6- Dibuje la estructura qumica de un monmero de cido nucleico e indique

las molculas que los componen. Cuntos tipos de bases nitrogenadas

existen y en qu se diferencian? Qu estructuras pueden presentar las
molculas de ADN y ARN?

Las Bases Nitrogenadas son las que contienen la informacin gentica, stas
presenta una estructura cclica que
contiene carbono, nitrgeno, hidrgeno y oxgeno. Se dividen en dos tipos:

Purinas, que son derivadas de la purina (dos anillos)

 Las purinas que tienen un anillo de 5 miembros fusionado a uno de 6

Pirimidinas, derivadas del anillo de la pirimidina (un anillo).

Las pirimidinas que tienen un anillo de seis miembros
 7- Cmo almacena informacin gentica la molcula de ADN y cul es la
funcin del ARN en las clulas? Qu es el ATP y por qu es importante
para los seres vivos?

Cmo almacena informacin gentica la molcula de ADN

El ncleo de la clula dirige todas las funciones celulares al contener el ADN como
material gentico situado en los cromosomas y la informacin gentica o
hereditaria se expresa mediante la biosntesis de protenas en interaccin con los
factores del medio interno y del medio externo del organismo.
En las clulas encontramos dos tipos de cidos nucleicos, el ADN, portador de la
informacin gentica o hereditaria y el ARN
El cido desoxirribonucleico (ADN) tiene forma de doble hlice y est formada por
2 cadenas de polinucletidos. Ambas cadenas son complementarias entre s
ARN mensajero

El ARN mensajero es el cido ribonucleico que contiene la informacin gentica

procedente del ADN para utilizarse en la sntesis de protenas, es decir,
determina el orden en que se unirn los aminocidos.
El ARN mensajero es un cido nucleico monocatenario, al contrario que el ADN
que es bicatenario.

Qu es el ATP y por qu es importante para los seres vivos

Podra decirse que el ATP es la moneda energtica del metabolismo. Es

principalmente esta molcula la que intercambia la energa metablica en todos los
organismos vivos.

La capacidad de almacenamiento energtico de esta molcula radica en su

naturaleza qumica. Estructuralmente es un nucletido formado por adenina unida a
un azcar de cinco carbonos (la ribosa) por el carbono nmero uno de esta ltima. El
carbono cinco de la ribosa une un conjunto de tres fosfatos en cadena mediante
enlaces fosfodister ricos en energa. Esto quiere decir que la ruptura de estos
enlaces mediante hidrlisis libera gran cantidad de energa. A nivel energtico, se
dice que la reaccin de hidrlisis de ATP es termodinmicamente favorable o
exergnica. La energa liberada en esta reaccin puede ser aprovechada por las
enzimas para realizar su funcin cataltica.

El ATP es la principal fuente de energa para la mayora de las funciones celulares,

incluyendo la sntesis de macromolculas como el ADN, el ARN y las protenas, as
como el transporte de macromolculas a travs de las membranas celulares (exo y
endocitosis)

IMPORTANCIA

Importancia del ATP en los seres vivos Principal fuente de energa de los seres
vivos Se alimenta de casi todas las actividades celulares Tales como: -Movimiento
muscular -Sntesis de protenas -Divisin celular -Transmisin de seales
nerviosas. Se encuentra en todos los seres vivos y constituye la fuente principal de
energa utilizable por las clulas para realizar sus actividades. Se origina por el
metabolismo de los alimentos en los orgnulos de la clula llamados mitocondrias.
El ATP se comporta como una coenzima, ya que su funcin de intercambio de
energa y la funcin cataltica (trabajo de estimulacin) de las enzimas estn
ntimamente relacionadas.
 8- Dibuje la estructura qumica de un aminocido y esquematice la reaccin de
deshidratacin para unir dos monmeros. Cuntos aminocidos existen en
la naturaleza y cmo se clasifican? Explique cada una de las estructuras
que pueden presentar las protenas y por qu son importantes.

