Nombre: AMILASA

Cofactor: Esta enzima utiliza iones cloro como cofactor, la ausencia de este ocasiona que la
velocidad de catlisis enzimtica disminuya.
Genes: Salival - AMY1A, AMY1B, AMY1C Pancretica - AMY2A, AMY2B
Fisiologa humana: la amilasa es ms prominente en el jugo pancretico y saliva, los cuales
poseen cada uno su propia isoenzima de -amilasa humana. En los seres humanos, todas las
formas de amilasa se encuentran codificadas en el cromosoma 1.
Las amilasas son enzimas glucolticas que hidrolizan los enlaces ter (glucosdicos) de las
cadenas de los polisacridos de las sustancias amilceas, degradndolas a oligosacridos,
disacridos y monosacridos, que son ms solubles en medios acuosos. As se logra eliminar el
almidn de forma ms sencilla.
Al igual que las proteasas, las amilasas pueden hidrolizar las uniones glucosdicas internas de
los polisacridos (endo-amilasas) y las que se encuentran en las extremidades de las cadenas
(exo-amilasas). Siendo las terminales ms fciles de degradar para las amilasas que las
interiores.
Tambin, se encuentran unas enzimas muy especficas llamadas glucoamilasas. Estas
protenas pueden degradar las uniones glucosdicas de las cadenas lineares que
poseen uniones 1,4 glucosdicas y las uniones de las ramificaciones laterales con
uniones 1,6 glucosdica.
Estas enzimas que hidrolizan enlaces glucosdicos son de la clase 3.2.1
Nmero E.C.: corresponde a un esquema de clasificacin numrica para las enzimas, basado
en las reacciones qumicas que catalizan. Al ser un sistema de nomenclatura de enzimas, cada
nmero EC est asociado a un nombre especifico de la enzima. Cada cdigo de enzimas est
dado por las letras EC, seguidas de 4 nmeros separados por medio de puntos, estos nmeros
EC 3. Hidrolasa: enzima capaz de catalizar la hidrlisis de un enlace qumico.
EC 3.2. Glucosilasas: enzimas hidrolasas que actan sobre enlaces glicosilo.
EC 3.2.1. Glucosidasas: catalizan la hidrlisis de enlaces glucosdicos para generar glcidos
menores.
3 tipos de amilasa:
EC 3.2.1.1. -amylase: Endo hidrlisis de enlaces (1 4) --D-glucosdicos en polisacridos
que contienen tres o ms unidades de D-glucosa unidas a (1 4) -
EC 3.2.1.2. -amylase: Hidrlisis de enlaces (1 4) --D-glucosdicos en polisacridos para
eliminar unidades de maltosa sucesivas de los extremos no reductores de las cadenas
EC 3.2.1.3. Glucano 1,4--glucosidasa: Hidrlisis de residuos de -D-glucosa unidos a terminal
(1 4) sucesivamente a partir de los extremos no reductores de las cadenas con liberacin de
-D-glucosa
Alfa amilasa: La a-amilasa es una enzima proteica que se encuentra en la saliva humana y
cataliza la degradacin del almidn, que es un polisacrido de reserva vegetal. El almidn est
formado por dos tipos de molculas: la amilosa y la amilopectina, ambos polisacridos de
glucosa. La amilosa se conforma por cadenas lineal es de glucosas unidas por enlaces a- C1-
C4, mientras que la amilopectina tiene, adems de estos ltimos enlaces, uniones C1 con C6,
formando cadenas ramificadas. La a-amilasa rompe uniones C1- C4, tanto en la amilasa como
en la amilopectina, dejando dextrinas lineales y ramificadas (oligosacridos) como productos.
Beta amilasa: La beta-amilasa se la conoce con el nombre de enzima sacarognica, pues acta
sobre la amilosa, rompiendo unidades 1,4, dando maltosa. Sobre la amilopectina acta en las
uniones alfa-1,4 de la cadena recta, y detiene su accin a distancia de 2 unidades de glucosa
antes de atacar las uniones alfa-1,6. Se trata de una exo-amilasa, ya que acta sobre el terminal
de la molcula; mientras la amilosa es transformada totalmente en maltosa, la cadena ramificada
de la amilopectina se conserva en un 40-45% sin hidrolizar.

Glucoamilasa: (tambin conocida como amiloglucosidasa) es un tipo de enzima digestiva que

parte o desprende una molcula de glucosa libre de las cadenas formadas a partir de azcares
complejos que forman el almidn o de un azcar ms simple como la maltosa. La glucoamilasa
ayuda a descomponer el almidn que se encuentra de forma natural en la mayora de los
vegetales que ingerimos o se aade como relleno o aditivo de procesamiento en muchos
productos alimenticios preparados. Es un tipo especfico de amilasa (enzima para la digestin
del almidn) que produce nuestro organismo en la boca y en el pncreas, pero tambin puede
derivarse de fuentes no animales.

