ENCABEZADO: ENZIMAS

AO DEL BUEN SERVICIO AL CIUDADANO

UNIVERSIDAD NACIONAL SAN LUIS GONZAGA DE ICA

FACULTAD DE ODONTOLOGA

TEMA:

ENZIMAS. DEFINICIN, NOMENCLATURA

INTERNACIONAL, CLASIFICACIN,
COMPLEJO ENZIMASUBSTRATO,
CARACTERSTICAS, PROPIEDADES,
FACTORES QUE MODIFICAN SU
ACTIVIDAD Y APLICACIONES

DOCENTE:

DRA. PATRICIA PARDO ANGULO

ALUMNOS:

CARDENAS MACHAHUAY RICARDO

ARTURO

GRUPO:

N 1

CURSO:

BIOQUIMICA

ICA PERU

2017
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DEDICATORIA

El presente trabajo monogrfico va dirigido a nuestros padres ya que con su

esfuerzo y sus valores inculcados en nosotros demostramos tambin nuestro
esfuerzo.

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INTRODUCCIN

En este trabajo he querido tratar algunos aspectos sobre las enzimas que por su
complejidad e importancia nos ha estimulado para ponerle un mayor nfasis en el
mismo .esperamos que el siguiente trabajo sea un estmulo para poder seguir
mejorando cada da y esperemos que sea de ayuda para sus conocimientos. A
continuacin pasaremos a enfocarnos en nuestro tema establecido.

Las reacciones qumicas que ocurren en los seres vivos son catalizadas por
protenas especficas denominadas enzimas, caracterizndose estas por presentar
un elevado poder cataltico y una gran especificidad. Esta gran especificidad es la
que nos sirve de base para su clasificacin y nomenclaturas. Incluimos tambin la
relacin de las coenzimas con las vitaminas y de forma general como esta
regulada toda la actividad enzimtica. Elemento muy importante para el
mantenimiento de la vida y de los procesos metablicos.

Dedicamos un incpite adems al estudio de un gran nmero de enzimas de gran

actividad e importancia para nuestro metabolismo, donde incluimos su funcin.

El concepto de enzimas a sido poco difundido casi hasta el siglo XX, pero sin
dejar de ser importante, esta ha desarrollado y concretado cada vez ms, y hoy
en da constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la
microbiologa, la fisiologa, la bioqumica, la inmunologa y la taxonoma, formando
adems parte del campo aplicado, en gran variedad de industrias. El rasgo
particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos qumicos a baja
temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas
para los tejidos. La vida es, en sntesis, una cadena de procesos enzimticos,
desde aquellos que tienen por sustratos los materiales ms simples, como el agua
(H2O) y el anhdrido carbnico (CO2), presentes en los vegetales para la
formacin de hidratos de carbono, hasta los ms complicados que utilizan
sustratos muy complejos.

CAPITULO I
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ENZIMAS

CONCEPTO

Las enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida.

Las enzimas vienen a ser unos biocatalizadores de naturaleza proteica globular
que realizan las reacciones bioqumicas del metabolismo celular. La sustancia
sobre la que acta una enzima se denomina substrato. De ninguna manera una
enzima modificar el equilibrio de aquellas reacciones en las cuales intervienen,
sino ms bien su razn de ser en el proceso es la de limitarse a acelerar el
proceso y para hacerlo lo que consigue la enzima es lograr la disminucin de la
energa de activacin de la reaccin; razn por la cual se le denomina
biocatalizador. Las enzimas pueden recuperarse sin cambios esenciales en su
forma o composicin al final de la reaccin. La velocidad de las reacciones
enzimticas dependen de la concentracin de la enzima, de la concentracin del
sustrato (hasta un lmite) y de la temperatura y el PH del medio.

Las enzimas catalizan la hidrlisis de enlaces covalentes. Algunas enzimas, de

manera especial que fueron descubiertas en un principio, recibieron nombres
ligados ms bien a su sitio de procedencia anatmica que no siguen ninguna regla
ni sistema; tal es el caso de la ptialina de la saliva, que ataca al almidn de la
pepsina del estmago y de la tripsina del pncreas, que atacan protenas; de la
renina, que coagula la leche; de la papana, enzima proteoltica que se encuentra
en la papaya y de las catepsinas, tambin proteasas, que se encuentran en las
clulas. Las enzimas relacionadas con la coagulacin de la sangre, como son la
trombina, la plasmina, el plasmingeno, etc.

Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterizacin estricta se aplicaron

reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o en el tipo
general de sustrato, o en la reaccin catalizada y se ha aadido
convencionalmente, la terminacin -asa. Por ejemplo: las lipasas (hidrolizan lpidos
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o grasas), las amilasas (hidrolizan almidn), las proteasas (hidrolizan protenas),

las esterasas (basado en la unin general de tipo ster presentes en muchas
sustancias), colesterol estrerasa (si la esterasa es especfica de los esteres de
colesterol) y acetilcolina esterasa (si la estersa de la acetilcolina). Otros ejemplos:
Las fosfatasas son enzimas que atacan las uniones ster, pero en este caso,
toman su nombre del grupo vecino a la unin que van a atacar, de manera que se
denominan fosfatasas (cuando quitan una molcula de monofosfato),
pirofosfatasas (cuando quitan el cido fosfrico como esteres dobles (pirofosfatos),
o triples, etc.) De la misma manera, las carbohidrasas se denominan as
genricamente, pero pueden comprender enzimas con nombres proveniente del
sustrato particular sobre el que actan como la amilasa que ataca al almidn y la
celulosa que acta sobre la celulosa y, en otras ocasiones, se denominan de
acuerdo con la unin atacada, como la b -glucosidasa que acta sobre las uniones
b -glucosdicas. Los ejemplos se pueden extender a todos los terrenos de la
actividad enzimtica, como en las enzimas proteolticas, las fosforilasas, las
nucleasas, etc.

