MEDICINA, HOMBRE Y SOCIEDAD—2017

Proteínas, Aminoácidos y Nitrógeno

Tabla de Contenidos Pág. El nitrógeno es un elemento químico
Introducción 1 que se halla presente en todos los seres vivos.
Ciclo del Nitrógeno 2
Forma parte, junto al carbono, el oxígeno, el
Proteínas: Estructura Química 3
hidrógeno, el fósforo y el azufre, de los
¿Cómo están constituidas las proteínas? 3
elementos esenciales para la vida. Existe una
Propiedades de la cadena lateral 4
gran cantidad de compuestos en los que
Isomería óptica de los aminoácidos 4
podemos hallar al menos un átomo de
Comportamiento ácido-base. 5
nitrógeno: Proteínas, ácidos nucleicos, n-acetil
Niveles de organización de la cadena 5
Polipeptídica. glucósidos, neurotransmisores, urea,
Estructuras Primaria, Secundaria, Terciaria 6 aminoácidos, amonio, etc. Es entendible,
y Cuaternaria.
Estructura nativa y solubilidad. 7 entonces, que se trate de un elemento que los

Clasificación. 8 humanos debamos incorporar constantemente

Funciones de las proteínas. 8 en nuestra dieta.
Otros compuestos nitrogenados. 8
Con este material didáctico, se busca
Proteínas y Alimentación 9
dar una visión integral sobre las rutas que
Balance nitrogenado. 9
siguen los compuestos nitrogenados entre los
Los aminoácidos en la dieta. 10
seres vivos. Esta es la primera de tres entregas:
Aminoácidos dispensables, cantidad y 10
calidad. En éste título, se explicarán conceptos básicos
Requerimientos diarios 11 sobre la estructura y propiedades
Fuentes animales y vegetales. 12 fisicoquímicas de las proteínas. Entender el
Guía de Estudio 14
comportamiento químico de las proteínas es
clave para comprender las transformaciones
que sufren dentro del organismo. También
Objetivos
indicaremos los requerimientos diarios de este
Que el alumno logre:
nutriente, y los alimentos de los que lo
 Comprender la importancia de la estructura química de
las proteínas. podemos obtener.
 Explicar el balance nitrogenado en los seres vivos.

 Mencionar las principales fuentes de proteínas.

Introducción
 Reconocer el valor biológico de los aminoácidos.
 Página 2 Proteínas, Aminoácidos y Nitrógeno

Ciclo del Nitrógeno

Si bien inhalamos aire atmosférico, cuyo
volumen es un 78% de dinitrógeno (N2), nuestro
organismo carece de la maquinaria enzimática
necesaria para aprovechar directamente este
gas. Aun así, gracias a otros mecanismos, el
nitrógeno atmosférico se convierte en
compuestos capaces de integrar las cadenas
tróficas, llegando eventualmente a nuestro
cuerpo. El proceso mediante el cual el nitrógeno
se transforma en distintas especies químicas a
medida que circula entre los ecosistemas y la
atmósfera, se denomina ciclo del nitrógeno.
Podemos dividir este ciclo en cinco procesos Figura 1. Esquema general del ciclo del Nitrógeno.
(Curtis, H. “Biología”. Editorial Médica Panamericana.)
básicos:

