Deshidrogenasa lctica (ldh)

Una enzima de un grupo de enzimas que se encuentra en la sangre y otros

tejidos del cuerpo y que participa en la produccin de energa en las clulas.
Una cantidad elevada de esta sustancia en la sangre puede ser un signo de
dao en los tejidos y algunos tipos de cncer u otras enfermedades. Tambin
se llama lactato-deshidrogenasa y LDH.

Es un examen de sangre que mide la cantidad de deshidrogenasa lctica

(DHL).

Nombres alternativos

DHL; LDH; Deshidrogenasa del cido lctico

Forma en que se realiza el examen

El mdico extrae sangre de una vena o de un taln, dedo de la mano o del pie
o del lbulo de la oreja. El laboratorio revuelve rpidamente o centrifuga la
sangre para separar el suero (porcin lquida) de las clulas. El examen de DHL
se hace en el suero.

Preparacin para el examen

El mdico puede solicitar la suspensin de medicamentos que puedan afectar

el examen. Entre los medicamentos que pueden aumentar las mediciones de
DHL se pueden mencionar: anestsicos, aspirina, clofibrato, fluoruros,
mitramicina, narcticos y procainamida.

Razones por las que se realiza el examen

La deshidrogenasa lctica (DHL) se mide con mayor frecuencia para verificar

dao tisular. La enzima de deshidrogenasa lctica se encuentra en muchos
tejidos del cuerpo, especialmente el corazn, el hgado, el rin, el msculo
esqueltico, las clulas sanguneas del cerebro y los pulmones.

La deshidrogenasa lctica (DHL) afecta la reaccin qumica para la conversin

del piruvato y el lactato. Los msculos en ejercicio convierten la glucosa en
lactato (y los glbulos rojos la metabolizan). El lactato luego es liberado en la
sangre y finalmente absorbido por el hgado, el cual lo convierte de nuevo en
glucosa y libera dicha glucosa en la sangre. Los msculos en reposo, los
glbulos rojos y otros tejidos absorben luego esta glucosa.

Valores normales

Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro. Un

rango tpico es de 105 a 333 UI/L (unidades internacionales por litro).

Significado de los resultados anormales

Los niveles superiores a los normales pueden ser indicio de:

Accidente cerebrovascular (ACV, apopleja)

Ataque cardaco
Anemia hemoltica
Presin arterial baja
Mononucleosis infecciosa
Deficiencia de sangre (Isquemia intestinal )
Enfermedad heptica (por ejemplo, hepatitis)
Lesin muscular
Distrofia muscular
Estados (neoplsicos) de formacin anormal de nuevos tejidos
Pancreatitis
Muerte de tejido (infarto pulmonar)

Si se eleva el nivel de DHL, el mdico puede ordenar una medicin de las

isoenzimas de deshidrogenasa lctica.

Otras afecciones bajo las cuales se puede realizar el examen son:

Anemia por deficiencia de B12

Anemia megaloblstica
Anemia perniciosa
 Creatinfosfoquinasa (cpk)

La creatinfosfoquinasa es una enzima que se encuentra en concentraciones

elevadas en el tejido muscular tanto esqueltico como cardaco y en menor
concentracin en otros tejidos. Se puede dividir en tres isoenzimas: MM, MB, y
BB, y se la emplea tanto en el diagnstico de infarto agudo de miocardio
cuanto a modo de medida confiable de enfermedades inflamatorias
musculares. Varias condiciones fisiolgicas pueden aumentar la
creatinfosfoquinasa srica, de igual modo que determinadas patologas
sistmicas. En primer lugar, corresponde considerar si este hallazgo de
laboratorio se halla acompaado de sntomas como las mialgias, que nos
orienten hacia una patologa en particular. En
segundo trmino, cabe descartar drogas que puedan estar modificando los
niveles sricos de creatinfosfoquinasa.
En pacientes asintomticos con creatinfosfoquinasa elevada sin causa aparente
resulta prudente controles peridicos que permitan descartar otras patologas.
La asociacin de miopata con el uso de estatinas requiere vigilancia para no
suspender inadecuadamente una droga con mltiples beneficios. La medicin
de la creatinfosfoquinasa es una determinacin de laboratorio inespecfica pero
sumamente til para el diagnstico y el seguimiento de miopatas. El problema
surge con pacientes asintomticos o mnimamente sintomticos en quienes la
creatinfosfoquinasa adquiere valor para determinar las conductas a seguir en
el intento por arribar al diagnstico.

La creatinfosfoquinasa (CPK) es una enzima citoplasmtica que cataliza la

transferencia de un fosfato de alta energa desde el fosfato de creatina,
principal depsito de almacenamiento energtico en el msculo en reposo, a la
adenosina difosfato. De tal manera, produce trifosfato de adenosina para su
empleo por los miocitos. Si bien se halla en altas concentraciones en el tejido
muscular esqueltico y cardaco, se la encuentra igualmente, aunque en
menores concentraciones, en el cerebro y otros rganos. Se puede dividir en
tres isoenzimas: MM, MB, y BB. El msculo esqueltico contiene principalmente
MM (95%), el msculo cardaco MM (80%) y MB (20%) y el cerebro, el sistema
gastrointestinal y el aparato genitourinario contienen mayoritariamente BB.
CPK-MM es la isoenzima que constituye casi todas las enzimas circulantes en
personas sanas. La CPK se utiliza en el diagnstico de infarto agudo de
miocardio y como medida confiable de enfermedades esquelticas e
inflamatorias del msculo. Los niveles de CPK tambin pueden ayudar al
reconocimiento de distrofia muscular incluso antes de que aparezcan sntomas
clnicos.
Varias condiciones fisiolgicas van acompaadas de cambios en la
concentracin srica de CPK. Los niveles tambin varan entre individuos
normales y tal variacin persiste luego de la correccin con la masa muscular y
talla. La razn de estas diferencias sistemticas es desconocida aunque
probablemente corresponda a factores genticos. Los afroamericanos
presentan niveles ms altos de CPK. Los valores de referencia en hombres son
hasta 174 U/L y en mujeres hasta 140 U/L.