Lo que distingue a las enzimas de las dems protenas es precisamente que, una
vez producido el reconocimiento molecular del sustrato, se realiza la
transformacin de la sustancia reconocida, o sea, como consecuencia de
diferentes interacciones entre la protena enzimtica y su sustrato este
experimenta un reordenamiento de sus elementos constituyentes debido a la
ruptura y formacin de algunos enlaces qumicos. La que resulta de la accin de la
enzima sobre el sustrato recibe el nombre de producto.

Los sistemas enzimticos en general, estn formados por la enzima propiamente

dicha (apoenzima), el sustrato o los sustratos un grupo proteico (coenzimas) y
sustancias activadoras. La estructura formada por la apoenzima y la coenzima se
denomina holoenzima; con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimticos
que no tienen grupo prosttico o activadores reconocidos.
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La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que

no puede llevar a cabo su accin cataltica desprovista de los cofactores
necesarios, ya sean iones metlicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgnicos, que a su vez
puede e dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La
apoenzima es por tanto catalticamente inactiva hasta que se le une el cofactor
adecuado.

Una holoenzima es una enzima que est formada por una protena (apoenzima) y
una coenzima, que puede ser una molcula orgnica. . En resumen una enzima es
completa y catalticamente activa.

.- Nomenclatura de las enzimas:

- NOMBRES PARTICULARES

Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares,

asignados por su descubridor. Al ir aumentando el nmero de
enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura
sistemtica que informara sobre la accin especfica de cada
enzima y los sustratos sobre los que actuaba.
Existen dos tipos de nomenclatura: la sistemtica y la recomendada. La
sistemtica utiliza los grupos principales, describe la reaccin y slo se utiliza en
revistas y textos cientficos.

La mas recomendada viene a ser la forma abreviada de la sistemtica, su uso es

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comn, sobre todo en textos para estudiantes; en ambos casos se tiene en

cuenta tanto la especificidad de accin como la de sustrato y el nombre de la
enzima termina en el sufijo asa; ejemplo, para la reaccin :

El uso de nomenclatura sistemtica nos llevara al nombre siguiente:

Lactato NAD- oxidorreductasa, o sea que prcticamente describe la reaccin.

La nomenclatura recomendada tiene en cuenta la especificidad de sustrato, en

este caso para el lactato, y la especificidad de accin, tratndose de una
deshidrogenacin, por tanto el nombre de la enzima seria lactato deshidrogenasa.

subgrupos de enzimas:

Entre las oxidoreductasas.

E: Mlico deshidrogenasa.

Deshidrogenasas. Sustraen tomos de hidrgeno (casi siempre dos) de los

sustratos y los transfieren a una molcula aceptar que no es el oxgeno.

E: Aminocido oxidasa.

Oxidasas. Oxidan los sustratos mediante el oxgeno como aceptor de electrones.

Hidroxilasas. Catalizan la introduccin de funciones hidroxilo en sus sustratos

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utilizando oxgeno molecular como donante.

E: Fenilalanina hidroxilasa.

Entre las transferasas.

Quinasas. Catalizan reacciones de transferencias de grupos fosfatos donde

intervienen nuclesidos di y trifosfatados.

El resto de las transferasas recibe nombres derivados del grupo que transfieren
( transaminasas de grupos aminos, transmetilasas de metilos, transcarboxilasas de
carboxilos, etc.

Entre las hidrolasas.

Es el grupo ms simple para nombrar, pues basta con hacer terminar el nombre
del sustrato en el sufijo asa.

E: Arginasa.

Entre las liasas.

Son las ms difciles de nombrar, ejemplo las hidratasas, que adicionan agua a los
dobles enlaces.

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E: Fumrico hidratasa. Cuando actan en reacciones biosintticas reciben el

nombre de sintetasas.

Ejemplo:

E: Ctrico sintetasa.

Entre las isomerasas.

Reciben diferentes nombres segn los tipos de ismeros que intervienen en la

reaccin. Como regla de reserva el nombre de isomerasas para las enzimas que
interconvierten ismeros de funcin.

Ejemplo:

a).

E: Fosfohexosa isomerasa.

b) Las que interconvierten ismeros de posicin se designan mutasasa.

E: Fosfoglucomutasa.

Las que interconvierten epmeros se denominan epimerasas.

E: Galactosa fosfato epimerasa.

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Entre las ligasas.

Se les conoce en general como sintetasas y para nombrarlas generalmente se

utiliza el nombre del producto en vez del sustrato.

E: Acetil CoA sintetasa.

Siempre se debe recordar que las enzimas son protenas cuya funcin es la de
catalizar reacciones, por tanto, debe existir una correspondencia entre el nombre
de la enzima y la reaccin que ellas catalizan. Conociendo la reaccin se puede
deducir el nombre, y apartir de este se puede inferir la reaccin.

No obstante, existen algunas enzimas que recibieron nombres triviales por sus
descubridores y que la practica a conservado como el caso de la pepsina, tripsina,
quimotripsina, etc.

- NOMBRE SISTEMTICO

El nombre sistemtico de un enzima consta actualmente de 3 partes:

el sustrato preferente

el tipo de reaccin realizado

terminacin "asa"

Un ejemplo sera la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerizacin de la

glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Cuando la accin tpica del enzima es la hidrlisis del sustrato, el segundo componente
del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa.
Adems de los nombres sistemticos, an persisten otros consagrados por el uso. As,
la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.
- NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA
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El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico,

encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro nmeros
separados por puntos. El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece el
enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y
el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin.

As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El

nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1
indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-
glucosa el que acepta el grupo fosfato.

Aunque su claridad y carencia de ambigedad recomiendan al sistema de

nomenclatura IUB para trabajos de investigacion, nombres ms ambiguos, pero
bastan temas cortos persisten en libros de texto y en el laboratorio clinico. Por esta
razon, a continuacion solo se presenta principios generales del sistema IUB:

1.Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases

principales, cada una con 4 a 13 subclases.

2.El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los

sustratos; la segunda, con terminacion asa, indica el tipo de reaccion catalizada.

