TALLER QUIMICA APLICADA.

1. Haga una clasificacin de las unidades fundamentales de las protenas de acuerdo con
su estructura qumica.

2. Qu son los pptidos y cuales son de importancia en la agroindustria.

3. Construya una definicin de protena. Analice cada una de las estructuras que stas
poseen.

4. En qu consiste el punto isoelctrico de una protena y tecnolgicamente por qu es

importante conocer este dato.

5. Explique cada una de las propiedades funcionales que tienen las protenas.

6. Si deseas conocer el contenido de protenas presente en una materia prima, cules son
los anlisis a travs de los cules podras obtener esta informacin. Explica cada uno.

7. En qu consiste el proceso de desnaturalizacin de las protenas. En este

macronutriente es lo mismo desnaturalizacin que alteracin? Explique.

Solucin

1. La protenas son macromolculas que estn compuestas por monmeros que se

denominan aminocidos, los aminocidos pueden ser caracterizados como
esenciales y no esenciales.
Aminocidos esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el
organismo y para obtenerlos es necesario ingerirlos por alimentos ricos en
protenas que lo contengan. Nuestro organismo, descompone las protenas para
obtener los aminocidos esenciales y as formar nuevas protenas. Entre estos se
encuentran los siguientes: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptfano, valina y alanina,
Aminocidos no esenciales: son aquellos aminocidos que pueden ser
sintetizados por el organismo a partir de otras sustancias.
2. Son molculas compuestas a partir de los vnculos que entablan los aminocidos
(que a su vez, son ciertas clases de molculas de carcter orgnico). La relacin
 entre aminocidos quedaba establecida a travs de lo que se conoce como un
enlace peptdico. Los pptidos son importantes en la agroindustria, ms que todo
en la parte alimentaria ya que tiene un gran papel en la calidad de las frutas y
vegetales, ya que cuando la baja produccin de pectina en estos baja su calidad,
ya que produce una baja en la viscosidad y se pueden producir sedimentos.
3. Las protenas son molculas complejas imprescindibles para la estructura y
funcin de las clulas. Su nombre proviene del griego proteos que significa
fundamental, lo cual se relaciona con la importante funcin que cumplen para la
vida.
Las protenas se originan a partir de la unin de otras molculas llamadas
aminocidos, estas se agrupan en largas cadenas y se mantienen estables por
uniones qumicas llamadas enlaces peptdicos.
http://www.definicionabc.com/salud/proteinas.php
4. El punto isoelctrico se define como el pH en el cual el nmero de cargas
positivas se iguala al nmero de cargas negativas que aportan los grupos
ionizables de una molcula. En el punto isoelctrico la carga neta de la molcula
es cero (0). En los aminocidos los grupos ionizables corresponden a grupos
carboxilos, amino, fenlicos y tilicos.
Conocer el punto isoelctrico en la biotecnologa es importante porque, Los
puntos isoelctricos proporcionan informacin til para razonar sobre el
comportamiento de los aminocidos y protenas en solucin. As, la presencia de
grupos ionizables en stas molculas tiene importantes consecuencias sobre la
solubilidad.
Los aminocidos y las protenas son menos solubles en su punto isoelctrico si
las dems condiciones permanecen iguales. Esto se debe a que los iones dipolares
no presentan carga neta y cristali-zan en forma de sales insolubles a ese pH.

5. La propiedades funcionales de las protenas son:

Hidratacin: al igual que otras sustancias iguales las protenas al estar en un
estado seco tienden a retener una cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con
la humedad relativa que el medio que los rodea, de acuerdo con su isotema de
absorcin.

Solubilidad: Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una

conformacin globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los
aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno)
con las molculas de agua. As, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta
de una capa de molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda
unir a otras proteinas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta
propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA:Las proteinas tienen un comportamiento
anftero y sto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio,
ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar
protones (H+) del medio donde se encuentran.

ESPECIFICIDAD:Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a que

cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas
(diferentes de las de otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay
diferencias proticas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los
glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres vivos.

6. Mtodo de Kjeldahl: Se caracteriza por el uso de ebullicin, cido sulfrico

concentrado que efecta la destruccin oxidativa de la materia orgnica de la
muestra y la reduccin del nitrgeno orgnico a amonaco el amonio es retenido
como bisulfato de amonio y puede ser determinado in situ o por destilacin
alcalina y titulacin.

Mtodo de Dumas: Se caracteriza por pirlisis completa de la muestra y medicin

del contenido de nitrgeno de los gases de combustin.El nitrgeno puede ser
medido con manmetro despus de absorber el dixido de carbono en una
solucin alcalina o por conductividad trmica en mtodos automatizados.

Metodo de biuret: La reaccin se caracteriza por una coloracin prpura cuando

los iones cpricos son complejados por los enlaces peptdicos a pH alcalino. El
matiz del color depende del tipo de protena y su intensidad depende del contenido
de protena presente.

Espectrofotometra ultravioleta: Mide protenas en solucin con absorcin

mxima a 280 nm atribuible a los anillos aromticos de tirosina y triptfano y
entre 180-220nm.
7. La desnaturalizacin de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que
mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose
solamente la primaria. En estos casos las proteinas se transforman en filamentos
lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles
en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor
excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentracin; alta
salinidad; agitacin molecular; etc... El efecto ms visible de ste fenmeno es que
las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad
biolgica.La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando
se calientan entre 50 y 60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando se enfrian por
debajo de los 10 a 15 C.La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin)
pero en muchos casos es irreversible.