Este primer tema, sobre todo la primera parte, puede resultar abrumadora por la

cantidad ingente de información que aporta. En este sentido quiero hacer una serie de
comentarios a modo de resumen para tratar de facilitar el estudio. Las ideas principales
son las siguientes:

En primer lugar se trata la síntesis de proteínas. Es un proceso que se denomina

“traducción” y verdaderamente lo es. Recordad que los genes (DNA) primero se
transcriben a RNA. En el caso de los genes de clase II, se transcriben a RNA mensajero
(mRNA). La información que va en los mRNA en forma de un lenguaje de 4 letras (A,
G, C y U) se “traduce” al lenguaje de 20 letras (los aminoácidos, AA). Los traductores
son los ribosomas. Este primer apartado es pura biología molecular, yo no trataría de
aprenderlo, le daría una lectura.

Una segunda idea es que, además de ser fabricadas, las proteínas deben: madurar,
plegarse u alcanzar su destino.

Madurar significa sufrir un procesamiento (lo que se denominan modificaciones post-

traduccionales, por ocurrir después de la traducción). Rara es la proteína que tras ser
fabricada está “lista para su uso”, es decir, para ejercer su función, la que sea. Esta
maduración ocurre por modificación de sus AA e incluye fosforilaciones, metilaciones,
acetilaciones, cortes proteolíticos (la proteína pierde un fragmento de AA),
glucosilaciones, etc, etc.

El plegamiento, en mi opinión, es como la materia oscura: realmente no se sabe cómo

ocurre. Lo que sí se sabe es que intervienen unas proteínas mal llamadas en castellano
chaperonas. Deberían llamarse carabinas. Estas carabinas evitan “interacciones
indebidas” entre grupos de los AA para que no se formen enlaces que no se deben
formar pues llevaría a un plegamiento incorrecto. Las carabinas proporcionan a la
proteína que se va a plegar un ambiente aislado para que se produzcan las interacciones
correctas entre los grupos de los AA, así se formaran los puentes de hidrógeno
correctos, los puentes salinos correctos, etc.

Alcanzar el destino es lo que se denomina tráfico de proteínas. La idea es: todas las
proteínas se fabrican en el citosol pero luego se desplazan donde tienen que ejercer su
función. Hay proteínas en todos los orgánulos celulares, en la membrana plasmática e,
incluso, proteínas que se secretan, es decir, se exportan al exterior. ¿Por qué,
metafóricamente hablando, sabe la proteína dónde tiene que ir? Porque contiene un
fragmento de AA, distinto en cada caso, que la dirige a su sitio.

En esta primera parte se trata posteriormente la degradación de las proteínas. Las

proteínas siguen dos posibles vías de degradación: en el proteasoma y en los lisosomas.
El proteasoma no son más que proteasas y, para actuar, las proteínas que se van a
degradar deben antes ser marcadas con otra proteína pequeña que se llama ubiquitina
(así sabe el proteasoma la proteína que debe degradar).

La degradación en los lisosomas conecta con la autofagia. Ésta es en mi opinión la parte

más importante para los nutricionistas. Ojo, en realidad la autofagia no solo sirve para
degradar proteínas. También lípidos (lipofagia) o, por ejemplo, orgánulos envejecidos
como mitocondrias (mitofagia). La maquinaria y el mecanismo de autofagia son
abrumadores, no trataría de aprenderlos. Más importante es su regulación y relación con
el ayuno, por ejemplo.