SISTEMA

ENZIMTICO
EDINSON SALDAA
Un sistema enzimtico
esta conformado por:

ENZIMA
SUSTRATO
COFACTOR
COFACTORES

Componente no proteico que acta coordinadamente con una

enzima para catalizar una reaccin bioqumica.
Pueden ser:
tomo, ion o molcula que participa en el proceso cataltico
sin ser enzima ni substrato.

Participan de dos maneras:

1. A travs de una fijacin muy fuerte a la protena y salen
sin ser modificados del ciclo cataltico.
2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo
cataltico y por lo general requieren otra enzima para
volver al estado original.
HOLOENZIMA:
Una holoenzima es
una enzima que est
formada por
una protena (apoenzima) y
un cofactor.

APOENZIMA:
Es la parte proteica de una
holoenzima y no puede
llevar acabo una
reaccin cataltica ya que no
tiene un cofactor enzimtico.
1. COFACTORES METALICOS

Cofactores inorgnicos
Presentan una elevada concentracin de carga
positiva
Poseen valencias dirigidas: interaccin con varios
ligandos
Pueden existir en dos po ms estados de valencia
Los ms importantes son (Mn, Fe, Zn, Co, Cu, Mo)
2. COENZIMAS

Los cofactores enzimticos suelen ser molculas

complejas, que nuestro organismo no puede sintetizar,
por lo general.

Por esa razn muchos cofactores enzimticos deben ser,

en todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de
ellos son, por lo tanto, vitaminas.

Ni todos los cofactores son vitamnicos ni todas las

vitaminas son cofactores enzimticos
CARACETRSTICAS
Bajo peso molecular
Termoestables
Se encuentran en bajas concentraciones en las
clulas
Pueden ser compartidos por muchas enzimas
diferentes
Pueden modificarse y no recuperarse en la misma
reaccin
Poseen una extraordinaria reactividad
COFACTORES DE NATURALEZA VITAMNICA
ejemplos

1. Hidrosolubles
Tiamina Tiamina pirofosfato B1
Riboflavina Flavinas: FAD, FMN B2
Piridoxal Piridoxal fosfato B6
Cobalamina Coenzimas cobamdicos B12
c.Ascrbico Ac. Ascrbico C
Nicotinamida NAD+, NADP+ B5
c.Lipoico Lipoamida
c.Flico Coenzimas folnicos
c.Pantotnico Pantetenas (CoA, p.e.)

2. Liposolubles
Naftoquinonas g-Carboxilacin K
COFACTORES DE NATURALEZA NO VITAMNICA
ejemplos

Hemo Hemoenzimas, citocromos

Complejos Fe-S Ferredoxinas
Quinonas Tr.electrnico mitocondrial y fotosinttico
Glutatin Redox; transporte de aminocidos
ATP Transf.de fosfato y/o de energa
UTP Transf.de grupos glicosdicos
PAPS Transf.de grupos sulfato
S-AM Transf.de grupos metilo
Carnitina Transportador de grupos acil-
Vitaminas que no forman parte de cofactores
enzimticos

Liposolubles

Retinoides vit. A
Calciferoles vit. D
Tocoferoles vit. E
 H 2N N N
H
N N
N CO OH
OH CH2
CH2 c. Flico
C NH C H
O COO-
n
Folato
reductasa

c.Tetrahidroflico, THF
Methotrexate

H 2N N N H 2N N NH
H H
N N N N
NH CO OH NH CO OH
OH CH2 OH CH2
CH2 CH2
C NH C H C NH C H
O -
COO O COO-
DHF Reductasa
n
n
c.Dihidroflico, DHF
MODELOS DE UNIN DE
LAS ENZIMAS
En las reacciones espontneas, los productos
finales tienen menos energa libre de Gibbs (
G) que los reactantes

Por tanto, en las reacciones espontneas se

libera energa de Gibbs ( G<0). Sin embargo,
el comienzo de la reaccin requiere un aporte
inicial de energa.

Energa de activacin es la energa inicial que

hay que suministrar a los reactantes para que
la reaccin transcurra (Ea).

Cuanto menor es la Ea ms fcilmente

transcurre la reaccin.
La accin de los catalizadores consiste,
precisamente, en disminuir la Ea
Los enzimas son catalizadores especialmente
eficaces, ya que disminuyen la Ea an ms que
los catalizadores inorgnicos.

Por ejemplo, la descomposicin del agua

oxigenada (2 2 ) en 2 y 2 puede ocurrir sin
catalizador, con un catalizador inorgnico
(platino), o con un enzima especfico
(CATALASA).

Las respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y

6 Kcal/mol. As, se puede calcular que el platino
acelera la reaccin 20.000 veces, mientras que la
catalasa la acelera 370.000 veces.
La actuacin del enzima permite que los reactantes
(sustratos) se unan a su centro activo con una
orientacin ptima para que la reaccin se
produzca y modifica las propiedades qumicas del
sustrato unido a su centro activo, debilitando los
enlaces existentes y facilitando la formacin de
otros nuevos
MODELO LLAVE CERRADURA

Expuesto por Emil Fischer en 1894, explica en parte

la especificidad enzimtica. Cada enzima se une a un
nico tipo de sustrato debido a que el lugar activo y
el sustrato poseen estructuras complementarias. La
forma global del sustrato y su distribucin de carga le
permiten entrar e interaccionar con el lugar activo de
la enzima.
MODELO AJUSTE INDUCIDO
Propuesto por Daniel Koshland en 1958, se tiene en cuenta
la estructura flexible de las protenas. En este modelo, el
sustrato no se ajusta con precisin a un lugar activo rgido.
En su lugar, las interacciones no covalentes entre la enzima
y el sustrato modifican la estructura tridimensional del
lugar activo, conformando la forma del lugar activo con la
forma del sustrato en su conformacin del estado de
transicin.
E + S [E - S] E + P

S
Enzima
Sustrato
E
Sitio cataltico

Producto
P
GRACIAS