Elevaciones transitorias de los niveles de CPK resultan comunes luego de

injurias musculares reversibles como traumas (inclusive inyecciones
intramusculares), realizacin de ejercicios vigorosos (despus de ellos el valor
puede persistir elevado hasta 7 das) o aun en calambres musculares.
Asimismo, puede aumentar en varias condiciones sistmicas, incluidas
infecciones virales, enfermedades del tejido conectivo, alteraciones
hidroelectrolticas y trastornos tiroideos. Tambin en enfermedad celaca,
condicin frecuentemente subdiagnosticada (2). El aumento de la CPK en
plasma es inespecfico y podemos verlo en mltiples patologas (Tabla N 1). Su
elevacin puede conducir a un diagnstico incierto
cuando se acompaa de una manifestacin levemente sintomtica o
asintomtica. Lo primero a tener en cuenta es si este hallazgo de laboratorio se
acompaa de sntomas que nos orienten a una patologa en particular y, en
segundo lugar, descartar aquellas drogas que puedan estar elevando sus
niveles sricos. En pacientes asintomticos, con
CPK alta sin causa aparente, resulta prudente realizar un seguimiento capaz de
descartar otras patologas.
 Transaminasa glutmico oxalactica (tgo)

Enzima que se encuentra en el hgado, el corazn y otros tejidos. Una

concentracin alta de transaminasa glutmico-oxalactica srica liberada en la
sangre puede ser un signo de dao en el hgado o el corazn, cncer u otras
enfermedades. Tambin se llama aspartato aminotransferasa y SGOT.

La aspartato aminotransferasa o AST (EC 2.6.1.1), antes conocida como

transaminasa glutmico-oxalactica (GOT), es una enzima aminotransferasa
que se encuentra en varios tejidos del organismo de los mamferos,
especialmente el corazn, el hgado y el tejido muscular.

Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos de

infarto agudo de miocardio, hepatopata aguda, miopatas, por el empleo de
determinados frmacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual
resulten seriamente daadas las clulas.

Reacciones catalizadas

Esta enzima cataliza la reaccin de transferencia de un grupo amino desde el L-

aspartato al 2-oxoglutarato formndose L-glutamato y oxaloacetato. Esta
enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor.

L-aspartato + 2-oxoglutarato oxaloacetato + L-glutamato

Esta enzima tambin puede actuar sobre la L-tirosina, L-fenilalanina y L-

triptfano. Esta actividad puede ser formada desde la enzima aminocido
aromtico transaminasa mediante protelisis controlada.

Clasificacin

Las aminotransferasas comparten ciertos aspectos mecansticos con otras

enzimas dependientes del piridoxal-fosfato, como el enlace covalente entre el
grupo piridoxal-fosfato y un residuo lisina de la enzima. Bajo el concepto de
similitud de secuencias, las aminotransferasas pueden ser agrupadas en
subfamilias. La aspartato aminotransferasa est en la llamada clase-I de
transaminasas juntamente con:

Tirosina transaminasa.
Aminocido aromtico transaminasa.
1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa.
Protena cobC de la pseudomonas denitrificans, que participa en la
biosntesis de la cobalamina.
Protena YJL060c de las levaduras.

Lanzadera de electrones del malato-aspartato

En el corazn e hgado, los electrones desde el NADH citosol son transportados

a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato, que utiliza dos
transportadores de membrana y 4 enzimas (2 unidades de la malato
deshidrogenasa y 2 unidades de la aspartato transaminasa). Los electrones son
transferidos desde el NADH en el citosol al oxaloacetato, formando malato, que
atraviesa la membrana mitocondrial interior y entonces es reoxidizado por
NAD+ en la matriz para formar NADH en una reaccin catalizada por la malato
deshidrogenasa.

El oxaloacetato resultante no puede atravesar la membrana mitocondrial

interna y en una reaccin de transaminacin se transforma en aspartato que
puede ser transportado al lado citoslico. El glutamato mitocondrial dona un
grupo amino, formando aspartato y -ketoglutarato. En el citoplasma, el
aspartato es deaminado para formar oxaloacetato y el ciclo se empieza de
nuevo.

Esta lanzadera en contraste con la lanzadera del glicerol-3-fosfato, es

reversible. Consecuentemente, el NADH puede ser transportado a la
mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato solamente si el ratio
NADH/NAD+ es mayor en el citosol que en la matriz mitocondrial. Esta verstil
lanzadera tambin facilita el intercambio de intermedios clave entre la
mitocondria y el citosol.

Transaminasa glutmico pirvica (tgp)

Las transaminasas catalizan la transferencia de un grupo amino de un
aminocido a 2-cetocido por lo cual el aminocido se convierte en cetocido y
el cetocido en aminocido. La ASAT (aspartato aminotransferasa)es una tpica
enzima marcadora.

Valores incrementados en:

infecciones virales agudas del hgado (incremento de un quntuplo a un

cntuplo)
virus que no afectan primariamente al hgado (citom,agalia, Virus de
Epstein Barr, Coxsackie, sarampin, sarampin alemn y otros).

Hasta un quntuplo de incremento por encima del lmite normal superior en:

infecciones virales crnicas del hgado

compromiso del hgado en otras infecciones
hepatitis autoinmune
dao heptico alcohlico (hgado graso, hepatitis alcohlica)
cirrosis heptica
colestasis (hereditaria / mecnica)
dao heptico durante el embarazo
tumores dsel hgado, matstasis
terapia heparnica
medicamentos
envenenamiento / sobredosis (muy alto incremento posible)
isquemia aguda del hgado (muy alto incremento posible)
compromiso del hgado en otra enfermedad
dao miocrdico
enfermedades de la musculatura esqueltica

Mediante la determinacin del cociente GOT : GPT se obtiene el Cociente De

Ritis: el que es usualmente <1 en los casos de dao heptico moderado.
Un cociente alto (>1) es observado en dao heptico severo. En caso de dao
msculo esqueltico y miocrdico el cociente es usualmente >1, en la mayora
incluso >2, ya que las clulas musculares contienen ms GOT que GPT.
Cuando se observa un cociente ms bajo en un dao muscular diagnosticado,
esto es un signo de dao heptico adicional. En dao heptico alcohlico el
cociente ser usualmente >1, an cuando el dao heptico no sea tan severo.

