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RESUMEN DE CARBOHIDRATOS

Carbohidratos: Son compuestos aldehdicos o cetnicos de polialcoholes o compuestos que por hidrlisis
dan estos derivados.
Son compuestos orgnicos formados por carbono ( C ), oxgeno ( O ) e hidrgeno ( H ), cuya frmula
emprica es Cn (H2O)n.
Funciones ms importantes de los carbohidratos:
Energa
Reserva o almacn
Estructural
Se clasifican en SIMPLES Y COMPUESTOS:
SIMPLES.- Son aquellos que estn formados nicamente por C, H, y O.
COMPUESTOS.- Son aquellos que adems de C. H y O pueden tener otros elementos como N,
S, F, etc.
Monosacrido.- El azcar ms simple de los que existen, es la unidad bsica entre los
carbohidratos.
Disacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por dos monosacridos.
Oligosacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por 2 a 10 monosacridos.
Polisacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por ms de 10 monosacridos.
MONOSACRIDOS
Por su grupo funcional los monosacridos pueden ser:
ALDOSAS.- Por contener funcin aldehdo.
CETOSAS.- Por contener funcin cetona.
Por su nmero de carbonos los monosacridos pueden ser:
Triosas
Tetrosas
Pentosas
Hexosas
Heptosas
Ejemplos de monosacridos importantes:
Aldotriosa
Cetotriosa
Aldopentosa
Cetopentosa

Gliceraldehdo
Dihidroxiacetona
Ribosa
Ribulosa
Xilulosa

Aldohexosa

Glucosa
Manosa
Galactosa

3C
4C
5C
6C
7C

Cetohexosa

Fructosa

Estereoismeros,. Son compuestos con la misma frmula estructural pero diferente


configuracin espacial.
La presencia de carbonos asimtricos o quirales (tomos de carbonos unidos a 4 grupos
diferentes) determina el nmero de ismeros posibles de un monosacrido. (2n) donde n =
tomos de carbonos quirales.
Los diferentes tipos de isomera entre los monosacridos pueden ser:
Formas D y L
Epmeros
Ismeros funcionales
Anmeros
Formas D y L.- Estn determinados por la posicin del -OH del penltimo carbono; hacia la
derecha ser serie D, hacia la izquierda serie L. Se conocen tambin como enantimeros, y que
son imgenes en espejo.
La mayor parte de los monosacridos en los mamferos son de la serie D.
Epmeros.- Son monosacridos que difieren entre s, por la orientacin del -OH de un slo
carbono.
La glucosa tiene dos epmeros importantes; La galactosa en base a la posicin del carbono 4
y la manosa en base a la posicin del carbono 2.
Ismeros funcionales.- Se refiere a los monosacridos que tienen la misma frmula estructural
pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la glucosa tiene funcin
aldehdo y la fructosa, funcin cetona.
La presencia de carbonos asimtricos tambin confieren actividad ptica a los compuestos. S el
compuesto desva el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina DEXTROGIRO (+) o
se dice que tiene poder dextrorrotatorio.
S el compuesto desva el plano de la luz polarizada hacia la izquierda se le denomina
LEVGIRO (-) o se dice que tiene poder levorrotatorio.
Cuando existen cantidades iguales de ismeros dextrorrotatorios y levorrotatorios la mezcla no
tiene actividad ptica (no desva la luz polarizada) y se denomina mezcla RACEMICA.
Anmeros.- Al producirse la ciclizacin, el carbono carbonilo se transforma en un nuevo centro
quiral. Este carbono se denomina anomrico. Los dos isomros posibles ocasionados por la
ciclizacin de los nonosacridos se denominan ANMEROS.
S el grupo hidroxilo (-OH) est hacia abajo, corresponde al anmero .
S el grupo hidroxilo est hacia arriba, corresponde al anmero .
En las aldosas el carbono anomrico es el 1
En las cetosas el carbono anomrico es el 2<BR
En estado natural los azucares presentan estructura cclica.
Haworth llam PIRANOSA a los anillos de 6 miembros (5 carbonos y 1 oxgeno) por su similitud
al pirano.
Haworth llam FURANOSA a los anillos de 5 miembros (4 carbonos y 1 oxgeno) por su similitud
al furano.
As la glucosa generalmente se encuentra como GLUCOPIRANOSA y la fructosa como
FRUCTOFURANOSA.

Ismeros funcionales.- Se refiere a los monosacridos que tienen la misma frmula estructural
pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la glucosa tiene funcin
aldehdo y la fructosa, funcin cetona.
Los monosacridos ms importantes son fermentables por la levadura, excepto la galactosa.
Por contener su carbono anomrico libre, todos los monosacridos son azucares reductores, ya
que son capaces de formar enoles en un medio alcalino.
Enlace glucosdico
La unin entre los monosacridos, para formar disacridos, oligosacridos y polisacridos se
conoce como enlace glucosdico.
El enlace glucosdico, qumicamente corresponde a un eter, ya que resulta de la unin de dos
-OH previa prdida de una molcula de H2O.
Para romper este enlace glucosdico, se requiere incorporar una molcula de H 2O con el fin de
regenerar los -OH de cada monosacrido y separarlos, esta reaccin se conoce como hidrlisis y
las enzimas que la realizan se conocen como hidrolasas.
DISACRIDOS
Son glucsidos formados por dos monosacridos, unidos por un enlace glucosdico.
Los principales disacridos son:
MALTOSA

(Glucosa + Glucosa en enlace

LACTOSA

(Galactosa + Glucosa en enlace

SACAROSA

(Glucosa + Fructosa en enlace

1-2)

NO REDUCTOR

CELOBIOSA

(Glucosa + Glucosa en enlace


(Glucosa + Glucosa en enlace

1-4)
1-6)

REDUCTOR

ISOMALTOSA

1-4 )
1-4)

REDUCTOR
REDUCTOR

REDUCTOR

La Lactosa "NO" es fermentable por la levadura, mientras que Maltosa y Sacarosa "SI"
La lactosa se encuentra en la leche, es el carbohidrato ms importante para el recin nacido.
La sacarosa es el azcar de mayor consumo humano, abunda en los jugos de las plantas, como
la caa, la remolancha, la pia etc.
OLIGOSACRIDOS

La importancia de los oligosacridos radica en que se unen a otros compuestos, como son
PROTENAS Y LPIDOS formando GLUCOPROTENAS y GLUCOLPIDOS respectivamente.
POLISACRIDOS

Los POLISACRIDOS pueden ser HOMOPOLISACRIDOS (todos los residuos de


monosacridos son iguales) y HETEROPOLISACRIDOS (dos o ms residuos diferentes)
Homopolisacridos
Los homopolisacridos ms importantes son:

CELULOSA, ALMIDN Y GLUCGENO.


CELULOSA:- Son cadenas lineales de poliglucosas. Todas las glucosas estn en beta ( ) y el
enlace es 1-4.
La celulosa es el principal componente de las plantas (esqueleto del mundo vegetal).
ALMIDN.- Se encuentra exclusivamente en las plantas, tanto en las races como en los tallos y
las hojas, tambin se encuentra en las semillas de los cereales.
Es un polmero de glucosas unidas por enlaces glucosdicos 1-4 y 1-6 (puntos de
ramificacin ). El disacrido repetitivo en la molcula de almidn es la maltosa.
En el almidn se distinguen 2 fracciones :
Amilosa (15 a 20%) fraccin lineal
Amilopctina (80 a 85%) fraccin remificada
La funcin del almidn es la reserva o almacn de glucosa en las plantas.
Las Dextrinas: Son el producto de la fragmentacin parcial del almidn. S continua esta
fragmentacin se obtendrn: Maltosas, Isomaltosas y Glucosas.
GLUCGENO.- Se encuentra exclusivamente en los animales, abundantemente en el hgado y
en el msculo.
Su principal funcin es el almacenamiento de glucosa.
Esctructuralmente es una molcula de poliglucosas unidas por enlaces glucosdicos
6 (en los puntos de ramificacin).

1-4 y

1-

Estructuralmente el glucgeno es idntico a la fraccin amilopectina del almidn, solo que mucho
ms ramificado (cada 8-10 residuos de glucosa hay una ramificacin).
INULINA.- Es otro homopolisacrido formado por unidades de fructosas en enlace beta (
La inulina se encuentra en las alcachofas, cebolla, ajo y tubrculo de la dalia.

) 1-2.

QUITINA.- Es un homopolisacrido formado por unidades de N-acetil glucosamina.


Componente estructural principal de los exoesqueletos de los artropodos, como los insectos y
crustceos.
Heteropolisacridos
Los Heteropolisacridos se conocen tambin como GLUCOSAMINOGLICANOS y por su
consistencia nucoide, MUCOPOLISACRIDOS.
Los heteropolisacridos ms importantes son:
cido hialurnico (Ac. Glucurnico + N-acetilglucosamina)n
Condroitin 4-sulfato (Ac.Glucurnico+N-acetilgalactosamina 4 sufato) n
Condroitin 6-sulfato (Ac. Glucurnico + N acetilgalactosamina 4 sulfato) n
Heparina (Ac. Idurnico + N-glucosamina 6-sulfato + Ac glucurnico)n
Dermatan sulfato (Ac. Idurnico + N-acetilgalactosamina 6-sulfato o 4-sulfato) n
Keratan sulfato (Galactosa 6-sulfato + N-acetilglucosamina 6-sulfato) n
RESUMEN DE PROTENAS

Las protenas son polmeros de L-

-aminocidos unidos mediante enlace peptdicos.