1. Fijación del Nitrógeno. Este primer paso consiste en la oxidación del N2 atmosférico a una
sustancia asequible por las plantas, específicamente nitrato (NO3-), nitrito (NO2-) o amoníaco (NH3).
Esto ocurre por tres mecanismos o vías:
a. En la vía biótica, diversos microorganismos llamados fijadores bióticos (en su mayoría,
bacterias, cianobacterias y hongos) convierten el N2 en NH3. Estos fijadores bióticos se
hallan en la proximidad de las raíces de las plantas, con las que comparten una relación
simbiótica.
b. En el caso de la fijación abiótica, los rayos eléctricos en las tormentas y diversas formas de
energía ionizante pueden romper el enlace covalente del N 2 para formar especies que
reaccionen con Oxígeno, y obtener NO2-.
c. Finalmente, el humano también puede recrear estos procesos en laboratorios industriales,
a fines de obtener productos fertilizantes.
2. Asimilación. A continuación, las plantas pueden tomar nitratos y amoníaco de la tierra para
organificarlos (es decir, incorporarlos a una molécula orgánica o cadena de hidrocarbonos)
formando compuestos nitrogenados de mayor complejidad, como ser los aminoácidos. Este
nitrógeno asimilado ya puede transitar libremente entre los consumidores en la cadena alimenticia.
3. Amonificación. Los descomponedores metabolizan los compuestos nitrogenados de otros
organismos muertos para obtener amoníaco (NH3) Otros microorganismos del suelo también
pueden formar amoníaco a partir del NO2- y el NO3-.
4. Nitrificación. El amoníaco y los nitratos en el suelo sirven de sustrato para microorganismos que
producen NO2-.
 Página 3

5. Desnitrificación. Los nitratos y nitritos pueden ser empleados por microorganismos

desnitrificantes, devolviendo N2 a la atmósfera.

Debemos aclarar que, como en todos los procesos naturales, parte de la materia, incluyendo el nitrógeno,
si bien no se pierde, puede pasar a formar parte de reservas inaccesibles, como ser los sedimentos
subacuáticos.

Proteínas: Estructura Química.

Los organismos vivos requieren de la presencia de cinco biomoléculas orgánicas para
desarrollar sus funciones vitales; los lípidos, las proteínas, los hidratos de carbono, los ácidos
nucleicos, y las vitaminas. De todos éstos compuestos, las proteínas representan sin lugar a duda las
moléculas estructuralmente más complejas y funcionalmente más sofisticadas que se conocen.
Desempeñan un sinfín de actividades; aparte de su rol estructural, intervienen como catalizadores de
reacciones químicas, son precursores de mensajeros celulares, operan como transportadores de
membrana, etc. En éste texto veremos los fundamentos químicos que explican la gran versatilidad de
las proteínas.

¿Cómo están constituidas las proteínas?

Los aminoácidos representan la unidad básica de

constitución de las proteínas. Químicamente, se trata de
moléculas orgánicas en las que podemos hallar cuatro
componentes principales: a. un grupo amino (-NH2) b. un
grupo carboxilo (-COO) c. una cadena lateral (-R’) d. un Figura 2. Estructura general de un aminoácido. “R”
corresponde a cualquiera de los 20 grupos funcionales
átomo de hidrógeno (-H) y e. un carbono α (carbono alfa) al distintos. (Alberts B., Biología Molecular de la Célula, 5ta
Edición.Omega)
que se unen covalentemente los otros cuatro componentes
(Fig. 2)

El grupo carboxilo de un aminoácido se

puede unir al grupo amino de otro aminoácido a
través de un enlace covalente para formar
polímeros. Ésta forma de unión se conoce como
enlace peptídico (Fig. 3). Como el enlace peptídico
involucra un grupo amino y un grupo carboxilo, todas Figura 3. Esquema de un enlace peptídico. (GenomaSur:
http://www.genomasur.com/BCH/BCH_libro/capitulo_02.htm)
las proteínas tendrán al menos un extremo amino
libre (“extremo N terminal”) y un extremo carboxilo libre (“extremo C terminal”). La asociación
sucesiva de aminoácidos conforma una “cadena” lineal de carbonos llamada esqueleto carbonado. A
los costados de este esqueleto sobresalen las cadenas laterales de cada aminoácido.
 Página 4 Proteínas, Aminoácidos y Nitrógeno

En la cadena lateral de cada aminoácido podemos hallar una gran variedad de grupos
funcionales. Cada aminoácido distinto posee un grupo funcional determinado en su cadena lateral, que
lo define. Así, si por ejemplo si el grupo lateral está ocupado por un átomo de hidrógeno, estaremos
hablando del aminoácido glicina. Existe una gran cantidad de aminoácidos distintos, pero solo 20 de
éstos de estos nos resultan importantes; se trata de los aminoácidos proteinogénicos, los únicos que
puede emplear la célula eucarionte para sintetizar proteínas.

