transport, mentransfer zat-zat atau unsur-unsur tertentu misalnya

hemoglobin untuk mengikat O2.

d.

Protein kontraktil, untuk kontraksi jaringan tertentu, misalnya myosin untuk

kontraksi otot

e.

Protein pelindung, melindungi tubuh terhadap zat-zat asing, misalnya antibodi

yang mengadakan perlawanan terhadap masuknya molekul asing (antigen) ke dalam

tubuh.

f.

Hormon merupakan protein yang berfungsi sebagai pengatur proses dalam tubuh,

misalnya hormon insulin, pada hewan.

g.

Protein struktural, merupakan protein yang menyusun struktur sel, jaringan dan

tubuh organisme hidup misalnya glikoprotein untuk dinding sel.

h.

Membangun sel-sel yang rusak, sumber energi, pengatur asam basa darah,

keseimbangan cairan tubuh, pembentuk antibodi.

4. Sifat Protein

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis

asam aminonya.

Berat molekul protein sangat besar

Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat larut dalam air, tetapi

semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.

Menurut Sumardjo, 2008 :

Protein murni tidak berwarna dan tidak berbau. Jika protein tersebut dipanaskan,

warnanya berubah menjadi coklat dan baunya seperti bau bulu atau bau rambut terbakar.

Protein alam yang murni juga tidak memiliki rasa, tetapi hasil hidrolisis protein,

yaitu proteosa, pepton, dan peptida, mempunyai rasa pahit.

Protein jika bertemu dengan asam tartaric, akan mengeras, dengan demikian akan

mempengaruhi daya serap dan daya cerna.

5. Jenis Protein
Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan molekulnya, kelarutannya,
adanya senyawa lain dalam molekul, tingkat degradasi, dan fungsinya.
Menurut Struktur Susunan Molekulnya, protein dibagi menjadi :

Protein fibriler/skleroprotein adalah protein yang berbentuk serabut, tidak

larut dalam pelarut-pelarut encer garam, basa, asam maupun alkohol fungsinya
membentuk struktur bahan dan jaringan. Contoh : kolagen yang terdapat pada
tulang rawan, miosin pada otot, keratin pada rambut, fibrin pada gumpalan darah.

Protein globular / sferoprotein yaitu protein yang berbentuk bola larut

dalam larutan asam dan garam encer, mudah berubah (terdenaturasi) di bawah
pengaruh suhu. Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu, telur,
dan daging, enzim dan hormon.
Menurut kelarutan, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa grup, yaitu
albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin.

Albumin : larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin

telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu.

Globulin : tidak larut dalam air, terkoagilasi oleh panas, larut dalam

larutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsenrasi tinggi.
Contoh : miosinogen dalam otot, ovoglobulin dalam kuning telur, amandin dari
buah almonds, legumin dalam kacang-kacangan.

Glutelin tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam / basa

encer. Contoh glutelnin dalam gandum dan orizenin dalam beras.

Prolamin atau gliadin larut dalam alkohol 70-80% dan tidak larut dalam

air maupun alkohol. Contoh gliadin dalam gandum, hordain dalam barley, dan
zein pada jagung.

Histon : larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Contoh globin

dalam hemoglobin.

Protamin larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.Contoh Salmin

dalam ikan salmon.

Tingkat Degradasi Protein dibedakan berdasarkan tingkat degradasi yaitu

berdasarkan tingkat permulaan denaturasi (mulai terjadinya perubahan struktur
protein atau kerusakan struktur protein).

Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.

Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat

permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer (protean,

metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan peptida).
Protein primer merupakan hasil hidrolisis yang ringan, sedangkan protein
sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat. Protean adalah hasil hidrolisis oleh
air, asam encer, atau enzim, yang bersifat tidak larut. Contoh miosan, esestan.
Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih lanjut oleh asam dan alkali dan
larut dalam asam dan alkali encer tetapi tidak larut dalam larutan garam netral.
Contoh asam albuminat dan alkali albuminat. Protein terkoagulasi yaitu hasil
denaturasi protein oleh panas atau alkohol. Proteosa bersifat larut dalam air dan
tidak terkoagulasi oleh panas. Pepton larut dalam air, tidak terkoagulasi oleh
panas. Peptida yaitu gabungan dua atau lebih asam amino yang terikat melalui
ikatan peptida.
Protein Konjugasi adalah protein yang mengandung senyawa lain
nonprotein. Protein konjugasi dapat dilihat dalam tabel berikut :
Nama
Nukleoprotein
Glikoprotein

Tersusun oleh
Protein + Asam Nukleat

Terdapat pada
Inti sel, kecambah biji-

Protein + Karbohidrat

bijian
Musin

pada

kelenjar

ludah, tendomusin pada

Fosfoprotein

tendon, hati
Protein + Fosfat yang Kasein susu, kuning telur

Kromoprotein/

mengandung lesitin
Protein + Pigmen / Ion Hemoglobin

metaloprotein
Lipoprotein

Logam
Protein + Lemak

Serum

darah,

kuning

telur,

susu,

darah,

membran sel

6. Metabolisme Protein

Metabolisme meliputi :
1) Jalur Sintesis (Anabolisme/Endorgenik)
menggabungkan molekul-molekul kecil menjadi makromolekul yang lebih
kompleks; memerlukan energi yang disuplai dari hidrolisis ATP
2) Jalur Degradatif (Katabolisme/Eksorgenik)
memecah molekul kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana; melepaskan
energi yang dibutuhkan untuk mensintesis ATP.

Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk sintesis protein.

Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam amino dapat diubah menjadi glukosa
melalui jalur yang disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan glukosa baru dari
prekursor nonkarbohidrat.

Proporsi protein sebagai sumber energi dalam diet yang dianjurkan adalah

sebesar 15%.

Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa melalui jalur

glukoneogenesis, tetapi gliserol dari trigliserida juga dapat digunakan.

Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk memback up sumber

glukosa pada saat puasa.

Asam Amino Dalam Darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang diterima dan jumlah
yang digunakan. Proses absorbsi asam amino dalam dinding usus adalah proses
transport aktif yang memelukan energy. Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi
asam amino dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada asupan makanan
menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan turun kembali setelah 6 jam.
Reaksi Metabolisme Asam Amino
Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino, kemudian perubahan kerangka
karbon. Transaminasi : Proses katabolisme asam amino

berupa pemindahan

gugus amino darisuatu asam amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat,
ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga (keto)senyawa tersebut dirubah
menjadi asam amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi senyawa keto)

katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus

urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino.

sintesis protein dari asam-asam amino.

Tahapan

Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam amino, yaitu:

Transaminasi

Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada -ketoglutarat

menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat

Deaminasi oksidatif

Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion amonium

7. Denaturasi Protein
Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dari
zat kimia, maka mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan atau modifikasi
pada struktur molekul protein disebut dengan denaturasi. Hal-hal yang
menyebabkan terjadinya denaturasi adalah panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan
adanya beban kimia seperti urea, alkohol, dan sabun. Temperatur merupakan titik
tengah dari proses denaturasi yang disebut dengan melting temperature (Tm) yang
pada umumnya protein memiliki nilai Tm kurang dari 100C , apabila diatas suhu
Tm, maka protein akan mengalami denaturasi. Protein yang mengalami denaturasi
akan menurunkan aktivitas biologinya dan berkurang kelarutannya, sehingga
mudah mengendap.
8. Sintesis Protein
Sintesis protein adalah proses pembentukan protein dari monomer peptida
yang diatur susunannya oleh kode genetik. Sintesis protein dimulai dari anak inti
sel, sitoplasma dan ribosom. Sintesis protein terdiri dari 3 tahapan besar yaitu :
Rantai double heliks DNA diputus oleh struktur yang disebut RNA
Polimerase,proses tersebut membagi struktur rantai DNA menjadi 2 bagian yaitu :
DNA Sense atau DNA Template dan DNA Anti sense. Bagian dari rantai DNA
yang digunakan pada proses sintesa polipeptida adalah DNA Sense atau DNA
Template yang kemudian diterjemahkan oleh kodon-kodon yang terdapat pada
RNA messenger. Proses ini terjadi di sitoplasma, proses yang mengkode ulang
urutan basa pada rantai DNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai RNA messenger.
a.

Transkripsi

Transkripsi adalah proses penterjemahan atau pengkodean rantai DNA

Sense oleh rantai mRNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai mRNA. Transkripsi terjadi di dalam nukleus, setelah proses penterjemahan
selesai maka serangkaian mRNA akan keluar menuju sitoplasma. Dalam
sitoplasma mRNA akan segera ditangkap oleh ribosom, yang kemudian akan
melaksanakan proses selanjutnya yaitu Translasi.
b.

Translasi
Translasi adalah proses pengkodean ulang rantai mRNA oleh tRNA sesuai

kode pasangan basanya masing-masing. Proses ini terjadi pada ribosom, setelah
proses translasi terjadi maka proses berikutnya adalah mensintesis anti kodon dari
tRNA oleh rRNA yang selanjutnya berdasarkan kode-kode tersebutlah sintesa
asam amino dilakukan.

DAFTAR PUSTAKA

Rochmah, S. N., Sri Widayati, Mazrikhatul Miah. 2009. Biologi : SMA dan MA
Kelas XII. Pusat Perbukuan, Departemen Pendidikan Nasional, Jakarta, p. 282.
Sari, Mutiara Indah. 2007. Struktur Protein. Medan : Universitas Sumatera Utara
Wirahardikusumah, Muhamad. 1977. Biokimia Protein, Enzim, dan Asam Nukleat.
Bandung: ITB.