Se estudi la transaminasa glutmico-pirvica srica en 3 744 donantes de

sangre. En el 0,93 % se hallaron valores elevados. Se compar la prevalencia
de anticuerpos contra el virus de la hepatitis C en un grupo de donantes con la
transaminasa normal y aumentada. Las determinaciones de seroprevalencia de
anticuerpos se realizaron por 2 mtodos de inmunoensayo enzimtico: uno de
la firma Ortho y el otro del Centro de Ingeniera Gentica y
Biotecnologa/Empresa "Finlay", de Cuba. No se encontr diferencia
significativa al comparar ambos mtodos, excepto en la prevalencia de
anticuerpos entre donantes con la transaminasa normal y elevada,
determinada por este ltimo mtodo, con una p < 0,05. Se senal la utilidad de
determinar esta enzima en el control habitual de la sangre posdonacin.
Las hepatitis virales no-A, no-B son causadas principalmente por 4 virus
diferentes por su biologa y su morfologa. Existen 2 tipos de hepatitis: la del
tipo I en la hepatitis espordica, como la transmitida por el virus de la hepatitis
C (VHC) y las del II corresponden a un tipo epidmico de hepatitis y son
producidas por virus ms pequeos.1 El VHC se transmite por la va parenteral
y se considera responsable de aproximadamente el 85 % de las hepatitis
postransfusionales no-A, no-B.2 La infeccin debida a este virus es
habitualmente persistente, con un perodo de incubacin prolongado de 2 a 3
meses y aunque menos de la tercera parte de los sujetos afectados presentan
manifestaciones clnicas, se ha demostrado que en el 50 % de los pacientes
infectados se encuentran niveles elevados o fluctuantes de transaminasa
glutmico-pirvica srica (TGP) durante meses o aos, con una evolucin hacia
la hepatitis crnica activa o hacia la cirrosis heptica en el 20 % de stos. 3 El
genoma de este agente fue clonado, lo que permiti desarrollar distintas
tcnicas para detectar anticuerpos (Acs) contra las protenas virales, basadas
en mtodos recombinantes. El primero con licencia comercial que detecta Acs
contra la protena no estructural C100-3 y utiliza un sistema de inmunoensayo
enzimtico sobre fase slida (ELISA), fue el de la Ortho Diagnostic Systems INC,
E.U.A.4 En el Centro de Ingeniera Gentica y Biotecnologa y la Empresa de
Productos Biolgicos "Carlos J. Finlay" (CIGB/EF) de Cuba, se desarroll un
sistema ELISA que permite detectar Acs tipo IgG anti-protenas nucleares del
VHC en suero o plasma humano. Existen tambin pruebas confirmatorias, tales
como la inmunotransferencia recombinante (RIBA) y otras de segunda
generacin que incluyen antgenos recombinantes adicionales, ya que pueden
aparecer reacciones falso positivas o puede ocurrir que un donante con un
resultado indeterminado est realmente infectado por el VHC. 5 Adems,
aunque se utilicen combinaciones de varios mtodos, no se detecta el 12 % de
los donantes infectados, lo cual puede deberse a:
1. Muestras infectantes recogidas durante el perodo de "ventana" entre la
exposicin y la seroconversin.
2. Respuesta humoral reducida en individuos inmunocomprometidos.
3. Variantes del VHC que produzcan Acs que no reaccionan con los
antgenos habitualmente disponibles en los ensayos, por ejemplo,
variantes de las secuencias extremas del VHC, descritas como K2 o tipo 3
del VHC, pues este virus se ha clasificado en 3 tipos principales
denominados 1, 2 y 3, segn el anlisis filogentico de las secuencias de
una regin del DNA relativamente bien conservada, la (5'NCR) y la NS-3 y
NS-5, los cuales presentan una distribucin diferente en las poblaciones
estudiadas.6

En Cuba se han realizado varios estudios sobre la seroprevalencia de Acs anti-

VHC en donantes de sangre y en grupos con alto riesgo. 2,4 En la mayora de
ellos se han utilizado los 2 mtodos de ELISA ya mencionados, por lo que el
objetivo de este trabajo es presentar un estudio comparativo realizado con
ambas tcnicas. Por otra parte, se ha comprobado que los donantes con 2 3
desviaciones estndar por encima del valor medio de la TGP srica tienen una
seroprevalencia de Acs anti-VHC 9 veces superior a la de los donantes con TGP
normal,7 por lo cual se estudi esta enzima srica en los donantes de sangre.

MATERIAL Y METODO
El valor de TGP de 20 u/L, se consider como lmite superior normal.

Para el anlisis comparativo se utiliz el mtodo de X2:

 Se determin la TGP a 3 744 donantes del Banco de Sangre Municipal de
10 de Octubre por una microtcnica normalizada por A. Alemn
(Comunicacin personal), que utiliza placas plsticas de 96 pocillos y un
lector ELISA para medir la DO a 492 nm.
Se determinaron los Acs anti-VHC en 105 donantes con TGP normal por
los 2 mtodos ELISA: CIGB/EF y Ortho.
Se detect la prevalencia de los Acs anti-VHC en 126 donantes con TGP >
20 u/L por el mtodo Ortho y 114 por el mtodo del CIGB/EF (12 mues-
tras no se estudiaron por esta tcnica por resultar muy escasas).
Se compar adems la prevalencia de los Acs anti-VHC entre los
donantes con TGP normal por cada tcnica y tambin la de los donantes
con TGP elevada hallada igualmente por ambos mtodos.

Para la cuantificacin de estos Acs se utiliz un lector de tiras de micro-ELISA

Organon Tecknika con filtro de 492 nm. Se consideraron positivas las muestras
segn los valores de corte de cada mtodo: el promedio de las lecturas de los
controles negativos multiplicado por 1,8 para el del CIGB/EF, y el promedio de
los controles negativos ms 400 en el Ortho. Todos los casos con valores
iguales o superiores a los de corte se repitieron por triplicado antes de
considerarlos positivos.

RESULTADOS
En los 3 744 donantes estudiados, se encontr el 0,93 % de TGP 20 u/L
con un rango de 20 a 73 u/L, un promedio de 29,44 y una desviacin
estndar de 10,98.
En el grupo de donantes con TGP normal (<20 u/L) la prevalencia de Acs
anti-VHC fue del 3,8 % cuando se determin por el mtodo del CIGB/EF y
del 0,95 % cuando se determin por el mtodo Ortho.
En los donantes con TGP elevada (>20 u/L) la prevalencia de Acs anti-
VHC fue del 11,40 % cuando se hall por el mtodo del CIGB/EF y de 5,55
% cuando se determin por el mtodo Ortho.
No se observ diferencia significativa cuando se compararon las
determinaciones realizadas por los 2 mtodos ELISA entre s ni entre la
prevalencia de los Acs anti-VHC en los donantes con TGP elevada y
normal estudiada por el mtodo de la Ortho, pero se encontr una
diferencia significativa (p < 0,05) cuando se compar la prevalencia de
estos Acs entre los donantes con TGP normal y eleva-da determinada por
la tcnica del CIGB/EF (tabla).

