BAB XI

ASAM AMINO DAN PROTEIN

1. Pendahuluan
1.1. Deskripsi
Bab XI ini membahas tentang struktur dan sifat asam amino serta protein.
1.2. Manfaat/ Relevansi
Protein merupakan polimer alami yang penting bagi kehidupan.
1.3. Tujuan Instruksional Khusus (TIK)
Setelah mempelajari bab XI ini, mahasiswa mampu menuliskan struktur dan sifat-sifat
asam amino serta protein dan mampu menjelaskan sumbernya.
1.4. Petunjuk Mempelajari
a. Baca dan pahami semua yang ada dalam bab ini dengan teliti.
b. Tingkatkan pemahaman dengan menambah bahan bacaan lain yang relevan.
c. Diskusi dengan teman untuk meningkatkan pemahaman.
d. Berlatih dengan tekun untuk meningkatkan pemahaman.
e. Jika ada kesulitan, bertanya kepada dosen atau narasumber lain yang relevan.

2. Penyajian
Protein adalah polimer alami yang terdiri sejumlah unit asam amino yang terikat
satu sama lain dengan ikatan amida (atau peptida); sehingga protein disebut juga
poliamida; hidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino. Peptida adalah oligimer
dari asam amino. Dalam bab ini akan dibahas struktur dan sifat asam amino, struktur
peptida, kemudian struktur protein.

151

2.1 Asam Amino

Asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam -aminokarboksilat. Variasi
dalam struktur monomer ini terdapat dalam rantai samping (R). Tabel 11.1 menyajikan
beberapa asam amino. Asam amino yang memiliki rantai samping yang mengandung
gugus karboksil dikelompokkan sebagai asam amino asam, sedangkan yang
mengandung gugus amino dikelompokkan sebagai asam amino basa. Yang memiliki
rantai samping gugus alkil dikelompokkan sebagai asam amino netral.
gugus amino

H2N

CO2H
C

variasi struktur terjadi

dalam rantai samping

Asam amino memiliki gugus amino sekaligus gugus karboksil, jadi bersifat asam
sekaligus basa atau disebut amfoter. Asam amino lebih baik digambarkan dengan
struktur dipolar.
CO 2H3N +

Keasaman gugus NH3+ lebih kuat dari kebasaan gugus CO2- amino, akibatnya dalam
larutan berair mengandung lebih banyak anion asam amino. Sebagai contoh adalah
alanina, pada pH 7 bermuatan negatif netto.
Pada pH 7 alanina bermuatan negatif netto
basa lebih lemah
asam lebih kuat

H3N+

CO2C

CO2H

+ H2O

CH3
tak bermuatan netto

H2N

+ H3O+

CH3
bermuatan negatif netto

Jika sedikit HCl ditambahkan ke dalam alanina, maka kesetimbangan akan bergeser
sehingga muatan netto alanina menjadi nol. Pada pH dimana suatu asam amino tidak
bermuatan netto disebut titik isoelektrik dari asam amino tersebut.. Titik isoeletrik
alanina adalah 6,0. pada titik isoelektrik asam amino dapat diendapkan.

152

Pada pH 6 alanina, tidak bermuatan netto

CO 2H2N

CO 2-

+ H3O +

H3N + C

CH3

+ H2O

CH3

Tabel 11.1 Variasi gugus rantai samping beberapa asam amino

Struktur R

Singkatan

Nama

1. R : netral
-H
-CH3
-CH(CH3)2
2. R : mengandung gugus OH
-CH2OH
-CH(CH3)OH
3. R : mengandung S
-CH2SH
4. R : mengandung gugus karboksil (asam)
-CH2COOH
-CH2CH2COOH
5. R : mengandung gugus amino (basa)
-CH2(CH2)2CH2NH2

glisina
alanina
valin

gly
ala
val

serin
threonin

ser
thr

sisteina (cysteine)

cys

asam aspartat
asam glutamat

asp
glu

lisina

lys

2.2 Peptida
Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih.
Ikatan amida antara gugus -amino dari satu asam amino dan gugus karboksil dari asam
amino lain disebut ikatan peptida. Contoh peptida berikut dibentuk dari alanina dan
glisina disebut alaniglisina.
ikatan peptida

