ENZIMAS

Por encima de todas las dems, una

de las caractersticas de los seres VOG MSc.

vivos los hace milagrosamente

diferentes de la materia inerte: son
capaces de generar y mantener
orden en un universo que siempre
tiende a generar desorden creciente.
INTRODUCCIN
Sin catlisis, las reacciones qumicas que son necesarias para
mantener la vida, no podran darse en una escala til de tiempo.
Ej. Gluclisis.
Por lo tanto las enzimas son las protenas ms notables y de
mayor especializacin. Tienen un gran poder cataltico, a
menudo muy superior al de los catalizadores sintticos o
inorgnicos. Poseen un elevado grado de especificidad
respecto a sus sustratos, aceleran espectacularmente las
reacciones qumicas especificas y funcionan en soluciones
acuosas en condiciones muy suaves de temperatura y pH.
Su ausencia o actividad biolgica excesiva puede dar lugar a
situaciones patolgicas. Muchos frmacos ejercen sus efectos
biolgicos mediante su interaccin con enzimas. Los enzimas se
usan tambin como herramientas importantes en ingeniera
qumica, tecnologa alimentaria y agricultura.
INTRODUCCIN
Siglo XVIII, lquidos
estomacales en carnes y
saliva en almidn.
Hacia 1850 Louis Pasteur
llego a la conclusin de que
la fermentacin del azcar a
alcohol por la levadura
estaba catalizada por
fermentos.
1897, Buchner demuestra que estos fermentos siguen funcionando
fuera de la clula. Mas tarde los llamaran ENZIMAS.
1926, Summer asla y cristaliza ureasa y descubre que eran protenas.
1930, John Northrop y Moses Kunitz cristalizan pepsina, tripsina y otras
enzimas digestivas.
Misma dcada, J.B.S. Haldane escribi el tratado Enzimes donde postulo
que interacciones por enlaces dbiles entre la enzima y su sustrato
podran ser utilizadas para catalizar una reaccin. Idea actual de la
catlisis enzimtica.
En la actualidad se han purificado y caracterizado millones de enzimas.
Enzimas y cofactores

La mayora de enzimas
son protenas.
Algunas requieren de
cofactores para activar
su catlisis.
Los cofactores pueden
ser tomos inorgnicos,
molculas orgnicas o
metaloorgnicas.
Enzimas y coenzimas

Las coenzimas actan como transportadores transitorios de grupos

funcionales especficos. La mayora de ellos son derivados de vitaminas.
Una holoenzima es una enzima que est formada por una apoenzima y
un cofactor, que puede ser un ion o una molcula orgnica compleja
unida (grupo prosttico) o no (una coenzima)
Apoprotena o apoenzima es la parte enzimtica no activa de una
holoenzima.
Clasificacin de las enzimas
No. Nombre Tipo de reaccin catalizada
Transferencia de electrones (iones hidruro o
1 Oxidorreductasas
tomos de H+)
2 Transferasas Reacciones de transferencia de grupos
Reacciones de hidrlisis (transferencia de
3 Hidrolasas
grupos funcionales de agua)
Adicin de grupos a dobles enlaces, o
4 Liasas formacin de dobles enlaces por
eliminacin de grupos.
Transferencia de grupos dentro de las
5 Isomerasas
molculas dando formas isomricas

Formacin de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N

6 Ligasas mediante rx de condensacin acopladas a la
rotura de ATP o a un cofactor similar
Funcionamiento de las enzimas
La funcin de un catalizador es aumentar la velocidad de
una reaccin.
Los catalizadores NO modifican los equilibrios de reaccin
solamente aceleran la velocidad de reacciones espontaneas
(G<0) disminuyendo la energa de activacin de la misma.
La sustancia sobre la cual acta una enzima se denomina
sustrato.
Los verdaderos catalizadores participan en las reacciones
pero no se modifican en el proceso.
Sitio cataltico ser la zona de unin de la enzima y el
sustrato: unin llave-cerradura o inducida
Las enzimas tienen una temperatura y pH ptimos.
Cmo actan las enzimas?
Introduccin a la bioenergtica
Principios bsicos
Principios bsicos
Leyes de la termodinmica

1ra ley: La energa no se crea ni se

destruye, solo se transforma

2da ley: Toda transferencia de energa

produce una aumento en el desorden
Principios bsicos
Cadena alimentaria
Ejemplo de transferencia
Reduccin y oxidacin
Las enzimas disminuyen la
energa de activacin
Reducen la cantidad de energa
necesaria para alcanzar el estado
de transicin
Cintica enzimtica

La velocidad de reaccin es directamente proporcional

a la concentracin de sustrato
La concentracin de sustrato a la cual la reaccin alcanza la
mitad de su velocidad mxima se conoce con el nombre de
KM (constante de Michaelis-Menten). KM es un valor
caracterstico de cada enzima y constituye una medida de la
afinidad del enzima por el sustrato: valores bajos de KM
indican una alta afinidad mientras que valores altos
representan una baja afinidad.
La enzima y el sustrato se combinan
de modo transitorio para formar un
complejo enzima-sustrato

Cuando la concentracin de sustrato es muy superior a la

concentracin del enzima en el medio de reaccin, todos los
centros activos de las molculas de enzima se hallan ocupados
en un momento dado por molculas de sustrato, con lo que
aumentos posteriores de la concentracin de ste no se
traducen en aumentos en la velocidad de reaccin.
En resumen la Catlisis
enzimtica
El papel que juega esta energa en la catlisis
enzimtica es de una importancia extraordinaria: la
energa de fijacin no se limita a producir una
estabilizacin del complejo enzima-sustrato, sino que
constituye la principal fuente de energa libre que las
enzimas utilizan para rebajar la barrera de energa de
activacin y con ello aumentar la velocidad de la
reaccin catalizada.
La combinacin de los factores de proximidad y
orientacin favorable de los sustratos sobre el centro
activo explica por s misma los incrementos de
velocidad observados en algunas reacciones catalizadas
enzimticamente.
Regulacin enzimtica
Sirve para que no exista un gasto innecesario de energa
Hay dos tipos de regulacin
Regulacin alostrica (segundos) Alostrico: otro lugarla
enzima puede tener una forma activa o inactiva interconvertible.
El control puede ser homotrpico (sustrato) o heterotrpico (otra
molcula). Un caso muy comn es la inhibicin por el
producto final, tambin llamada retroinhibicin o control
feed-back. Los moduladores pueden ser:
positivos o activadores
negativos o inhibidores

Regulacin por enlace covalente (minutos), tiene la ventaja de

que puede utilizarse para amplificar una seal qumica, ya que
una sola molcula de la enzima moduladora puede activar o
desactivar a muchas molculas de la enzima modulada. Ej.
hormona adrenalina en los msculos.
Regulacin alostrica
Regulacin por enlace covalente
Inhibicin enzimtica

No competitiva

Competitiva