Mecanismo de accin: La saliva contiene la enzima ptialina (una alfa-amilasa), que hidroliza el
almidn a maltosa y otros pequeos polmeros de glucosa. La cantidad de almidn contenida en
una comida y que se hidroliza antes de la deglucin es inferior al 5%. La digestin continua en el
estmago durante alrededor de una hora antes de que el cido gstrico bloquee la actividad de
la amilasa salival. Sin embargo, la alfa-amilasa solo hidroliza a maltosa un mximo del 30% al
40% del almidn ingerido.
La secrecin pancretica, con la saliva, contiene una gran cantidad de alfa-amilasa, La funcin
de la alfa-amilasa pancretica es casi idntica a la salival, pero es varias veces ms potente que
esta; por tanto, poco despus de que el quimo penetre en el duodeno y se mezcle con el jugo
pancretico, ha digerido ya la prctica totalidad del almidn presente.
Las enzimas del epitelio intestinal hidrolizan a monosacridos, los disacridos y los pequeos
polmeros de glucosa.
Mecanismo de Accin
La digestin del almidn se inicia en la boca, durante la masticacin, ya que en la saliva se
encuentra una hidrolasa, que recibe el nombre de amilasa salival, la cual, introduciendo una
molcula de agua, rompe el enlace glucosdico - 1 > 4, que mantiene unidas a las molculas
de glucosa en el polmero. Cada vez que acta la enzima se produce una molcula de glucosa
libre y almidn, que tiene una unidad menos de las que tena en un principio.
La accin de la amilasa salival dura nicamente mientras los alimentos pasan de la boca hacia
el estmago, a travs del esfago, debido a que el pH del estmago es muy bajo y el pH ptimo
de la amilasa salival es cercano a 7. Por ello la amilasa salival se inactiva al llegar a este rgano.
En el estmago los carbohidratos no sufren ninguna transformacin qumica. Es en el intestino
delgado en donde ocurre la mayor parte de la digestin de los carbohidratos, ya que ah se
secretan los fluidos producidos por el pncreas y algunas clulas de las paredes del intestino,
que llevan en solucin enzimas especficas para hidrolizar carbohidratos.
El pncreas sintetiza la amilasa pancretica, que acta de manera idntica a la salival, pero
durante el tiempo suficiente para lograr la degradacin total de una molcula de almidn hasta
glucosa. Las dos amilasas que se han analizado rompen solamente enlaces glucosdicos - 1
> 4. En el caso de la amilopectina que tiene ramificaciones - 1 > 6, se requiere adems otra
enzima, producida tambin por el pncreas, que hidroliza estos enlaces para lograr su
degradacin total hasta glucosa.
Sitio activo
Las -amilasas contienen varios dominios proteicos diferentes. El dominio cataltico posee una
estructura secundaria consistente en ocho barriles alfa/beta encadenados que contienen el sitio
activo, interrumpido por un dominio de unin al calcio formado por unos 70 aminocidos que
protruye entre la tercer lmina beta y la tercera hlice alfa, y un dominio carboxiterminal barril
beta con un motivo de clave griega. Varias alfa-amilasas contienen un dominio con forma de
lmina beta, por lo general en el extremo C-terminal. Este dominio se encuentra formado por
cinco cadenas antiparalelas en configuracin de lmina beta. Adems, varias alfa-amilasas
contienen tambin un dominio todo-beta, por lo general en el extremo C-terminal.

