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Cuando se unen unos pocos aminoácidos por medio de este enlace, la estructura
resultante se denomina oligopéptido. Cuando se unen muchos aminoácidos el producto se
denomina polipéptido.
Los ángulos diedros de un péptido se definen mediante tres vectores de enlace que
conectan cuatro átomos consecutivos de la cadena principal (esqueleto polipeptídico)
(figura C): φ incluye los enlaces C―N― Cα―C (la rotación ocurre alrededor del enlace
N―Cα), mientras que Ψ incluye los enlaces N― Cα―C―N. Tanto φ como Ψ tienen, por
convención, valores de ±180° cuando el polipéptido se halla completamente extendido y
todos los grupos peptídicos se hallan en el mismo plano (figura d). Al mirar en la dirección
del vector del enlace central, los ángulos diedros aumentan al rotar el átomo distal (el
cuarto) en el sentido de las agujas del reloj (figura d). Desde la posición de ±180°, el ángulo
diedro aumenta de -180° a 0°, en cuyo punto ambos átomos se eclipsan. Continuando la
rotación desde 0° a +180° (la misma posición que -180°) se llega a la misma estructura inicial.
No se suele considerar el tercer ángulo diedro, ω. Éste incluye los enlaces Cα―C―N―Cα. En
este caso el enlace central es el peptídico, cuya rotación está limitada. El enlace peptídico
se encuentra normalmente en la configuración trans, limitado el ω a ±180°. El valor de ω es
de 0° para el caso poco frecuente de un enlace peptídico en cis.
En principio, φ y Ψ pueden adoptar cualquier valor entre -180° y +180°, pero muchos
de estos valores no son posibles a causa de las interferencias estéricas entre los átomos del
esqueleto polipeptídico y de las cadenas laterales de los aminoácidos. La conformación en
la que φ y Ψ valen 0 es una de la inaccesibles (figura d); este valor se usa meramente como
punto de referencia para describir los ángulos diedros. Los valores permitidos para ɸ y Ψ
pueden visualizarse gráficamente, representando ɸ frente a Ψ, en lo que se denomina
representación de Ramachandran.