Aminocidos

Importancia Biomdica.
Proporcionar los monmeros a partir de las cuales se
sintetizan las cadenas polipeptdicas largas de
proteinas.
Los L--aminocidos (aa) y sus derivados participan
en funciones celulares tan diversas como la
transmision nerviosa y la biosntesis de porfirinas,
purinas, pirimidinas y rea.
Los polmeros cortos (pptidos) desempean
funciones importantes en el sistema neuroendocrino
como hormonas, factores liberadores de hormona,
neuromoduladores o neurotransmisores.
Importancia Biomdica.
Varios de estos pptidos tienen valor teraputico,
entre ellos los antibiticos Bacitracina y Gramicidina A.

Otros pptidos microbianos son txicos.

Los pptidos cianobacterianos: Microcistina y

Nodularina son mortales en grandes dosis, mientras
que en cantidades pequeas promueven la
formacin de tumores hepticos.
Importancia Biomdica.

Los seres humanos y otros animales superiores no

sintetizan 10 de los 20 L--aa comunes en cantidades
apropiadas para apoyar el crecimiento de lactantes o
mantener la salud en adultos.

En consecuencia, la dieta humana debe contener

cantidades adecuadas de estos aa esenciales desde
el punto de vista nutricional.
Propiedades de los Aminocidos.
El cdigo gentico especifica 20 L--aa.
Su redundancia limita los codones disponibles a
los 20 L--aa.
Se clasifican de acuerdo con la polaridad de sus
grupos R.
Pueden usarse abreviaturas tanto de una como de
tres letras para cada aa a fin de representarlos en
pptidos y proteinas.
En las proteinas solo existen L--aa.
L--aminocidos presentes en proteinas.
L--aminocidos presentes en proteinas.
L--aminocidos presentes en proteinas.
L--aminocidos presentes en proteinas.
L--aminocidos presentes en proteinas.
Propiedades de los Aminocidos.
Varios L--aa libres desempean importantes
funciones en procesos metablicos; por ejm:
ornitina, citrulina y argininosuccinato, que participan
en la Sx de la rea.
La Tirosina (Tir) en la formacin de las hormonas
tiroideas.
Los D-aa existentes de forma natural: D-alanina (Ala)
y el D-glutamato (Glu) en paredes celulares de
bacterias gram+
 Aminocidos esenciales y no esenciales

Metionina Glicina
Alanina
Valina Tirosina
Aspartico
Leucina
Asparragina
Isoleucina Glutmico
Glutamina
Fenilalanina Histidina
Triptofano Prolina
Hidroxiprolina
Treonina Cistina
Lisina Cisteina
 Clasificacin de aminocidos

Cadenas laterales alifticas

H-CH-COOH
NH3
Glicina Aminocidos
CH3-CH-COOH
Alanina hidrofbicos.
NH3
Se ubican en el interior
CH3 de las protenas.
CH-CH-COOH
Valina
CH3
NH3 La glicina por ser
pequea se acomoda a
CH3

CH3
CH-CH2-CH-COOH
Leucina todas la curvas
NH3
proteicas.
CH3
CH2
CH-CH-COOH
CH3 NH3 Isoleucina
 Clasificacin de aminocidos
Los hidroxilados son
Aminocidos
hidroflicos, fosforilables y
hidroxilados
ocupan la superficie proteica.
La serina se encuentra en el CH2-CH-COOH Serina
OH NH3
sitio activo de muchas CH3-CH-CH-COOH
enzimas, no as la treonina OH NH3
Treonina
Los aminocidos azufrados,
Aminocidos azufrados
participan frecuentemente de
los enlaces interprotenas que CH2-CH-COOH
Cisteina
SH NH3
mantienen estructuras
terciarias y cuaternarias. CH2- CH2-CH-COOH
Metionina
S-CH3 NH3

La metionina inicia la sntesis

de las protenas.
 Clasificacin de aminocidos

Con grupos cidos o sus amidas

COOH-CH2-CH-COOH Ac.asprtico COOH-CH2-CH2-CH-COOH

NH3
Ac.glutmico
NH3

NH2-CO-CH2-CH-COOH Asparragina Glutamina

NH2-CO-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
NH3

Sostienen, por participar de los enlaces, la estructura

secundaria, terciaria y cuaternaria de la protena.
El glutamato y la glutamina son neurotrasmisores
abundantes.
 Clasificacin de aminocidos

Con grupos bsicos Proporcionan cargas

positivas a las protenas.
NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
Arginina Participan de los enlaces de
C=NH2

NH2
hidrgeno y mantienen la
estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria de la
NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH Lisina protena.
NH3

La Histidina se encuentra en
-CH2-CH-COOH los sitios activos de las
NH N Histidina
NH3
enzimas.
La arginina es necesaria en
la sntesis de rea.
Los aminocidos pueden tener carga
neta positiva, negativa o de cero.
Si bien el R-COOH como el R-NH3+ son cidos dbiles;
R-COOH es un cido mucho ms fuerte que R-NH3+ .
A pH fisiolgico (7,4) los grupos carboxilo existen en
forma R-COO- y los grupos amino de manera
predominante como R-NH3+

Equilibrio protnico del cido asprtico.