3. Informacion adicional, si es necesario aclarar la reaccion, puede seguir el

parentesis. Por ejemplo: la enzima que cataliza L-malato + NAD= = piruvato +
CO2 NADH + H= , se denomina como 1.1.1.37 L-malato:NAD+ oxidorreductasa
(descarboxilante).

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4.Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reaccion
segn la clase(primer digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercer
digito). El cuarto digito es para la enzima especifica. Asi, E.C. 2.7.1.1 denota la
clase 2 (una transferasa), subclase 7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1 (una
funcion alcohol como aceptor de fosfato). El ultimo digito denota a la enzima
hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que cataliza la
transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la
glucosa.

Al final de sus y trabajos, clasifico las enzimas en seis gruposprincipales,

correspondientes por sus trminos a las raciones que cada enzima ejerce sobre el
sustrato. Estos grupos se subdividen en otro, segn el tipo de sustrato y los
tomos concretos que son sensibles a sus acciones. Estos seis grupos son los
siguientes:

1. Oxido reductasas
2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas

3.- Clasificacin:

1. xido-Reductasas (Reacciones de xido-reduccin): son las enzimas

relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biolgicas que intervienen
de modo fundamental en los procesos de respiracin y fermentacin. Las
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oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metablicas,

como la escisin enzimtica de la glucosa, fabricando tambin el ATP,
verdadero almacn de energa. En esta clase se encuentran las siguientes
subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. Ej: Acil-CoA-
deshidrogenasa, Catalasas.

2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales): estas enzimas catalizan

la transferencia de una parte de la molcula (dadora) a otra (aceptora). Su
clasificacin se basa en la naturaleza qumica del sustrato atacado y en la del
aceptor. Tambin este grupo de enzimas actan sobre los sustratos ms
diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehdo, glucosilo, amina, sulfat,
sulfrico, etc. Ej: Transaminasas ,glucoquinasa etc.
:

A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la

reaccin
representada en la Figura de la derecha:

glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

3. Hidrolasas: esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandes

molculas del protoplasma, como son la de glicgeno, las grasas y las
protenas. La accin cataltica se expresa en la escisin de los enlaces entre
tomos de carbono y nitrgeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O);
Simultneamente se obtiene la hidrlisis (reaccin de un compuesto con el
agua) de una molcula de agua. El hidrgeno y el oxidrilo resultantes de la

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hidrlisis se unen respectivamente a las dos molculas obtenidas por la

ruptura de los mencionados enlaces. La clasificacin de estas enzimas se
realiza en funcin del tipo de enlace qumico sobre el que actan.
A este grupo pertenecen protenas muy conocidas: la pepsina, presente en el
jugo gstrico, y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el pncreas.
Desempean un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que
hidrolizan enlaces ppticos, estricos y glucosdicos. Ej: Lipasas, Peptidasas.

4. Isomerasas: transforman ciertas sustancias en otras ismeras, es decir, de

idntica formula emprica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que
catalizan diversos tipos de isomerizacin, sea ptica, geomtrica, funcional, de
posicin, etc. Se dividen en varias subclases. Las racemasas y las epimerasas
actan en la racemizacin de los aminocidos y en la epimerizacin de los
azcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas especficas para los
dos ismeros y que producen un solo producto comn. Ej: Isomerasas de
azcar.

Catalizan la interconversin de ismeros:

A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan

las reacciones representadas en la tabla inferior:

fosfotriosa isomerasa fosfoglucosa isomerasa

gliceraldehdo-3- glucosa- fructosa-6-
dihidroxiacetona-fosfato
fosfato 6-fosfato fosfato

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5. Liasas: estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre

tomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrgeno, y
carbono y azufre. Los grupos separados de las molculas que de sustrato son
casi el agua, el anhdrido carbnico, y el amoniaco. Algunas liasa actan sobre
compuestos orgnicos fosforados muy txicos, escindindolos; otros separan el
carbono de numerosos sustratos. Ej: Decarboxilasas.

6. Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite la unin de dos molculas, lo

cual sucede simultneamente a la degradacin del ATP, que, en rigor, libera la
energa necesaria para llevar a cabo la unin de las primeras. Se trata de un
grupo de enzimas muy importantes y recin conocidas, pues antes se pensaba
que este efecto se llevaba a cabo por la accin conjunta de dos enzimas, una
fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A y una transferasa que pasara y
unira esa sustancia A, con otra, B . A este grupo pertenecen enzimas de gran
relevancia reciente, como las aminocido ARNt ligasas conocidas
habitualmente con el nombre de sintetasas de aminocidos ARNt o enzimas
activadoras de aminocidos que representan el primer paso en el proceso
biosinttico de las protenas, y que forman uniones C-O; las cido-tiol ligasas,
un ejemplo tpico de las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma
acetil coenzima. Ej: Carboxilasas, Peptidosintetasas.

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Grupo Accion Ejemplos
ENCABEZADO: ENZIMAS
1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de Dehidrogenasas
oxidorreduccin. Tras la accin
Aminooxidasa
catlica quedan modificados en su
Deaminasas
grado de oxidacin por lo que debe ser
transformados antes de volver a actuar Catalasas
de nuevo.

2. Transferasas Transfieren grupos activos (obtenidos Transaldolasas

de la ruptura de ciertas molculas)a
Transcetolasas
otras sustancias receptoras. Suelen
Transaminasas
actuar en procesos de
interconversiones de azucares, de
aminocidos, etc

3. Hidrolasas Verifican reacciones de hidrlisis con Glucosidasas

la consiguiente obtencin de
Lipasas
monmeros a partir de polmeros.
Peptidasas
Suele ser de tipo digestivo, por lo que
normalmente actan en primer lugar Esterasas

Fosfatasas

4. Isomerasas Actan sobre determinadas molculas Isomerasas de

obteniendo de ellas sus ismeros de azcar
funcin o de posicin. Suelen actuar
Epimerasas
en procesos de interconversion
Mutasas

5. Liasas Realizan la degradacin o sntesis Aldolasas

(entonces se llaman sintetasas) de los
Decarboxilasas
enlaces denominados fuertes sin ir
acoplados a sustancias de alto valor
energtico.

