FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICO

Las enzimas son polmeros biolgicos que catalizan las reacciones qumicas que hacen
posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el mantenimiento de un conjunto
completo y equilibrado de enzimas son esenciales para la desintegracin de nutrientes a
fin de que proporcionen energa y bloques de construccin qumicos; el montaje de esos
bloques de construccin hacia protenas, DNA, membranas, clulas y tejidos, y la
utilizacin de energa para impulsar la motilidad celular, la funcin neural y la
contraccin muscular. (Harper, 2013)
La accin Catalica enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que
representa el estado de transicin. El sustrato se une al enzima a travs de numerosas
interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticos, hidrfobos, etc,
en un lugar especfico, el centro activo
El modo de accin de una enzima, por s misma, no puede llevar a cabo una reaccin, su
funcin es modificar la velocidad de la reaccin, entendindose como tal la cantidad
de producto formado por unidad de tiempo. La especificad de la enzimas son las
molculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima,
denominado sitio activo, donde tiene lugar la catlisis.
Las enzimas pueden aislarse de las clulas y sus propiedades estudiarse en un tubo de
ensayo (es decir, in vitro). Enzimas diferentes muestran respuestas diferentes a cambios
en la concentracin del sustrato, la temperatura y el pH. En esta seccin se describen los
factores que influyen en la velocidad de reaccin de las enzimas. Las respuestas
enzimticas a estos factores nos proporcionan pistas valiosas con respecto a cmo
funcionan las enzimas en las clulas vivas (es decir, in vivo).
A. CONCENTRACIN DEL SUSTRATO
La frecuencia con la cual las molculas chocan es directamente proporcional a sus
concentraciones. Para dos molculas diferentes, A y B, la frecuencia con la cual chocan
se duplicara si se duplica la concentracin de A o de B. Si las concentraciones tanto de A
como de B se duplican, la probabilidad de choque aumentara cuatro veces. (Harper,
2013)
l. Velocidad mxima: la tasa o velocidad de una reaccin (v) es el nmero de molculas
de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo; la velocidad suele
expresarse como umol de producto formado por minuto. La tasa de una reaccin
catalizada enzimticamente aumenta con la concentracin del sustrato hasta alcanzar
una velocidad mxima. La nivelacin de la velocidad de la reaccin a concentraciones
elevadas de sustrato refleja la saturacin con sustrato de todos los sitios de unin
disponibles en las molculas de enzima presentes. (Harvey, 2011)
2. Forma hiperblica de la curva de la cintica enzimtica: la mayora de las
enzimas muestran una cintica de Michaelis-Menten, en la cual, la representacin de la
velocidad de reaccin inicial frente a la concentracin de sustrato ([S]) es hiperblica
(de forma similar a la curva de disociacin de oxgeno de la mioglobina. Por el
contrario, las enzimas alostricas no siguen la cintica de Michaelis-Menten y muestran
frecuentemente una curva sigmoidea cuya forma es similar a la de la curva de
disociacin de oxgeno de la hemoglobina.
B. TEMPERATURA
Aumentar la temperatura incrementa la energa cintica de las molculas. El nmero
total de molculas cuya energa cintica excede la barrera de energa Eact (barra
vertical) para la formacin de productos aumenta desde temperaturas bajas, pasando por
intermedias hasta altas. (Harper, 2013)
1. Aumento de la velocidad con la temperatura: la velocidad de la reaccin aumenta
con la temperatura hasta que se alcanza una velocidad mxima. Este aumento es
consecuencia del mayor nmero de molculas que tienen energa suficiente como para
atravesar la barrera energtica y formar los productos de la reaccin.
2. Disminucin de la velocidad con temperaturas ms elevadas: un aumento ulterior
de la temperatura provoca una disminucin de la velocidad de la reaccin como
consecuencia de la desnaturalizacin de la enzima inducida por la temperatura.
La temperatura ptima para la mayora de las enzimas humanas est comprendida entre
35 "C y 40 "C. Las enzimas humanas empiezan a desnaturalizarse a temperaturas por
encima de 40 "C, pero bacterias termfilas encontradas en las aguas termales tienen
temperaturas ptimas de 70'C. (Harvey, 2011)
C. PH
1. Efecto del pH sobre la ionizacin del sitio activo: la concentracin de H* afecta a
Ia velocidad de reaccin de varias formas. En primer lugar, el proceso cataltico suele
precisar que la enzima y el sustrato tengan grupos qumicos especficos en un estado
ionizado o desionizado para interaccionar. Por ejemplo, la actividad cataltica puede
precisar que un grupo amino de la enzima est en la forma protonada (-NH.*). A pH
alcalino, este grupo se desprotona y la velocidad de la reaccin, por tanto, disminuye.
(Harvey, 2011)
2. Efecto del pH sobre la desnaturalizacin de la enzima: los valores extremos de pH
tambin pueden inducir desnaturalizacin de la enzima, porque la estructura de la
molcula proteica catalticamente activa depende del carcter inico de las cadenas
laterales de los aminocidos.
3. El pH ptimo vara para las diferentes enzimas: el pH al cual se alcanza la
actividad enzimtica mxima es diferente para las diferentes enzimas, y a menudo
refleja la [H*] a la cual funciona la enzima en el organismo. Por ejemplo, la actividad
mxima de la pepsina, una enzima digestiva del estmago, se encuentra a pH 2,
mientras que un ambiente tan cido desnaturaliza otras enzimas, diseadas para trabajar
a pH neutro.

Murray R., Bender D., Botham K. y Kennelly P. (2013), Harper Bioqumica Ilustrada,
Espaa: McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C.V.
Harvey R. y Ferreir D. (2011), Bioquimica, Philadelphia: Wolters Kluwe