O
H2NCH C OH +
CH3
alanina

O
H NCH2 C
H
glisina

OH

-H2O

H2NCH C

NCH2 C

CH3

OH

alanilglisina
(suatu dipeptida)

Tiap asam amino dalam molekul peptida disebut suatu satuan (unit) atau residu.
Bergantung dari jumlah satuan asam amino yang terikat dalam suatu peptida, maka

153

suatu peptida dirujuk sebagai dipeptida (dua satuan), tripeptida (tiga satuan) dan
seterusnya. Menurut perjanjian suatu poliamida yang memiliki kurang dari 50 satuan
asam amino dikelompokkan sebagai peptida, sedangkan poliamida yang lebih besar
dianggap sebagai protein.
Dalam dipeptida alaninglisina, residu alanina memiliki gugus amino bebas dan
satuan glisina mempunyai suatu gugus karboksil bebas. Namun alanina dan glisina
dapat digabung dengan cara lain membentuk glisinalanina, dimana glisina mempunyai
gugus amino bebas dan alanina mempunyai gugus karboksil bebas.
O

H2NCH C

NHCH2 C

O
OH

CH3
alanilglisina

H2 NCH2 C

NHCH C OH
CH3

glisilalanina

2.3 Protein
Protein adalah biopolimer yang terdiri atas banyak asam amino yang terikat satu
sama lain oleh ikatan peptida (amida). Rentetan asam-asam amino dalam molekul
protein disebut struktur primer protein.

rantai protein, menunjukkan asam amino yang bertautan lewat ikatan peptida

Struktur Yang Lebih Tinggi dari Protein

Terdapat banyak hal pada struktur protein daripada hanya struktur primer. Banyak
sifat protein ditentukan oleh orientasi molekul sebagai suatu keseluruhan. Bentuk
(seperti spiral) dimana protein menata kerangkanya disebut struktur sekunder.
Interaksi antar molekul lebih lanjut, seperti terlipatnya kerangka untuk membentuk
suatu bulatan disebut struktur tersier. Interaksi antar molekul protein disebut struktur
kuarterner.
Protein yang struktur sekundernya dipelajari adalah keratin (dijumpai dalam bulu).
Tiap molekul protein dalam keratin mempunyai bentuk spiral. Bentuk spiral ini terjadi
karena adanya ikatan hidrogen intramolekuler antara gugus N-H dan gugus karbonil
yaitu C=O

.......

H-N. Ikatan ini ada dalam rantai peptida dan menyebabkan rantai dapat
154

menggulung, sehingga N-H dari suatu ikatan peptida dapat berikatan hidrogen dengan
gugus karbonil dari ikatan peptida lain yang jauh pada rantai yang sama.(lihat Gambar
11.1)

Gambar 11.1 Spiral Keratin dipertahankan bentuknya oleh Ikatan-ikatan Hidrogen

Selain itu juga dapat terbentuk ikatan hidrogen antara gugus karbonil dan gugus NH pada rantai peptida yang berbeda sehingga dua molekul dapat bertaut, sehingga
membentuk lembaran terwiru, terdapat dalam fibroin sutera. (Gambar 11.2)

Gambar 11.2 Struktur lembar wiruan dari fibroin sutera

Protein pada umumnya terbagi ke dalam dua golongan utama yaitu protein serat
(fibrous) dan protein globular (membulat). Protein serat bersifat tidak larut dalam air,
misalnya kulit, otot, rambut. Protein globular bersifat larut dalam air, contohnya adalah
enzim, hormon dan hemoglobin.
Mengapa ada protein yang tidak larut dalam air dan ada yang larut dalam air. Hal ini
disebabkan oleh gugus R yang berbeda pada asam amino. Beberapa asam amino

155

memiliki gugus R non polar, alkil sederhana, sedangkan lainnya mempunyai gugus R
polar, misalnya gugus karboksilat atau amonium dan hidroksil. Gugus R (rantai
samping) yang berbeda mempengaruhi sifat keseluruhan protein.