TABLA. Comparacin de la prevalencia de Acs anti-VHC entre donantes de

sangre con TGP < 20 u/L y TGP < 20 u/L determinada por 2 mtodos ELISA
 Mtodo

CIGB/EF ORTHO

Donante N Acs % N Acs % X2

s

TGP < 105 4 3,81 105 1 0,95 1,84*

20 u/L

TGP < 114 13 11,40 126 7 5,55 2,67*

20 u/L
X2 4,40** 3,63*
* No significativo.
** Significativo para p < 0,05.

DISCUSION
Los resultados de la seroprevalencia de Acs anti-VHC son similares a los
observados en otros estudios realizados en los 2 donantes de sangre cubanos. 4

Ambos mtodos: Ortho y CIGB/EF, se pueden utilizar indistintamente, si bien

este ltimo mostr mayor sensibilidad en el estudio comparativo entre los
donantes con la TGP normal y elevada, tal vez debido a los antgenos
especficos que contiene.

La prevalencia de Acs anti-VHC, 7 a 10 veces mayor en los donantes con TGP

elevada comparados con aqullos que presentan esta enzima normal, es
tambin similar a los datos comunicados por Lin et al.7 Sin embargo, otros
autores han sealado que los donantes con estos Acs, aunque se mantenan
asintomticos, presentaban aproximadamente el 60 % de la TGP por encima de
los lmites normales, pero esencialmente en los casos positivos para la RNA
PCR (amplificacin del RNA del VHC) y adems plantearon diferencias
asociadas con los distintos genotipos de este virus: aunque el tipo 2 poda
causar una enfermedad ms intensa y con poca respuesta a la terapia con el
interfern, el tipo 3 fue el que present el porcentaje mayor de casos con TGP
elevada (83 %), lo que indic que este serotipo est asociado con un dao
heptico mayor.6

Como existen diferencias poblacionales en la distribucin de los tipos de este

virus, sera interesante determinar los ms frecuentes en nuestro medio, as
como realizar algunas tcnicas confirmatorias, ya que esa tipificacin es de
importancia clnica y evidentemente slo en los casos positivos confirmados se
elevan los valores de TGP, lo cual est de acuerdo con nuestros resultados
(slo el 11,40 % con la TGP aumentada en los donantes con Acs anti-VHC), ya
que con ambos mtodos utilizados, se pueden observar con cierta frecuencia
falso positivos.

De lo expuesto se deduce que esta enzima es un marcador importante de la

hepatitis C y su determinacin es muy conveniente cuando no se dispone de
ensayos confirmatorios.

Adems, teniendo en cuenta los casos anteriormente mencionados, en los que

no es posible detectar los Acs anti-VHC as como la caracterstica de esta
enfermedad de cursar durante cierto tiempo asintomtica, pero con la TGP
alterada, se justifica an ms el estudio de la TGP en el control habitual de la
sangre posdonacin.

Amilasa

La amilasa, denominada tambin ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que

tiene la funcin de digerir el glucgeno y el almidn para formar azcares
simples, se produce principalmente en las glndulas salivares (sobre todo en
las glndulas partidas) y en el pncreas. Tiene un pH de 7. Cuando una de
estas glndulas se inflama aumenta la produccin de amilasa y aparece
elevado su nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada
por Anselme Payen en 1833, quien la bautiz en un principio con el nombre de
diastasa.

En pocas palabras, en biologa es una enzima presente en la saliva, que

hidroliza el almidon de todo alimento.

-Amilasa

(Nombre alternativos: 1,4--D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)

Las amilasas son enzimas dependientes del joel porque el puede participar en
la sintesis de las proterinas, completamente afuncionales en ausencia de iones
de cloruro. Actan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los
carbohidratos, descomponindolos en y desde la o , y dextrina desde la
amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es ms
rpida que la -amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su
pH ptimo est entre 6.7 y 7.0.1

En fisiologa humana tanto la procedente de la saliva como la pancretica son

-Amylasas. Puede encontrarse en algunas plantas, hongos y bacterias. pero
esto es a tempertura ambiente

-Amilasa

(Nombres alternativos: 1,4--D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarognica)

Otra forma de amilasa, la -amilasa es tambin sintetizada por bacterias,

hongos y plantas. Acta desde el extremo no reductor de la cadena,
catalizando la hidrlisis del segundo enlace -1,4, rompiendo dos unidades de
glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduracin de la fruta la -
amilasa rompe el almidn en azcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La
amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la produccin de
malta. Muchos microorganismos tambin producen amilasa para degradar el
almidn extracelular. Los tejidos animales no contienen -amilasa, aunque
puede estar presente en microorganismos saprfitos del tracto gastrointestinal.
Tiene un pH ptimo de 12.
-Amilasa

(Nombres alternativos: Glucano 1,4--glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-

-glucosidasa; glucoamilasa; -glucosidasa lisosmica; 1,4--D-glucano
glucohidrolasa)

Adems de romper el ltimo enlace (1-4)glicosdico en el extremo no reductor

de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la -amilasa puede
romper los enlaces glicosdicos (1-6). A diferencia de las otras amilasas esta
forma es ms eficaz en medios cidos y su pH ptimo es de 3. Tambin
colabora en el momento de la excitacin.

Usos

Sirve en el diagnostico de enfermedades determinando sus niveles en plasma

se para saber de una posible pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados
por un dao a las clulas productoras de la enzima en el pncreas, o bien, por
una deficiencia renal (excrecin reducida) o tambin por paperas.2

Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricacin de pan para romper

azcares complejos como el almidn (presente en la harina) en azcares
simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azcares simples y
convertirlos en productos de fermentacin alcohlica. Este proceso da sabor al
pan y hace elevar la masa. Las clulas de la levadura contienen amilasas pero
necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidn.
Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentacin
(especialmente para determinadas masas). Las tcnicas modernas de
elaboracin de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y
acelerar estos procesos.3

Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver

almidones en determinados procesos industriales.

En la maduracin de frutas la amilasa es sintetizada en la maduracin,

degradando el almidn de las frutas en azcar, y volvindolas ms dulces.
 Lipasa

La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas
de los alimentos de manera que se puedan absorber.

Se utiliza en relacin con lo siguiente (consulte la inquietud de salud particular

para obtener informacin completa):

Clasificacin Inquietudes de salud

Fibrosis qustica

Indigestin (slo en caso de insuficiencia pancretica)

Informacin cientfica confiable y relativamente consistente que

muestra un beneficio importante para la salud.

Estudios contradictorios, insuficientes o preliminares que sugieren la

existencia de algn beneficio para la salud, aunque sea mnimo.