Las protenas desempean multiples funciones:

ENZIMTICA
TRANSPORTE
ESTRUCTURAL
HORMONAL
INMUNOLGICAS
RESPIRATORIA
CONTRCTIL
SANGUNEA
VISIN
RECEPTORES
REPRESORES

-Aminocido.- Es un compuesto orgnico que contiene un grupo AMINO (-NH2) y un grupo


CARBOXILO (-COOH) unidos al carbono .
La formas D y L de los aminocidos esta condicionada a la existencia de carbonos asimtricos en la
molcula
Las formas D y L de los aminocidos son ESTEROISMEROS.
Las protenas estn formadas nicamente por aminocidos de la serie L.
Todos los aminocidos excepto la glicina (por carecer de carbono asimtrico) existen en forma D y L.
En la naturaleza existen aproximadamente 300 aminocidos diferentes, pero solo 20 forman parte de las
protenas.
CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS
Los aminocidos formadores de protenas se clasifican por la estructura de su radical en:
ALIFTICOS (contienen un radical hidrocarburo)
GLI, ALA, VAL, LEU, ILE
HIDROXILADOS (contienen -OH )
SER y TRE
AZUFRADOS o SULFURADOS (contienen azufre)
CIS y MET
AROMTICOS (contienen un anillo aromtico)
FEN, TIR y TRP
CIDOS (contienen un -COOH extra)
ASP y GLU
BSICOS (contienen un grupo -NH2 extra)
LIS, ARG e HIS
AMIDAS de los aminocidos cidos y bsicos
ASN y GLN
IMINOCIDO (contienen anillo pirrolidina)
PRO
Los aminocidos HIDROXILINA e HIDROXIPROLINA, resultan de la hidroxilacin de la LIS y
PRO respectivamente, estos AAs no estn codificados en el cdigo gentico

Existen otros aminocidos que no forman parte de las protenas, sin embargo tienen actividad
metablica activa por lo que desempean diversas funciones en el organismo humano, como:
CITRULINA
Ciclo de la urea
ORNITINA
Ciclo de la Urea
TAURINA
Conjugacin de sales biliares
GABA
Neurotrasmisor cerebral
DOPA
Metabolismo de las catecolaminas
Los 20 aminocidos formadores de protenas se clasifican tambin en:
ESENCIALES
NO ESENCIALES
FENILALANINA
GLICINA
LEUCINA
ALANINA
TRIPTOFANO
SERINA
VALINA
CISTENA
LISINA
PROLINA
ISOLEUCINA
TIROSINA
METIONINA
AC. ASPRTICO
TREONINA
AC. GLUTMICO
HISTIDINA*
ASPARAGINA
ARGININA*
GLUTAMINA
*Solo en los nios
Los aminocidos se clasifican de acuerdo a su capacidad para interaccionar con el agua en
POLARES y NO POLARES
Los aminocidos NO POLARES o HIDROFBICOS (contienen un radical no polar) son:
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Metionina
Fenilalanina
Triptfano
Los AAs POLARES (tienen radical polar) pueden ser polares "sin carga" como:
Glicina
Serina
Treonina
Tirosina
Cistena
Asparagina
Glutamina
POLARES con carga negativa (-):
Ac Asprtico
Ac Glutmico
POLARES con carga positiva (+):
Lisina
Arginina

Histidina
A un pH 7, el grupo carboxilo de un aminocido se encuentra en su forma de base conjugada (
-COO- ) y el grupo amino en su forma de cido conjugado ( -NH3+ ). Por lo que cada aminocido
puede comportarse como un cido o como una base debl.
Los aminocidos se pueden comportar como iones dipolares (ANFOTRICOS O ZWITERIONS).
Dependiendo del pH en que se encuentren, pueden neutralizar el medio, por lo que se dice que
tienen poder BUFFER, AMORTIGUADOR o TAMPN.
PUNTO ISOELCTRICO (PI).- Es el pH al cual el aminocido no tiene carga neta, es decir no se
mueve en un campo elctrico, no por falta de cargas, sino por igual nmero de ellas.
PI de los aminocidos neutros (monoaminomonocarboxilados) ser aprox. 6
PI de los aminocidos dibsicos ser aprox. 9
PI de los aminocidos dicarboxlicos (cidos) ser de aprox. 3
ENLACE PEPTDICO.- Es la unin covalente que se lleva a cabo entre el grupo carboxilo (COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) de otro, con prdida de una molcula de H 2O
(qumicamente este enlace corresponde a una amida).
DIPPTIDO.- Es el compuesto resultante de la unin de 2 aminocidos
PROTENAS.- Los poliptidos por arriba 10000 D de peso molecular, se consideran protenas.
Los Bioqumicos han diferenciado varios niveles en la organizacin estructural de las protenas:
Estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria.
ESTRUCTURA PRIMARIA .- Se refiere al nmero y secuencia de los aminocidos de una
protenas est especificada genticamente. Estabilizada slo por enlaces peptdicos
(covalente).
ESTRUCTURA SECUNDARIA.- Relacin que guardan los aminocidos en la cadena
polipeptdica. Puede ser -helice, hoja plegada o configuracin beta y tambin al azar.
Estabilizada por puentes de hidrgeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA.- Relacin que guardan segmentos de una cadena polipeptdica con
otros segmentos de la misma cadena (generalmente alejados por estructura primaria), es decir,
la configuracin tridimensional que adoptan las cadenas polipeptdicas al plegarse sobre s
misma. Esta estructura es estabilizada por:

Puentes de Hidrgeno
Puentes salino o inicos (electrostticos)
Enlace disulfuro (covalente)
Interacciones hidrofbicas
Fuerzas de Van der Waals.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.- Relacin que guardan 2 o ms cadenas polipeptdicas de una


protena. Estabilizada por atracciones o interacciones no covalentes.
DESNATURALIZACIN PROTEICA.- Cambio en el estado nativo de las protenas. Prdida de
la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, conservndose la estructura primaria.
Dependiendo del grado de desnaturalizacin, la protena puede perder parcial o totalmente su
actividad biolgica

Agentes desnaturalizantes. cidos y bases fuertes, calor, detergentes, agentes caotrpicos


(urea, guanidina), metales pesados (Ag, Pb, Hg) o disolventes
orgnicos (etanol).
RENATURALIZACIN PROTEICA.- Regreso al estado nativo de la protena por la eliminacin
de los agentes desnaturalizantes.
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
Por su forma las protenas pueden ser:
FIBROSAS.- Son molculas alargadas con forma de varilla y son insolubles en el agua.
Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares, como helice y lamina
plegada .
Su funcin es estructural. Ej. -queratina, el colgeno y la fibrona de la seda.
GLOBULARES.- Son molculas esfricas compactas, generalmente hidosolubles.
Su funcin es metablicamente muy activas. Ej. Mioglobina, Hb, casi todas las enzimas.
Por su composicin las protenas pueden ser:
PROTEINAS SIMPLES.- Aquellas protenas formadas slo por aminocidos.
PROTENAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que adems de aminocidos otros
grupos.
Las Protenas Simples se clasifican de acuerdo a su solubilidad en.

Albuminas
Globulinas
Glutelinas
Prolaminas
Histonas
Protaminas
Escleroprotenas

Solubles en agua destilada


Solubles en sol. salinas diluidas
Solubles en sol. cidas, bsicas y salinas.
Solubles en alcohol 70, cidos y lcalis.
Solubles en sol. cidas diluidas.
Solubles en agua, cidos, bases, sol, salinas.
Insolubles en todos los solventes comunes.

PROTENAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que adems de aminocidos


contienen. otros grupos
Las protenas compuestas o conjugadas se clasifican de acuerdo a su grupo prosttico
(compuesto de naturaleza no proteica unido a las protenas) en:
Glucoprotenas Mucina, FSH, LH, Inmunoglobinas etc.
Fosfoprotenas Casena, vitelina.
Metaloprotenas Anhidrasa carbnica, ferritina, ceruloplasmina.
Hemoprotenas Porfirinoprotenas, cromoprotenas, Hb, mioglobina, citocromos, catalasas,
peroxidasas.
Nucleoprotenas Virus, nucleosomas, ribosomas, ribonucleoprotenas, desoxirribonucleoprotenas.
Desde el punto de vista nutricional las protenas pueden ser:

PROTENAS COMPLETAS.- Aquellas que contienen cantidades suficientes de aminocidos esenciales.


Son de origen animal (carne, leche, huevos)
PROTENAS INCOMPLETAS.- Aquellas que carecen de uno o varios de los aminocidos esenciales.
Ejemplos:
Gliadina.- Protena del trigo (cantidades disminuidas de lisina)
Zena.- Protena del maz (cantidades disminuidas de lisina y triptfano)

RESUMEN DE NUCLETIDOS

Los nucletidos son molculas nitrogenadas complejas necesarias para el crecimiento y la diferenciacin
celular, Los nucletidos no slo forman parte de los cidos nucleicos, sino que tambin desempean
funciones esenciales en las transformaciones energticas y regulan muchas vas metablicas.
Los nucletidos.- Son compuestos formados por tres componentes: un azcar de 5 carbonos (ribosa o
desorribosa), una base nitrogenada (purnica o pririmidnica) y uno o varios fosfatos.
Los bases purnicas que forman parte de los nucletidos son:
Adenina 6-aminopurina
Guanina 2 amino, 6-oxipurina
Las bases pirimidnicas mayores que forman parte de los nucletidos son:
Citosina
2-oxi,4-aminopirimidina
Uracilo
2,4-dioxipirimidina
Timina
2,4-dioxi,5-metilpirimidina
La base nitrogenada (purnica o pirimidnica) y el azcar se unen para formar NUCLESIDOS
mediante enlace N-glicosdico.
En los nuclesidos purnicos el enlace N-glicosdico ocurre entre el N 9 de la base y el C1' del
azcar.
En los nuclesidos pirimidnicos, el enlace N-glicosdico ocurre entre el N1 de la base y el C1'
del azcar.
El ac. fosfrico se une al C 5' del azcar de los nuclesidos para formar NUCLETIDOS
mediante enlace fosfoster.
Los nucletidos que forman parte de los ac. nucleicos son:
AMP adenosinamonofosfato o ac. adenlico
GMP guanosinamonofosfato o ac. guanlico
CMP citidinamonofosfato o ac. citidlico
UMP uridinamonofosfato o ac. uridlico
TMP timidinamonofosfato o ac. timidlico
La funcin de los nucletidos, no solamente es formar parte de los ac. nucleicos. Otras funciones
son:
Metabolismo de la energa ATP y GTP

Componentes de coenzimas NAD, NADP, FMN, FAD, CoA.


