Abril, 2012

Semana 3: ENZIMAS I
1. Introducción. Importancia.
2. Definición. Estructura.
3. Conformación de las enzimas. Cofactores.
Funciones de los Cofactores.
4. Mecanismo de acción.
5. Características:
Poder catalítico.
Regulación.
Especificidad.
6. Modelos que explican la especificidad enzimática.
7. Clasificación de las enzimas. Nomenclatura.

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 … ENZIMAS I
IMPORTANCIA:

TRANSFORMACIÓN DE ALIMENTOS
FOTOSINTESIS

MADURACIÓN DE FRUTOS
IMPULSO NERVIOSO
DIGESTIÓN

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 … ENZIMAS I

¿Qué son las enzimas?

Son biomoléculas que actúa como

catalizador biológico.

Son proteínas que llevan a cabo

reacciones bioquímicas a muy alta
velocidad. Con gran poder catalítico,
reducen en órdenes de magnitud el
tiempo necesario para que tenga
lugar la reacción.

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 … ENZIMAS I
Estructura de las enzimas:

Sitio activo: Sitio de unión y de reacción con el

sustrato.

Sitio alostéricos: Sitio de regulación donde se

alojan activadores e inhibidores.
Sitio activo

Enzima

Sitio alostérico

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 … ENZIMAS I
Estructura de las enzimas:

Todos los sitios están formados por cadenas R de aminoácidos.

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Conformación de las enzimas: … ENZIMAS I

Proteína Holoenzima

Proteína (Apoenzima) Cofactor

Fe, Cu, Mn, Mg,

Coenzima
Zn

Otros compuestos
(CO2, aldehído,
Transportan H+ y e-.
acilos, NH2).

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 … ENZIMAS I

Funciones de los cofactores:

Actúan en la catálisis.

Servir de enlace entre la enzima y el sustrato.

Mantener la conformación de la enzima.

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… ENZIMAS I
 … ENZIMAS I
Características de las enzimas:

1.- Poder catalítico.

2.- Regulación.

3.- Especificidad enzimática.

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 … ENZIMAS I
Características de las enzimas:
1.- Poder catalítico:
_____ No catalizada.

- - - - Catalizada.

Comparación de la
energía libre de
activación de una
reacción catalizada y
no catalizada.

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 … ENZIMAS I
Características de las enzimas:

Progreso de una reacción no catalizada Progreso de una reacción catalizada

Se disminuye la energía de activación.

Se acelera la velocidad de reacción.

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 … ENZIMAS I

¿Porqué las enzimas

aumentan la  Generan “atajos de
velocidad de reacción? reacción” que requieren
menos energía de activación.

 Aportan energía de
enlazamiento, que desciende
la energía de activación.

 Aproximan sustratos
reaccionantes (evitan azar).

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 … ENZIMAS I
Características de las enzimas:
2.- Regulación:

Moduladores alostéricos (+):

Elevan la afinidad de la enzima por el
sustrato.
Enzimas alostéricas
Moduladores alostéricos (-):
Disminuyen la afinidad de la enzima
por el sustrato.

Enzimas moduladas
covalentemente

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 … ENZIMAS I
Características de las enzimas:
2.- Regulación:
La serie de
Enzimas alostéricas reacciones
catalizadas por
enzimas constituye
una ruta.

Precursor (es) 1 2 3 4 5 6 Producto

original (es) final

Inhibición por
retroalimentación:
el producto final
boquea una de las
primeras
reacciones y para
toda la serie.

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2.- Regulación: … ENZIMAS I

Enzimas alostéricas

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 2.- Regulación: … ENZIMAS I

Enzimas moduladas covalentemente:

Las formas activas e

inactivas son
interconvertidas por
modificaciones covalentes
Activa Inactiva de su estructura que son
catalizada por otras
enzimas.
Ejemplos: Glucógeno fosforilasa.

Pi Pi 4 Pi

Pi Pi

4 Pi

Activa Inactiva
Pi= grupos inorgánicos.
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 … ENZIMAS I
Enzimas moduladas covalentemente:

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 … ENZIMAS I

Regulación:
Control de la concentración (genético).
La regulación de la síntesis de
enzimas se puede hacer a nivel
transcripcional o traduccional.

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 … ENZIMAS I
Características de las enzimas:
3.- Especificidad enzimática:

Un solo sustrato
Especificidad
Absoluta
Estereoespecificidad

De grupo
Especificidad
Relativa
De enlace

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 … ENZIMAS I
Especificidad absoluta:

Ureasa Urea
Un solo sustrato:
(E) (S)

La enzima solo puede actuar

sobre un tipo de substrato. Maltasa Malta
(E) (S)

Aspartato oxidasa L-Aspartato

Estereoespecificidad: (E) (S)

Actúan sobre un
determinado isómero. Fumarasa Cis Fumarato
(E) (S)

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 … ENZIMAS I

Especificidad relativa:

Actúan sobre muchos compuestos que poseen un rasgo

estructural común.

