ESCUELA SUPERIOR DE FORMACION DE MAESTROS

“ANGEL MENDOZA JUSTINIANO”

RECONOCIMIENTO DE PROTEINAS EN ALIMENTOS

SOLUBILIDAD Y COAGULACION DE LAS PROTEINAS

1. FUNDAMENTO TEORICO
PROTEINAS

Por sus propiedades físicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y
proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las
anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas)

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más
versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno)

Contráctil (actina y miosina)
Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un
tampón químico)
Inmunológica (anticuerpos)
Producción de costras (Ej.: fibrina)
Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)
Transducción de señales (Ej.: rodopsina).

Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todos los seres vivos están
determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos
antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en
gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las
codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las
proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el
grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes.
La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de
ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético específica los 20
aminoácidos "estándar” los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones
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químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la

célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar
juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos
proteicos estables.

FUNCIONES DE PROTEINAS

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de
los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la
presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de
la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

 La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la

contracción
 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o
agentes patógenos
 Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche
 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén
 Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos
vivientes
 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre
 Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares
 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada.

Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada
una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar

reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de
suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se
encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista
un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina
que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad
que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras.
Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas que se
encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos
extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina
que forman coágulos.
Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo
a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por
medio de la sangre.
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Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a

cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como
acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.

2. OBJETIVOS

Reconocer proteínas en algunos alimentos

Poner de manifiesto ciertas propiedades de las proteínas, alguna de las cuales
nos sirve para su identificación.
Demostrar la solubilidad y coagulación de proteínas

3. MATERIALES Y REACTIVOS

a) MATERIALES

Vidrio de reloj Tubos de ensayo

Varilla Piseta
Jeringa Vasos de precipitados

b) REACTIVOS

Huevo Acido Nítrico concentrado

Mantequilla Alcohol
Queso Sulfato de cobre
Manzana Acido Acético

4. ESQUEMA

5. PROCEDIMIENTO
PROCEDIMIENTO A

 Limpiar los vidrios de reloj

 Rallar un cuarto de una manzana en un virio de reloj en el momento y con ayuda
de una pipeta o jeringa rosear con acido nítrico la manzana rallada y esperar
unos quince minutos. Observar
 Colocar un trozo de queso en el virio de reloj y rosear con acido nítrico con
ayuda de una pipeta o jeringa. Esperar qince minutos. Observar
 Colocar un trozo de mantequilla en el vidrio de reloj de igual manera proceder
como el caso anterior
 Observar resultados

PROCEDIMIENTO B

 Separar en dos vasos de precipitados la clara y la yema de un huevo

 Poner 2cc aproximadamente de clara de huevo en cuatro tubos de ensayo
 Colocar agua al primer tubo de ensayo. Observar
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 Colocar gota a gota alcohol al segundo tubo de ensayo. Observar

 Colocar gota a gota sulfato de cobre. Observar
 Colocar gota a gota acido acético. Observar

6. OBSERVACIONES

El tamaño de las partículas es un factor predeterminante para la aceleración de

la reacción con los diferentes compuestos
Se pudo observar que es importante el buen manejo de los instrumentos de
laboratorio
La preparación del sulfato cúprico es importante tener los implementos
necesarios ya que la inhalación de este es irritante

7. RESULTADOS
Se pudo evindeciar las propiedades de las proteínas, su identificación,
exceptuando una que era materia grasa

PROCEDIMIENTO A
La manzana al contacto con acido nítrico decolora rápidamente evidenciando
asi las proteínas presentes en el compuesto orgánico
El queso pasando mas de quince minutos comienza a adoptar un color amarillo
intenso, presenciando las mismas proteínas
La mantequilla tuvo una coloración casi nula, esto debido a que es un lipido

PROCEDIMIENTO B
El primer tubo e ensayo con la muestra de clara y agua solo muestra una
disolución de la sustancia
Clara mas sulfato cúprico nos evidencia un precipitado de un color celeste
brillante mostrando la presencia de proteínas
La clara on acido acético nos muestra una separación de fases evidenciando las
proteínas presentes en la clara de huevo
En ultima instancia la clara con alcohol etílico forma un precipitado blanco
volviendo a constatar la presencia de las proteinas

8. CONCLUSIONES
Los diferentes sustratos nos ayudan a identificar la existencia de proteínas en
los alimentos
El compuesto orgánico a analizar “huevo” y mas específicamente la clara de
este tiene un alto valor en proteínas
9. CUESTIONARIO

1 .- Define enlace peptídico. ¿Cómo se produce? Forma un dipéptido partiendo de

la fórmula general de los aminoácidos. ¿Qué características tiene dicho enlace?
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La unión de los aminoácidos para formar péptidos se lleva a cabo mediante enlaces
peptídicos. El enlace peptídico consiste en la unión del grupo carboxilo de un
aminoácido con el grupo amino de otro con desprendimiento de una molécula de agua.
Un dipéptido se forma por la unión de dos aminoácidos: El enlace peptídico tiene un
carácter parcial de doble enlace, porque el carbono y el nitrógeno se sitúan en el mismo
plano, sin permitir movimientos de rotación entre estos átomos

2 .- Explica brevemente los tipos característicos de la estructura terciaria de las

proteínas.

Los tipos característicos de estructura terciaria son: Fibrosa. Está constituida por
cadenas polipeptídicas ordenadas a lo largo de un eje. Son resistentes e insolubles en
agua. Tienen, generalmente, función estructural, y se encuentran formando fibras,
láminas largas, etc. Como ejemplos, podemos citar el colágeno y la queratina, que
forman la base del tejido conjuntivo de los animales superiores. Globular. Las cadenas
polipeptídicas se pliegan dando lugar a formas esféricas. Son solubles en agua, y la
función que desempeñan en la célula es dinámica, como, por ejemplo, los enzimas, los
anticuerpos, algunas hormonas y determinadas proteínas de transporte, como la
hemoglobina.