La hierba est respaldada principalmente por el uso tradicional, o bien,

la hierba o el suplemento tienen poco respaldo cientfico o presentan un
beneficio mnimo para la salud.

Dnde se encuentra?

La mayora de la lipasa del organismo se sintetiza en el pncreas, aunque una

parte se secreta tambin en la saliva. La pancreatina contiene lipasa y otros
dos grupos de enzimas: proteasas y amilasa.

Cul es la mejor presentacin?

En un estudio doble ciego, se observ que las preparaciones de enzimas
pancreticas en microesferas con capa entrica eran mejores que otras
cpsulas de enzimas pancreticas con capa entrica para reducir el dolor
abdominal y mejorar la digestin.

Cul es la dosis usual?

Los productos que contienen lipasa generalmente tambin contienen
otras enzimas que ayudan a digerir los carbohidratos y las protenas. En
Estados Unidos, la pancreatina, que contiene lipasa, amilasa y proteasas,
 se clasifica segn un estndar gubernamental. Por ejemplo, la
pancreatina 9X es nueve veces ms potente que este estndar. Cada
X contiene 25 unidades USP de amilasa, 2 unidades USP de lipasa y 25
unidades USP de enzimas proteolticas. Tomar 1.5 gramos de pancreatina
9X (o ms de una potencia menor) con cada comida puede ayudar a las
personas con insuficiencia pancretica a digerir los alimentos.

Existen efectos secundarios o contraindicaciones?

Generalmente, la lipasa no causa efectos secundarios si se usa en las
cantidades antes indicadas.

La mayora de las preparaciones de lipasa y otras enzimas no deben

tomarse con clorhidrato de betana ni con cido clorhdrico, ya que estos
compuestos pueden destruir las enzimas. No obstante, los productos
enzimticos con capa entrica estn protegidos para que no se
destruyan con los cidos del estmago.

La lipasa pancretica en presencia de colipasa, iones calcio y desoxicolato,

hidroliza el sustrato 1-2-O-dilauril-rac-glicerol-3-glutrico-(6' -metilresorufina)-
ester. Las secuencias de las reacciones para la determinacin directa de la
lipasa son las siguientes:
1-2-O-dilauril-rac-glicerol-3-glutrico -(6' -metilresorufina)-ester
Lipasa1-2-O-dilauril-rac-glicerol + cido glutrico-6'-etilresorufina-
ester (no estable)cido glutrico + Metilresorufina OH
La velocidad de formacin de metilresorufina determinado fotometricamente,
es proporcional a la concentracin cataltica de lipasa en la muestra ensayada.

SIGNIFICADO CLINICO
La lipasa (LPS) es una enzima pancretica necesaria para la absorcin y
digestin de los nutrientes, cataliza la hidrlisis de los esteres de glicerol de los
cidos grasos. La determinacin de la LPS es til para el diagnostico de
enfermedades del pncreas como pancreatitis aguda y obstruccin
pancretica1,7,8. El diagnostico clnico debe realizarse teniendo en cuenta
todos los datos clnicos y de laboratorio.
 Enzimas
Cardiacas
 Enzimas
Pancreticas
Electrolitos

Calcio

El calcio es un elemento qumico, de smbolo Ca y de nmero atmico 20.

Se encuentra en el medio interno de los organismos como ion calcio (Ca 2+) o
formando parte de otras molculas; en algunos seres vivos se halla precipitado
en forma de esqueleto interno o externo. Los iones de calcio actan de cofactor
en muchas reacciones enzimticas, interviene en el metabolismo del
glucgeno, junto al potasio y el sodio regulan la contraccin muscular. El
porcentaje de calcio en los organismos es variable y depende de las especies,
pero por trmino medio representa el 2,45% en el conjunto de los seres vivos;
en los vegetales, slo representa el 0,007%.

Historia

El calcio (del latn calx, calis , cal) fue descubierto en 1808 por Humphry Davy
mediante electrlisis de una amalgama de mercurio (elemento) y cal. Davy
mezcl cal humedecida con xido de mercurio que coloc sobre una lmina de
platino, el nodo, y sumergi una parte de mercurio en el interior de la pasta
que hiciera de ctodo; por electrlisis obtuvo una amalgama que, destilada,
dej un residuo slido muy oxidable, aunque ni siquiera el mismo Davy estaba
muy seguro de haber obtenido calcio puro; con posterioridad Bunsen en 1854 y
Matthiessen en 1856 obtuvieron el metal por electrlisis del cloruro de calcio, y
Henri Moissan obtuvo calcio con una pureza del 99% por electrlisis del yoduro.
No obstante, hasta principios del siglo XX el calcio (Ca) slo se obtena en
laboratorio. Su smbolo qumico es Ca, su nmero atmico es 20 y su masa
atmica es 40,078

Caractersticas principales

El calcio es un metal alcalinotrreo, arde con llama roja formando xido de

calcio y nitruro. Las superficies recientes son de color blanco plateado pero
palidecen rpidamente tornndose levemente amarillentas expuestas al aire y
en ltima instancia grises o blancas por la formacin de hidrxido al reaccionar
con la humedad ambiental. Reacciona violentamente con el agua en su estado
de metal (proveniente de fbrica) para formar hidrxido Ca(OH)2
desprendiendo hidrgeno. De lo contrario en su estado natural no reacciona
con el H2O.

Aplicaciones

Agente reductor en la extraccin de otros metales como el uranio,

circonio y torio.
Desoxidante, desulfurizador, o decarburizador para varias aleaciones
ferrosas y no ferrosas.
Agente de aleacin utilizado en la produccin de aluminio, berilio, cobre,
plomo y magnesio.
Aplicacin en muchos productos lcteos o medicamentos para el refuerzo
de los huesos humanos, compuestos de calcio .Si tenemos falta de calcio
en nuestros huesos facilitaremos la aparicin de enfermedades como la
osteoporosis.

Rol biolgico

El calcio acta como mediador intracelular cumpliendo una funcin de segundo

mensajero; por ejemplo, el ion Ca2+ interviene en la contraccin de los
msculos y es imprescindible para la coagulacin de la sangre.1 Tambin est
implicado en la regulacin de algunas enzimas quinasas que realizan funciones
de fosforilacin, por ejemplo la protena quinasa C (PKC), y realiza unas
funciones enzimticas similares a las del magnesio en procesos de
transferencia de fosfato (por ejemplo, la enzima fosfolipasa A2).

