Protenas y Aminocidos

Las protenas son biomolculas orgnicas formadas por C, H, O, N y en menor medida

P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg,). Son polmeros no ramificados de aminocidos
(aa) que se unen mediante enlaces peptdicos. Son las molculas orgnicas ms
abundantes en los seres vivos. Su importancia radica en la variedad de funciones
diferentes que pueden desempear.

Alimentos ricos en protenas son la carne, las aves, el pescado, los huevos, la leche
y el queso .

Aminocidos: Estructura, clasificacin y propiedades

Estructura

Son solubles en agua y en cidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables
que presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el
grupo amino en el carbono siguiente al carboxilo se denominan -aminocidos, si lo
tienen en el segundo - aminocidos. La frmula general de un aminocido es:

Se conocen 20 aa distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie

humana: Se llaman aminocidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptfano, lisina.

Propiedades de los aminocidos

a) Isomera espacial o estereoisomera: El carbono es asimtrico (excepto la
glicina) por lo que si tienen el grupo amino a la derecha sern D-aa y si lo tienen a la
izquierda L-aa. Todos los aa proteicos son L-aa.

b) Isomera ptica: Si desvan el plano de luz polarizada a la derecha son dextrgiros

(+) y si lo desvan a la izquierda son levgiros (-).

c) Son anfteros: El grupo carboxilo les da un carcter cido y el grupo amino bsico
por lo que en disolucin pueden comportarse como cidos o como bases, por ello se
dice que son anfteros.
- A un PH de condiciones fisiolgicas (7) los aa se hallan ionizados, adquiriendo una
forma dipolar, que es la que tiene propiedades anfteras.
Punto isoelctrico: Es el PH en el que el aa tiene tantas cargas positivas como
negativas. Cada aa tiene su punto isoelctrico caracterstico.
Si el PH del medio es mayor que el punto isoelctrico, entonces el medio es bsico y
el aa cede H+.
d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusin es elevado,
por lo que son slidos.
Clasificacin de los aminocidos
No polares: alifticos( alanina, prolina, leucina, valina, metionina) y
aromticos( fenilalanina, tirosina, triptfano);
-

Polares sin carga( asparraguina, glutamina, serina, cistena, treonina);

Polares con carga: con grupos cidos ( cido asprtico y cido glutmico) y
con grupos bsicos +( lisina, arginina y histidina).

Enlace peptdico
Los aminocidos se unen entre s mediante el enlace peptdico que se establece por la
unin del grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente liberndose una
molcula de agua.
El enlace peptdico presenta las siguientes caractersticas que son las que van a
determinar la estructura de la protena:
Los tomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
La unin entre C y N es ms corta que en un enlace normal pero ms larga que en
uno doble por lo que se dice que el enlace peptdico tiene cierto carcter de doble
enlace, lo que hace que presente cierta rigidez inmovilizando a los tomos en un
plano.
Los enlaces que hay a lo largo del peptdico s pueden girar.
Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.
- Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
- Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
- Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.

Funciones de las protenas:

- Enzimtica: actan como biocatalizadores;
- Hormonal: insulina, glucagn, calcitonina;
- Reguladora: regulan la expresin de ciertos genes y la divisin celular( como la
ciclina);
- Homeosttica: mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas
amortiguadores;
- Defensiva: inmunoglobulinas, mucinas, fibringeno y trombina;
- Transporte: hemoglobina, mioglobina, lipoprotenas y citocromos;
- Contrctil: actina y miosina, dineina( cilios y flagelos);
- Reserva: ovoalbmina( clara del huevo), gliadina( grano de trigo) hordena( cebada),
lactoalbmina(leche);
- Estructural: colgeno, queratina, elastina, histonas, ciertas glucoprotenas.

Clasificacin de las protenas

a) Por su composicin:
Simples: si al hidrolizarse slo dan aminocidos. Ej: albmina del huevo, las
globulinas del plasma sanguneo, las prolaminas del colgeno;
Conjugadas: formadas por la unin de una fraccin nitrogenada y otra de
naturaleza no proteica. Ej: lipoprotenas, glucoprotenas, mucoprotenas,
metaloprotenas y nucleoprotenas.
b) Por su forma:
Protenas globulares: Son ms o menos redondeadas, solubles en
agua (coloides), tienen estructura terciaria o cuaternaria y funcin
dinmica. Las ms importantes son:
- Albminas: Tienen funcin de reserva y transportadoras, como la
ovoalbmina de la clara de huevo y la lactoalbmina de la leche y la
seroalbmina de la sangre.
- Globulinas: , , globulinas.
- Protaminas e histonas: Asociadas a los cidos nucleicos. Las primeras
slo en espermatozoides.

