Las protenas

Las protenas son molculas formadas por aminocidos que estn unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptdicos. El orden y la disposicin de los aminocidos dependen del cdigo
gentico de cada persona. Todas las protenas estn compuestas por:
Carbono
Hidrgeno
Oxgeno
Nitrgeno
Y la mayora contiene adems azufre y fsforo.

SIMPLES:

Para qu sirven las protenas?

Las tres funciones llamadas vitales de la vida estn ntimamente relacionadas con las protenas.
Las cuales son: el crecimiento, la nutricin, y la reproduccin. Muchas hormonas son
esencialmente protenas. Los anticuerpos que nuestro cuerpo necesita para combatir las bacterias
y los microorganismos que nos atacan, son protenas. Las enzimas que utiliza nuestro organismo
para sintetizar las grasas y los glcidos estn formados de protenas. Las fibras musculares de
todos nuestros msculos son protena, as como los tendones. La piel, el cabello, las uas estn
formadas por protenas.

Podemos decir que las protenas sirven para combatir nuestras enfermedades, construir nuestro
cuerpo, para poder provocar las reacciones qumicas que necesita nuestro organismo para poder
sobrevivir y reproducirse.

El organismo aprovecha al mximo el material proteico, es decir, sustituye el cabello, las uas y la
pie por protenas nuevas. Sucede exactamente igual con el organismo interno y los tejidos de
nuestro interior. Pero algo curioso es que nuestro cuerpo no desecha las protenas viejas, si no
que las utiliza para sintetizar y fabricar nuevas protenas e incluso para elaborar grasas.

Estructura de las protenas

Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste en una cadena
lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una protena de otra es la secuencia de aminocidos
de que est hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la protena. La
estructura primaria de una protena es determinante en la funcin que cumplir despus, as las
protenas estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartlagos) poseen mayor
cantidad de aminocidos rgidos y que establezcan enlaces qumicos fuertes unos con otros para
dar dureza a la estructura que forman.

Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples conformaciones en el

espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero lineal. Tal plegamiento se desarrolla
en parte espontneamente, por la repulsin de los aminocidos hidrxidos por el agua, la
atraccin de aminocidos cargados y la formacin de puentes bisulfuro y tambin en parte es
ayudado por otras protenas. As, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en
que estn enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en trminos de estructura
secundaria. Adems las protenas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se
describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena
poli peptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada protena. As
mismo, las protenas no se componen, en su mayora, de una nica cadena de aminocidos, sino
que se suelen agrupar varias cadenas poli peptdicas (o monmeros) para formar protenas
milimtricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las protenas, a la agrupacin de
varias cadenas de aminocidos (o polipptidos) en complejos macromoleculares mayores.

Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las protenas:

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace
peptdico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la conformacin (estructuras
secundaria y terciaria) y la asociacin (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.

Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica,

es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados Las posibilidades
de estructuracin a nivel primario son prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas
existen 20 aminocidos diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de
aminocidos que componen la molcula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos aminocidos que
forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las
cadenas laterales de los aminocidos. Los tomos que componen la cadena principal de la
protena son el N del grupo amino (condensado con el aminocido precedente), el C= (a partir del
cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminocido
siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la cadena principal de una
protena es: (-NH-C=-CO-)

Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para entender su funcin (ya
que sta depende de la secuencia de aminocidos y de la forma que adopte), sino tambin en el
estudio de enfermedades genticas. Es posible que el origen de una enfermedad gentica radique
en una secuencia anormal. Esta anomala, si es severa, podra resultar en que la funcin de la
protena no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia de nucletidos. Existe

un sistema de conversin, llamado cdigo gentico, que se puede utilizar para deducir la primera a
partir de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la transcripcin del ADN no
siempre permiten que esta conversin pueda hacerse directamente.

Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena oscila entre 80 y 300. Los
enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son covalentes: son los enlaces
peptdicos.
Estructura secundaria

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena poli peptdica adopta
gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico.
Los puentes de hidrgeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el
primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena poli
peptdica es capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables.

Hlice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrgeno
intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto
aminocido que le sigue.

Cuando la cadena poli peptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los giros producidos
en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta una conformacin denominada hlices.
Esta estructura es peridica y en ella cada enlace peptdico puede establecer dos puentes de
hidrgeno, un puente de hidrgeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del
aminocido en posicin n y el grupo

-CO- del enlace peptdico del aminocido situado en posicin n-4. El otro puente de

Hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el grupo -NH-
del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada vuelta de la hlice tiene un paso de
rosca de 0,54 ni.

Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del helicoide, lo que evita
problemas de impedimentos estricos. En consecuencia, esta estructura puede albergar a
cualquier aminocido, a excepcin de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar
integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupcin en la
conformacin en hlices. Los aminocidos muy polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la hlice a
porque los enlaces de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones electrostticas de
atraccin o repulsin. Por este

Motivo, la estructura en hlices es la que predomina a valores de pH en los que los grupos
ionizables no estn cargados.

Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten sus enlaces
covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura

B, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los
aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena
poli peptdica. Las estructuras b de distintas cadenas poli peptdicas o bien las estructuras b de
distintas zonas de una misma cadena poli peptdica pueden interaccionar entre s mediante
puentes de hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas
u hojas b.

Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la hoja b resultante es paralela, y si las
estructuras b tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es anti paralela.

Giros beta

Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo estn conectadas
entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformacin
caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipptido

Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo a o b) aparecen
con frecuencia en este tipo de estructura. La conformacin de los giros b est estabilizada
generalmente por medio de un puente de hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del giro b.