Algunas de sus sales son bastante insolubles, por ejemplo el sulfato (CaSO4),
carbonato (CaCO3), oxalato, etc. y forma parte de distintos biominerales. As,
en el ser humano, est presente en los huesos como hidroxiapatito clcico,
Ca10(OH)2(PO4)6. El calcio interviene en la formacin de las placas de algunas
arterioesclerosis.

Abundancia y obtencin

Es el quinto elemento en abundancia en la corteza terrestre (3,6% en peso)

pero no se encuentra en estado nativo sino formando compuestos con gran
inters industrial como el carbonato (calcita, mrmol, caliza y dolomita) y el
sulfato (aljez, alabastro) a partir de los cuales se obtienen la cal viva, la
escayola, el cemento, etc.; otros minerales que lo contienen son fluorita
(fluoruro), apatito (fosfato) y granito (silicato).

El metal se asla por electrlisis del cloruro de calcio (subproducto del proceso
Solvay) fundido:

ctodo: Ca2+ + 2 e- Ca
nodo: 2Cl- Cl2 (gas) + 2e-

Istopos

El calcio tiene seis istopos estables de los cuales el 40Ca es el ms abundante

(97%). El 40Ca y el 40Ar son productos de la desintegracin del 40K, pero
mientras que el segundo se ha usado para la datacin en geologa, la
prevalencia del istopo 40Ca en la naturaleza ha impedido hacer lo mismo con
el calcio.

A diferencia de otros istopos cosmognicos producidos en la atmsfera

terrestre, el 41Ca se produce por activacin neutrnica del 40Ca, de este modo
se sintetiza en las capas ms superficiales del suelo, en las que el bombardeo
de neutrones es suficientemente intenso. Adems de esto, el 41Ca ha recibido la
atencin de los cientficos porque se desintegra en 41K, un indicador crtico de
las anomalas del Sistema Solar.

Calcio esqueltico

El calcio esqueltico o el almacenado en los huesos, se distribuye entre un

espacio relativamente no intercambiable, que es estable y del espacio
rpidamente intercambiable, el cual participa en las actividades metablicas. El
componente intercambiable puede considerarse una reserva que se acumula
cuando la dieta proporciona una ingesta adecuada de calcio. Se almacena
principalmente en los extremos de los huesos largos y se moviliza para
satisfacer el aumento de las necesidades de crecimiento, del embarazo y de la
lactancia. En ausencia de dicha reserva, el calcio debe sustraerse de la misma
reserva sea; si la ingesta inadecuada de calcio se prolonga resulta en una
estructura sea deficiente. El calcio se presenta en los huesos bajo la forma de
hidroxiapatita, una estructura cristalina que consiste de fosfato de calcio que
se arregla alrededor de una matriz orgnica de protena colagenosa para
proporcionar fuerza y rigidez. Muchos otros iones se presentan, como fluor,
magnesio, cinc y sodio. Los iones minerales se difunden dentro del lquido
extracelular, baando los cristales y permitiendo el depsito de nuevos
minerales. Los mismos tipos de cristales se presentan en el esmalte y la
dentina de los dientes, all hay poco intercambio de minerales y el calcio no
est disponible con facilidad para los periodos de deficiencia.

En el proceso de formacin y remodelacin sea participan las clulas

osteclsticas (clulas de resorcin sea) y los osteoblastos (clulas
formadoras), controladas a su vez, por diversas hormonas sistmicas
(parathormona y calcitonina), el estado nutricional de vitamina D y factores
reguladores de crecimiento (1).

Calcio srico
Este calcio consta de tres fracciones distintas: calcio libre o ionizado, calcio
aninico que se une a fosfatos y calcio unido a protenas, principalmente
albmina o globulina. El calcio ionizado es quien realiza la mayora de
funciones metablicas. Su concentracin est controlada principalmente por la
parathormona, la calcitonina y la vitamina D. El calcio srico se mantiene en
niveles muy estrechos de 8.8 a 10.8 mg/dL (1). Algunas de sus sales son
bastante insolubles, por ejemplo el sulfato (CaSO4), carbonato (CaCO3, oxalato,
etc., y forma parte de distintos biominerales. As, en el ser humano, est
presente en los huesos como hidroxiapatito clcico, Ca 10(OH)2(PO4)6 como el
hidrgeno.

Absorcin y excrecin

El calcio se absorbe principalmente en el duodeno y tambin a lo largo del

tracto gastrointestinal. La absorcin ocurre por dos mtodos principales: un
sistema de transporte saturable, activo, ocurre en duodeno y yeyuno proximal
y controlado mediante la accin de la vitamina D3 o 1,25 (OH)2D3 (Vitamina D
activa), esta vitamina acta como una hormona y aumenta la captacin de
calcio en el borde en cepillo de la clula de la mucosa intestinal al estimular la
produccin de una protena que se une a la calcio. Un segundo mecanismo de
transporte es pasivo, no saturable e independiente de la vitamina D, ocurre a lo
largo de todo el intestino. El calcio slo se absorbe si est en una forma
hidrosoluble y no se precipita por otro componente de la dieta como los
oxalatos (1). Diversos factores influyen de manera favorable la absorcin de
calcio, entre ellos; la vitamina D en su forma activa, pH cido, la lactosa
(azcar de la leche) y existen otros que afectan la absorcin como la carencia
de la vitamina D, el cido oxlico (contenido en el ruibarbo, espinaca, acelgas),
al cido ftico (compuesto que contiene fsforo y se encuentra en las cscaras
de los granos de cereales), la fibra diettica, medicamentos, malabsorcin de
grasas y el envejecimiento (1). Normalmente la mayor parte del calcio que se
ingiere se excreta en las heces y la orina en cantidades iguales
aproximadamente. La excrecin urinaria del calcio vara a travs del ciclo vital
y con la velocidad del crecimiento esqueltico. El calcio fecal se correlaciona
con la ingesta. La ingesta de cafena y teofilina tambin se relacionan con la
excrecin de calcio. Las prdidas cutneas ocurren en la forma de sudor y
exfoliacin de la piel. La prdida de calcio en el sudor es de aproximadamente
15 mg/da. La actividad fsica extenuante con sudoracin aumentar las
prdidas, incluso en las personas con bajas ingestas. La inmovilidad del cuerpo
por reposo en cama por tiempo prolongado tambin aumenta las prdidas de
calcio en respuesta a la falta de tensin sobre los huesos (1).

