Introduccin

La hemoglobina es una protena de gran importancia e inters. El estudio de

su estructura molecular y fisiologa ha llamado la atencin de innumerables
investigadores. De su estudio se han derivado descubrimiento de gran
utilidad. Entre ellos cabe sealar que la caracterizacin de una variante
molecular de la protena, la hemoglobina dio lugar al concepto de
enfermedad molecular. Su estudio condujo a identificar la estructura en el
doble elice del ADN.

La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo,
cuyo tomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molcula de oxgeno. El grupo hemo
est formado por:
1. Unin del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del cido ctrico)
al aminocido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
La hemoglobina es una protena tetrmera, que consta de cuatro cadenas polipeptdicas con
estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas
y dos cadenas . La cadena consta de 141 aminocidos y una secuencia especfica, mientras que
la cadena consiste de 146 aminocidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son
codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes.

Existen siete tipo de cadenas polipeptidicas que difieren en su estructura

primaria (secuencia de aminocidos) y que han sido denominadas a(alfa),
B(beta), y g(gamma) y A(gamma), D(Delta), E(Epsilon) y Z(zeta).

Hemoglobinopatia
La mayora de las variantes de la hemoglobinopata resulta de la sustitucin
de un aminocido por otro en algn sitio de las cadenas polipeptidicas que
lo componen. Sin embargo la menor proporcin