You are on page 1of 5

Tabel 1.

1 Pengaruh pH terhadap aktivitas Enzim amilase


Tabung

Perlakua
n

Larutan
IKI

Perubahan Warna
A

Ungu
muda

Merah bata
pudar

pH

Waktu

Merah bata
5
menghilang
lambat
II
Larutan
Biru tua
Biru tua
Biru tua
1
IKI
pekat
III
Larutan
Kuning
Biru pudar
Biru ,
12
IKI
menghilang
lambat
Berdasarkan tabel 1.1 tentang pengaruh pH terhadap enzim amilase pada

10
menit
20
menit
30
menit
tabung

I,II,dan III masing-masing perlakuan menggunakan larutan iki dengan konsentrasi


pH yang berbeda yaitu 5, 1, dan 12. Hasilnya menunjukan warna yang berbeda.
Pada larutan tabung I dengan perlakuan menngunakan larutan iki dan Ph 5 dalam
waktu 10 menit menghasilkan perubahan warna ungu muda, Merah bata pudar,dan
Merah bata menghilang lambat. pada larutan tabung II dengan perlakuan
menggunakan larutan iki dan Ph 1 dalam waktu 20 menit menghasilkan perubahan
warna Biru tua,

Biru tua,dan Biru tua pekat. pada tabung III dengan perlakuan

menggunakan larutan iki dan Ph 12 dalam waktu 30 menit menghasilkan perubahan


warna Kuning,

Biru pudar,dan Biru , menghilang lambat. Jadi aktivitas amilase

dipengaruhi oleh pH berpengaruh terhadap aktivitas amilase. Umumnya enzim


efektifitas maksimum pada pH optimum yaitu pH 4-7 yang membutuhkan waktu
selama 20 menit. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim
menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein.
Pengaruh enzim amilase terhadap larutan pati, larutan pati berperan sebagi
substrat yang akan direaksikan oleh enzim amilase berasal dari kecambah (Kaneko,
Ohno, dan Ohisa, 2005.). Dalam reaksi yang terjadi, enzim amilase berperan aktif
sebagai katalis yang akan mempercepat laju reaksi penguraian larutan pati
(amilum) menjadi amilosa dan amilopektin. Larutan iodium berperan sebagi
indikator warna untuk menandai aktivitas enzim amilase pada larutan pati.
Sedangkan

setelah

penambahan

larutan

iodium,

larutan

tidak

mengalami

perubahan warna atau dalam hal ini tetap berwarna biru kehitaman, karena enzim
amilase tidak dapat lagi menguraikan amilum (Oyeleke, dan Oduwole, 2009.).

Molekul enzim juga mempunyai struktur tiga dimensi. Diantaranya jenis-jenis


struktur tersebut, hanya satu saja yang mendukung fungsi enzim sebagai
biokatalisator, diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, diperlukan konsentrasi dan
pH yang sesuai. Apabila kedua faktor tersebut tidak terpenuhi, enzim akan
kehilangan sifat dan kemampuannya (Maarel, dkk, 2002).
Pada percobaan pengaruh pH terhadap aktivitas amilase, aktivitas enzim
berkaitan erat dengan strukturnya, perubahan struktur akan
perubahan aktivitas enzim (Zainab, dkk, 2004.).

menyebabkan

Pada pH optimum konformasi

enzim berada pada kondisi yang ideal. Hal ini menyebabkan interaksi antara enzim
dan substrat menjadi maksimal. Pada suasana yang terlalu asam atau basa,
kanformasinya berubah sehingga aktivitas enzim akan terganggu. Perubahan
tingkat keasaman akan meyebabkan terjadinya penurunan aktivitas amilase
(Johmanian, dan Mukherje,

1995.).Penurunan aktivitas enzim pada disebabkan

karena adanya pengikatan (interaksi) oleh pH dan konsentrasi enzim, akan tetapi
mekanismenya tidak sama seperti halnya inhibitor, diduga pH hanya berinteraksi
dengan enzim, sedangkan enzim tersebut tetap aktif, namun aktivitasnya menurun
(Maarel, dkk, 2002).
Pada percobaan pengaruh pH terhadap eaktivitas amilase bahwa pH
optimumnya

ditandai dengan berubah warna menjadi biru. Tinggi rendahnya pH

dapat mempengaruhi struktur ion pada enzim serta dapat menyebabkan terjadinya
proses denaturasi sehingga dapat menurunkan aktivitas enzim(Oyeleke, dan
Oduwole, 2009). akibat dari pH terhadap suatu reaksi enzim menjadi rumit oleh
beberapa factor yang dapat saling bersaing. Laju rekasi berkurang di kedua sisi pH
optimum untuk setiap kombinasi dari tiga alasan antara lain : 1.

Protein enzim

dapat mengalami denaturasi akibat pH ekstrem tinggi atau rendah. 2. Protein enzim
dapat memerlukan gugus-gugus asam amino yang terionisasi pada rantai samping
yang mungkin aktif hanya pada suatu keadaan ionisasi. 3. Substrat dapat diperoleh
atau kehilangan proton dan reaktif dalam hanya satu bentuk muatan (Souza dan
Magalhaes, 2010.)
Tabel 1.2. Pengaruh konsentrasi Enzim terhadap Aktivitas Amilase
Konsentrasi