6. Ligasas Realizan la degradacin o sntesis de Carboxilasas

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los enlaces fuertes mediante el
Peptidosintetasas
acoplamiento a sustancias ricas en
energa como los nucleosidos del ATP
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.-CLASIFICACION DE ENZIMAS

Existen alrededor de 20 tipos de enzimas clasificadas en 3 grupos

principales:

A.- Lipasas

Las lipasas son enzimas especficas originadas en el pncreas que poseen la

funcin de disociar los enlaces covalentes entre lpidos complejos llevndolos al
estado de gliceroles y cidos grasos asimilables por el organismo.

Lipasa: acta sobre las grasas, proporciona cidos grasos y glicerina, se

produce en el pncreas y en el intestino y las condiciones para que acte
en un medio alcalino y previa accin de las sales biliares.

B.- Peptidasas o Proteasas

Este grupo enzimtico, que se origina en el estmago o en el pncreas, posee la

capacidad de actuar sobre los enlaces peptdicos de las macromolculas proteicas
reducindolas a monmeros orgnicos denominados aminocidos.

Pepsina: acta sobre las protenas , proporciona pptidos y aminocidos,

se produce en el estmago y las condiciones para que acte es que tiene
que estar en un medio muy cido.

C.- Amilasas o Ptialinas

Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con funcin de romper los
enlaces glucosdicos entre monosacridos dejndolos de forma individual para ser

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asimilados. Hay tres tipos de amilasas dependiendo de su lugar de origen, estas

son la amilasa salival, amilasa pancretica y amilasa intestinal (del duodeno).

Algunos tipos de enzimas digestivas tambin son secretados como precursores

metablicos.

Ptialina: la Ptialina acta sobre los almidones y proporciona mono y

disacridos, se producen en la boca (glndulas salivales) y son conducidas
para que acte por el medio moderadamente alcalino.

Amilasa: las amilasas actan sobre los almidones y los azucares,

proporciona glucosa, se produce en l estomago y el pncreas y las
condiciones para que acte es moderadamente cido.

Enzimas intracelulares

Otras enzimas actuan en el interior de las clulas, transformando los nutrientes

que les llegan a travs de la sangre en otras sustancias, como el cido oxalactico
o el pirvico, que forman parte del metabolismo celular. Las enzimas intracelulares
tambin son los responsables de los procesos de degradacin celular. En estos
procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales
estructurales propios de las clulas cuando el aporte mediante la dieta se
interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la clula no puede utilizar los
nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).

Particularidades

Hay enzimas que necesitan la participacin de otros compuestos qumicos no

proteicos, denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas.
Estos compuestos pueden ser: el grupo prosttico, como por ejemplo el grupo
hemo de la hemoglobina, o una coenzima, como la coenzima A o el fosfato de

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piridoxal. A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo

enzima-cofactor holoenzima.

Tambin existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo

llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la
enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por
ejemplo: el tripsingeno segregado por el pncreas activa a la tripsina en el
intestino delgado, el pepsingeno activa a la pepsina en el estomago, etc.

Las enzimas actuan generalmente sobre un sustrato especfico, como la

ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional
especfico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que
"encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el
responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos
diferentes actuan sobre el mismo sustrato provocando una misma reaccin, por
lo que se les llama isoenzimas

Complejo Enzima-Sustrato:

Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este
debe encajar en el lugar de unin de la enzima. Por esto decimos que hay
complementariedad geomtrica entre enzima y sustrato. Los lugares de unin
acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la enzima, formando
como un bolsillo en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de
interaccin entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de conferir
especificidad a la unin con el sustrato aumenta. La unin se mantiene gracias a
las fuerzas de enlaces no covalentes entre tomos del sustrato y la enzima, como
enlaces de Van der Waals, enlace por puente de hidrgeno o puentes salinos,
durante la catlisis, pero la unin es temporal, por tanto cuando la reaccin
enzimtica finaliza se separan la enzima y el producto (ya no hablamos de

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sustrato despus de la catlisis, ya que tiene una conformacin modificada por

la enzima).

- Centro Activo:

El lugar de unin de un substrato a una enzima y donde se da la reaccin de

catlisis se denomina centro activo. En el centro activo encontramos restos de
aminocidos con sustituyentes funcionales para la catlisis de un sustrato. Al
haber muchsimas variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay
suficientes combinaciones de aminocidos como para ser cada catlisis especfica
para una de estas combinaciones, por tanto nuestras clulas utilizan las llamadas
coenzimas. Las coenzimas acostumbran a ser complejas molculas orgnicas,
que sufren modificaciones durante la reaccin enzimtica para ayudar a la
modificacin final del sustrato. Tras la catlisis la coenzima vuelve a su estado
original. Si la coenzima de queda unida de forma temporal a la enzima es llamada
cosustrato. Si est anclada a la enzima, la llamamos grupo prosttico.

Los centros activos de las enzimas pueden ser desnaturalizados, es decir,

inactivada su especificidad de unin por la modificacin de las protenas de unin
con el sustrato. La desnaturalizacin puede darse por una variacin alta de la
temperatura o del pH del ambiente donde se encuentre.

Mecanismo Ping Pong:

En la transaminacin , la reaccin avanza a travs de los fenmenos alternos de

adicin de sustrato y liberacin de producto.

Iones sustrato

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Estos facilitan la fijacin del sustrato y la catlisis por creacin de varias de

complejo de puente constituidos por un enzima, metal y sustrato en la que dos
iones metlicos pueden actuar como catalizadores cidos generales o facilitar la
aproximacin de los reactantes.

Distinguimos 2 tipos de hiptesis de uniones enzima-sustrato:

a) Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo
gracias a unas complementariedades moleculares y electrostticas con la
enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato seria la
llave y la enzima o centro activo la cerradura en el presente dibujo).

b) Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de

la enzima pero el centro activo cambia su conformacin espacial
provocando un ambiente favorable a la unin y reaccin con el sustrato de
manera que se une a ste para proceder con la catlisis. En este caso no
encontramos la misma especificidad como en el enlace de tipo llave-
cerradura, por lo que la enzima puede reaccionar con varios sustratos de
conformaciones parecidas.

