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UNIDAD II: PROTEÍNAS Y SUS FUNCIONES BIÓLOGICAS

PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS: ENLACE PEPTÍDICO Y REP. DE RAMACHANDRAN


Dos moléculas de aminoácidos puede unirse de forma covalente a través de un
enlace amida sustituido, denominado enlace peptídico, formando un dipéptido. Este enlace
se forma por la eliminación de los elementos del agua (deshidratación) del grupo α-
carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro.

Cuando se unen unos pocos aminoácidos por medio de este enlace, la estructura
resultante se denomina oligopéptido. Cuando se unen muchos aminoácidos el producto se
denomina polipéptido.

En el enlace peptídico, los carbonos α de aminoácidos adyacentes se encuentran


separados por tres enlaces covalente, ordenados así Cα―C―N―Cα. Los seis átomos del
grupo peptídico se encuentran en el mismo plan, con el átomo de oxígeno del grupo
carbonílico en posición trans respecto al átomo de hidrógeno del nitrógeno amídico. Los
enlaces peptídicos C―N no pueden girar libremente a causa de su carácter parcial de doble
enlace. La rotación es posible alrededor de los enlaces N―Cα y Cα―C. La rigidez de los
enlaces peptídicos limita el número de conformaciones que puede adoptar una cadena
polipeptídica.

La conformación de un péptido está definida por tres ángulos diedros (también


conocidos como ángulos de torsión) denominados φ (phi), Ψ (psi) y ω (omega), que
describen la rotación alrededor de cada uno de los tres enlaces repetidos en la cadena
principal. En el caso de los péptidos, los planos se definen por los vectores de enlace de la
cadena principal. Dos vectores de enlace sucesivos forman un plano. Tres vectores de
enlace sucesivos describen dos planos (el vector de enlace central es común a los dos, ver
figura), y el ángulo entre los dos planos es lo que se mide para describir la conformación de
la proteína.

Los ángulos diedros de un péptido se definen mediante tres vectores de enlace que
conectan cuatro átomos consecutivos de la cadena principal (esqueleto polipeptídico)
(figura C): φ incluye los enlaces C―N― Cα―C (la rotación ocurre alrededor del enlace
N―Cα), mientras que Ψ incluye los enlaces N― Cα―C―N. Tanto φ como Ψ tienen, por
convención, valores de ±180° cuando el polipéptido se halla completamente extendido y
todos los grupos peptídicos se hallan en el mismo plano (figura d). Al mirar en la dirección
del vector del enlace central, los ángulos diedros aumentan al rotar el átomo distal (el
cuarto) en el sentido de las agujas del reloj (figura d). Desde la posición de ±180°, el ángulo
diedro aumenta de -180° a 0°, en cuyo punto ambos átomos se eclipsan. Continuando la
rotación desde 0° a +180° (la misma posición que -180°) se llega a la misma estructura inicial.
No se suele considerar el tercer ángulo diedro, ω. Éste incluye los enlaces Cα―C―N―Cα. En
este caso el enlace central es el peptídico, cuya rotación está limitada. El enlace peptídico
se encuentra normalmente en la configuración trans, limitado el ω a ±180°. El valor de ω es
de 0° para el caso poco frecuente de un enlace peptídico en cis.
En principio, φ y Ψ pueden adoptar cualquier valor entre -180° y +180°, pero muchos
de estos valores no son posibles a causa de las interferencias estéricas entre los átomos del
esqueleto polipeptídico y de las cadenas laterales de los aminoácidos. La conformación en
la que φ y Ψ valen 0 es una de la inaccesibles (figura d); este valor se usa meramente como
punto de referencia para describir los ángulos diedros. Los valores permitidos para ɸ y Ψ
pueden visualizarse gráficamente, representando ɸ frente a Ψ, en lo que se denomina
representación de Ramachandran.

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