Funciones

Adems de su funcin en la construccin y mantenimiento de huesos y dientes,

el calcio tambin tiene otras funciones metablicas. Afecta la funcin de
transporte de las membranas celulares, actuando como un estabilizador de
membrana. Tambin influye en la transmisin de iones a travs de las
membranas, y la liberacin de neurotransmisores (1). Este calcio acta como
mediador intracelular cumpliendo una funcin de segundo mensajero; por
ejemplo, el ion Ca2+ interviene en la contraccin de los msculos. Tambin
est implicado en la regulacin de algunas enzimas quinasas que realizan
funciones de fosforilacin, por ejemplo la protena quinasa C (PKC), y realiza
unas funciones enzimticas similares a las del magnesio en procesos de
transferencia de fosfato (por ejemplo, la enzima fosfolipasa A2). Se requiere
calcio en la trasmisin nerviosa y en la regulacin de los latidos cardiacos. El
equilibrio adecuado de los iones de calcio, sodio, potasio y magnesio mantiene
el tono muscular y controla la irritabilidad nerviosa.

Deficiencia de Calcio

Cuando la deficiencia es a largo plazo y desde etapas tempranas de la vida,

puede causar entre otras consecuencias:

Deformidades seas, entre ellas la osteomalacia, raquitismo y osteoporosis. La

osteoporosis es un trastorno metablico en el que la masa sea se reduce sin
cambios en la composicin corporal, conduciendo a un riesgo incrementado
para fracturas con la ms mnina tensin. Los factores de riesgo son diversos
incluyendo deficiente captacin de calcio, o poca ingesta de calcio durante los
periodos mximos de crecimiento, poca actividad fsica, alto consumo de caf y
cigarrillos entre otros. La Osteomalacia, suele relacionarse con una deficiencia
de vitamina D y un desequilibrio coincidente en la captacin de calcio y fsforo.
Se caracteriza por una incapacidad para mineralizar la matriz sea. Lo que
resulta en una reduccin del contenido mineral del hueso. La deficiencia de
calcio tambin puede conducir al Raquitismo, una enfermedad relacionada con
la malformacin de los huesos en nios, debido a una mineralizacin deficiente
de la matriz orgnica. Los huesos raquticos no pueden sostener el peso y
tensin ordinaria, que resultan en un aspecto de piernas arqueadas, rodillas
confluentes, trax en quilla y protuberancia frontal del crneo (1).

Tetania: niveles muy bajos de calcio en sangre aumentan la irritabilidad de las

fibras y los centros nerviosos, lo que resulta en espasmos musculares
conocidos como calambres, una condicin llamada tetania.

Otras enfermedades: hipertensin arterial, hipercolesterolemia, cncer de

colon y recto (1).

Toxicidad

Una ingesta elevada de calcio y la presencia de un elevado nivel de vitamina D,

puede constituir una fuente potencial de hipercalcemia, es posible que esto
favorezca a la calcificacin excesiva en huesos y tejidos blandos. Tambin estas
ingestas elevadas intervienen con la absorcin de hierro, lo mismo para el zinc.

Requerimientos dietticos recomendados

Grupo de Edad RDA

Lactantes 6 meses 400 mg

6 - 12 meses 600 mg
 1 - 10 aos 800-1200 mg

11 - 14 aos 1200-1500 mg

1000 mg
(mujeres)
25 - 30 aos
800 mg
(varones

Mujeres
1000-1500 mg
posmenopusicas

Fuentes dietticas

Los principales alimentos ricos en calcio son los alimentos lcteos y sus
derivados (leche, yogurt, queso) aunque tambin se encuentra en alimentos
vegetales, con hoja verde oscura, como el col, brcoli, nabo fresco, as como
sardinas, almejas, y salmn. El frijol soya es rico en calcio y se absorbe de
manera similar a la leche. Se utilizan suplementos de calcio para aumentar su
captacin, la forma ms frecuente de suplemento es el carbonato de calcio,
que es relativamente insoluble. El citrato de calcio, que en comparacin con el
peso tiene menos calcio que el carbonato, es mucho ms soluble.

Fsforo
Este macromineral est presente en todas las clulas y fluidos del organismo, y
su presencia en el cuerpo ronda los 650 mg. Participa de la divisin de las
clulas y por tanto del crecimiento, por tanto su presencia es fundamental.

El fsforo interviene en la formacin y el mantenimiento de los huesos, el

desarrollo de los dientes, la secrecin normal de la leche materna, la formacin
de los tejidos musculares y el metabolismo celular.

Se puede incorporar al organismo a travs del consumo de carnes, huevos,

lcteos, frutas secas, granos integrales y legumbres.

La forma natural de eliminacin de este del organismo es la orina.

El fsforo y el calcio se encuentran en equilibrio en el organismo, ya que la

abundancia o la carencia de uno afecta la capacidad de absorber el otro. El
exceso de fsforo, produce menor asimilacin de calcio. Se ha comprobado que
la ingestin frecuente de anticidos genera una falta de este macromineral en
el organismo.

Los sntomas de ausencia de este son; decaimiento, debilidad, temblores y

disartria, y en algunos casos anorexia y desordenes respiratorios.

Las necesidades diarias recomendadas van de los 800 a 1200 mg,

especialmente en menores los a 24 aos.

El fsforo es un elemento qumico de nmero atmico 15 y smbolo P. El

nombre proviene del griego ("luz") y ("portador"). Es un no metal
multivalente perteneciente al grupo del nitrgeno (Grupo 15 (VA):
nitrogenoideos) que se encuentra en la naturaleza combinado en fosfatos
inorgnicos y en organismos vivos pero nunca en estado nativo. Es muy
reactivo y se oxida espontneamente en contacto con el oxgeno atmosfrico
emitiendo luz, dando nombre al fenmeno de la fosforescencia.

Este elemento puede encontrarse en pequeas cantidades en el semen. El

fsforo del semen permite que este fluido resalte en un color notable ante la
luz ultravioleta; esto ha permitido resolver algunos casos criminales que han
involucrado una violacin sexual.

Que es fsforo

Existen varias formas alotrpicas del fsforo siendo las ms comunes el fsforo
blanco y el rojo; ambos formando estructuras tetradricas de cuatro tomos. El
fsforo blanco, extremadamente txico e inflamable presenta dos formas, alfa
y beta, con una temperatura de transicin de -3,8 C; expuesto a la luz solar o
al calor (300 C) se transforma en fsforo rojo en reaccin exotrmica. ste es
ms estable y menos voltil y txico que el blanco y es el que se encuentra
normalmente en los laboratorios y con el que se fabrican la cerillas. El fsforo
negro presenta una estructura similar al grafito y conduce la electricidad, es el
ms denso de los otros dos estados y no se inflama.