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ENCABEZADO: ENZIMAS

5.- Propiedades:

Son solubles en agua.

PH ptimo de actividad, por lo general, entre 6 y 7,5.

Las bajas temperaturas las inactivan pero no las destruyen; al aumentar la

temperatura aumenta su actividad hasta llegar a una temperatura ptima (en los
homeotermos entre 37 y 41C), a partir de la cual decrece de nuevo la actividad
(al alcanzar los 65C se destruyen).

Especificidad: las enzimas son muy especficas por el substrato de la reaccin

que catalizan. Interactan con una o muy pocas molculas y catalizan nicamente
un tipo de reaccin, por lo que las molculas con las que interactan deben ser
muy parecidas, tanto en composicin, como en estructura tridimensional.

Eficiencia cataltica: la mayora de las reacciones catalizadas por enzimas son

muy eficientes y transcurren desde 10 6 hasta 1014 veces ms rpido que la misma
reaccin no catalizada. Tpicamente, cada molcula de enzima es capaz de
transformar cada segundo de 100 a 1000 molculas de substrato en producto.

Estn presentes en pequeas cantidades (nano o micromolares).

La existencia del complejo enzima-sustrato y la caracterstica de que la mayora

de los sustratos presentan un tamao varias veces menor que la estructura de la
enzima, implica que la enzima solo entra en contacto con el sustrato en una
pequea zona especfica de su voluminosa estructura.
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ENCABEZADO: ENZIMAS

Las protenas enzimticas presentan dos regiones o sitios importantes, uno de

ellos reconoce y liga al sustrato (sitio de reconocimiento) y el otro cataliza la
reaccin (sitio cataltico) toda vez que el sustrato se ha unido. Estos dos sitios
estn adyacentes uno al otro en la forma activa de la enzima y en ocasiones, el
sitio cataltico es parte del reconocimiento, estas dos regiones en conjunto reciben
el nombre de centro activo.

De lo estudiado hasta el momento sobre las enzimas podemos concluir que estas
poseen dos propiedades fundamentales, derivndose estas de las caractersticas
del centro activo:

Gran eficiencia cataltica.

Elevada especificidad.

Siendo esta ultima la que sirve de fundamento para establecer la clasificacin y

nomenclatura de las enzimas.

Relaciones entre la enzima y el sustrato.

Es universalmente aceptado, que la enzima, como todo catalizador, participa de

una manera activa en la reaccin. Existen pruebas experimentales de esta
situacin cuando menos para algunos.

Un ejemplo bien conocido es el de la peroxidasa que, en presencia de perxido de

hidrgeno, H2O2, y un acceptor de hidrgeno adecuado, produce la reduccin del
H2O2, . La peroxidasa en ausencia de H2O2 muestras unas bandas de absorcin
caractersticas en el espectro visible; cuando se combina con el H2O2 , pero sin
que exista el acceptor de los hidrgenos, aparece una nueva distribucin de las
bandas. Si se permite el paso de los hidrgenos a un acceptor, automticamente
desaparecen las bandas nuevas y reaparecen las originales de peroxidasa.
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ENCABEZADO: ENZIMAS

Se acepta corrientemente una hiptesispropuesta por Michaelis para explicar la

actividad enzimtica, sobre la base de la informacinde un compuesto de la
enzima con el sustrato (complejo enzima sustrato), previamente al ataque del
sustrato por la enzima y a la liberacin de los productos de la reaccin. El
desarrollomatemtico que permiti a Michaelis formular su hip tesis, estuvo
acorde con los datosexperimentales obtenidos una vez vencidos los enormes
obstculos de orden tcnico para llevar a cabo la confirmacin de la teora en el
laboratorio.

Si se hace el estudio de la actividad de una enzima en relacin con la

concentracin de sustrato. En ella se registran, en las abscisas, la cantidad
creciente de sustrato y, en las ordenadas, la cantidad de uno de los productos de
la reaccin liberada de un tiempo dado, que expresa, en rigor, la actividad de la
enzima. La curva obtenida es la de una hiprbola rectangular, la cual tiene algunas
propiedades interesantes; por ejemplo, la velocidad lmite o velocidad mxima, es
el valor que trata de alcanzar la curva a medida que se aumenta el sustrato y que,
en la figura, est sealada con la lnea V. Existe un punto, fijado arbitrariamente,
en el que la mitad de la velocidad lmite corresponde a una concentracin
especfica del sustrato; esta concentracin de sustrato se representa
habitualmente como KM, y se denomina constante de Michaelis, valor
caracterstico para un par enzima sustrato y que, por lo tanto, es la
concentracin de sustrato con la cual se alcanza la mitad de la velocidad lmite o
velocidad mxima de la reaccin. Los resultados obtenidos experimentalmente
concuerdan con los derivados de modo matemtico, sobre la hiptesis de
formacin de un complejo enzima sustrato.

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ENCABEZADO: ENZIMAS

La constante de Michaelis, KM, indica en trminos generales, las relaciones de

afinidad entre el sustrato y la enzima; un KM, implica la necesidad de una alta
concentracin de sustrato que, al combinarse con una enzima, produzca la mitad
de la velocidad mxima, o sea, que la afinidad por la enzima y sustrato es pobre;
por el contrario, si la concentracin de sustrato que se requiere para alcanzar la
mitad de la velocidad es muy pequea (KM pequea), quiere decir que el sustrato
tiene una gran afinidad por la enzima.

En ocasiones, la misma enzima puede ser ms afnada a un sustrato que a otro;

por ejemplo, la sacarasa es 16 veces ms activa para atacar a la sacarosa que a
la rafinosa. Se conocen con exactitud los valores de KM para muchos sustratos y
enzimas, con los siguientes: la pepsina, actuando sobre albmina, de huevo: KM
de 4.5. por ciento; la tripsina sobre la casena :KM de 2 por ciento; la amilasa
sobre el almidn en presencia de Cl : KM de 0.4 por ciento ; la sacarasa de
levadura, sobre la sacarosa : KM 0.016 a 0.04 M, etc.