Factores que afectan a la amilasa

Las -amilasas son generalmente estable a pH 5.5 8.0 en presencia de un complemento de
calcio, la actividad ptima de las -amilasas normalmente ocurre entre pH 4.8 a 6.5, pero hay
diferencias en las formas de las curvas de actividad de pH de las diferentes enzimas de amilasas
y tambin en los valores de pH ptimo.
Sin embargo, las clasifica segn el pH a la que actan en amilasas alcalinas y cidas; las
amilasas alcalinas tienen un pH ptimo entre 8.0 y 10.5, que se usan en la fabricacin de
detergentes principalmente; las amilasas cidas actan en un rango de pH de 3.5 a 5.0 cuya
existencia indica una mejora potencial en los procesos de degradacin del almidn.
Segn la temperatura a la que actan, las amilasas se pueden clasificar en amilasas
termoestables y termolbiles; las enzimas termoestables son aquellas que actan sin perder su
actividad en un rango de 60 a 110 C y la mayora de ellas son de origen bacteriano; mientras
que las enzimas termolbiles, son aquellas que actan hasta 55 C sin perder su actividad,
generalmente varan entre los 20 y 55 C y son de origen fngico principalmente (Tabla N 2). La
mayora de las enzimas purificadas pierden actividad rpidamente encima de los 50 C pero esta
inactivacin puede ser retardada por la presencia de calcio, las -amilasas no cuentan con
coenzimas pero ellas son calcio metalo enzimas; las amilasas tienen por lo menos un tomo del
in calcio por molcula de enzima.
La fuerza de los enlaces de este metal a las protenas es dependiente de la fuente de la enzima,
adems las -amilasas requieren de este metal para la actividad cataltica, con la presencia de
calcio son completamente resistentes a los extremos de temperatura y pH.
Hiperamilasemia (nivel alto de amilasa en sangre)
Qu es la hiperamilasemia?
La hiperamilasemia es un exceso de la enzima pancretica amilasa en la sangre. La digestin
de carbohidratos y grasa requiere la accin de la amilasa, que ya se encuentra en la saliva, para
comenzar la digestin de almidones. Al mismo tiempo, la lipasa en las secreciones gstricas
rompe la grasa de los alimentos.
Los niveles de amilasa y lipasa en sangre ayudan a diagnosticar una pancreatitis. Cuando el
pncreas se inflama, los niveles de amilasa y lipasa (enzimas pancreticas) en sangre,
aumentan. El nivel normal de amilasa es de 0 a 137 U/L.
Causas:
Pancreatitis o inflamacin del pncreas Una reciente colangio-pancreatografa
Tumores retrgrada endoscpica (CPRE)
Infeccin de la vescula biliar Algunos medicamentos
Amilasa salival
Para investigar la organizacin genmica de los genes humanos de alfa-amilasa, Groot et al.
(1989) aislaron los genes pertinentes de una biblioteca de csmidos construida de ADN de un
individuo que expresaba 3 apoenzimas de amilasa salival diferentes. A partir de los mapas de
restriccin de los csmidos superpuestos y una comparacin de estos mapas con los patrones
de enzimas de restriccin del ADN del donante y miembros de la familia, fueron capaces de
identificar 2 haplotipos que consisten en un nmero muy diferente de genes de amilasa salival.
El haplotipo corto contena 2 genes pancreticos, AMY2A y AMY2B, y 1 gen de amilasa salival,
AMY1C, dispuestos en el orden 2B - 2A - 1C, que abarcaba una longitud total de
aproximadamente 100 kb. El haplotipo largo abarc alrededor de 300 kb y contena 6 genes
adicionales dispuestos en 2 repeticiones, cada uno compuesto de 2 genes salivares, AMY1A y
AMY1B, y un pseudogene carente de los 3 primeros exones, AMYP1. El orden de los genes de
la amilasa dentro de la repeticin fue 1A - 1B - P1. Todos los genes estaban en una orientacin
de cabeza a cola excepto AMY1B, que tena la orientacin inversa con respecto a los otros genes.

Amilasa pancretica
Kamaryt et al. (1971) asign el locus AMY2 al cromosoma 1 mediante el estudio de la vinculacin
con la variante cromosmica "desenrollador" (1qh +) usada por Donahue et al. (1968) al asignar
el locus del grupo sanguneo Duffy (110700) al cromosoma 1. Hill et al. (1972) demostraron una
probable relacin entre el locus AMY2 y el locus del grupo sanguneo Duffy. En el ratn, Hjorth
et al. (1980) concluyeron que al menos 4 loci de genes estructurales codifican la amilasa
pancretica, mientras que solo un gen nico, diferente de cualquiera de los genes pancreticos,
codifica la amilasa salival. Estos genes estn en el cromosoma del ratn 3. Young et al. (1981)
demostraron que en el ratn se codifican dos ARNm especficos de tejidos diferentes mediante
un solo gen. Utilizando un segmento de ADN genmico humano que se hibrida con ADNc de
amilasa pancretica de rata para estudiar hbridos de clulas somticas humano-ratn, Tricoli y
Shows (1984) asignaron el gen o genes de amilasa a la regin 1p22-p21. La clula humana
estudiada en el hbrido tena una translocacin que implicaba el cromosoma 1. Se describieron
RFLPs en los loci de amilasa. Groot et al. (1988) sugirieron que hay 2 genes de amilasa
pancretica en el genoma humano, designados AMY2A y AMY2B (104660). Pronk et al. (1982)
presentaron pruebas que interpretaron como indicando la duplicacin del locus de amilasa salival
tambin. En una exposicin completa de la estructura de la parte del genoma que contiene la
familia de multigenes de alfa-amilasa, Groot et al. (1989) describe 2 haplotipos que consisten en
diferentes nmeros de genes de amilasa salival: el haplotipo corto contiene 2 genes pancreticos,
denominados AMY2A y AMY2B, y 1 gen de amilasa salival, denominado AMY1C, dispuestas en
el orden 2B-2A-1C Y que abarca una longitud total de aproximadamente 100 kb. El haplotipo
largo abarca aproximadamente 300 kb y contiene 6 genes adicionales dispuestos en 2
repeticiones, cada uno de los cuales consiste en 2 genes de amilasa salival, designados AMY1A
(104700) y AMY1B, y un pseudogene carente de los 3 primeros exones (AMYP1). El orden de
los genes de la amilasa dentro de la repeticin es 1A-1B-P1.