INTRODUCCION

Las enzimas son catalizadores orgánicos que disminuyen la energía de

activación de las reacciones metabólicas, por lo que aumentan la velocidad, y
permiten que se produzcan a temperaturas y presiones a las que normalmente
no tendrían lugar. En una curva de saturación de una reacción enzimática, al
inicio, la velocidad permanece constante denominándose velocidad inicial (Vo),
la cual va disminuyendo hasta llegar a un plateau queda a conocer una
saturación de la enzima por el sustrato.
La amilasa cataliza la hidrolisis al azar los enlaces -
1,4 glucosidicos de la región central de la cadena de amilosa y amilopeptina,
exceptuando las moléculas cercanas a la ramificación, obteniendo como
resultado maltosa y oligosacáridos de varios tamaños. La actividad de la enzima
se determina cualitativamente mediante la disminución de la capacidad de la
solución de almidón para formar el color azul característicos con el yodo o
midiendo la disminución de la viscosidad de la suspensión de almidón. La alfa-
amilasa cataliza la hidrólisis de la cadena lineal (amilosa) y la ramificada
(amilopectina) del almidón, rompiendo enlaces 1,4 interiores(endoamilasa) para
formar una mezcla de dextrinas; por ello se la conoce como enzima
dextrinogénica (mezcla de amilodextrina, eritrodextrina,acrodextrina y
maltodextrina) con poca producción de maltosa.
Un catalizador es una sustancia química, simple o compuesta, que modifica la
velocidad de una reacción química, interviniendo en ella pero sin llegar a formar
parte de los productos resultantes de la misma. Los catalizadores se caracterizan
con arreglo a las dos variables principales que los definen: la fase activa y la
selectividad. La actividad y la selectividad, e incluso la vida misma del
catalizador, depende directamente de la fase activa utilizada, por lo que se
distinguen dos grandes subgrupos: los elementos y compuestos con
propiedades de conductores electrónicos y los compuestos que carecen de
electrones libres y son, por lo tanto, aislantes o dieléctricos.

OBJETIVOS
 Concluir la actividad específica de la amilasa vegetal.
 Especificar la actividad enzimática de una amilasa, extraída de trigo
germinado, dosando almidón residual.
DISCUCION
La α-amilasa (alfa-amilasa) es una enzima (EC 3.2.1.1)
que cataliza la hidrólisis de los enlaces alfa-glucosídicos, de los
polisacáridos alfa glucosídicos de alto peso molecular, tales como
el almidón y el glucógeno, liberando glucosa y maltosa. Es la
principal amilasa encontrada en humanos y otros mamíferos .También se
encuentra presente en semillas que contienen almidón como reserva
alimenticia, y es secretada por muchos hongos. Su peso molecular es
alrededor de 60.000, esta se secreta al endospermo amiláceo de las
semillas de cereales por dos tejidos, el cotiledón y la capa de aleurona,
degradando las macromoléculas de amilosa y amilopectina en pequeños
fragmentos de 6 a 7 unidades de glucosa.

El lugol o disolución de Lugol es una disolución de yodo molecular I2 y

yoduro potásico KI en agua destilada. Se preparó por primera vez
en 1829 y recibe su nombre en honor al médico francés Jean Guillaume
Auguste Lugol
Este producto se emplea frecuentemente
como desinfectante y antiséptico, para la desinfección de agua en
emergencias y como un reactivo para la prueba del yodo en análisis
médicos y de laboratorio.
También se ha usado para cubrir deficiencias de yodo; sin embargo, se
prefiere el uso de yoduro potásico puro debido a la ausencia de yodo
diatómico, forma molecular cuyo consumo puede resultar tóxico. ) La
prueba del Lugol se realiza para identificar la presencia de polisacáridos,
si después de añadir los digeridos a los tubos de lugol se observa que
tiene un color azul ,eso significa que hay presencia de almidón por lo tanto
la reacción no tuvo lugar, por otro lado si la reacción da un color amarillo
intenso, eso quiere decir que no hay presencia de almidón por lo tanto,
hay si tuvo lugar la actividad de la enzima.
CONCLUCIONES

 Reconocimos y conseguimos de los índices de absorbancia con la ayuda

del espectrofotómetro en el caso de la cebada fueron de 0.365; 0.081
entre otros y en el caso del trigo fueron de 0.386; 0.646, 1.187,1.398 estos
datos nos indican un comportamiento similar de la actividad enzimática en
ambas semillas.

 Logramos determinar la actividad específica del preparado enzimático del

trigo, y esto lo pudimos notarlo por la formación de anillos de color
anaranjado oscuro y de color azul fuerte que se presentó en el primer
tubo.

BIBLIOGRAFIA
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