La explicacin de la curva hiperblica que implica la formacin del complejo

enzima sustrato parece depender de la existencia fsica, en la enzima, de
determinados sitios donde se absorbe el sustrato para ser activado. Al principio de
la curva se puede aumentar la concentracin del sustrato y la enzima es capaz de
activarlo con toda eficiencia; pero como una vez activado el sustrato se separa en
forma de los productos, y la velocidad con la que stos se separan no es igual a la
velocidad con la que captado el sustrato, y en vista de la cantidad creciente del
sustrato, la lnea obtenida no es una recta, sino la curva sealada. Cuando la
cantidad de sustrato ha sobrepasado la capacidad fsica de la enzima para
recibirlo y poder transformarlo, la curva alcanza una meseta, lo que significa que la
reaccin prosigue a la misma velocidad, independientemente de la cantidad de
sustrato adicionada. De acuerdo con los trminos ligados a la velocidad de

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ENCABEZADO: ENZIMAS

reaccin, expresados en la pgina 36, se encuentra que, al principio del

experimento, la reaccin depende exclusivamente de la concentracin del
sustrato y se trata de una reaccin de primer orden; al final de ella, cuando hay un
exceso de sustrato, la reaccin es independiente de la cantidad de sustrato y, por
lo tanto, es de orden cero.

CAPITULO II

ENZIMAS SRICAS MS IMPORTANTES EN EL DIAGNSTICO CLNICO.

Las enzimas son altamente especficas en su actividad y todas las clulas

metablicas contienen algunas o muchos de esos componentes esenciales.
Ciertos tejidos contienen enzimas caractersticas que slo penetran en la sangre
cuando se destruyen o lesionan las clulas en las cuales estn contenidas. La
presencia en la sangre de cantidades significativas de estas enzimas especficas
indica el sitio probable de dao tisular.

Veamos los siguientes ejemplos:

* Aldolasa Enzima glucoltica, que descompone la fructosa 1,6- difosfato,

existiendo con mayor abundancia en el msculo cardaco y esqueltico, aunque
todas las clulas contienen algo de ella y el hgado contiene una cantidad
moderada.

* Amilasa Descompone el almidn en sus azcares constitutivos. De actividad

extracelular. Segregndose por las glndulas salivales y el pncreas a la saliva y
al lquido pancretico.

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ENCABEZADO: ENZIMAS

Los aumentos de la amilasa srica indican generalmente enfermedad

pancretica.

En la pancreatitis aguda su nivel puede alcanzar 600 unidades, en el transcurso

de las 4 h de comienzo de la enfermedad sus niveles pueden elevarse hasta 2000
unidades. Descendiendo sus valores en el transcurso de 48 a 72 h, incluso
persistiendo la inflamacin.

La pancreatitis crnica produce elevaciones menos marcada, ms bien variables,

y el carcinoma del pncreas no afecta por lo general dicha enzima.

Su elevacin puede acompaar tambin al dolor abdominal agudo en ciertos

casos de lcera pptica perforada, empiema de la vescula, obstruccin intestinal,
embarazo ectpico roto o peritonitis de cualquier causa. Tambin en enfermedad
de la glndula partida.

La amilasa se excreta por la orina, y si el nivel srico ya ha disminuido, el nivel

urinario puede ser de utilidad diagnstica.

* Creatinfosfoquinasa (CPK) o creatinquinasa (CK), cataliza la transferencia

reversible de grupos fosfato entre la creatina y la fosfocreatina, as como entre el
ADP y el ATP. Reside en mayor parte en el msculo esqueltico, msculo cardaco
y tracto gastrointestinal, siendo el cerebro la nica otra fuente importante.

La afectacin aguda o progresiva del msculo esqueltico da lugar a una

elevacin considerable de los niveles de CPK. Las distrofias musculares provocan
elevaciones persistentes de hasta 50 a 100 veces el valor normal.

* Deshidrogenasa lctica (LDH) Enzima glucoltica que cataliza la reaccin

reversible entre el piruvato y el lactato. Las determinaciones de LDH se realizan
habitualmente en suero, pero pueden efectuarse tambin en muestras extradas
con cuidado del lquido cefalorraqudeo y de otros fluidos orgnicos libres de
clulas.

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ENCABEZADO: ENZIMAS

Se elevan sus valores en el IMA, enfermedades inflamatorias del miocardio, en

la hepatitis aguda donde aumenta la LDH total

*Lipasa Enzima hidroltica segregada por el pncreas en el duodeno, donde en

conjunto con las sales biliares e iones calcio, descompones los cidos grasos de
los triglicridos. Al igual que la amilasa se encuentra dentro de las clulas
secretoras y aparece en el torrente circulatorio, despus de una lesin del
pncreas, nico rgano que la produce, siendo la pancreatitis aguda la causa de la
lipasemia.

*Fosfatasa Enzima hidroltica, conocindose dos tipos: La alcalina y la cida.

En los adultos normales la fosfatasa alcalina circulante procede tanto del hueso
como del hgado. Su incremento durante el embarazo refleja su produccin
placentaria. Estando elevada en enfermedades sea, en el hiperparatiroidismo con
implicacin esqueltica, en enfermedades hepatobiliares.

La fosfatasa cida no tiene su funcin an bien conocida, encontrndose

principalmente en la glndula prosttica del adulto y en los eritrocitos.

*Transaminasas Catalizan la transferencia reversible de grupos aminados entre

diversos cidos en el ciclo glucoltico. En los tejidos humanos se han determinado
dos, teniendo ambas al cido glutmico como uno de los sustratos. Ellas son la
transaminasa-glutamicooxalactica (TGO) y la transaminasa-glutamicopirvica
(TGO).

La TGO se halla en concentraciones muy elevadas en el corazn y en el hgado y

en cantidades moderadamente elevadas en el msculo esqueltico, rin y
pncreas.

En el IMA se elevan las concentraciones sricas de TGO, tambin en las arritmias

severas.