Los aminocidos pueden tener carga
neta positiva, negativa o de cero.
Las molculas que contienen igual nmero de grupos
ionizables de carga opuesta (no poseen carga neta)
se llaman zwitteriones. Entonces los aa en sangre y
en tejidos deben representarse de forma ionizada.

Forma no ionizada, en RxQx

que no involucran
equilibrio protnico.
A pH isoelctrico (pI) los aa no portan carga neta
Los zwitteriones son ejemplo de sp. Isoelctrica, la
forma en la que un aa que posee igual nmero de
cargas + y (siendo neutral elctricamente).
Es el pH en el cual el aminocido presenta cargas
positivas y negativas iguales.

Desde un punto de vista prctico resulta de obtener

el promedio entre las constantes de disociacin del
carboxilo y del grupo amino.
 pH isoelctrico de un aminocido
Ala[A] slo posee 02 grupos que se disocian; el primer
pKa(R-COOH) es 2,35 y el segundo (R-NH3+) es 9,69.
Por lo tanto el pI es:

CH3-CH-COO- pK1 R-COO- 2,35

pK2 R-NH3+ 9,69
NH3+

pK1 pK 2 2, 359, 69
pI 2 2 6,02
 pH isoelctrico de un aminocido
Para cidos polifuncionales, el pI tambin es el pH a
la mitad entre los valores de pKa, en ambos lados de
las especies isoinicas. Considerando al cido
asprtico
pI = pK1 + pK2 = 2,09 + 3,96 =3,02
2 2

Para la [K], el pI se calcula a partir de:

pI = pK2 + pK3
2
 pH isoelctrico de un aminocido
A pH cido: prevalece la especie con carga +
A pH bsico: prevalece la especie con carga

Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie

es cero. (zwitterin)
Propiedades asociadas con aa
La Solubilidad de un aa y su carcter inico.
Los grupos funcionales cargados de aa aseguran que
son solvatados con facilidad por (siendo solubles)
solventes polares como el agua y el etanol; pero son
insolubles en solventes no polares, como benceno,
hexano o ter.
Los aa no absorben luz visible y, as, son incoloros.
Sin embargo; Tir, Fen y en especial el Trp, absorben
luz UV de alta (250 a 290 nm).
INTERCONVERSIN EN
ENANTIMEROS D y L
Los grupos R determinan propiedades en los aa
Los aa pueden clasificarse segn el grupo R que
poseen. En especial la polaridad que presentan, o
tendencia a interactuar con el H2O a pH fisiolgico.
Los grupos R hidrofbicos de la A, V, L , I; y los
grupos R aromticos de la F, Y, W; se encuentran en
el interior de proteinas citoslicas.
Los grupos R cargados de aa bsicos y acdicos
estabilizan conformaciones protenicas especficas
por medio de interacciones inicas o puentes
salinos.
Aminocidos no estndar
Aminocidos no estndar
La secuencia de aminocidos
determina la estructura primaria

El nmero y orden de todos los resduos

aminocidos en un polipptido constituyen su
estructura primaria.

Los aa presentes en pptidos reciben el nombre de

residuos aminocilo y obtienen su denominacin
mediante reemplazar los sufijos -ato o -ina de los
aa libres por il (por ej: alanil; tirosil).
 Formacin de Enlaces Peptdicos
 PPTIDOS.
Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons
( <50 aa)
Dipptido: 2 aa Tripptido: 3 aa
Tetrapptido: 4 aa Pentapptido: 5 aa

Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal,

usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa.
ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena
PROTEINAS.
de naturaleza estructural, contrctiles, de defensa natural,
catalticas, de transporte,

Por sus distintas composiciones.

Proteinas conjugadas:
Componente peptdico + grupo prosttico (no peptdico).

o Proteinas no conjugadas, slo material peptdico.

Por sus distintas formas y solubilidades.
Proteinas fibrosas; formas moleculares muy
alargadas, son insolubles en agua.
Proteinas globulares; poseen una complejidad
en dobleces, solubles en agua.

Independientemente que una molcula sea

fibrosa o globular, existen cuatro niveles
estructurales.
 Primario; hace referencia a la identidad, a la cantidad
relativa y/o a la secuencia exacta de aa.

Secundario; capacidad del esqueleto de asumir

orientaciones ordenadas y estabilizadas por puentes H.

Terciario; estructura 3D.

Cuaternario; aplicable a molculas protenicas

integradas por 02 + cadenas polipeptdicas (formando
dmeros, tetrmeros, etc).

DESNATURALIZACIN
Prdida de la conformacin original.
 ENZIMAS.
Principal funcin dar celeridad o incrementar la
velocidad de una reaccin.
Son los catalizadores ms eficientes que se
conocen; pues bastan cantidades muy pequeas
para generar tal efecto. Catlisis.
Las actividades de muchas enzimas son reguladas.

Clase principal de Enzima