Portadores de intermediarios activos:
UDP-NAGalA
GDP-Fucosa
UDP-Galactosa
CMP-NANA
CDP-Colina
UDP-Glucosa
Adenosilmetionina (SAM) Sntesis de fosfatidilcolina
Sntesis de sulftidos 3' fosfoadenosina 5' fosfosulfato (PAPS).
Segundos mensajeros 3'5' AMPc, 3'5' GMPc.
RESUMEN DE ENZIMAS

ENZIMAS.- Son catabolizadores biolgicos que estimulan las reacciones qumicas en las clula.
Catalizador.- Es un compuesto que modifica la velocidad de la reaccin sin formar parte de ella.
SUBSTRATO.- Es la molcula sobre la que acta la enzima y cuya transformacin est condicionada por
ella.
PRODUCTO.- Es la molcula resultante de la accin de la enzima sobre el o los substratos.
COENZIMA.- Es un cofactor orgnico no proteico de origen generalmente vitamnico que transporta el
subproducto de la reaccin enzimtica. (peso molecular bajo, dializable)
APOENZIMA.- Es la enzima propiamente dicha, de la naturaleza proteica (porcin proteica de la
enzima).
HOLOENZIMA.- Se le llama a la unin de la apoenzima (porcin proteica) con la coenzima (porcin no
proteica).
PROENZIMA o CIMGENO.- Precursor inactivo de la enzima, requiere perder un pequeo ppido de su
molcula para activarse.
ISOENZIMAS O ISOZIMAS.- Formas diversas de una enzima con actividad similar, formadas por
proporciones diferentes de las cadenas polipeptdicas de base.
ACTIVADORES.- Iones que aceleran la velocidad de una reaccin y generalmente son indispensables
para que se realice la reaccin enzimtica.
CAMINO METBOLICO O ENZIMTICO.- Serie de enzimas que se requieren para llevar un sustrato
inicial hasta producto final.
ERROR CONGNITO DEL METABOLISMO.- Falla en el gen encargado de controlar la formacin de
una de las enzimas del camino metablico.
CLASIFICACIN DE ENZIMAS
La Unin Internacional de Bioqumica clasifica a las enzimas y le da un nmero clave.
El primer dgito corresponde al tipo de reaccin segn la clase.
(existen 6 clases o grandes grupos)
El segundo dgito corresponde a la subclase
El tercer dgito corresponde a la sub-subclase

El cuarto dgito es el nmero que le corresponde a la enzima especfica


Los 6 grandes grupos o clases de las enzimas son:
1.- OXIDORREDUCTASAS. Enzimas que catalizan oxidorreduciones entre dos sustratos.
Ej. Deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas.
2.- TRANSFERASAS. Enzimas que catalizan la transferencia de un grupo (distinto del
hidrgeno), entre un par de sustratos.
Los grupos transferidos pueden ser: amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo, acilo.
3.- HIDROLASAS. Enzimas que catalizan la hidrlisis de diversas uniones (ter, ster, peptdica,
glucosdica, etc.)
Ej. Esterasas, fosfatasas y peptidasas.
4.- LIASAS. Enzimas que catalizan la remocin de grupos de sustratos por mecanismos
diferentes de la hidrlisis, formando enlaces
dobles, o se aaden a un doble enlace. Ej. Liasas, descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas,
desaminasas y sintasas.
5.- ISOMERASAS: Enzimas que catalizan la redistribucin de ismeros pticos, geomtricos y/o
de posicin, es decir catalizan varios tipos
de reordenamientos intramoleculares. Ej. Epimerasas, mutasas.
6.- LIGASAS. Enzimas que catalizan la combinacin de dos compuestos acopladas por hidrlisis
de un enlace pirofosfato del ATP o
trifosfato similar. Muchas ligasas incluyen el trmino sintetasa, otras se denominas carboxilasas.
Diferencias entre la reaccin catalizada por catalizador biolgico y catalizador no biolgico.

ORIGEN
ESPECIFICIDAD
SATURACIN
FORMAN COMPLEJOS
CON LOS SUSTRATOS
TERMOLABIL

CATALIZADOR NO BIOLGICO
METAL
CIDO
ALCALI
POCA
NO

CATALIZADOR BIOLGICO

NO

SI

NO

SI

PROTENA
ALTA
SI

REACCIN EXORGNICA: Reaccin en la que se libera energa, es decir G (-)


Generalmente son reacciones catablicas.
REACCIN ENDORGNICA: Reaccin en la que se consume energa, es decir G (+).
Generalmente son reacciones anablicas
REACCIN ISORGNICA: Reaccin en la que el G es igual a 0 (cero).
CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS: Es una zona bien delimitada de la enzima que tiene papel
directo en la actividad enzimtica, es decir, regiones especficas de las enzimas responsables de
la actividad cataltica.
En 1890 Fischer propone el modelo de la "cerradura y la llave" o tambin llamado molde
rgido. Es decir cada enzima se une a un nico tipo de sustrato debido a que el centro activo y el
sustrato poseen estructuras complementarias.
Este modelo explica la especificidad absoluta de las enzimas ms no explica la especificidad
relativa.

En 1963 Koshland propone el modelo del "ajuste inducido" es decir, Centro Activo Flexible
actualmente conocido como ajuste inducido de Koshland.
En este modelo el sustrato no se ajusta con precisin a un centro activo rgido, sino que las
interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican el centro activo.
Este modelo explica la especificidad absoluta y relativa de las enzimas.
COENZIMAS
Algunas reacciones enzimticas; adems de una enzima especfica requieren de cofactores, que
pueden ser orgnicos y se les conoce como coenzimas.
Las reacciones enzimticas que requieren coenzimas son:
Oxidorereductasas
Transferasas
Isomerasas
Ligasas
Las coenzimas favorecen la accin de las enzimas al;
Favorecer la interaccin [ES]
Interaccionar directamente con la enzima
Interaccionar directamente con en el sustrato
VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Las vitaminas hidrosolubles, en sus formas activas, particicipan en diversas vas metablicas
como coenzimas
La funcin bioqumica activa de las vitaminas hidrosolubles, es participar como coenzimas en
multiples reacciones enzimticas.
VITAMINA B1
La Vitamina B1 es tambin llamada TIAMINA, Vit. ANTINEURTICA.
Estructuralmente la Vit. B1 contiene un anillo PIRIMIDINA y un anillo TIAZLICO
La forma activa (coenzimtica) de la vitamina B1 es como Pirofosfato de Tiamina ( PPT)
La vit. B1 en su forma coenzimtica (PPT) participa en reacciones de:
Descarboxilacin oxidativa y no oxidativa de -cetocidos
Transcetolacin en la va de las pentosas.
VITAMINA B2
La Vit. B2 es llamada tambin RIBOFLAVINA O LACTOFLAVINA.
Estructuralmente contienen un anillo Isoaloxasina unido a un Ribitol.
La forma activa (coenzimtica) de la vitamina B2 es como FMN (Flavina mononucletido) y FAD
(Flavina adeninadinucletido).
Participa como coenzima en reacciones de:
OXIDOREDUCCIN.
NIACINA
Tambin es llamada ac. nicotnico.

Estructuralmente tiene un anillo piridina.


Se encuentra en forma ACIDA y en forma AMIDA.
La forma activa (coenzimtica) de la niacina es NAD+ y NADP+
Participa como coenzima en reacciones de:
OXIDOREDUCCIN
VITAMINA B6
Tambin es conocida como PIRIDOXINA.
Estructuralmente esta formada por un anillo piridina y se encuentra como PIRIDOXINA,
PIRIDOXAL Y PIRIDOXAMINA.
Su forma activa (coenzimtica ) es como FOSFATO DE PIRIDOXAL (PP).
Su funcin es participar en la sntesis, catabolismo e interconvercin de aminocidos.
El PP participa como coenzima en las siguientes reacciones de aminocidos:
DESCARBOXILACIN
RACEMIZACIN
DESAMINACIN
TRANSAMINACIN
TRANSULFURACIN
DESHIDRATACIN
VITAMINA B12
La vitamina B12 se le conoce tambin como COBALAMINA, FACTOR EXTRNSECO DE
CASTLE.
Estructuralmente esta formado por un anillo corrina (tetrapirrol). unido al cobalto )
La vitamina B12 puede estar en forma de:
Desoxiadenosilcobalamina
Cianocobalamina
Hidroxicobalamina
Metilcobalamina
Las formas activas (coenzimticas) ms importantes de la Vit. B12 son:
Desoxiadenosilcobalamina
Metilcobalamina
Estas formas coenzimticas son llamadas COBAMINAS
Las 2 funciones importantes de la Vitamina B12 son:
SNTESIS DE METIONINA
ISOMERIZACIN DE METILMALONILCoA-> SUCCINIL CoA
CIDO FLICO
Al cido flico tambin se le conoce como CIDO PTEROILGLUTMICO.
Estructuralmente esta formado por anillo Pteridina + PABA (ac. paraaminobenzoico) formando
el ac. Pteroico, al que se une ac. glutmico para formar Ac. FLICO.
La forma activa (coenzimtica) del ac. flico es como: ac tetrahidroflico (THF).
Su funcin es transportar fragmentos de un carbono en forma de:

METIL
METILENO
METENILO
FORMILO
FORMIMINO
CIDO PANTOTNICO
Estructuralmente formando por -alanina + cido pantoico.
Su forma activa (coenzimtica) es formando parte de la CoA
Su funcin es:
TRANSPORTAR GRUPOS ACILOS
BIOTINA
Estructuralmente es un derivado imidazlico.
Su forma activa (coenzimtica) es conocida como biocitina.
Su funcin es participar como coenzimas en reacciones de: CARBOXILACIN.
Coenzima de: PIRUVATO CARBOXILASA
ACETIL-CoA CARBOXILASA
CIDO LIPOICO
Para muchos autores no es considerado como vitamina, sin embargo su funcin coenzimtica
esta bien definida.
Tambin conocido como AC. TICTICO
Su funcin coenzimtica consiste
TRANSFERENCIA DE GRUPOS ACETILOS
Coenzima de: PIRUVATO CARBOXILASA
ACETIL-CoA CARBOXILASA
VITAMINA C
A la vitamina C se le llama tambin CIDO ASCRBICO
Puede encontrarse como cido ascrbico (reducido) o como ac. dehidroascrbico (oxidado).
Participa como coenzima en las siguientes reacciones:
HIDROXILACIN DE LA LISISNA Y PROLINA EN EL SNTESIS DE COLAGENA
OXIDACIN DEL P-HIDROXIFENILPIRUVATO-----> AC. HOMOGENTSICO
OXIDACIN DEL HOMOGENTSICO----> AC. MALEILACETOACTICO
OXIDACIN DE LA DOPAMINA EN LA SNTESIS DE CATECOLAMINAS
ACTIVADORES
Algunas enzimas requieren de activadores (IONES METLICOS) para lograr su funcin.
El mecanismo de accin de los activadores pueden ser:
Unirse al sustrato
Unirse a la enzima
Unirse a la coenzima
Unir al sustrato con la enzima
Algunos activadores inicos son:
Fe++ (Citocromos, Ferritinas.)
Mg++ (Activa al ATP)
Ca++ (Enzimas de la coagulacin, contraccin muscular)
Cu++ (Oxidasas)
Zn++ (DHL, anhidrasa carbnica)
Mn++ (DNAsa)