2.4 Denaturasi Protein

Denaturasi protein adalah hilangnya sifat-sifat yang lebih tinggi, oleh karena
terganggunya ikatan hidrogen dan gaya-gaya sekunder lainnya dalam molekul protein.
Salah satu penyebab denaturasi protein adalah perubahan suhu. Memasak putih telur
adalah contoh denaturasi protein. Suatu putih telur adalah cairan tak berwarna yang
mengandung albumin, yaitu protein globular yang larut. Jika dipanaskan mengakibatkan
albumin membuka ipatan dan mengendap; dihasilkan zat padat putih.
Perubahan pH menyebabkan denaturasi. Bila susu menjadi asam, perubahan pH
yang diakibatkan oleh pembentukan asam laktat akan menyebabkan penggumpalan dan
pengendapan protein yang semula larut.

3. Penutup
3.1 Rangkuman
Protein adalah poliamida. Hidrolisis protein menghasilkan asam -amino.
Titik isoelektrik suatu asam amino adalah pH dimana ion dipolar asam amino secara
listrik netral.
Peptida adalah poliamida dengan satuan asam amino kurang dari 50.
Protein adalah poliamida dengan satuan asam amino lebih dari 50. Rantai samping suatu
protein menentukan struktur yang lebih tinggi, yang terjadi oleh ikatan hidrogen internal
(dalam rantai yang sama) dan ikatan hidrogen antar rantai. Struktur yang lebih tinggi
memberikan keanekaragaman sifat protein. Denaturasi adalah kerusakan ikatan-ikatan
hidrogen atau merupakan kerusakan struktur lebih tinggi dari protein.

3.2 Tes Mandiri

1. Berikan definisi dan ilustrasi untuk setiap istilah berikut:
a. ikatan peptida
b. dipeptida
c. asam amino esensial

156

d. titik isoelektrik
2. Tulis struktur untuk peptida berikut ini:
a. alanilalanina

b. triptofanilalanina

3. Tulislah persamaan untuk hidrolisis dari leusilserina.

4. Terangkan penyebab proses denaturasi protein.

3.3 Umpan balik

Penyelesaian:
1. Definisi dan contoh:
a. Ikatan peptida atau Ikatan amida adalah ikatan antara gugus -amino dari satu
asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lain. Contoh peptida berikut
dibentuk dari alanina dan glisina disebut alanilglisina.
ikatan peptida

O
H NCH2 C

H2NCH C OH +

OH

-H2O

H2NCH C

NCH2 C

CH3
alanina

CH3
glisina

OH

alanilglisina
(suatu dipeptida)

b. Suatu molekul yang mengandung dua satuan asam amino yang saling berikatan
dengan ikatan peptida. Contoh: alanilglisina (struktur lihat jawaban a)
c. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesa dalam tubuh
manusia. Contoh: valina, serina, prolina, treonina, fenilalanina, lisina, leusina,
isoleusina, histidina, triptofan.
d. Titik isoelektrik yaitu pH dimana suatu asam amino tidak bermuatan netto, pada
kondisi ini asam amino akan menjadi dipolar. Contoh:
Pada pH 6 alanina, tidak bermuatan netto
CO 2H2N

C
CH3

CO 2+ H3O +

H3N + C

CH3

2. Struktur dipeptida:
a. alanilalanina

157

O
H2NCH C

O
NHCH

CH3

OH

CH3

b. triptofanilalanina
O
CH2
N

CH C
NH2

NHCH

O
C OH

CH3

3. Reaksi hidrolisis leusilserina

O
H2NCH C
CH2
CH(CH3)2

O
NHCH C

OH

+ H2O

CH2OH

leusilserina

O
H2NCH C OH
CH2

O
+

NH 2CH C

OH

CH2OH

CH(CH3)2

leusina

serina

4. Pustaka
a. Fessenden, R.J. dan J. S. Fessenden, 1986, Organic Chemistry, 3rd edition.
Wadsworth, Inc., Belmont, California. Alih bahasa : Pudjatmaka, A.H. 1999, Kimia
Organik. Penerbit Erlangga, Jakarta, Jilid 2
b. Solomons, T.W.G., 1988, Organic Chemistry, 3th edition, John Wiley & Sons, Inc.,
New York
c. Hart, H., L.E. Craine dan D.J. Hart, 2003, Organic Chemistry, 11th edition.
Wadsworth, Inc., Belmont, California. Alih bahasa : Suminar S.A., 2003, Kimia
Organik, edisi 11, Penerbit Erlangga, Jakarta

158