Aminocido

Existen cientos de aminocidos. Veinte aminocidos son incorporados

naturalmente en polipptidos y se llaman aminocidos proteinognicos o
estndar, estos 20 los ms conocidos y los que forman parte de las protenas.
Los 9 aminocidos que son vitales para el cuerpo son conocidos como
esenciales, no incluirlos en la dieta alimenticia limita el desarrollo y uno de los
mayores problemas que enfrenta un cuerpo con falta de aminocidos es el hecho
que las clulas que mueren no pueden generar tejidos nuevos. Para los seres
humanos los aminocidos esenciales son: Valina, Leucina, Treonina, Lisina,
Triptfano, Histidina, Fenilalanina, Isoleucina, Arginina y Metionina. Dentro de los
20 ms conocidos tambin figuran los no esenciales, es decir aminocidos que
pueden ser sintetizados por el cuerpo y son: Alanina, Prolina, Glicina, Serina,
Cistena, Asparagina, Glutamina, Tirosina, cido asprtico y cido glutmico.

Segn las propiedades de su cadena

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena
lateral:
 Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr,
T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cistena (Cys, C).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val,
V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro,
P), fenilalanina (Phe, F), triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu,
E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His,
H).
Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y prolina
(Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Segn su obtencin
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo
del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren
o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
Segn la ubicacin del grupo amino

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n 2 de la

cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo
(histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las
protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos enlazados
mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).
Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n 3 de la
cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la
cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo
Las protenas se organizan en cuatro niveles principales:
Estructura primaria: es el nivel ms sencillo y corresponde a la cadena
polipeptdica, es decir, a la secuencia lineal de los aminocidos que la forman. La
estructura primaria contiene toda la informacin necesaria para que la protena
sea nica y siempre tenga tanto la misma estructura y funcin.

Estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta

gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el
enlace peptdico. Cuando la conformacin les hace formar una hlice, sta
poseer unos parmetros caractersticos, y se dice que es la hlice . Cuando se
disponen en zig-zag lo hacen en forma de hoja , que suelen asociarse unas a
otras para formar lo que se denomina una lmina . Las estructuras
desorganizadas y los giros sirven de nexo entre distintas lminas y/o hlices.

Estructura terciaria: se trata de un nivel superior de complejidad determinado por

la disposicin espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena
polipeptdica. Esta conformacin se mantiene estable gracias a interacciones entre
los distintos radicales (R) de los aminocidos; estas interacciones pueden ser de
varios tipos (no todos ellos contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura
terciaria):
Los puentes disulfuro que se establecen entre dos Cys
Los enlaces amida, que se pueden establecer entre los carbonilos (-COO-) de
las cadenas laterales de los aminocidos (Asp y Glu), con los grupos amino (-
NH2) de Lys or Arg.
Los puentes elctricos que se establecen entre grupos cargados positivamente
y los cargados negativamente.
Los puentes de hidrgeno que se establecen entre molculas polares pero que
no tienen carga.
Las interacciones hidrofbicas que mantienen unidos los grupos que no son
polares.

Estructura cuaternaria: este nivel estructural slo lo presentan aquellas protenas

formadas por ms de una cadena polipeptdica, ya que se trata de la unin
mediante enlaces dbiles (puentes de hidrgeno, electrostticos o hidrfobos) y
ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptdicas recibe
el nombre de protmero. El nmero de protmeros puede variar desde dos (p. ej.
la hexocinasa) hasta 12 (glutamina sintetasa) o ms. Los protmeros pueden ser
exactamente iguales (hexocinasa), muy parecidos, o estructural y funcionalmente
distintos (por ejemplo, unas subunidades son reguladoras y otras tienen actividad
enzimtica). Cada protena tiene su nivel estructural propio y caracterstico que le
permite ejercer eficientemente su funcin concreta. A la conformacin
tridimensional caracterstica de cada protena en la clula se le denomina estado
nativo de la protena.
 9- Mencione las funciones que pueden tener las protenas en los seres
vivos y explique, por lo menos, con dos ejemplos cada funcin.

Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi

todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada
una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las
protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a
molculas. Las protenas estructurales se agregan a otras molculas de la misma
protena para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras protenas se unen
a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina
al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al
ADN, las hormonas a sus receptores especficos

Ejemplos

A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que

desempean:

Funcin ESTRUCTURAL

-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actan

como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de
los genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:

El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

-Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de
araa y los capullos de seda, respectivamente.