Se++ (Glutatin peroxidasa)


LOS FACTORES QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LA REACCIN ENZIMTICA SON:
A) pH Las enzimas actan a cierto pH ms rpidamente, es decir tienen su pH ptimo de accin.
B) TEMPERATURA: La velocidad de la reaccin enzimtica se incrementa al aumentar la
temperatura hasta alcanzar un valor mximo, por arriba de esta temperatura optima la reaccin
declina.
La velocidad de la reaccin se duplica al aumentar cada 10 C (Q10 = 2)
C) CONCENTRACIN DE LA ENZIMA: La velocidad de la reaccin enzimtica es directamente
proporcional a la concentracin de la enzima.
D) CONCENTRACIN DEL SUSTRATO: La velocidad de la reaccin al inicio es directamente
proporcional a la concentracin de sustrato, hasta llegar a una meseta en la cual la velocidad es
constante, es decir, se hace independiente a la concentracin del sustrato.
A la velocidad que se logra la saturacin de la enzima con el sustrato se le llama VELOCIDAD
MXIMA.
A la concentracin de sustrato necesaria para alcanzar la velocidad media se le llama KM
(constante de Michaelis-Menten)
KM.- Significa afinidad de la enzima por el sustrato
KM Elevado = Poca afinidad de la enzima por el sustrato
KM Bajo = Mucha afinidad de la enzima por el sustrato
INHIBICIN ENZIMTICA
La actividad de la enzima puede inhibirse. Se llama inhibidor a las sustancias que impiden la
realizacin de la actividad propia de la enzima, incluyen varios frmacos, antibiticos,
conservadores alimenticios y venenos.
INHIBICIN COMPETITIVA: El inhibidor tiene estructura similar a la del sustrato y compite por
situarse en el centro activo de la enzima para formar un complejo [EI] que dificulta la formacin
de [ES].
En la inhibicin competitiva SE MODIFICA KM PERO NO SE ALTERA Vmax.
INHIBICIN NO COMPETITIVA: El inhibidor acta independientemente de la cantidad de
sustrato presente, es decir se une a otros sitios de la enzima.
El inhibidor se une a la enzima o al complejo [ES] formando complejo [ESI] poco productivo
En la inhibicin NO Competitiva SE MODIFICA la Vmax PERO NO SE ALTERA EL KM.
INHIBICIN ACOMPETITIVA.- El inhibir se une slo al complejo [ES] y no a al enzima libre
En la inhibicin acompetitiva SE ALTERA TANTO KM COMO Vmax.
REGULACIN ALOSTRICA. Llamada tambin modulacin o retroalimentacin, puede ser
Positiva o Negativa facilitando o impidiendo la accin de la enzima.
Generalmente las enzimas alostricas estn constituidas por 2 o ms protmeros o subunidades.
Adems del sitio activo cada protmero tiene un sitio regulador (sitio de enlace al modulador

positivo o negativo), las enzimas alostricas generalmente catalizan pasos reguladores clave en
las vas metablicas.
CICLO DE KREBS
Tambin llamado ciclo de los cidos tricarboxlicos o ciclo del cido ctrico.
Va metablica en que converge el metabolismo carbohidratos, lpidos y aminocidos.
Se lleva a cabo en la matriz mitocondrial de las clulas.
En esta va metablica se producen pares de hidrgeno que en cadena respiratoria acoplada a la
fosforilacin oxidativa generar ATP.
Los pares de hidrgeno producidos son, 3 en forma NADH+H+ y 1 FADH2.
Tambin produce 2 molculas de CO2 y una molcula de ATP.
A la produccin de ATP directo se le conoce como fosforilacin a nivel de sustrato.
En la primera reaccin se condensa acetil-CoA y cido. oxalactico para formar cido ctrico.
En la siguiente reaccin el cido ctrico se transforma en Isoctrico (Pasando por un intermediario
llamado cis-acontico).
Posteriormente en el cido isocitrico por accin de la Isocitrato deshidrogenasa produce NADH+H+ y
CO2 quedando como -cetoglutarato.
El -cetoglutarato por descarboxilacin oxidativa produce succinil-CoA y de nuevo otra molcula de
NADH+H+ y otra de CO2.
Succinil-CoA por accin de la succinato tiocinasa se transforma en succinato y produce ATP
(fosforilacin a nivel de sustrato).
Succinato se transforma en fumarato y se produce FADH2.
El fumarato por la fumarasa se transforma en malato y por ltimo en oxalacetato produciendo NADH+H+
y cerrando el ciclo.
Los pares de hidrgeno producidos en gluclisis en forma de NADH+H+ ocurre en el citosol de la clula.
La produccin de energa ocurre en la mitocondria por lo que este NADH+H+ deber entrar a ella.
Para incorporarse a la mitocondria este par de hidrgenos, lo puede hacer utilizando 2 caminos,
llamados lanzaderas:
Lanzadera del glicerol-P
Lanzadera del malato
S utiliza la lanzadera del

-glicerol-P producir 2 ATP en cadena respiratoria.

S utiliza la lanzadera del malato producir 3 ATP en cadena respiratoria.


Los amonocidos para entrar al metabolismo de la energa lo hacen transformndose en:
Piruvato
Acetil-CoA

intermediarios del ciclo de Krebs como


-Cetoglutarato
Succinil-CoA
Fumarato
Oxalacetato.
Participacin en el metabolismo de la energa de algunos aminocidos.
cido asprtico (Oxalacetato)
cido glutmico ( -Cetoglutarato)
Alananina (Piruvato)
Tirosina (Acetil CoA, fumarato)
Histidina.( -Cetoglutarato)
CADENA RESPIRATORIA

Cadena Respiratoria.- Transporte electrnico a travs de los componentes de cadena


respiratoria mitocondriales.
El primer componente de la cadena respiratoria (NADH+H+) y el ultimo componente (O2), se
localizan en la matriz mitocondrial.
El resto de los componentes (Flavoprotena, CoQ, Citocromos b,c1, c, a-a3) de la cadena
respiratoria estn inmersos o asociados a la membrana mitocondrial interna.
NADH+H+ y Flavoprotenas son componentes de la cadena respiratoria de naturaleza
vitamnica.
La CoQ se le conoce tambin como ubiquinona (por su presencia ubicua), y puede existir en
forma de semiquinona (CoQH) e hidroquinona (CoQH2).
Los citocromos (b,c1,c,a-a2), son protenas compuestas o conjugadas del grupo de las
hemoprotenas, es decir contienen como grupo prosttico a una porfirina asociada al Fe++
llamada hemo.
A la asociacin de los citocromos a-a3 se le conoce como citocromoxidasa.
Los compuestos de la cadena respiratoria tiene su potencial redox (potencial de
oxidorreduccin), que va del mas electronegativo al ms electropositivo. NADH+H+ (-0.32) -FMN -- CoQ -- CIT-CIT, -- CITC --CIT a-a3 -- O2 (+0.82).
El transporte de electrones (cadena respiratoria) fluye del compuesto ms electronegativo o
menos electropositivo al ms electropositivo o menos electronegativo.
El aceptor final de los electrones es el oxgeno (O) que ms 2 protones (H+) forma H2O
metablica.
Este paso de los electrones desde el NADH+H+ hasta el oxgeno genera 3 pares de protones
(H+) hacia el espacio intermembranal.
El paso de electrones desde el FADH2 hasta oxgeno genera 2 pares de protones (H+) hacia el
espacio intermembranal.
FOSFORILACIN OXIDATIVA

Es la formacin de ATP, este mecanismo es el mayor productor de ATP y depende del gradiente
de protones generados hacia el espacio intermembranal en cadena respiratoria (hiptesis
quimiosmtica).
La fosforilacin oxidativa esta acoplada a la cadena respiratoria.
El ATP se forma al regresar los protones hacia la matriz mitocondrial.
Al ser la membrana mitocondrial interna impermeable a los protones, estos debern utilizar a la
ATPasa para regresar a la matriz mitocondrial.
La energa generada al pasar los electrones por la ATPasa, acopla ADP + Pi para formar ATP.
Cada par de H+ al regresar por la ATPasa genera un ATP.
Por lo que en total cada NADH+H+ generar 3 ATP y cada FADH2 generar 2 ATP.
La cadena respiratoria puede ser inhibida por:
Sitio I

Sitio II
Sitio III

Barbitricos
Piericidina A
Rotenona
Mercuriales
Dimercaprol
Antimicina A
CN
CO
SH2

Inhibidores de la fosforilacin oxidativa son:


Oligomicina
Atractilosido
Algunos desacoplantes de la fosforilacin oxidativa
2,4 Dinitrofenol
Dicumarol
Arseniato
Valinomicina
Nigericina
Gramicidina
El balance energtico de la glucosa es de 36-38 ATP.
El balance energtico del cido palmtico es de 129 ATP.
El balance energtico del aminocido alanina es de 15 ATP
CIDOS NUCLEICOS
Los cidos nucleicos son molculas polianinicas de alto peso molecular, compuestos por una
secuencia de monmeros llamados nuclotidos. Es decir son cadenas polinucleotdicas.
Los cidos nucleicos son 2: DNA y RNA.

El DNA se encuentra principalmente en los cromosomas del ncleo celular.


El RNA se encuentra en el citoplasma celular un 90% y el 10% restante en el nucleolo.
EL DNA es la base qumica de la herencia y de las enfermedades genticas.
El DNA dirige la sntesis de RNA, que a su vez regula la sntesis de protenas.
El DNA esta formado por 4 desoxiribonucletidos:
dAMP, dGMP, dCMP y dTMP.
El RNA esta formado por 4 ribonucletidos:
AMP, GMP, CMP y UMP.
La unin de un nucletido con otro para formar la cadena polinucletica (estrucutura base de los ac.
nucleicos) se llama, enlace 35fosfodiester.
DNA B o "Modelo de Watson y Crick"
Caractersticas estructurales
Doble cadena antiparalela
Correspondencia de bases:
A=T (2 puentes de hidrgeno)
G=C (3 puentes de hidrgeno
Distancia por vuelta 3,4 nm
Distancia entre cada nucletido .34 nm
10 pares de bases por cada vuelta
Giro de la doble helice hacia la derecha
Dimetro 2 nm
Tamao variable, segn la especie
DNA A
Caractersticas estructurales

Giro de doble helice hacia la derecha


11 pares de bases por vuelta
Dimetro 2.55 nm
Distancia por vuelta 2.46 nm

DNA Z
Caractersticas estructurales

Giro de la doble helice hacia la izquierda


12 pares de bases por vuelta
Dimetro 1.84 nm
Distancia por vuelta 4.56 nm

Nucleosoma.- Se compone de DNA enrollado alrededor de un conjunto de molculas de protenas


llamadas histonas.
Los nucleosomas constan de 4 tipos de histonas dispuestas formando un octmero, (H2A)2 y (H2B)2,
(H3)2, (H4)2.