Hlice de colgeno

Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del colgeno. El colgeno es

una importante protena fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con funcin estructural
ya que es particularmente rgida.

Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos de tres
aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina)
y un aminocido cualquiera: -(G-P-X)-.

La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del colgeno en forma

de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la aproximacin entre distintas hlices, de
forma que tres hlices levgiras se asocian para formar un helicoide dextrgiro.

Lminas beta o lminas plegadas

Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre s
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos los enlaces
peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La
forma en beta es una conformacin

Simple formada por dos o ms cadenas poli peptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido)
o

Anti paralelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de
puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminocidos. Esta
conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden

En dnde las encontramos?

Estn presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne, el pescado, los
huevos y la leche. Pero tambin lo estn en alimentos vegetales, como la soja, las legumbres y los
cereales, aunque en menor proporcin. Su ingesta aporta al organismo 4 kilocaloras por cada
gramo de protena.

Slo algunos de nuestros alimentos, obtenidos de su fuente natural por un proceso de extraccin,
carecen totalmente de protenas. El azcar, por ejemplo, no contiene ms que sacarosa, un
hidrato de carbono. En el azcar no hay protenas (ni vitaminas, ni grasas, ni elementos minerales),
pero en la caa o en la remolacha original s haba algunas protenas.

De forma similar, todos los aceites que empleamos para nuestra alimentacin son grasas puras,
pero las aceitunas, las nueces de palma o cualquier otra fuente que se haya usado para obtener el
aceite son tambin fuentes de protenas.

Qu sucede?

Compuesta
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional
de todos los tomos que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta en
otras molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable directa de sus propiedades
biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin
con los diversos ligados. Para las protenas que constan de una sola cadena poli peptdica (carecen de
estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puede
obtener. La Figura de la derecha corresponde a la protena triosa fosfato ismeras. La estructura
terciaria es una disposicin precisa y nica en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la protena.
En otras palabras, la estructura terciaria est determinada por la secuencia de AA que es la secuencia
de la primaria

La estructura cuaternaria es la estructura que adoptan las protenas que constan de ms de una
cadena poli peptdica; cada cadena puede actuar como un monmero, es decir, como una
subunidad que se repite varias veces, de manera que la protena puede considerarse un oligmero
o compuesto formado por la unin de varias subunidades. En la figura inferior se representan las
diferentes estructuras que puede adoptar una protena y como se alcanza la estructura cuaternaria
 con la combinacin de varios pptidos; en este caso se trata de la hemoglobina. Estructura
cuaternaria de una protena

Qu sucede si ingerimos en exceso las protenas?

Si nosotros consumimos en exceso la protena nos puede ocasionar problemas en:

Los rganos como el hgado, intestino, estomago, adems de un aumento de grasa corporal.

La mayora de las protenas en exceso se convierten en grasa y azcar aumenta glicemia, grasa
corporal adems de generar una deshidratacin en nuestro organismo, genera un control ms
difcil de controlar.

El exceso de sustancias toxicas como el nitrgeno o la urea

Problema en los huesos, presenta descalcificante y genera osteoporosis.
Produce grandes cantidades de cido rico

Qu sucede si, no consumimos suficientes protenas?

Si no comemos suficientes protenas, los tejidos proteicos menos importantes del cuerpo, como
son los msculos, se descompondrn parcialmente para proporcionar aminocidos con los que
podamos mantener los rganos y las funciones vitales.
El corazn, los riones o los pulmones, as como las enzimas esenciales, aprovecharn esos
aminocidos procedentes de la descomposicin de otros tejidos menos importantes.

Para qu sirve?

Estructura terciaria

Representacin de la estructura tridimensional de la mioglobina es el modo que la cadena poli

peptdica se pliega en el espacio esta se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan
hacia el interior y los polares hacia el exterior adems estabiliza los enlaces covalentes entre cys,
puentes de hidrogeno entre cadenas laterales

Estructura cuaternaria:

Afecta la disposicin de varias cadenas poli peptdicas en el espacio, comprende la gama de

protenas oligomericas es el nivel ms completo la cual tiene protenas complejas con las enzimas
y anticuerpos esta presentes algunas protenas constituidas por ms de una cadena poli peptdica
y la que va a ser formada a las cadenas de la estructura tercera para formar una protena.

Dnde se encuentran las protenas terciarias?

Las protenas terciarias se pueden encontrar en los siguientes alimentos

Se pueden encontrar en las frutas, verduras, panes y distintos tipos de carnes

Como en la manzana, las naranjas, el kigui, las uvas, tambin se pueden encontrar en los tomates,
el brcoli, la lechuga, los huevos, la carne de res, los pescados, el queso y en diversos tipos de
alimentos mas

Dnde se encuentran las protenas cuaternarias?

Como se sabe, los principales alimentos proteicos, son los de origen animal (carne, pescado,
lcteos y huevo), si bien pese a ser alimentos donde este nutriente predomina notablemente, en
cualquier otro, igualmente encontraremos en mayor o menor medida, cierto contenido proteico;
por ejemplo cabe pensar en las legumbres, los cereales, los frutos secos.(alimentos de origen
vegetal). En cualquier alimento encontramos prcticamente todos los nutrientes, la diferencia est
en el predominante en cada uno.
SIMPLES

Cristina - para qu sirven?

Beln - Qu son?
Sucely - en dnde se encuentran?
Karen - Qu sucede?

COMPUETAS

Anderson - Dnde se encuentran?

Mariano - para qu sirve?
Yoselyn - Qu son?
Jaquelin - Qu sucede?
Meliza unir todo