PROTEÍNAS

Son las moléculas orgánicas más abundantes en las AMINOÁCIDOS ESENCIALES

células y fundamentales para la estructura y función De los 20 a.a. más comunes en las proteínas
celular. animales, hay 10 que el hombre no puede sintetizar,
a estos se les llama aminoácidos esenciales.
Todas están compuestas por: C, H, O y N, pero además
Esenciales No esenciales
pueden contener S, P, Fe, Zn, etc.
Isoleucina (Ile) Alanina (Ala)
Están formadas por unidades fundamentales que son
Leucina (Leu) Tirosina (Tyr)
los aminoácidos.
Lisina (Lys) Aspartato (Asp)
LOS AMINOÁCIDOS
Metionina (Met) Cisteína (Cys)
Es una molécula orgánica formado por un grupo
AMINO (NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Fenilalanina (Phe) Glutamato (Glu)
Treonina (Thr) Glutamina (Gln)
Triptófano (Trp) Glicina (Gly)
Valina (Val) Prolina (Pro)
Histidina (His) (condicionalmente) Serina (Ser)
Arginina (Arg) (condicionalmente) Asparagina (Asn)

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

ENLACE PEPTÍDICO
Es el enlace covalente entre el grupo carboxilo de un
a.a. Y el grupo amino del otro, con liberación de una
molécula de agua.

Estructura primaria: Es una sucesión lineal de

aminoácidos que forman una cadena peptídica, con un
enlace covalente peptídico.
Estructura secundaria: Es una disposición espacial que
adopta la cadena a media que se sintetiza en los
ribosomas. Presenta puentes de hidrogeno.
Estructura terciaria: Es una configuración final o
estructura tridimensional. Presenta puentes de
hidrogeno, de disulfuro, enlaces iónicos, fuerzas de Van
der Waals (atracción entre dos moléculas no polares) e
interacciones hidrofóbicas.
Estructura cuaternaria: Es el acoplamiento de varias
cadenas poli peptídicas, igual o diferente con
estructuras terciarias. Los enlaces son iguales que la
estructura terciaria.
 FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS - Glucoproteínas: el grupo prostético en un glúcido
Las proteínas son muy importantes para nuestro (ej. anticongelantes)
organismo ya que estas cumplen un papel fundamental - Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido (ej.
para todo ser vivo. Entre las funciones se puede transportadoras de lípidos).
mencionar: - Fosfoproteínas: el grupo prostético en el ácido
fosfórico (ej. caseína de la leche).
- Función Estructural: en la elasticidad y resistencia de
órganos, Ejemplo el colágeno, histonas, PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
glucoproteínas, elastina y queratina.
- Enzimática: biocatalizadoras. - Solubilidad: las proteínas fibrosas son insolubles y
- Reguladoras, como por ejemplo la formación de las globulares solubles en agua.
los jugos digestivos, hormonas, proteínas - Desnaturalización: consiste en la rotura de los
plasmáticas, hemoglobina, vitaminas entre otros enlaces perdiéndose la estructura secundaria,
- Defensivas, para la formación de anticuerpos y terciara y cuaternaria. La desnaturalización puede
actuar contra agentes extraños. estar provocada por cambios en el pH, la
- Transporte: las lipoproteínas, hemoglobina, temperatura o por sustancias desnaturalizantes
citocromos. como la urea. Al perder sus estructuras también
- Amortiguadora, para mantener la reacción de pierden sus propiades biológicas (quedan
diversos medios como el plasma. inactivas). En determinadas condiciones se pueden
- Contráctiles: miosina y actina, proteínas contráctiles renaturalizar y recuperar sus propiedades.
que permiten el movimiento celular. - Especificidad:
- Toxina: un ejemplo claro es la bungarotoxina que - De función: la posición de determinados
es veneno de serpientes. aminoácidos determina la función de las
proteínas
- De especie: existen proteínas exclusivas d
CLASIFICACION DE LAS PROTEÍNAS. una especie o grupos de especies.
- Capacidad amortiguadora: pueden regular el pH
a. Holoproteínas: son aquellas que están compuestas dado su carácter anfótero.
exclusivamente por aminoácidos. Según su estructura se
clasifican en:
- Proteínas fibrosas: tienen estructuras muy sencillas.
Son insolubles en agua y tienen funciones
estructurales y protectoras. Ejemplos: Colágeno
(huesos), miosina y actina (músculo), queratina
(piel), fibrina (sangre), elastina (piel, cartílago,
vasos sanguíneos)
- Proteínas globulares: Son más complejas que las
fibrosas. Las cadenas polipeptídicas se encuentran
formando una estructura compacta más o menos
esférica. Son solubles en agua o en disoluciones
polares y son las principales responsables de las
actividades biológicas de la célula. Ejemplos:
albúminas, (se encuentran en el huevo, la leche, la
sangre), globulinas (se encuentran en la leche, el
huevo, la sangre y anticuerpos), histonas y
protaminas (asociadas al DNA).

b. Las Heteroproteínas: Están formadas por una parte

proteíca formada por aminoácidos y otra porción no
proteíca denominada grupo prostético (ayudador).
- Cromoproteínas: el grupo prostético en un
pigmento (ej. hemoglobina)
- Nucleoproteínas: el grupo prostético es un ácido
nucleico (Ac nucleico +histona).