Perubahan Warna

Waktu yang

Titik Awal

Titik Akhir

diperlukan

25 %

Ungu pekat

Ungu

5 menit

50 %

Ungu

Ungu muda

5 menit

75 %

Ungu muda

Cream

5 menit

100 %

putih

Putih

5 menit

Berdasarkan tabel 1.2 pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas amilase


dengan menggunakan kecambah yang diuji dengan berbagai konsentrasi yang
berbeda dengan waktu yang sama. Kecambah yang diuji dengan konsentarsi 25 %
pada titik awalnya berwarna ungu pekat dan terjadi perubahan warna setelah 5
menit sehingga diperoleh titik akhir yaitu berwarna ungu. Pada kecambah yang diuji
dengan konsentrasi 50% pada titik awalnya berwarna ungu dan setelah 5 menit
terjadi perubahan warna sehingga diperoleh titik akhir yaitu berwarna ungu muda.
Pada kecambah yang diuji dengan konsentrasi 75% pada titik awalnya berwarna
ungu muda dan setelah 5 menit terjadi perubahan warna sehingga diperoleh titik
akhir

dengan berwarna cream. Pada kecambah yang diuji dengan konsentrasi

100% pada titik awal dan akhirnya menunjukkan warna yang sama yaitu dengan
berwarna putih

dalam waktu 5 menit.

Jadi

kecepatan

suatu

reaksi

yang

menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. kecepatan reaksi


bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Jadi, konsentrasi enzim
berpengaruh terhadap aktivitas amilase. Dengan adanya endapan warna kuning
atau cream pada campuran ekstrak enzim dan amilum setelah 5 menit

berarti

amilase sudah melakukan aktivitasnya dalam menghidrolisis pati menjadi gula.


Enzim

amilase

dapat

dihasilkan

dari

daun

atau

biji

yang

sedang

berkecambah. Enzim amilase bekerja sebagai katalis dengan cara menurunkan


energi aktifasi, sehingga laju reaksi meningkat, dan dapat menghidrolisis amilum
menjadi gula (Zainab, dkk, 2004).
Menurut (Sun, dkk, 2008.) bahwa amilase dapat dikelompokkan menjadi 3 golongan enzim
yaitu 1. -amilase (1,4--D-glukan-glukanohidrolase) merupakan enzim ekstraseluler yang
menghidrolisis ikatan 1,4--D-glukanohidrolase. -amilase ditentukan dengan mengukur hasil
degradasi pati, biasanya dari penurunan kadar pati yang larut. Pati yang mengandung amilosa
bereaksi dengan iodium menghasilkan warna biru, sedangkan dekstrin bila bereaksi dengan iodium

berwarna coklat.. Laju hidrolisis akan meningkat bila tingkat polimerisasi menurun dan laju hidrolisis
akan lebih cepat pada rantai lurus. 2. -amilase (1,4--D-glukan maltohidrolase) merupakan
exoenzim yang memotong amilum menjadi gugus-gugus maltose. Enzim -amilase memecah ikatan
glukosida -1,4 pada pati dan glikogen yang terjadi secara bertahap dari arah luar atau ujung rantai
gula yang bukan pereduksi. 3. -amilase (Glukoamilase) merupakan enzim yang memotong rantai
pati secara acak menjadi molekul-molekul glukosa. Hasil reaksinya hanya glukosa, sehingga dapat
dibedakan dengan dan amilase. Dengan pengaruh enzim glukoamilase posisi glukosa dapat
diubah menjadi dengan pH optimal 4-5.

Pada percobaan pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim


amilase, aktivitas enzim dalam mengkatalis amilum maksimal dengan terbentuknya
endapan kuning. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, maka kecepatan reaksi
bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Peningkatan konsentrasi
enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatik. Kecepatan reaksi berbanding
lurus dengan konsentrasi enzim. Semakin besar enzim maka reaksi semakin cepat
pula. Semakin besar konsentrasi enzim maka semakin banyak pula produk yang
terbentuk dalam setiap waktu pengamatan. Dan semakin besar konsentrasi enzim
maka semakin cepat laju reaksi karena dengan bertammbahnya waktu, pada tiap
konsentrasi enzim pertambahan jumlah produk akan menunjukkan defleksi (sejalan
dengan berlalunya waktu). (Kaneko, Ohno, dan Ohisa, 2005).

Rujukan amilase cinnnnnn


Johmanian, I. dan K. D., Mukherjee. 1995. Germinating Rapeseed as Biocatalyst:
Hidrolisis of Oil Containing Common and Unusual Fatty Acids. Food Chem. 43: 29973000.

Oyeleke, S.B. and Oduwole, A.A. 2009. Production of Amylase by Bacteria Isolated
from a Cassava Waste Dumpsite in Minna, Niger State, Nigeria. African Journal of
Microbiology Research 3: 4, 143-146.

Zainab, A., Modu, S., Falmata, A.S., and Maisaratu. 2004. Laboratory Scale
Production

of

Glucose Syrup by the Enzymatic Hydrolysis of Starch Made from Maize, Millet, and
Sorghum. Biokemistri 23: 1, 1-8.

Souza, P.M. and Magalhes, P.O. 2010. Application of Microbial -Amylase in


Industry
A Review. Brazilian Journal of Microbiology 41: 850-861.

Kaneko, T., Ohno, T., and Ohisa, A. 2005. Purification and Characterization of a
Themostable Raw Starch Digesting Amylase from a Streptomyces sp. Isolated In a
Milling Factory. Biosci. Biotechnol. Biochem 69: 6, 1073-1081.

Sun, H., Ge, X., Wang, L., Zhao, P., and Peng, M. 2008. Microbial Production of Raw
Starch Digesting Enzymes. African Journal of Biotechnology 8: 9, 1734-1739.

Maarel, M.J.E.C., Veen, B., Uitdehaag, J.C.M., Leemhuis, H., and Dijkhuizen, L. 2002.
Properties and Applications of Starch-converting Enzymes of the -amylase Family.
Journal of Biotechnology 94: 137-155.