Propiedades de la Cadena Lateral

Además de determinar la existencia de distintos tipos de aminoácidos, las cadenas laterales

otorgan a los aminoácidos propiedades específicas. Según estas propiedades, los aminoácidos se
pueden clasificar en:

A. Polares: Poseen carga eléctrica a pH fisiológico, o bien una desviación del momento dipolar
que les permite establecer puentes de hidrógeno y otras formas de enlaces no-covalentes.
a. Cargados positivamente: Arginina, lisina e histidina.
b. Cargados negativamente: Ácido aspártico y ácido glutámico.
c. De carga neutra pero con un polo electrónico: Asparagina, glutamina, serina, treonina, y
tirosina.
B. Apolares: Poseen un momento dipolar neutro, es decir una distribución uniforme de los
electrones en la molécula. Todos estos aminoácidos carecen de carga y son muy estables, de
carácter hidrofóbico. Es el caso de la alanina, glicina, valina, leucina, isoleucina, prolina,
fenilalanina, metionina, triptófano, y la
cisteína.

Isomería Óptica de los Aminoácidos

Con excepción de la glicina, el carbono α

de los aminoácidos se halla unido a cuatro
grupos químicos distintos. Cada uno de estos
grupos adopta una disposición en el espacio
alrededor del carbono α, sin poder intercambiar
de lugar con los otros sustituyentes. Esto permite
que, puedan existir dos compuestos, uno imagen
especular del otro (Fig. 4) en un fenómeno Figura 4. Isomería óptica de un aminoácido tipo. (GenomaSur:
http://www.genomasur.com/BCH/BCH_libro/capitulo_02.htm)
conocido como isomería óptica. Según la orientación relativa en el espacio de los sustituyentes, los
isómeros se denominarán L-aminoácidos o D-aminoácidos. Casi todos los aminoácidos que podemos
hallar naturalmente en los seres vivos corresponden a la forma L.
 Página 5

Comportamiento Ácido-Base

Tanto el grupo amino (-NH2)

como el grupo carboxilo (-COOH)
pueden tomar o ceder un protón del
medio en que se encuentran para formar
amonio (-NH3+) o carboxilato (-COO-),
respectivamente; y por contraposición,
pueden ceder dicho protón al entorno.
(Fig. 5) Además, cada aminoácido,
dependiendo de su grupo funcional,
puede poseer un comportamiento ácido-
base distintivo. A pH fisiológico (7.4) Figura 5. Comportamiento ácido-base de los aminoácidos. (GenomaSur)
tanto el carboxilo como el amonio se
hallan ionizados.

Este comportamiento ácido base permite a las proteínas actuar como buffers o tampones,
amortizando los cambios bruscos en el pH celular. Además, la acumulación de cargas positivas o
negativas dentro de la célula contribuye al mantenimiento de la osmolaridad y el gradiente
electroquímico. Forman, junto a los ácidos nucleicos, de las “cargas fijas” intracelulares.

Niveles de Organización de la Cadena Polipeptídica

Según la cantidad de aminoácidos que posea una molécula, podremos referirnos, en orden creciente
de unidades, a dipéptidos (de dos monómeros), tripéptidos (tres monómeros), oligopéptidos (hasta
10-20 monómeros).

Si bien el término polipéptidose refiere a un polímero de mayor tamaño que un oligopéptido; y el

término péptido designa un polímero de menor longitud que una proteína, el punto de corte entre una
categoría y otra varía mucho entre autores. A modo orientativo, se acostumbra definir que un péptido
no posee más de 50-100 monómeros; o no pesa más de 6 000 - 10 000 Daltons. No nos debe llamar la
atención entonces que un autor use genéricamente alguna de las tres denominaciones para referirse a un
polímero de aminoácidos.

