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ENZIMAS DIGESTIVAS

Las enzimas digestivas son enzimas que rompen los polmeros presentes en los
alimentos en molculas ms pequeas para que puedan ser absorbidas con facilidad. Las
enzimas digestivas se encuentran en el tubo digestivo de los animales donde colaboran
en la digestin del alimento, as como en el interior de las clulas, sobre todo en los
lisosomas. Existen enzimas digestivas en la saliva, en el jugo gstrico, en el jugo
pancretico y en las secreciones intestinales.

TIPOS DE ENZIMA DIGESTIVA


Las enzimas digestivas, como todas las enzimas, presentan especificidad de sustrato y
son sensibles a la temperatura, pH y ciertos iones. En correspondencia con los tres
principales tipos de alimentos hay tres grandes grupos de enzimas digestivas: proteasas,
carbohidrasas y lipasas.

Proteasas
Estas enzimas proteolticas pueden ser de dos grandes clases, las endopeptidasas
y las exopeptidasas, y ambas rompen los enlaces peptdicos de protenas y
polipptidos. Difieren en que las endopeptidasas restringen su accin a los

enlaces del interior de la molcula proteica, rompiendo cadenas grandes de


pptidos en segmentos polipeptdicos ms cortos y proporcionando as muchos
lugares de accin para las exopeptidasas; stas actan nicamente sobre los
enlaces peptdicos al final de una cadena de pptidos, dando lugar a aminocidos
libres, ms dipeptidos y tripptidos.
En los mamferos, la digestin de las protenas empieza normalmente en el
estmago por la accin de la enzima gstrica pepsina, que tiene un valor de pH
ptimo bajo. Su accin, facilitada por la secrecin de HCl gstrico, provoca la
hidrlisis de las protenas en polipptidos y algunos aminocidos libres.
En el intestino de los mamferos continua el proceso proteoltico por diferentes
proteasas producidas por el pncreas, dando una mezcla de aminocidos libres y
de cadenas peptdicas cortas.

Carbohidrasas
Estas enzimas pueden dividirse tambin en dos categoras, las polisacaridasas y
las glucosidasas. Las primeras hidrolizan los enlaces glucosdicos de los
carbohidratos de cadena larga, como la celulosa, el glucgeno y el almidn. Las
polisacaridasas ms comunes son las amilasas, que hidrolizan todo excepto los
enlaces glucosdicos terminales de dentro del almidn y del glucgeno,
produciendo disacridos y oligosacaridos.
Las glucosidasas, que estn en el glicoclix unidas a la superficie de las clulas
absortivas, actan sobre los disacridos como sacarosa, fructosa, maltosa y
lactosa, hidrolizando los enlaces glucosdicos remanentes alfa-1,6 y alfa-1,4, con
lo que libera los monosacridos constituyentes para ser absorbidos.
Las amilasas se segregan en vertebrados por las glndulas salivales y el
pncreas, y en la mayor parte de invertebrados por las glndulas salivales y el
epitelio intestinal.
La celulosa la producen microorganismos simbiontes del tubo digestivo de
animales huspedes tan distintos como vacas y termitas, que por si mismas son
incapaces de producir la enzima que se precisa para la digestin de la celulosa;
esta molcula consta de unidades de glucosa polimerizadas por enlaces beta-1,4.

Lipasas
Las grasas presentan el problema especial de ser insolubles en agua. Por tanto,
deben sufrir un tratamiento especial antes de que puedan procesarse en el medio
acuoso del tubo digestivo.
Este tratamiento se realiza en dos etapas. En la primera se las emulsiona (se las
dispersa en pequeas gotitas) por la accin del batido por el movimiento del
contenido intestinal, colaborando los detergentes, como las sales biliares y el
fosfolpido lecitina en condiciones de pH neutro o alcalino.
El efecto es semejante a la dispersin del aceite vegetal en vinagre y yema de
huevo cuando se hace una mayonesa. En la segunda se las somete a la accin de
las lipasas intestinales (en invertebrados) o pancreticas (en vertebrados), dando
cidos grasos ms monoglicridos y diglicridos.
El siguiente paso, en vertebrados, es la formacin de micelas, en el cual
colaboran las sales biliares. Las micelas tienen grupos polares hidroflicos en un
extremo y grupos apolares hidrofbicos en el otro, de manera que los extremos
polares estn dirigidos hacia la solucin acuosa externa.
El interior lipdico de cada micela es unas 106 veces ms pequeo que las gotitas
grasas emulsionadas originales, lo cual aumenta muchsimo la superficie
disponible para la digestin de la lipasa pancretica.
En ausencia de suficiente cantidad de sales biliares, la digestin de grasa por la
lipasa es incompleta, con lo que la grasa no digerida entrar en el colon, donde
los productos de la digestin bacteriana estimularn la motilidad intestinal y
provocaran diarrea.

Proenzimas
Algunas enzimas digestivas, en particular las enzimas proteolticas, se sintetizan,
almacenan y liberan en una forma molecular inerte, por lo que han de activarse
para ser funcionales. Esta inercia impide la digestin de la propia enzima y del
contenedor mientras est almacenado en los grnulos de zimgeno. En su forma
inactiva se conoce a la enzima como proenzima o zimgeno.