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ENCABEZADO: ENZIMAS

Cuando hay lesin de las clulas hepticas los niveles sricos de TGO y de TGP
aumenta, en la mononucleosis infecciosa tambin hay aumento de las
transaminasas, aunque menos marcada que la elevacin de la LDH y algunas
enfermedades musculares como la distrofia muscular progresiva y la
dermatomiositis, que pueden aumentar la TGO y provocar modificaciones mnimas
de la TGP.

MODIFICACIONES ENZIMTICAS EN EL INFARTO AGUDO DEL MIOCARDIO.

El infarto del miocardio origina diversas alteraciones humorales, como leucocitosis

y aumento de la sedimentacin globular (VSG). No obstante desde el punto de
vista diagnstico, slo tiene importancia el aumento en la actividad srica de
ciertas enzimas, liberadas al torrente circulatorio como consecuencia de la
necrosis.

Se han descrito ms de 20 tipos de enzimas que son liberadas a la sangre

despus de la necrosis celular miocrdica, mencionaremos y comentaremos las
principales:

Creatn fosfoquinasa (CPK).

Comienza a elevarse a las 6 u 8 horas despus de iniciado el dolor, existiendo un

pico mximo a las 24 horas y declina a valores normales entre los 3 y 4 das.
Reconocindole tres isoenzimas denominadas MM, BB y MB, presente la primera
en el msculo esqueltico, la segunda en el cerebro y riones y la tercera en el
msculo cardaco. Esta ultima iz enzima es considerada la ms til de todas en el
diagnstico del IMA. Considerndose elevada con cifras mayores a 50 Uds.
internacionales y cuando la fraccin MB es mayor de 6 % de la CPK total.

La CPK total puede elevarse en:

Enfermedad del msculo esqueltico.

Intoxicacin alcohlica.

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ENCABEZADO: ENZIMAS

Diabetes mellitus.

Trauma cardaco.

Convulsiones.

Inyecciones intramusculares repetidas.

Transaminasa Glutmico Oxalactica (TGO) o Aspartato aminotransferasa (ASAT).

Comienza a elevarse entre las primeras 8 a 12 horas que siguen al comienzo del
dolor, teniendo su pico mximo entre las 18 y 36 horas, cayendo a sus niveles
normales entre 3 5 das. Deben tenerse en cuenta los resultados positivos falsos
en casos de enfermedades hepticas primarias, congestin heptica, embolismo
pulmonar y enfermedades del msculo esqueltico, considerndosele elevada con
valores mayores a 12 Uds. internacionales.

Deshidrogenasa lctica ( LDH).

Se eleva dentro de las 24 a 48 horas despus del comienzo de los sntomas,

alcanza su pico mximo entre los 3 y 6 das, retornando a sus valores normales
entre los 8 y 14 das. Se le reconocen 5 isoenzimas que son enumeradas de
acuerdo con la rapidez de migracin en el trayecto electrofortico, siendo la 1 la
ms rpida y la 5 la ms lenta. Esta divisin aumenta la exactitud en el
diagnstico, ya que la isoenzima 1 es la contenida principalmente en la clulas
miocrdica. Se considera elevada con valores mayores de 250 Uds.
internacionales.

Debe tenerse en cuenta resultados falsos positivos en:

-Sangre hemolisada.

-Anemia megaloblstica.

-Leucosis.

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ENCABEZADO: ENZIMAS

-Enfermedades hepticas.

-Infarto pulmonar.

Es importante recordar que estas enzimas no son especficas del corazn, puesto
que se encuentran en otros tejidos, por consiguiente, un valor anormal de
cualquiera de ellas puede deberse a un proceso distinto al infarto.

La determinacin de las isoenzimas de la CPK y de la LDH facilita el diagnstico y

permite conocer si el aumento se debe especficamente a un IMA, ya que las
isoenzimas CK-MB y la LDH1 son casi siempre exclusivas en el corazn.

Recientemente se ha demostrado que ciertos marcadores como la mioglobina

pueden ser ms precoces o como las troponinas T e I, ms especfica que las
enzimas utilizadas clsicamente. Los valores mximos de esas enzimas presentan
una correlacin discreta con la extensin de la necrosis y se han utilizado con
fines pronsticos. En los ltimos aos se han desarrollado tcnicas para la
determinacin de la mioglobina y la miosina, aunque todava no se ha
generalizado su uso, es posible que permitan un diagnstico ms precoz y tengan
mayor especificidad que las enzimas clsicas.

PERFIL ENZIMTICO PARA LOS DISTINTOS MARCADORES.

Marcadores

Mioglobina

CK-MB

TPI

TPT

CPK (total)

TGO

LDH
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ENCABEZADO: ENZIMAS

TPI --- Troponina I

TPT -- Troponina T

El cuadro enzimtico ordenado de acuerdo con su sensibilidad, que depende del

tiempo que tarde en aparecer en la sangre, por ello la mioglobina se presenta en
primer lugar, ya que por su bajo peso molecular es detectada a los 90 minutos de
comenzar el IMA, por su corta vida media y su presencia tambin en el msculo
esqueltico, le hacen poco eficaz en la prctica clnica cotidiana.Le sigue la CK-
MB que es una isoenzima de la CPK, que se encuentra selectivamente en el
miocardio, aumenta su sensibilidad sobre la CPK y sus otras fracciones conocidas
(CK-BB y CK-MM).

Las troponinas TPI y TPT son marcadores recin introducidos en la prctica

mdica, con alta afinidad por el miocardio, por lo que tiene una alta sensibilidad y
especificidad.

La TGO presenta la dificultad de su presencia en el msculo esqueltico as como

en el hgado, pulmn, piel, etc, por lo que es la menos sensible desde ese punto
de vista.

Finalmente la LDH, por lo tardo de su deteccin en la sangre y su larga

permanencia en ella, no es recomendable para las primeras horas del IMA, es
ms til en aquellos casos en que el paciente tiene varias horas de evolucin, se
caracteriza por presentarse 5 isoenzimas, LDH1,LDH2,LDH3,LDH4 y LDH5, de las
cuales la 1 y 2 se hallan en el miocardio.