3 .- ¿Qué es un aminoácido? ¿Cuál es su estructura? ¿A qué se llama aminoácidos

esenciales?

Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Un aminoácido es una
molécula orgánica que posee una función amino -NH2, una función ácido -COOH y
una cadena lateral -R unidos a un carbono . Su fórmula general es: Los aminoácidos
esenciales son aquellos que deben ser ingeridos en la dieta, porque no pueden ser
sintetizados por organismos heterótrofos. En el caso de la especie humana son:
fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.

4 .- ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? ¿Se puede producir su

renaturalización?

La conformación de una proteína está definida por las condiciones celulares;

fundamentalmente, por el pH y la temperatura. Una proteína a la que se somete a
valores de pH o temperatura fuera de unos intervalos de estabilidad limitados
experimenta un cambio que consiste en la desaparición de su conformación. Este
desplegamiento de la cadena sin alteración de la secuencia de aminoácidos se conoce
con el nombre de desnaturalización. La proteína se puede renaturalizar si se regresa
lentamente a las condiciones del estado nativo.

5 .- Explica cómo desempeñan las proteínas la función del transporte.

Explica cómo desempeñan las proteínas la función del transporte. Solución: Ciertas
proteínas se unen a moléculas o iones específicos y se separan en otro lugar, lo que
implica un transporte. Como ejemplos, podemos citar: La hemoglobina, que transporta
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O2 por la sangre. Las lipoproteínas, que transportan lípidos. Muchas proteínas de

membrana, que trasladan de un lado a otro determinadas sustancias.

6 .- Realiza una clasificación de los aminoácidos proteicos. Escribe algún ejemplo

de cada uno de ellos.

Realiza una clasificación de los aminoácidos proteicos. Escribe algún ejemplo de cada
uno de ellos. Solución: Los aminoácidos se clasifican atendiendo a su cadena lateral o
radical R en cuatro grupos: Aminoácidos con -R no polar, hidrófobo. El grupo -R es
una cadena hidrocarbonada; como en el caso de la alanina, pueden presentar anillos
aromáticos, como el triptófano, o bien un átomo de azufre, como la metionina.
Aminoácidos con -R polar sin carga. Son más solubles en agua. De los siete
aminoácidos que componen este grupo, tres presentan un -OH que les confiere
polaridad, como la serina. La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo muy reactivo que
formará puentes disulfuro. Aminoácidos ácidos. Presentan un grupo carboxilo en el
radical -R. Un ejemplo es el ácido glutámico. Aminoácidos básicos. Son moléculas que
presentan un radical -R que a pH neutro se carga positivamente. Ejemplo: la lisina.

7 .- ¿Sabrías explicar de qué manera se consiguen la formación y la estabilidad de

proteínas fibrosas como el colágeno?

La formación de estas proteínas se consigue debido a la existencia de aminoácidos

como la prolina, cuya presencia provoca la aparición de una curva cada vez que existan
dos unidades seguidas de dicho aminoácido. Por lo tanto, la estructura secundaria de las
proteínas no se produce por azar, sino que depende de la secuencia de aminoácidos. La
estabilidad de esta proteína se consigue gracias a los puentes de hidrógeno
intercatenarios que se establecen entre tres hebras de colágeno.

8 .- Explica de qué depende la gran variedad en el tipo de funciones que

desempeñan las proteínas.

Explica de qué depende la gran variedad en el tipo de funciones que desempeñan las
proteínas. Solución: La variedad de funciones que presentan las proteínas está
acompañada de una gran especificidad. La especificidad es la propiedad más
característica de las proteínas. Podemos hablar de una especificidad de especie; es decir,
existen proteínas que son exclusivas de una especie determinada, y de especificidad de
función, que consiste en que cada proteína realiza una función determinada que
depende de su estructura.

9 .- ¿Poseen todos los aminoácidos un carbono asimétrico? ¿Qué implica el hecho

de que posean dicho carbono?

Todos los aminoácidos, excepto la glicocola, poseen un carbono asimétrico. El hecho

de la existencia de un carbono asimétrico (unido a cuatro radicales diferentes) hace
posible el que los aminoácidos presenten dos conformaciones distintas, D y L. Por
convenio, los aminoácidos son de la serie D cuando presentan el grupo amino a la
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derecha, y son de la serie L si el grupo amino está a la izquierda. Los aminoácidos que
constituyen las proteínas son de la serie L.

10 .- ¿Qué diferencias hay entre la -hélice y la lámina plegada de la estructura

secundaria de las proteínas?

La ordenación -hélice sería comparable a la hélice que describe un muelle. La hélice

formada se estabiliza gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre espiras
consecutivas. Las cadenas laterales de los aminoácidos quedan situadas hacia el exterior
de la hélice. En cambio, la ordenación -laminar (u hoja plegada) sería comparable al
fuelle de un acordeón. La cadena polipeptídica describe longitudinalmente un zigzag.
De modo que tramos de cadenas paralelas o antiparalelas se enfrentan, estableciendo
enlaces por puentes de hidrógeno entre ellas que estabilizan esta ordenación. Las
cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran situadas por encima y por debajo del
plano en zigzag de la lámina plegada.
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ESTUDIANTE : ALEJANDRO MOSCOSO VELASQUEZ

CURSO : 3 A

ESPECIALIDAD : FISICA – QUIMICA

DOCENTE : Lic. JULIA CORTEZ H.