Se activa a la proenzima al separarle una parte de la molcula, bien por la accin


de otra enzima especfica para ese propsito o bien por aumento de la acidez, o
ambas cosas a la vez. La tripsina y la quimotripsina son dos buenos ejemplos de
esta situacin.
La proenzima tripsingeno, un polipptido de 249 residuos, es inerte hasta que
se rompe un segmento de seis residuos del extremo terminal NH2, sea por la
accin de otra molcula de tripsina o sea por la enterocinasa, una enzima
proteoltica

intestinal.

La

tripsina

tambin

acta

convirtiendo

al

quimotripsingeno inactivo en quimotripsina activa mediante tres pasos


proteolticos.

Otras enzimas digestivas


Adems de las principales clases ya descritas, existe un cierto nmero de
enzimas que desempean un papel menos importante en la digestin. Las
nucleasas, nucleotidasas y nucleosidasas, como sus nombres implican,
hidrolizan a los cidos nucleicos y a sus residuos.
Las esterasas hidrolizan steres, que incluyen los compuestos de aroma afrutado,
tan importantes para hacer que los frutos maduros sean prcticamente
irresistibles para las aves, monos y el hombre.
Estas y otras enzimas digestivas menores no son esenciales para la nutricin,
pero permiten una utilizacin ms eficiente del alimento ingerido

FUNCIN DE LAS ENZIMAS DIGESTIVAS


La funcin de las enzimas digestivas. La produccin de enzimas digestivas es
fundamental para ayudar a la digestin de los alimentos y la absorcin de determinados
nutrientes sin problemas. Los enzimas digestivos son segregados por las glndulas
salivares, estmago, pncreas e intestino delgado

IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS EN EL APARATO DIGESTIVO


Las enzimas que intervienen en la degradacin de alimentos son necesarias para romper
esos enlaces entre las molculas que conforman a los alimentos. Son especficas para
cada tipo de nutriente por lo que sin ellas la digestin no ocurrira.

Para que los alimentos que se ingieren puedan ser asimilados por el cuerpo se precisa la
intervencin de unas sustancias conocidas con el nombre de enzimas digestivas. Dichas
sustancias son de naturaleza proteica y actan de manera especfica sobre cada uno de
los nutrientes de los alimentos para que estos puedan ser aprovechados a nivel celular.

CULES SON LOS BENEFICIOS DE LAS ENZIMAS DIGESTIVAS


Menos indigestiones y acidez.
Menos sensacin de hinchazn y gases.
Mejor digestin de productos lcteos.
Menos alergias alimentarias debido a una mejor digestin de las protenas.
Las enzimas digestivas mejoran las condiciones de hernia de hiato y de las lceras.

CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS

Las enzimas tienen caractersticas muy singulares e importantes, ya que gracias a estas
caractersticas pueden realizar las actividades correspondientes de manera segura y
efectiva. A continuacin mencionaremos algunas de estas caractersticas:

La enzimas son catalizadores orgnicos, que no son afectados por la reaccin


que catalizan, adems de ser muy potentes y eficaces. La actividad cataltica de una
enzima facilita su identificacin.

Las enzimas catalizan la formacin o rotura de enlaces covalentes

Su elevada especificidad es su mayor caracterstica.

Actan en baja concentracin; No se necesita gran cantidad de ellas para realizar


la accin de manera eficiente, ya que son activas a concentraciones pequeas.

No sufren modificaciones durante la reaccin; su composicin y forma no son


transformadas en ninguna parte de la reaccin, se recuperan intactas.

No afectan el equilibrio de la reaccin, pero si su velocidad, debido a que su


trabajo es catalizar la reaccin.

Son sumamente especficas; tienen un trabajo especfico y solo son usadas para
ello, su actividad est regulada y actan en el mismo lugar donde se segregan.

Son molculas estrictamente proteicas; Son Protenas Globulares que regulan la


mayor parte de las reacciones metablicas de los seres vivos, debido a esto las enzimas
sufren desnaturalizacin, no dializan y sufren saturacin.

Lo sintetizan tanto los seres Auttrofos como Hetertrofos.

Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reaccin.

Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los lquidos orgnicos.

Segn su composicin molecular, se distinguen en dos tipos de enzimas: una


estrictamente Proteica y otra constituida por la unin mediante enlaces.

Pueden ser activadas o inactivadas de modo irreversible por otras enzimas.

Las enzimas se clasifican por tipo de reaccin y mecanismo

La mayora de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar
como reactivos en la transferencia de grupos. Muchas coenzimas se derivan de
vitaminas B y del monofosfato de adenosina.

Pueden considerarse como segundo sustrato.

Las enzimas muestran especificad ptica; presentan un alta especificidad para el


tipo de reaccin que catalizan.

Muchas enzimas pueden analizarse por acoplamiento de una reaccin a una


hidrogenasa.

Las enzimas pueden encontrarse en organelas especficas

Proporcionan estados de transicin alternos.

A continuacin mostraremos algunas imgenes con ejemplos de algunas de las


caractersticas de las enzimas:

Esta imagen muestra como la enzima no es modificada en ninguna etapa de la


reaccin.

Aqu vemos un ejemplo de canalizacin y tambin una reaccin es irreversible.

Aqu se muestra la necesidad de las enzimas hacia una coenzima.

Aqu vemos como las enzimas actan en una media intercelular, aunque de igual
manera pueden actuar en un medio extracelular.

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