CUESTIONARIO

1. Describa la caseína

la caseína, es una fosfoproteína ya que cuenta con ácido fosfórico (un compuesto químico ácido).
Las moléculas individuales de caseína se caracterizan en general por tener un tamaño mediano
(unos 200 aminoácidos, siendo algo menor la caseína κ) contar con pocos tramos con estructura
secundaria organizada, debido a la presencia de abundantes restos de prolina, y tener unidos
covalentemente grupos fosfato a algunos de los restos de serina, y muy ocasionalmente a restos
de treonina. La falta de organización de las moléculas de caseína ha hecho que hasta el momento
ninguna haya podido cristalizarse para llevar a cabo estudios detallados de su estructura
secundaria y terciaria. Esta precipita a pH 4,6, que es su punto isoeléctrico (a temperatura
ambiente).

2. Indique cuales son las propiedades físicas y química de las proteínas.

Propiedades físicas de las proteínas

- Las proteínas son incoloros e insípidos.

- Son homogéneas y cristalino.
- Las proteínas varían en forma, que pueden ser simples estructura cristaloide a estructuras
fibrilares largos.
- Estructuras de proteínas son de dos patrones distintos – Las proteínas globulares y
proteínas fibrilares.
- Las proteínas globulares son de forma esférica y se producen en las plantas. proteínas
fibrilares son filiforme, se producen generalmente en animales.
- En general las proteínas tienen pesos moleculares grandes que oscilan entre 5 x 10 3 y 1 X
10 6 .
- Debido al enorme tamaño, proteínas exhiben muchas de las propiedades coloidales.
- Las tasas de difusión de las proteínas es extremadamente lento.
- Las proteínas exhiben efecto Tyndall.
- Las proteínas tienden a cambiar sus propiedades, como la desnaturalización. Muchas
veces el proceso de desnaturalización es seguido por coagulación.
- La desnaturalización puede ser el resultado de cualquiera de los agentes físicos o
químicos. Los agentes físicos incluyen, agitación, congelación, calentamiento, etc. Los
agentes químicos son como los rayos X, radiaciones radiactivas y ultrasónicos.
- Proteínas como los aminoácidos exhiben es decir, la propiedad anfótero, pueden actuar
como ácidos y álcalis. Como las proteínas son anfóteros en la naturaleza, pueden formar
sales con ambos cationes y aniones en base a la carga neta.
- La solubilidad de las proteínas depende del pH. solubilidad más baja se ve en el punto
isoeléctrico, la solubilidad aumenta con el aumento de la acidez o alcalinidad.
- Todas las proteínas muestran el plano de luz polarizada a la izquierda, es decir, levógiro.

Propiedades químicas de las proteínas

- Proteínas cuando hidrolizados por agentes ácidos, como el ácido clorhídrico conc. HCl y el
aminoácidos D en la fo rma de sus clorhidratos.
 - Las proteínas cuando se hidrolizan con agentes alcalinos da lugar a la hidrólisis de ciertos
aminoácidos como arginie, cisteína, serina, etc., se pierde también la actividad óptica de
los aminoácidos.
- Las proteínas con reacción con alcoholes da sus correspondientes ésteres. Este proceso se
conoce como esterificación.
- Los aminoácidos reacciona con aminas para formar amidas.
- Cuando los aminoácidos libres o proteínas se dice que reaccionar con los ácidos minerales
como HCl, se forman las sales de ácido.
- Cuando un ácidos mino en medio alcalino reacciona con muchos cloruros de ácido, la
acilación reacción tiene lugar.
- La reacción del Sanger – Las proteínas reaccionan con el reactivo para producir FDNB
derivado de color amarillo, DNB aminoácido.
- prueba Xanthoproteic – En hirviendo proteínas con HCl conc. HNO3, color amarillo se
desarrolla debido a la presencia de un anillo de benceno.

3. Explique la desnaturalización de las proteínas.

La desnaturalización de las proteínas es el cambio o variación de la estructura espacial de las

mismas o cadenas de aminoácidos que lo conforman. Al producirse la desnaturalización proteica
solo se conserva el enlace lineal (perdiéndose las estructuras secundarias, terciarias, y
cuaternarias), de esta manera cambia su forma original y la forma en que se encuentra plegada,
esto trae como consecuencia un defecto en su funcionalidad biológica.

- Los factores que pueden causar la desnaturalización de las proteínas son diversos como la
Temperatura, Alteración de la concentración, Agitación intensa, Polaridad del solvente
,Fuerza iónica
- Los efectos que puede causar la desnaturalización de las proteínas pueden ser , Cambio en
la viscosidad, Disminución de la solubilidad, Perdidas de las propiedades biológicas

4- A que se debe las reacciones de coloración

Reacción Xantoproteica- En la reacción estos anillos se nitran, por lo que aparece el

color amarillo intenso de sus derivados nitrados.
Reacción de Millón -El anillo fenólico tiene un comportamiento característico frente a las sales de
Mercurio a pH ácido, formando complejos color rojo ladrillo con el anillo fenólico de la tirosina y
las proteínas que la contienen.

Reacción de Hopkins Cole (GLIOXILICA)-El anillo indólico presente en la cadena lateral de los alfa-
aminoácidos libres o haciendo parte de péptidos y proteínas se puede reconocer mediante
reacción con el ácido glioxílico a pH ácido, puesto que forma complejos de coloración violeta o
amarillo violeta, permitiendo así identificar al triptófano.

Reacción de Biuret - La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que
se debe a la presencia del enlace peptídico (-CO-NH-) que se destruye al liberarse los aminoácidos.
Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una sustancia
compleja denominada biuret,

5- Explique el principio de la reacción de Millon

El reactivo de Millon se prepara disolviendo una parte de mercurio (Hg) en una parte de ácido
nítrico(HNO3). De esta forma, la presencia de cantidades relativamente altas de mercurio
conduce a la formación de Nitrato de mercurio (I) Hg2(NO3)2 el cual en un medio fuertemente
ácido reacciona con el grupo -OH de la tirosina produciendo una coloración roja característica.
Al finalizar la reacción, durante la cual se desprende gran cantidad de óxidos de nitrógeno,
el reactivose puede diluir con dos veces su volumen en agua y deberá ser decantada algunas
horas después la solución clara sobrenadante.
6- ¿Cómo identificar azufre en los aminoácidos azufrados?

Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa

esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al
reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.

Técnica:

Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3ml de albúmina de huevo (clara de huevo).

Añadir 2ml de solución de hidróxido sódico al 20%.

Añadir 10 gotas de solución de acetato de plomo al 5%.

Calentar el tubo hasta ebullición.

Si se forma un precipitado de color negruzco nos indica que se ha formado sulfuro de plomo,
utilizándose el azufre de los aminoácidos, lo que nos sirve para identificar proteínas que tienen en
su composición aminoácidos con azufre.

Bibliografía

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