Este octmero forma un ncleo o "core" alrededor del cual el DNA (146 pares de bases) se enrollan
en casi 2 vueltas.
Un nucleosoma esta conectado con otro por una secuencia espaciadora de aprox. 20 pares de bases.
A estas secuencias espaciadoras se fijan las histonas H1.
Aprox. 6 nucleosomas pueden enrollarse en torno a un canal central formando una fibra de cromatina
de aprox. 30 nm de dimetro.
Caractersticas estructurales del RNAm

Esta formado por una sola cadena, pero donde es posible se aparean A=U y G=C.
Su tamao es heterogneo (segn mensaje)
Se sintetiza a partir de una cadena del DNA por transcripcin
Su vida media es corta (horas en bacterias)
Su funcin es contener la informacin para sintetizar un polipptido o protena.
A cada 3 nucletidos con sentido para un aminocido se le llama codn.
Contiene 7-metil guanosina en el extremo 5 (slo en eucariotes)
Contiene una cola de poli-A en el extremo 3(slo en eucariotes)
Corresponde al 2% del total de RNA.

Caractersticas estrucuturales de RNAt

Esta formado por una sola cadena, pero donde es posible se aparean A=U y G=C
Tamao entre 70-90 nucletidos
Se sintetiza a partir de una de las cadenas del DNA por un proceso llamado transcripcin
Su funcin es transportar aminocidos para la sntesis proteica
Al menos existe 20 diferentes
Tiene forma (cristalogrfica) de L invertida
Contiene una asa TYC
Contiene un asa llamada anticdon
Contiene un asa DHU
En el extremo 3contiene el triplete terminal CCA al cual se une al aminocido
Corresponde al 16% del total RNA

Caractersticas estructurales del RNAr


Esta formado por una sola cadena, pero donde es posible se aparean A=U y G=C
Tamao.
+ Eucariotes: 28S,18S, 5.8S y 5S
+ Procariotes: 23S ,16S y 5S
Se sintetiza a partir de una de las cadenas del DNA por un proceso llamado transcripcion
Funcin.- Asocindose a protenas forma ribosomas, sitio donde se lleva a cabo la traduccin del
mensaje
Contiene bases modificadas (generalmente metiladas)
Corresponde al 82% del total de RNA
RIBOSOMAS
Los ribosomas son los organelos donde se lleva a cabo el proceso de sntesis de protenas.
Los ribosomas de procariotes tienen un coeficiente de sedimentacin 70 S (unidades Svedbergs)
La subunidad menor sedimenta a 30 S y contiene 21 protenas diferentes, adems de RNAr 16S

La subunudad mayor sedimenta a 50 S y contiene 31 protenas diferentes, adems de RNAr 23S y


RNAr 5S
Los ribosomas de eucariotes tienen un coeficiente de sedimentacin 80 S
La subunidad mayor sedimenta a 40 S y contienen 30 protenas diferentes, adems de RNAr 18S
La subunidad mayor sedimenta a 60 S y contiene 50 protenas diferentes, adems de RNAr 28S,
5.8S y 5S
DUPLICACIN
La duplicacin del DNA debe ser completa y llevada a cabo con alta fidelidad para mentener la
estabilidad gentica dentro del organismo y de las especies
Caractersticas de la replicacin (duplicacin) del DNA
Es semiconservativa
Es bidireccional
Con direccin 5-------- 3
Proceso es semidiscontinuo.- En la horquilla de replicacin, una cadena se copia en forma continua
y la otra en forma discontinua
Se requiere de un primer de RNA (RNA cebador)
Aprox. 10 nucletidos en eucariotes
100 nucletidos en procariotes
El proceso es unipuntual en procariotes y multipuntual en procariotes
La duplicacin sucede en la fase S del ciclo celular
Enzimas que participan en la duplicacin
Helicasa.- Rompe los puentes de H entre las 2 cadenas del DNA templado para formar la horquilla de
replicacin
DNA girasa.- Evita el superenrrollamiento de las cadenas del DNA templado provocado por la accin
de la helicasa
Protenas SSB.- Protenas de unin al DNA de cadena sencilla. Protegen al DNA templado de la
accin degradativa de las endonucleasas
DNA primasa.- Encargada de formar el primer (RNA cebador). La funcin del RNA cebador es
proporcionar el -OH 3que requiere la DNA pol para la incorporacin del primer desoxirribunucletido
DNA pol III.- Realiza la sntesis del DNA propiamente dicha. Su funcin es incorporar
desorribonucletidos al extremo -OH 3de la nueva cadena. Duplica una cadena (cadena gua) en forma
continua, con direccin 5---3, Con la misma direccin duplica la otra cadena (cadena resagada) de
manera discontinua, formando los fragmentos de Okasaki. Cada fragmento de Okasaky esta formado
por aprox. 100 nucletidos en eucariotes y 1000 en procariotes.
DNA pol I.- Verifica y corrige.
Ademas elimina el RNA cebador de cada fragmento de OkasaKi, llenando a su vez los huecos formados
al eliminar estos.
DNA ligasa.- Cataliza la formacin de un enlace fosfodiester en el -OH 3 libre de un extremo de la
cadena y el grupo fosfato del 5del otro extremo
Actinomicina D, bromuro de etidio y ac. nalidxico inhiben la duplicacin.

TRANSCRIPCION
Caractersticas de la transcripcin
Sucede en cualquier fase del ciclo celular
Se requiere de los ribonucletidos ATP, GTP, CIP y UTP

Se requiere el templado de DNA de doble cadena


Se transfieren genes
El mismo gene se puede transcribir varias veces
La direccin de la transcripcion es 5----------3
Se transcribe solo en cadena
No se requiere de un primer
Sitio de la transcripcion:
Eucariotes.- Ncleo
Mitocondria
Cloroplasto
Procariotes.- Citosol

Enzimas que participan en la transcripcin


RNA polimerasa
Reconoce el sitio de iniciacin en el DNA
Desenrolla parcialmente la molcula molde de DNA
Cataliza la elongacin de la cadena al mismo tiempo que desenrolla y enrolla el DNA
Termina la transcripcion despus de copiar el gene
Esta formada por varias subunidades(tetramrica):
2 alfa, beta y beta
En eucariotes existen 3 RNA pol
RNApol I------------RNAr
RNApol II-----------RNAm
RNApol III----------RNAt
En procariotes existe solo una para todos los RNAs
Previo al gene que se ha de transcribir existe una regin llamada PROMOTOR
En la regin -10 del promotor existe la caja TATA o caja de PRIBNOW, sitio que debe ser reconocido
por la RNA pol para iniciar la transcripcion
En esta regin del promotor existe la regin -35 que tambien se debe ser reconocida por la RNA pol
para iniciar el proceso
El reconocimiento del promotor para iniciar el proceso corre a cargo de la subunidad sigma (s) que se
une a la RNA pol para formar la holoenzima. El proceso de transcripcion se divide en 3 etapas:
Iniciacin, elongacin o alargamiento y terminacin.
INICIACIN
La RNA pol (holoenzima) abre la doble helice del DNA templado en la regin del promotor para iniciar
la sntesis de RNA
El primer nucleotido que se transcribe es una pirimidina, por lo tanto se incorpora una purina
La subunidad sigma se disocia de la RNA pol, cuando la cadena de RNA contempla 10 nucletidos,
hasta este momento se considera etapa de iniciacin.
ELONGACIN
La RNA polimerasa se aleja del promotor a lo largo del DNA molde incorporando ribonucletidos
TERMINACIN
Tiene lugar debido a la prdida de estabilidad del complejo de elongacin, al transcribirse ciertas
secuencias especficas del DNA.

Estas secuencias son ricas en pares G=C (3 puentes de hidrgeno) por lo que la velocidad de
transcripcin disminuye

A estos sitios se les conoce como "sitios de pausa"

En estos sitios existen regiones palindrmicas, que al transcribirse se forman en horquilla

Esta horquilla desestabilizada al hbrido RNA:DNA en el complejo por lo que se desprende el


RNA recin transcrito.

La eficacia de la terminacin de la transcripcin aumenta por la presencia del factor RhO (p)

La rifampicina inhibe la transcripcin el unirse a la subunidad beta de la RNA pol


Regulacin de la transcripcin. (opern lactosa)

En el opern lactosa el gene I codifica para un represor activo

El represor activo se une a la regin del operador evitando la transcripcin

La lactosa (inductor) se une al represor evitando a su vez que este inhiba la transcripcin

El gene z codifica para

El gene y codifica para la permeasa

El gene a codifica para la transacetilasa

-galactosidasa

CDIGO GENTICO
El cdigo gentico esta formado por 64 codones

61 codones cifran para los 20 aminocidos formadores de protenas

3 codones son llamados terminadores, porque no cifran para ningn aminocido. UAA, UGA y
UAG

algunos aminocidos son codificados por ms de un codn (hasta 6), razn por la cual se le
conoce como cdigo gentico degenerado

AUG es el codn que codifica para metionina y es el codn iniciador de la sntesis de protenas
SNTESIS PROTEICA (eucariotes)

La sntesis proteica traduccin se divide en 3 etapas:


Iniciacin
Elongacin o alargamiento
Terminacin
Adems de estas etapas, existen otras etapas necesarias para este proceso, 2 son previas; activacin y
formilacin y una ms es posterior, llamada procesamiento postraduccional
ACTIVACIN.- Activacin del aa, se refiere a la unin de este con su RNAt especfico, es decir
formacin de aminoacil-RNAt

Para esto se requiere de la enzima aminoacil-RNAt sintetasa

Esta enzima requiere para su accin: ATP, RNAt y AAs

Cada AA que participa en la sntesis proteica deber ser activado, tanto en procariotes como en
eucariotes

FORMILACIN.- Esta etapa sucede solo en la traduccin en procariotes, y solamente se formila el


primer aa de la sntesis (metionina)
INICIACIN.- Esta etapa requiere de factores de iniciacin y de la hidrlisis de GTP en GDP y Pi

Esta etapa inicia con la disociacin del ribosomas por la presencia de los factores de iniciacin

Acaba al formarse de nuevo el ribosoma, en este momento se distinguen 2 sitios en el, sitio P
(peptidil) y sitio A (aminoacil)

ELONGACION o ALARGAMIENTO.- Tambin requiere de factores de alargamiento y de la hidrlisis de


GTP por cada aa que se incorpore.