De grupo:
Ejemplo. Hexoquinasa

De enlace:
Ejemplo. Proteasa
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 … ENZIMAS I
Modelos de acción enzimática:
1.- Modelo de llave-cerradura, Fisher en 1894.
(Especificidad absoluta).

2.- Modelo de ajuste inducido, Koshland en 1958.

(Especificidad relativa).

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 … ENZIMAS I
Clasificación de las enzimas:

Unión Internacional de Bioquímica y Biología

Molecular (IUBMB).

http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

http://www.enzyme-database.org/

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 … ENZIMAS I

NÚMERO EC (Enzyme Commission)

Número EC (Enzyme Commission).

El número EC tiene cuatro dígitos, ejemplo: EC 1.10.3.3.

 Primer dígito: clase.

Segundo dígito: subclase.

Tercer dígito: subsubclase.

Cuarto dígito: identificación de la enzima o nº de la serie.

Nombre sistemático, nombre recomendado

y nombre común

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 … ENZIMAS I

Clasificación internacional de las enzimas:

Nº Clase Tipo de reacción que cataliza

Oxidorreducción entre un par de sustratos
1 Oxido-reductasa
(Oxigenasas y deshidrogenasas, entre otras).
2 Transferasas Transferencia de un grupo funcional a otro.
Ruptura hidrilítica de enlaces químicos ( uniones
3 Hidrolasas
peptídicas, glucosídicas, ésteres, entre otras).
Adición o remoción de un grupo del sustrato por
4 Liasas
medios no hidrolíticos ni de oxidación.
Implica cualquier tipo de isomerización por
5 Isomerasas
reacomodo intramolecular.
Condensación de dos moléculas diferentes,
6 Ligasa
acopladas a la ruptura de ATP.

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 … ENZIMAS I
Clase 1. Oxidorreductasas
(Transferencia de electrones)
Enzima

AH2 + B A + BH2

Ejemplos: Glucosa oxidasa.

β-D-Glucosa + O2 D-Glucano-δ-lactona + H2O2

Ejemplos: Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa .

Glucosa-6-fosfato + NADP+ 6-fosfogluconato + NADPH

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide.

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 … ENZIMAS I
Clase 2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)

Enzima

A-B + C A + B-C

Ejemplos: Glucoquinasa.

D-Glucosa + ATP D-Glucosa-6P + ADP

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 … ENZIMAS I
Clase 3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)

Enzima

A-B + H2O A-OH + BH

Ejemplos: Lipasa.

Triacilglicérido + H2O Diacilglicérido + Ác. graso

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 … ENZIMAS I
Clase 4. Liasas
(Adición de grupo a dobles enlaces, o formación de dobles enlaces
por remoción de grupos)

Enzima

A=BC A=B + C

Ejemplos: Piruvato descarboxilasa.

Ác. pirúvico Acetaldehído + CO2

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 … ENZIMAS I
Clase 5. Isomerasas
(Transferencia de grupos dentro de la molécula para formar
isómeros)

Enzima

A B

Ejemplos: Glucosa isomerasa.

D-Glucosa D-Fructosa

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 … ENZIMAS I
Clase 6. Ligasas
(Promueven la unión covalente de dos moléculas acopladas con la
ruptura de un enlace ATP)
Enzima

A + B A-B

ATP AMP+PPi

Ejemplos: L-Aspartato-amonio Ligasa.

L-Aspartato + NH3 L-Asparagina

ATP AMP+PPi

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Ejemplo Nomenclatura:

Triacilglicérido+H2O Diacilglicérido + ácido graso

Nombre común: LIPASA.

Nombre sistemático: Gliceral-ester hidrolasa.

Código: EC. 3.1.1.3.

EC: Comisión de enzima.

3= Clase (hidrolasa).

1=subclase (tipo de enlace: ester).

1=sub-subclase (enlace específico. Esteres carboxílicos).

3=Nº de la serie.

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GRACIAS

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 … ENZIMAS I
Conformación de las enzimas:

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 … ENZIMAS I

Mecanismo de acción enzimática: Sustrato

1)Se forma un complejo: enzima-sustrato.

Enzima
2) Se une la coenzima a este complejo.
Coenzima
3)Los restos de los aminoácidos que
configuran el centro activo catalizan el
proceso. Para que se debiliten los
enlaces necesarios, de manera que se
lleve a cabo la reacción química, a baja
temperatura y no se necesite una elevada
energía de activación.

4)Los productos de la reacción se separan

del centro activo y la enzima se recupera
intacta para nuevas catálisis.

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