Protenas fibrosas: Son alargadas ya que carecen de estructura

terciaria y nicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son
insolubles en agua y generalmente estructurales. Destacan:
Colgeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y seo. Tiene
funcin de proteccin y soporte. Al cocerlo da gelatina.

Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uas, plumas.

Estructura de las protenas

Estructura primaria
- Est constituida por la secuencia de aminocidos de la cadena
polipeptdica.
- Las distintas protenas se diferencian por el nmero, tipo y orden en que se
encuentran los aa, lo cual es consecuencia del mensaje gentico.
Cualquier alteracin en el orden de los aa determina otra protena.
Estructura secundaria
- Es la disposicin espacial que adopta la secuencia de aa debido a la
capacidad de giro de los enlaces.
- La estructura secundaria puede ser de dos tipos: Hlice y Estructura .
Hlice : Est formada por el enrollamiento de la cadena polipeptdica
sobre s misma en forma de espiral. Se forma una hlice dextrgira. La
hlice se mantiene estable por puentes de hidrgeno que se establecen
entre el O de un CO y el H de un NH del cuarto aa que le sigue.
Estructura : Los planos de los enlaces peptdicos sucesivos se
disponen en ziz-zag, como una hoja plegada. La molcula se estabiliza
mediante puentes de Hidrgeno que se establecen entre el CO y el NH
de aa pertenecientes a la misma cadena o a otra cadena.
Los carbonos se disponen en las aristas y los R alternativamente hacia
arriba o hacia abajo del plano. Esta estructura est presente en la fibrona
(protena de la seda).
-

Estructura Terciaria
Es la disposicin espacial que adopta la secundaria al replegarse
adquiriendo una conformacin ms o menos redondeada.
En general, presenta hlice en los tramos rectos y estructura en las
dobleces.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la
secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en aguay as realizar
funciones de transporte, enzimticas y hormonales.
La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los siguientes enlaces:
Fuertes:
- Puentes disulfuro (S-S): Realizados entre dos grupos SH de
dos aa cistena. Es covalente.
Dbiles:
Puentes de hidrgeno: entre aminocidos polares
Interacciones inicas: entre radicales con cargas opuestas (aa cidos y
bsicos).
Interacciones hidrofbicas: los aa apolares se disponen en el interior de la
estructura.

Estructura cuaternaria

- La presentan aquellas protenas que tienen ms de una cadena peptdica.

Cada cadena constituye una subunidad. La agrupacin de varias
subunidades forma un oligmero.
- Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura terciaria,
aunque en general no covalentes.
- Si estn formadas por dos subunidades se llaman dmeros. ej: queratina.
- Si estn formadas por tres subunidades se llaman trmeros. ej: colgeno
- Si estn formadas por cuatro subunidades se llaman tetrmeros. ej:
hemoglobina
- Si estn formadas por muchas subunidades se llaman polmeros. ej:
filamentos de actina.

Propiedades de las protenas

Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo
de los radicales R libres y de que estos se puedan interrelacionar con el medio.
a) Solubilidad
- Debido a su gran tamao son insolubles en agua o se disuelven formando
coloides. Este es el caso de las protenas globulares cuyos radicales se
ionizan y establecen puentes de hidrgeno con el agua formando coloides.
Las fibrilares son insolubles.
b) Especificidad
- Los glcidos y lpidos son los mismos en todos los seres vivos pero las
protenas son especficas de cada especie e incluso algunas de cada
individuo. Esta especificidad se basa en el plegamiento de la cadena
peptdica como consecuencia de su secuencia de aa y esta es el reflejo de
la informacin gentica, ya que la sntesis de protenas est controlada por
los cidos nucleicos.
- Esta propiedad es la responsable de rechazos en transplantes e injertos.
c) Desnaturalizacin
- Es un cambio en la estructura tridimensional de la protena cuando se la
somete a cambios bruscos de PH, de temperatura, accin de rayos
ultravioletas, detergentes, cidos o bases fuertes, agitacin fuerte lo que
provoca la rotura de los enlaces con la consiguiente prdida de su
estructura y por tanto de su funcin. No afecta a la estructura primaria.
- Si la desnaturalizacin es suave, al restablecer las condiciones iniciales
puede recuperar su estructura y a esto se le llama renaturalizacin.
- La desnaturalizacin provoca generalmente una disminucin de la
solubilidad y la protena precipita.