Debido a su reactividad, el fsforo no se encuentra nativo en la naturaleza,

pero forma parte de numerosos minerales. La apatita es una importante fuente
de fsforo, existiendo importantes yacimientos en Marruecos, Rusia, EE. UU. y
otros pases.

La forma alotrpica blanca se puede obtener por distintos procedimientos; en

uno de ellos, el fosfato triclcico, obtenido de las rocas, se calienta en un horno
a 1450 C en presencia de slice y carbono reduciendo el fsforo que se libera
en forma de vapor.

Es un elemento quimico de valencia 15

Funcin biolgica

Los compuestos de fsforo intervienen en funciones vitales para los seres

vivos, por lo que est considerado como un elemento qumico esencial. Forma
parte de la molcula de Pi (fosfato inorgnico), as como de las molculas de
ADN y ARN. Las clulas lo utilizan para almacenar y transportar la energa
mediante el adenosn trifosfato. Adems, la adicin y eliminacin de grupos
fosfato a las protenas, fosforilacin y desfosforilacin, respectivamente, es el
mecanismo principal para regular la actividad de protenas intracelulares, y de
ese modo el metabolismo de las clulas eucariotas tales como los
espermatozoides.

Historia

El fsforo del latn phosphrus, y ste del griego , portador de luz

antiguo nombre del planeta Venus, fue descubierto por el alquimista alemn
Hennig Brand en 1669 en Hamburgo al destilar una mezcla de orina y arena
(utiliz 50 cubos) mientras buscaba la piedra filosofal; al evaporar la urea
obtuvo un material blanco que brillaba en la oscuridad y arda como una llama
brillante; desde entonces, las sustancias que brillan en la oscuridad sin arder se
las llama fosforescentes. Brand, la primera persona conocida que ha
descubierto un elemento qumico, mantuvo su descubrimiento en secreto pero
otro alquimista alemn, Kunckel, lo redescubri en 1677 y ense a Boyle la
forma de gastarlo.

Abundancia y obtencin

Debido a su reactividad, el fsforo no se encuentra nativo en la naturaleza,

pero forma parte de numerosos minerales. La apatita es una importante fuente
de fsforo, existiendo importantes yacimientos en Marruecos, Rusia, EE. UU. y
otros pases.

La forma alotrpica blanca se puede obtener por distintos procedimientos; en

uno de ellos, el fosfato triclcico, obtenido de las rocas, se calienta en un horno
a 1450 C en presencia de slice y carbono reduciendo el fsforo que se libera
en forma de vapor.

Precauciones

El fsforo blanco es extremadamente venenoso una dosis de 50 mg puede

ser fatal muy inflamable por lo que se debe almacenar sumergido en aceite,
el contacto con el agua (Oxigeno lo hara estallar). Provoca quemaduras si
entra en contacto con la piel. La exposicin continua al fsforo provoca la
necrosis de la mandbula.

El fsforo rojo no se inflama espontneamente en presencia de aire y no es

txico, pero debe manejarse con precaucin ya que puede producirse la
transformacin en fsforo blanco y la emisin de vapores txicos al calentarse.

Cloro
El cloro es un elemento qumico del grupo de los halgenos, al igual que el
flor, el bromo, el iodo y el astato. En la naturaleza se encuentra normalmente
en forma de gas formando molculas divalentes de cloro (Cl2)

Fue descubierto por el qumico sueco Carl Cheele en 1774 y el nombre de cloro
se lo puso Humphry Davy palabra derivada de un vocablo griego que significa
verde, en honor al color verde pardoso de este gas.

Puede convertirse en lquido a 35 C, resulta por tanto fcilmente licuable por

lo cual se suele transportar en estado lquido mediante botellas presurizadas.

Como compuesto, en la naturaleza lo podemos encontrar en gran cantidad

formando parte de la sal comn o cloruro sdico (NaCl), que en estado acuoso
se encuentra disociado en sus iones Cl- y Na+

El cloro resulta un desinfectante bastante eficaz y econmico para el

tratamiento y potabilizacin de aguas, ya sea aportado en forma gas
disolvindolo en el agua o bien aportndolo como hipoclorito sdico, hipoclorito
clcico o como derivados del cloroisocianutato.

Sin embargo, el aporte de cloro reacciona con la materia orgnica del agua
formando una serie de compuestos derivados del cloro que pueden resultar
muy molestos y malolientes. De estos compuestos, los ms perjudiciales son
los llamados trihalometanos, de carcter cancergeno para la salud humana.
De todos ellos el ms importante es el triclorometano o cloroformo (CHCl3),
que tradicionalmente era usado como analgsico pero dej de utilizarse debido
a su toxicidad. Estos compuestos txicos traen asociados riesgos de cncer de
colon y vejiga y daos en el rin y en el hgado. Tambin pueden formarse
otros subproductos perjudiciales como compuestos orgnicos voltiles, cloritos,
cidos cloroacticos o cloruro de ciangeno.

El proceso de cloracin puede comprenderse fcilmente en la siguiente grfica

en la que se aprecian unas fases bien definidas:

En la fase AB todo el cloro que se aade es empleado en combinarse con la

materia orgnica por lo que consecuentemente el nivel de cloro residual es
cero.

Al llegar a la fase BB, el nivel de cloro residual aumenta, pero todo este cloro
se encuentra combinado en forma de cloraminas, que son productos que
tienen un bajo poder desinfectante y producen un olor desagradable. Estos
compuestos son los causantes del llamado olor a piscina.
De B a C el cloro aadido se emplea en destruir las cloraminas por lo que el
cloro residual medido disminuye hasta llegar a un mnimo en C llamado punto
de ruptura. A partir de este punto, todo el cloro aadido se emplea en
aumentar el cloro residual que se encontrara como cloro libre y con mayor
poder desinfectante que el cloro combinado que forma cloraminas.

Debe por tanto superarse este punto de ruptura para tener cloro libre residual
en la piscina y que el cloro combinado sea el mnimo posible.

Una forma de eliminar todos estos subproductos del cloro, tanto

trihalometanos, como cloraminas y todo tipo de compuestos derivados del
cloro es sustituir la precloracin antes del punto de ruptura C por otro agente
oxidante como el ozono que no forme estos subproductos. El ozono oxida por
completo toda la materia orgnica presente en el agua por lo que la pequea
cantidad de cloro que se aada posteriormente pasa inmediatamente a cloro
libre residual dejando su propiedad desinfectante al agua.