Funcin ENZIMATICA

-Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas.

Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.
Funcin HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn

(que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis
de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Funcin REGULADORA

-Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin

celular (como la ciclina).

Funcin HOMEOSTATICA

-Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas

amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Funcin DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.

La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos
sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.

Funcin CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la

contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funcin DE RESERVA

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la

hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el
desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.
 10- Qu es un lpido? Mencione y explique las caractersticas de los tipos de
lpidos que existen en las clulas. Esquematice la frmula estructural de una
grasa, un fosfolpido y un esteroide.

Qu es un lpido?

Grasa, sustancia orgnica insoluble en agua que se encuentra en el tejido adiposo

y en otras partes del cuerpo de los animales, as como en los vegetales,
especialmente en las semillas de ciertas plantas; est constituida por una mezcla
de cidos grasos y steres de glicerina y sirve como reserva de energa.

Tipos de lpidos

Los Tipos de lpidos incluyen:

Lpidos del Almacenamiento

Lpidos Estructurales
Otros lpidos

Lpidos del Almacenamiento

stos son los componentes de definicin de lpidos y estn en la parte grande

responsable de las propiedades fsicas y metablicas distintivas. Son tambin
importantes en formulario no-esterificado.

Lpidos Estructurales

Las membranas Celulares controlan el transporte de materiales, incluyendo la

transmisin de seales de las molculas y pueden cambiar en formulario para
activar el florecimiento, la fisin y la fusin. Las membranas celulares tienen un
componente carioso o hidroflico del agua y un hidrofbico o un agua que repele
el componente que los hace amphiphilic

Otros lpidos

Proteolpidos y Lipoprotenas
stas son las protenas que covalente estn limitadas a los cidos grasos o a
otras mitades del lpido, tales como isoprenoids, colesterol y
glycosylphosphatidylinositol. stos incluyen HDL (lipoprotena de alta densidad),
LDL (lipoprotena de la baja densidad), VLDL (lipoprotena) de la densidad muy
baja Etc. segn su talla molecular.

Polyketides

stos son hechos por la polimerizacin de las subunidades del acetilo y del
propionyl usando las enzimas. stos forman el gran nmero de metabolitos
secundarios y de productos naturales del animal, instalacin, fuentes bacterianas,
fungicidas. Los Antimicrobianos o los antibiticos tienen gusto de erythromycins,
de las tetraciclinas y de los agentes anti cncer como los epothilones son
polyketides

Frmula estructural de una grasa

Gominolas de petrleo
 11- Qu funciones pueden tener los lpidos en los seres vivos?
Explique con ejemplos.

FUNCIONES DE LOS LPIDOS EN LOS ORGANISMOS VIVOS

Funcin de reserva. Pueden acumularse en cantidades prcticamente ilimitadas,

constituyendo una importante fuente de energa puesto que al oxigenarse
desprenden ms energa (9,4 Kilocaloras) que los glcidos (4,1 Kilocaloras). La
gran cantidad de energa que desprenden las grasas es debida en gran parte a la
oxidacin de los cidos grasos en las mitocondrias

Ejemplo

Si ingerimos ms alimento de los que necesitamos, el exceso se acumula en las

clulas adiposas en forma de grasas, que pueden ser reutilizados

Funcin estructural. Forma parte de los sistemas de membrana de las clulas

animales y vegetales. Las ceras desempean funciones de proteccin y
revestimiento. Algunos lpidos actan como aislantes trmicos o como
amortiguadores de vsceras

Funcin de transporte. Las lipoprotenas transportan aquellos lpidos que son

poco solubles. Los cidos biliares transportan las grasas y facilitan su degradacin
y posterior absorcin
Funcin cataltica. Derivados del colesterol, como las hormonas sexuales
progesterona y estradiol, hormonas suprarrenales como la aldosterona y el cortisol
y la vitamina D. Los pigmentos xantofilas y caroteno estn implicados en la
fotosntesis, siendo algunos de sus derivados las vitaminas A y K.