En esta etapa ocurre la actividad de peptidil transferasa (formacin del enlace peptdico)

En esta etapa ocurre la translocacin (desplazamiento del ribosoma sobre el RNAm en el sentido
5-----------3)

Esta translocacin depende del factor de alargamiento FA2 (llamado tambin translocasa) y de la
hidrlisis de GTP

TERMINACIN.- En eucariotes depende de los factores de relajacin RF y de la hidrlisis de GTP.


RF1--------UAA y UAG
RF2--------UAA y UGA
PROCESAMIENTO POSTRADUCCIONAL.- En esta etapa puede ocurrir:
Eliminacin del grupo formilo de la formilmetionina terminal
Eliminacin de la metionina N-terminal
Formacin de los enlaces disulfuro
Hidroxilacin
Fosforilacin de hidroxiaminocidos
Carboxilacin
Metilacin
Unin a grupos prostticos
Protelisis
Inhibidores de la sntesis proteica:
CLORANFENICOL.- Inhibe alargamiento (peptidil transferasa) tanto en procariotes como eucariotes
ERITROMICINA.- Inhibe alargamiento (translocasa), en procariotes y eucariotes
PUROMICINA.- Inhibe alargamiento (acta como anlogo de tir-RNAt) provocando una terminacin
prematura
ESTREPTOMICINA.- Inhibe iniciacin (impide la unin de formil-met-RNAt) en procariotes y
eucariotes
TETRACICLINAS.- Inhibe alargamiento e iniciacin tanto en procariotes y eucariotes
AC. AURINTRICARBOXLICO.- Inhibe iniciacin (impide la unin del ribosoma al RNAm) solo en
procariotes

HEMOGLUBINAS

La hemoglobina es ampliamente conocida como el pigmento rojo de la sangre de los vertebrados


Las hemoglobinas son protenas globulares de alta concentracin en los erictrocitos, que fijan O2 en
los pulmones y lo transportan en sangre hacia los tejidos
En su retorno a los pulmones transportan CO2 y H+
La Hb esta formada por 4 cadenas polipeptdicas de 2 diferentes estructuras primarias.
Las 4 cadenas estan unidas entre s por interacciones no covalentes.
Cada cadena contiene un grupo HEME (sitio de unin para el O2), por lo que la Hb puede transportar
como mximo 4 molculas de oxgeno.
Hemoglobina A (
Hemoglobina A2 (
Hemoglobina E (
Hemoglobina F (
Las cadenas

2
2

2)

98%
2%

2)

2)

2)

contienen 141 aminocidos y las cadenas

, ,

contienen 146 aminocidos

El grupo HEME es el grupo prosttico de la Hb


En el grupo HEME el fierro en estado ferroso (Fe++), Esta unido a los 4 nitrgenos del anillo
protoporfirina
El Fe++ puede formar 2 uniones adicionales por las que interacciona con la cadena polipeptdica. Slo la
ferrohemoglobina (Fe++) puede unir oxgeno.
La unin de los 4 O2 en la Hb es establecida por cooperatividad positiva, es decir la unin de la primera
molcula de O2 a la desoxihemoglobina facilita la unin de O2 a las otras subunidades en la molcula.
Factores que afectan la curva de disociacin de O2
Naturaleza de la cadena polipeptdica de la globina
pH (efecto BOHR)
Efecto del 2,3 difosfoglicerato
Efecto del CO2
COAGULACIN SANGUNEA

Hemostasia. Es el cese del sangrado que sigue a la interrupcin traumtica de la integridad vascular
Se distinguen 4 fases de la hemostasia
1- Fase vascular
Constriccin del vaso daado
2- Fase plaquetaria

Formacin de un tapon laxo de plaquetas o trombo blanco


3- Fase
Coagulacin sangunea
4- Fase
Disolucin parcial o completa del coagulo de fibrina
Los factores de la coagulacin, se conocen, adems de su noombre, por un nmero romano
Factor

Nombre

Va

Funcin

I
II
III

Fibringeno
Protrombina
Tromboplastina Tisular

Comn
Comn
Extrnseca

Forma el coagulo de fibrina


Activa al fibringeno
Activa al Factor X

IV

Calcio

V
VII
VIII
IX
X

Proacelerina
Proconvertina
Antihemoflico
Christmas
Stuart-Prower
Antecedente
Tromboplastnico
del plasma
Hageman
Estabilizante
de fibrina

Comn
Extrnseca
Intrnseca
Intrnseca
Comn

Estimula Activacin del factor II


Activa al factor X
Activa al factor X
Activa al factor X
Activa al factor II

Intrnseca

Activa al factor IX

Intrnseca

Activa al factor XI
Estabiliza el coagulo
por enlaces cruzados

Precalicreina o Factor Fletcher

Intrnseca

Activa al factor XII

Factor Fitzgerald

Intrnseca

Activa la precalicreina

XI
XII
XIII

Comn

Con excepcin del calcio (factor IV), el resto de factores de la coagulacin son protenas
Con excepcin del factor III (tromboplastina tisular), el resto de factores de la coagulacin de
encuentran circulando en el plasma sanguneo
Los factores de la coagulacin II, VII, IX y X se conocen como factores K dependientes
Va Extrnseca
Sumamente rpida en respuesta al dao tisular
Inicia con la participacin del factor tisular presente en muchos tejidos y el endotelio vascular,
formando un complejo con el factor VII y Ca++
Este complejo activa al factor X para iniciar la fase comn para ambas vas
El factor Xa, factor Va, Ca++ y fosfolpidos forman un complejo que activa a la protrombina y
la convierte en trombina
La trombina activa al fibringeno y lo convierte en fibrina
El factor XIIIa polimeriza el coagulo de fibrina y le da estabilidad, mientras se regenera el
vaso daado
Va Intrnseca

Se inicia con la activacin del factor XII por la calicreina que a su vez se produce a partir de la
precalicreina por accin del ciningeno de alto peso molecular
Este factor XII tambin puede ser activado por cualquier superficie distinta al endotelio
vascular (colagena, vidrio, etc).
El factor XII activa al factor XI
El factor XIa y el Ca++ activan al factor IX
El factor IX a forma un complejo junto al VIIIa, Ca++ y fosfolpidos para activar al factor X y
continuar con la fase comn
CARBOHIDRATOS
Carbohidratos: Son compuestos aldehdicos o cetnicos de polialcoholes o compuestos que por hidrlisis
dan estos derivados.
Son compuestos orgnicos formados por carbono ( C ), oxgeno ( O ) e hidrgeno ( H ), cuya frmula
emprica es Cn (H2O)n.
Funciones ms importantes de los carbohidratos:
Energa
Reserva o almacn
Estructural
Se clasifican en SIMPLES Y COMPUESTOS:
SIMPLES.- Son aquellos que estn formados nicamente por C, H, y O.
COMPUESTOS.- Son aquellos que adems de C. H y O pueden tener otros elementos como N,
S, F, etc.
Monosacrido.- El azcar ms simple de los que existen, es la unidad bsica entre los
carbohidratos.
Disacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por dos monosacridos.
Oligosacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por 2 a 10 monosacridos.
Polisacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por ms de 10 monosacridos.
MONOSACRIDOS
Por su grupo funcional los monosacridos pueden ser:
ALDOSAS.- Por contener funcin aldehdo.
CETOSAS.- Por contener funcin cetona.
Por su nmero de carbonos los monosacridos pueden ser:
Triosas
Tetrosas
Pentosas
Hexosas
Heptosas
Ejemplos de monosacridos importantes:
Aldotriosa
Cetotriosa
Aldopentosa

Gliceraldehdo
Dihidroxiacetona
Ribosa

3C
4C
5C
6C
7C

Cetopentosa
Aldohexosa

Cetohexosa

Ribulosa
Xilulosa
Glucosa
Manosa
Galactosa
Fructosa

Estereoismeros,. Son compuestos con la misma frmula estructural pero diferente


configuracin espacial.
La presencia de carbonos asimtricos o quirales (tomos de carbonos unidos a 4 grupos
diferentes) determina el nmero de ismeros posibles de un monosacrido. (2n) donde n =
tomos de carbonos quirales.
Los diferentes tipos de isomera entre los monosacridos pueden ser:
Formas D y L
Epmeros
Ismeros funcionales
Anmeros
Formas D y L.- Estn determinados por la posicin del -OH del penltimo carbono; hacia la
derecha ser serie D, hacia la izquierda serie L. Se conocen tambin como enantimeros, y que
son imgenes en espejo. La mayor parte de los monosacridos en los mamferos son de la serie
D.
Epmeros.- Son monosacridos que difieren entre s, por la orientacin del -OH de un slo
carbono.
La glucosa tiene dos epmeros importantes; La galactosa en base a la posicin del carbono 4
y la manosa en base a la posicin del carbono 2.
Ismeros funcionales.- Se refiere a los monosacridos que tienen la misma frmula estructural
pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la glucosa tiene funcin
aldehdo y la fructosa, funcin cetona.
La presencia de carbonos asimtricos tambin confieren actividad ptica a los compuestos. S el
compuesto desva el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina DEXTROGIRO (+) o
se dice que tiene poder dextrorrotatorio.
S el compuesto desva el plano de la luz polarizada hacia la izquierda se le denomina
LEVGIRO (-) o se dice que tiene poder levorrotatorio.
Cuando existen cantidades iguales de ismeros dextrorrotatorios y levorrotatorios la mezcla no
tiene actividad ptica (no desva la luz polarizada) y se denomina mezcla RACEMICA.
Anmeros.- Al producirse la ciclizacin, el carbono carbonilo se transforma en un nuevo centro
quiral. Este carbono se denomina anomrico.
Los dos isomros posibles ocasionados por la ciclizacin de los nonosacridos se denominan
ANMEROS.
S el grupo hidroxilo (-OH) est hacia abajo, corresponde al anmero .
S el grupo hidroxilo est hacia arriba, corresponde al anmero .
En las aldosas el carbono anomrico es el 1
En las cetosas el carbono anomrico es el 2
En estado natural los azucares presentan estructura cclica.