FUNCIONES
Cada grupo de enzimas posee unas funciones propias en el organismo. Las
enzimas digestivas permiten que el organismo absorba y aproveche los nutrientes
que contienen los alimentos presentes en la dieta. Las enzimas metablicas
contribuyen a la eliminacin de toxinas y sustancias de desecho, adems de
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 ENCABEZADO: ENZIMAS

ayudar al buen funcionamiento del sistema inmunolgico, mientras que las

enzimas dietticas ayudan a que tengan lugar diferentes procesos digestivos
adems de contribuir al correcto funcionamiento de otras enzimas.

Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan

ms rpidas y de un modo ms eficaz. Hay ms de tres mil clases de enzimas.
Algunas de las funciones ms destacables de las enzimas son:

Favorecen la digestin y absorcin de los nutrientes: a partir de los

alimentos que ingerimos. Las enzimas descomponen las protenas, hidratos de
carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas
digestivas. La terminacin "ASA" indica sobre que tipo de alimento acta: Las
Proteasas son enzimas que digieren protenas; las Amilasas ayudan a digerir los
hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestin de las grasas; la
Sacarasa acta sobre el azcar, etc.
El cido clorhdrico del estmago digiere los alimentos ms duros como carnes o
vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras
enfermedades, la anemia perniciosa. Las enzimas digestivas son muy tiles en
casos de hinchazn abdominal, gases y digestiones, en general, muy pesadas.

Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolticas, como la Bromelina de la

Pia, inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la
recuperacin de golpes, reabsorcin de hematomas o moratones y heridas.
Puede ser til en casos de artritis.

Reducen el dao ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia

de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados.
Tendran un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.

Armonizan el sistema inmunitario o inmunolgico: las enzimas ayudan a los

glbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero adems al favorecer

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ENCABEZADO: ENZIMAS

una correcta digestin o degradacin de los alimentos tambin ayuda a que

se produzcan menos alergias alimentarias.

Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dixido de

carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro
peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

Amilasa - almidn - cortan las cadenas de almidn

helicasa - dna - rompe los puentes de hidrgeno
toposiomerasa - dna - evita el superenrrollamiento en la replicacin
primasa - dna - sintetiza el cebador de la cadena rezagada en la replicacin del
dna
telomerasa - dna - sintetiza dna en la parte telomrica de los cromosomas
transcriptasa inversa - rna - fabrica molculas de dna a partir de rna
lipasa - lpidos - escinde las molculas de lpidos
hexocinasa - glucosa - convierte la glucosa en glucosa-6-fosfato
metiltransferasa - grupo metilo - transporta grupos metilo (pir ejem a una cadena
de aminocidos)
rna polimerasa II - rna - creo el rna heterogneo nuclear o el pre-RNAm
catalasa - perxido de hidrgeno - escinde las molculas de perxido de
hidrgeno
DNAsa - dna - destruye molculas de DNA
DNA polimerasa delta - dna - elongacin de la nueva molcula de DNA en la
replicacin
fosfohexosa isomerasa - glucosa-6-fosfato - la convierte en fructosa - 6 - fosfato
fosfofructosa cinasa - fructosa-6-fosfato - le agrega un fosfato al carbono 1

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ENCABEZADO: ENZIMAS

(fructosa -1,6 - bifosfato)

piruvato cinasa - fosfoenolpiruvato - lo convierte en piruvato
citrato sintasa - Acetil CoA - convierte la Acetil CoA en citrato
aconitasa - citrato - lo convierte en isocitrato
isocitrato deshidrogenasa - isocitrato - lo convierte en oxalsuccinato
arginina-glicina transaminadasa - glicina - la convierte en ornitina
arginosuccinasa - arginosuccinato - lo transforma en L-arginina
arginasa - L-arginina - la convierte en L-ornitina
galactocinasa - galactosa - la transforma en galactosa-1-fosfato
RNA polimerasa III - RNA - forma el tRNA

CONCLUSIONES

La clula puede compararse con un minsculo laboratorio, en el cual tiene

la sntesis y la degradacin de un gran nmero de sustancias.
Estos procesos son efectuados por enzimas a la temperatura normal del
organismo ya que a temperaturas sobre lo normal se produce la
desnaturalizacin y la in activacin de las enzimas y con PH normal para
efectuar sus procesos.

Las enzimas son los catalizadores biolgicos. Que es una sustancia que
acelera las reacciones qumicas si modificarse lo que significa que puede ser
utilizado una y otra vez.

Las enzimas son protenas que tienen uno o ms lugares llamados sitios
activos a los cuales se les unen el sustrato, es decir, la sustancia sobre la que
acta la enzima. El sustrato es modificado qumicamente y convertido uno o
ms productos

E + S = [ES] = E+P

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ENCABEZADO: ENZIMAS

Donde [ES] es un complejo enzima - sustrato intermediario. Las enzimas

aceleran la reaccin hasta que se alcanza un equilibrio y puedan ser
eficientes como para que la velocidad de reacciones sea de 10 a 10 veces
ms rpida que en ausencia de un catalizador.

Una caracterstica muy importante de la actividad enzimtico es su especificad

de manera que cada enzima particular acta sobre un determinado sustrato.

Las enzimas suelen ser tan especficas que son incapaces de actuar sobre las
sustancias estrechamente relacionadas.

Las enzimas vienen a ser las protenas catalticas que aceleran la velocidad de
las reacciones celulares al bajar la energa de activacin y estabilizar las
intermediaciones del estado de transicin.

El sitio activo de la enzima comprende dos partes adicionales una regin de

unin de sustrato y la otra cataltica.

BIBLIOGRAFIA

http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf
http://www.ehu.eus/biofisica/juanma/mbb_old/pdf/11_enzimas.pdf
http://www.edu.xunta.gal/centros/iespuntacandieira /files/05_Enzimas.pdf
www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm
www.vidanaturalia.com/enzimas-funcion-alimentos-y-suplementos/
https://www.ecured.cu/Enzimas

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