Haworth llam PIRANOSA a los anillos de 6 miembros (5 carbonos y 1 oxgeno) por su similitud
al pirano.
Haworth llam FURANOSA a los anillos de 5 miembros (4 carbonos y 1 oxgeno) por su similitud
al furano.
As la glucosa generalmente se encuentra como GLUCOPIRANOSA y la fructosa como
FRUCTOFURANOSA.
Ismeros funcionales.- Se refiere a los monosacridos que tienen la misma frmula estructural
pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la glucosa tiene funcin
aldehdo y la fructosa, funcin cetona.
Los monosacridos ms importantes son fermentables por la levadura, excepto la galactosa.
Por contener su carbono anomrico libre, todos los monosacridos son azucares reductores, ya
que son capaces de formar enoles en un medio alcalino.
Enlace glucosdico
La unin entre los monosacridos, para formar disacridos, oligosacridos y polisacridos se
conoce como enlace glucosdico.
El enlace glucosdico, qumicamente corresponde a un eter, ya que resulta de la unin de dos
-OH previa prdida de una molcula de H2O.
Para romper este enlace glucosdico, se requiere incorporar una molcula de H 2O con el fin de
regenerar los -OH de cada monosacrido y separarlos, esta reaccin se conoce como hidrlisis y
las enzimas que la realizan se conocen como hidrolasas.
DISACRIDOS
Son glucsidos formados por dos monosacridos, unidos por un enlace glucosdico.
Los principales disacridos son:
MALTOSA
(Glucosa + Glucosa en enlace 1-4 ) REDUCTOR
LACTOSA
(Galactosa + Glucosa en enlace 1-4) REDUCTOR
SACAROSA (Glucosa + Fructosa en enlace 1-2) NO REDUCTOR
CELOBIOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-4) REDUCTOR
ISOMALTOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-6) REDUCTOR
La Lactosa "NO" es fermentable por la levadura, mientras que Maltosa y Sacarosa "SI"
La lactosa se encuentra en la leche, es el carbohidrato ms importante para el recin nacido.
La sacarosa es el azcar de mayor consumo humano, abunda en los jugos de las plantas, como
la caa, la remolancha, la pia etc.
OLIGOSACRIDOS
La importancia de los oligosacridos radica en que se unen a otros compuestos, como son
PROTENAS Y LPIDOS formando GLUCOPROTENAS y GLUCOLPIDOS respectivamente.
POLISACRIDOS
Los POLISACRIDOS pueden ser HOMOPOLISACRIDOS (todos los residuos de

monosacridos son iguales) y HETEROPOLISACRIDOS (dos o ms residuos diferentes)


Homopolisacridos
Los homopolisacridos ms importantes son:
CELULOSA, ALMIDN Y GLUCGENO.
CELULOSA:- Son cadenas lineales de poliglucosas. Todas las glucosas estn en beta ( ) y el
enlace es 1-4.
La celulosa es el principal componente de las plantas (esqueleto del mundo vegetal).
ALMIDN.- Se encuentra exclusivamente en las plantas, tanto en las races como en los tallos y
las hojas, tambin se encuentra en las semillas de los cereales.
Es un polmero de glucosas unidas por enlaces glucosdicos 1-4 y 1-6 (puntos de
ramificacin ). El disacrido repetitivo en la molcula de almidn es la maltosa.
En el almidn se distinguen 2 fracciones :
Amilosa (15 a 20%) fraccin lineal
Amilopctina (80 a 85%) fraccin remificada
La funcin del almidn es la reserva o almacn de glucosa en las plantas.
Las Dextrinas: Son el producto de la fragmentacin parcial del almidn. S continua esta
fragmentacin se obtendrn: Maltosas, Isomaltosas y Glucosas.
GLUCGENO.- Se encuentra exclusivamente en los animales, abundantemente en el hgado y
en el msculo.
Su principal funcin es el almacenamiento de glucosa.
Esctructuralmente es una molcula de poliglucosas unidas por enlaces glucosdicos
6 (en los puntos de ramificacin).

1-4 y

1-

Estructuralmente el glucgeno es idntico a la fraccin amilopectina del almidn, solo que mucho
ms ramificado (cada 8-10 residuos de glucosa hay una ramificacin).
INULINA.- Es otro homopolisacrido formado por unidades de fructosas en enlace beta ( ) 1-2.
La inulina se encuentra en las alcachofas, cebolla, ajo y tubrculo de la dalia.
QUITINA.- Es un homopolisacrido formado por unidades de N-acetil glucosamina.
Componente estructural principal de los exoesqueletos de los artropodos, como los insectos y
crustceos.
********************
LPIDOS
Se definen como constituyentes de los seres vivos, insolubles en agua y solubles en solventes
orgnicos (no polares) como Eter, Cloroformo, Benceno.
Presentan alcohol esterificado o aminado a ac. grasos.
Funciones ms importantes de los lpidos:
Energa (9 Kcal/mol)
Almacn

Estructural
Aislante trmico
Aislante elctrico
Amortiguador contra traumatismos
Los lpidos se clasifican en SIMPLES y COMPUESTOS.
SIMPLES: Formados por ALCOHOL y AC. GRASO
COMPUESTOS. Adems de ALCOHOL Y AC. GRASO contienen otros grupos qumicos,
como azufre, fsforo, nitrgeno, etc.
Los Alcoholes que forman parte de los lpidos son:
GLICEROL (Aciliglicridosfosfoacilglicridos)
ESFINGOSINA (Esfingolpidos)
HEXACOSANOL (Ceras)
CLASIFICACIN DE LOS LPIDOS
I. LPIDOS SIMPLES.- steres de ac. grasos con diversos alcoholes
1.- ACILGLICERIDOS: steres de ac. grasos con glicerol
(Mono, Di , o Triacilglicridos)
GRASA.- Slida a temperatura ambiente.
ACEITE.- Lquido a temperatura ambiente.
2.- CERAS: steres de ac. grasos de cadena larga con alcohol monohdrico tambin de cadena
larga.
II. LPIDOS COMPUESTOS.- steres de ac. grasos que contiene otros grupos qumicos adems
de alcohol y ac. graso
1.- FOSFACILGLICERIDOS: steres de ac. Grasos con glicerol y ac. fosfrico.
LECITINAS
CEFALINAS
FOSFATIDILSERINA
FOSFATILINOSITOL
CARDIOLIPINA
PLASMALGENOS
2.- ESFINGOLIPIDOS: El alcohol presente es la esfingosina
ESFINGOMIELINA
CEREBRSIDOS
SULFTIDOS
GANGLISIDOS
III.- SUSTANCIAS ASOCIADAS O DERIVADAS DE LPIDOS.1.- EICOSANOIDES
PROSTAGLANDINAS
LEUCOTRIENOS
TROMBOXANOS
2.- ESTEROLES
COLESTEROL y DERIVADOS
3.- VITAMINAS LIPOSOLUBLES

VITAMINAS A, D, E, K.
Ac. GRASO.- Es una cadena de hidrocarburo con grupo carboxilo (-COOH) al extremo.
Los ac. Grasos que existen en las grasas naturales generalmente contienen un # par de tomos
de carbonos y son de cadena lineal.
Los tomos de carbono se enumeran a partir del carbono CARBOXILO.
El carbono adyacente al carboxilo es el # 2 y se le conoce tambin como carbono

, el # 3 es el

y as sucesivamente hasta el carbono metlico terminal, que se le conoce como carbono

Para la nomenclatura de los ac. grasos se toma en cuenta el nmero de carbonos y se aade la
terminacin:
ANOICO - - - - - Ac. grasos saturados
ENOICO - - - - - Ac. grasos insaturados
CIDOS GRASOS SATURADOS
Los ac. grasos saturados (carecen de dobles enlaces) ms importantes son:
Ac. PALMTICO (Hexadecanoico) 16 C
Ac. ESTERICO (Octadecanoico) 18 C
Ac. ARAQUIDNICO (Eicosanoico) 20 C
AC. LIGNOCRICO 24 C
CIDOS GRASOS INSATURADOS
Los ac. grasos insaturados (contienen 1 o ms dobles enlaces) ms importantes son:
Ac. PALMITOLEICO (9 Hexadecenoico)
Ac. OLEICO (9 Octadecenoico)
Ac. LINOLEICO (9,12 Octacadienoico)
Ac. ARAQUIDNICO (5,8,11,14 Eicosatetraenoico) 20:4;5,8.11,14.

Los cidos grasos que no pueden ser sintetizados en el organismo de animales superiores se
llaman cidos grasos ESENCIALES y son:
Ac. LINOLEICO
Ac. LINOLENICO
Ac. ARAQUIDNICO
Los ac. grasos precursores de PROSTAGLANDINAS son:
Ac. LINOLEICO
Ac. LINOLENICO
Ac. ARAQUIDNICO
LPIDOS SIMPLES
ACILGLICRIDOS.- Son lpidos simples que contienen GLICEROL como alcohol y pueden ser:

MONOACILGLICRIDOS
DIACILGLICRIDOS
TRIACIGLICRIDOS
La unin del grupo -COOH del ac. graso al -OH del glicerol previa salida de una molcula de
agua da origen a un enlace tipo STER.
El enlace STER se rompe por hidrlisis
Generalmente el cido graso esterificado en el carbono
Generalmente el cido graso esterificado en el carbono
En posicin

es saturado.
es insaturado.

' puede ser indistintamente saturado o insaturado.

Los TRIACILGLICRIDOS son llamados grasas neutras.


Estos lpidos (acilglicridos) lquidos a temperatura ambiente debido a su contenido
relativamente elevado de cidos grasos insaturados, se conocen como aceites (generalmente de
origen vegetal).
Cuando son slidos a temperatura ambiente se conocen como grasas o mantecas, contienen
una gran proporcin de cidos grasos saturados (generalmente de origen animal).
CERAS.- Son steres formados por cidos grasos de cadena larga y alcoholes monohdricos
tambin de cadena larga.
Son la cubierta protectora de hojas, tallos y las frutas de los vegetales y la piel y el plumaje de
algunos animales.
LPIDOS COMPUESTOS
GLICEROFOSFTIDOS (fosfolpidos o fosfoacilglicridos).- Contienen una estructura bsica
comn llamada ac. fosfatdico (excepto los plasmalgenos)
El cido fosfatdico esta formado por glicerol ms 2 ac grasos y fsforo en el carbono 3, al cual
se une una base nitrogenada que da la identidad al fosfoacilglicrido.
FOSFATIDILETANOLAMINA (CEFALINA)
FOSFATIDILCOLINA (LECITINA)
FOSFATIDILSERINA
FOSFATIDILINOSITOL
CARDIOLIPINA

Ac. fosfatdico + etanolamina


Ac. fosfatdico + colina
Ac. fosfatdico + serina
Ac. fosfatdico + inositol
2 ac, fosfatdicos + glicerol

Los plasmalgenos contienen un radical alkilo en el carbono 1 del glicerol, estos pueden ser:
PLASMALGENOS de etanolamina
PLASMALGENOS de serina
PLASMALGENOS de colina
PLASMALGENOS de inositol
ESFINGOLPIDOS.- Son lpidos compuestos que contienen un alcohol aminado de 18 carbonos
llamado esfingosina en vez del glicerol.

Todos los esfingolpidos contienen una estructura en comn llamada CERAMIDA.


La ceramida est formada por esfingosina ms un ac. graso (enlace amida).
ESFINGOMIELINA

Ceramida + fosforilcolina

Los esfingolpidos que contienen por lo menos un monosacridos se llama tambin


GLICOESFINGOLPIDOS y son:
CEREBRSIDOS
GLUCOCEROBRSIDOS
GALACTOCEREBRSIDOS
SULFTIDOS
GANGLISIDOS

Ceramida + glucosa
Ceramida + galactosa
Ceramida + galactosa
Ceramida + una cadena oligosacrida entre ellos ac silico
(NANA)

PROTENAS
Las protenas son polmeros de L-a-aminocidos unidos mediante enlace peptdicos.
Las protenas desempean multiples funciones:

ENZIMTICA
TRANSPORTE
ESTRUCTURAL
HORMONAL
INMUNOLGICAS
RESPIRATORIA
CONTRCTIL
SANGUNEA
VISIN
RECEPTORES
REPRESORES

-Aminocido.- Es un compuesto orgnico que contiene un grupo AMINO (-NH2) y un grupo


CARBOXILO (-COOH) unidos al carbono .
La formas D y L de los aminocidos esta condicionada a la existencia de carbonos asimtricos
en la molcula
Las formas D y L de los aminocidos son ESTEROISMEROS.
Las protenas estn formadas nicamente por aminocidos de la serie L.
Todos los aminocidos excepto la glicina (por carecer de carbono asimtrico) existen en forma D
y L.
En la naturaleza existen aproximadamente 200 aminocidos diferentes, pero solo 20 forman
parte de las protenas.
CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS

Los aminocidos formadores de protenas se clasifican por la estructura de su radical en:


ALIFATICOS (contienen un radical hidrocarburo)
GLI, ALA, VAL, LEU, ILE
HIDROXILADOS (contienen -OH )
SER y TRE
AZUFRADOS o SULFURADOS (contienen azufre)
CIS y MET
AROMTICOS (contienen un anillo aromtico)
FEN, TIR y TRP
ACIDOS (contienen un -COOH extra)
ASP y GLU
BSICOS (contienen un grupo -NH2 extra)
LIS, ARG e HIS
AMIDAS de los aminocidos cidos y bsicos
ASN y GLN
IMINOCIDO (contienen anillo pirrolidina)
PRO
Los aminocidos HIDROXILINA e HIDROXIPROLINA, resultan de la hidroxilacin de la LIS y
PRO respectivamente, estos AAs no estn codificados en el cdigo gentico
Existen otros aminocidos que no forman parte de las protenas, sin embargo tienen actividad
metablica activa por lo que desempean diversas funciones en el organismo humano, como:
CITRULINA
ORNITINA
TAURINA
GABA
DOPA

Ciclo de la urea
Ciclo de la Urea
Conjugacin de sales biliares
Neurotrasmisor cerebral
Metabolismo de las catecolaminas

Los 20 aminocidos formadores de protenas se clasifican tambin en:


ESENCIALES
NO ESENCIALES
FENILALANINA
GLICINA
LEUCINA
ALANINA
TRIPTOFANO
SERINA
VALINA
CISTENA
LISINA
PROLINA
ISOLEUCINA
TIROSINA
METIONINA
AC. ASPRTICO
TREONINA
AC. GLUTMICO
HISTIDINA*
ASPARAGINA
ARGININA*
GLUTAMINA
*Solo en los nios
Los aminocidos se clasifican de acuerdo a su capacidad para interaccionar con el agua en
POLARES y NO POLARES
Los aminocidos NO POLARES o HIDROFBICOS (contienen un radical no polar) son:
Alanina
Valina

Leucina
Isoleucina
Prolina
Metionina
Fenilalanina
Triptfano
Los AAs POLARES (tienen radical polar) pueden ser polares "sin carga" como:
Glicina
Serina
Treonina
Tirosina
Cistena
Asparagina
Glutamina
POLARES con carga negativa (-):
Ac Asprtico
Ac Glutmico
POLARES con carga positiva (+):
Lisina
Arginina
Histidina
A un pH 7, el grupo carboxilo de un aminocido se encuentra en su forma de base conjugada (
-COO- ) y el grupo amino en su forma de cido conjugado( -NH3+ ). Por lo que cada aminocido
puede comportarse como un cido o como una base debl.
Los aminocidos se pueden comportar como iones dipolares (ANFOTRICOS O ZWITERIONS).
Dependiendo del pH en que se encuentren, pueden neutralizar el medio, por lo que se dice que
tienen poder BUFFER, AMORTIGUADOR o TAMPN.
PUNTO ISOELCTRICO (PI).- Es el pH al cual el aminocido no tiene carga neta, es decir no se
mueve en un campo elctrico, no por falta de cargas, sino por igual nmero de ellas.
PI de los aminocidos neutros (monoaminomonocarboxilados) ser aprox. 6
PI de los aminocidos dibsicos ser aprox. 9
PI de los aminocidos dicarboxlicos (cidos) ser de aprox. 3
ENLACE PEPTDICO.- Es la unin covalente que se lleva a cabo entre el grupo carboxilo (COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) de otro, con prdida de una molcula de H2O
(qumicamente este enlace corresponde a una amida).
DIPPTIDO.- Es el compuesto resultante de la unin de 2 aminocidos
PROTENAS.- Los poliptidos por arriba 10000 D de peso molecular, se consideran protenas.
Los Bioqumicos han diferenciado varios niveles en la organizacin estructural de las protenas:
Estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria.
ESTRUCTURA PRIMARIA .- Se refiere al nmero y secuencia de los aminocidos de una
protenas est especificada genticamente. Estabilizada solo por enlaces peptdicos (covalente).
ESTRUTURA SECUNDARIA.- Relacin que guardan los aminocidos en la cadena
polipeptdica. Puede ser a-helice, hoja plegada o configuracin beta y tambin al azar.
Estabilizada por puentes de hidrgeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA.- Relacin que guardan segmentos de una cadena polipeptdica con
otros segmentos de la misma cadena (generalmente alejados por estructura primaria), es decir,
la configuracin tridimensional que adoptan las cadenas polipeptdicas al plegarse sobre s
misma. Esta estructura es estabilizada por:

Puentes de Hidrgeno
Puentes salino o inicos (electrostticos)
Enlace disulfuro (covalente)
Interacciones hidrofbicas
Fuerzas de Van der Waals.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.- Relacin que guardan 2 o ms cadenas polipeptdicas de una


protena. Estabilizada por atracciones o interacciones no covalentes.
DESNATURALIZACIN PROTEICA.- Cambio en el estado nativo de las protenas. Prdida de
la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, conservndose la estructura primaria.
Dependiendo del grado de desnaturalizacin, la protena puede perder parcial o totalmente su
actividad biolgica
Agentes desnaturalizantes. cidos y bases fuertes, calor, detergentes, agentes caotrpicos
(urea, guanidina), metales pesados (Ag, Pb, Hg) o disolventes orgnicos (etanol).
RENATURALIZACIN PROTEICA.- Regreso al estado nativo de la protena por la eliminacin
de los agentes desnaturalizantes.
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
Por su forma las protenas pueden ser:
FIBROSAS.- Son molculas alargadas con forma de varilla y son insolubles en el agua.
Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares, como helice y lamina
plegada .
Su funcin es estructural. Ej. -queratina, el colgeno y la fibrona de la seda.
GLOBULARES.- Son molculas esfricas compactas, generalmente hidosolubles.
Su funcin es metablicamente muy activas. Ej. Mioglobina, Hb, casi todas las enzimas.
Por su composicin las protenas pueden ser:
PROTEINAS SIMPLES.- Aquellas protenas formadas slo por aminocidos.
PROTENAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que adems de aminocidos otros
grupos.
Las Protenas Simples se clasifican de acuerdo a su solubilidadn en.

Albuminas
Globulinas
Glutelinas
Prolaminas
Histonas
Protaminas
Escleroprotenas

Solubles en agua destilada


Solubles en sol. salinas diluidas
Solubles en sol. cidas, bsicas y salinas.
Solubles en alcohol 70, cidos y lcalis.
Solubles en sol. cidas diluidas.
Solubles en agua, cidos, bases, sol, salinas.
Insolubles en todos los solventes comunes.

PROTENAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que adems de aminocidos


contienen. otros grupos
Las Protenas Compuestas o Conjugadas se clasifican de acuerdo a su grupo prosttico
(compuesto de naturaleza no proteica unido a las protenas) en:
Glucoprotenas Mucina, FSH, LH, Inmunoglobinas etc.
Fosfoprotenas Casena, vitelina.
Metaloprotenas Anhidrasa carbnica, ferritina, ceruloplasmina.
Porfirinoprotenas, cromoprotenas, Hb, mioglobina, citocromos, catalasas,
Hemoprotenas
peroxidasas.
Nucleoprotenas Virus, nucleosomas, ribosomas, ribonucleoprotenas, desoxirribonucleopreotenas.
Desde el punto de vista nutricional las protenas pueden ser:
PROTENAS COMPLETAS.- Aquellas que contienen cantidades suficientes de aminocidos
esenciales.
Son de origen animal (carne, leche huevos)
PROTENAS INCOMPLETAS.- Aquellas que carecen de uno o varios de los aminocidos
esenciales.
Gliadina.- Protena del trigo (cantidades disminuidas de lisina)
Zena.- Protena del maz (cantidades disminuidas de lisina y triptfano)

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