Los aminoácidos adoptan un orden y disposición particular en el espacio. En base a esto se describen
cuatro niveles estructurales de las proteínas.
 Página 6 Proteínas, Aminoácidos y Nitrógeno

Estructura Primaria: El orden y la

identidad de los aminoácidos en la cadena lineal
determinan la estructura primaria de la proteína;
es decir, este nivel de ordenamiento indica la
secuencia de aminoácidos que constituye una
proteína.

Estructura Secundaria: La estructura

secundaria de una proteína se refiere a la
organización de la cadena de aminoácidos en
dominios1 con una conformación definida. La
conformación de estos dominios se ve
estabilizada principalmente por puentes de
hidrógeno. Clásicamente, se describen tres
configuraciones elementales que pueden Figura 5. Izquierda: Alfa-hélice. Derecha: Lámina-Beta con un Bucle-
beta. Líneas punteadas amarillas: puentes de hidrógeno. Obsérvese que
adoptar los dominios de las proteínas; alfa- los puentes de hidrógeno se establecen entre el hidrógeno del amino y
hélices, láminas plegadas beta, y dominios el oxígeno del carboxilo de los enlaces peptídicos; no de los grupos
funcionales. (Center for Biomolecular Modelling –TeachingResources.
irregulares. http://cbm.msoe.edu)

a. En la conformación de alfa-hélice, los aminoácidos la cadena se enrollan alrededor de un eje a

modo de espiral, resemblando la imagen de un tornillo. Los residuos aminoacídicos pueden
orientarse hacia el interior del espiral o hacia fuera.
b. Las láminas u hojas plegadas beta son conformaciones donde los péptidos están ordenados
como una hoja de papel doblada regularmente. Una hebra de aminoácidos se dispone
adyacente a otra (ya sea paralela o antiparalelamente) manteniéndose juntas gracias a enlaces
de hidrógeno. Es común ver estas estructuras representadas por flechas o cintas en las
reconstrucciones tridimensionales (Fig. 5)
c. En los dominios irregulares los aminoácidos adoptan una disposición anárquica.
d. Los bucles beta son sitios donde la cadena polipeptídica cambia de dirección
tridimensionalmente. Suelen separar los distintos dominios de una proteína.

Estructura Terciaria: Se denomina así al modelo tridimensional que adopta el conjunto de

dominios de una proteína. La mayoría de las proteínas posee una conformación fibrilar o globular. Las
fuerzas que estabilizan esta estructura son:

a. Hidrostáticas: Los aminoácidos ácidos y básicos pueden atraerse (formando enlaces salinos) o
repelerse, en función de su carga eléctrica.

1
El término “dominio” también se emplea para referirse a cualquier porción de la proteína con una función definida. Por
ejemplo: Dominio de unión al receptor, dominio catalítico, etc.
 Página 7

b. Puentes de Hidrógeno: Se establecen entre los grupos funcionales de los aminoácidos polares.
No son iguales a los puentes que estabilizan las estructuras secundarias, que se establecen
entre los grupos carboxilo y amino de distintos enlaces peptídicos.
c. Puentes Disulfuro: Se trata de uniones covalentes producidas por la oxidación de los grupos
sulfhidrilo de las cisteínas.
d. Hidrofóbicas e Hidrofílicas: Los aminoácidos hidrofóbicos interaccionan entre sí, evitando
entrar en contacto con los medios acuosos; mientras los aminoácidos hidrofílicos logran
permanecer inmersos en el citosol con total estabilidad.
e. Enlaces de Coordinación con Iones Metálicos: Las proteínas que poseen un metal (hierro,
magnesio, cromo, etc.) como parte de su estructura, establecen enlaces de coordinación con los
mismos.
f. Fuerzas de Van der Waals: Son fuerzas débiles, relativamente fáciles de romper.

Estructura Cuaternaria: Distintos péptidos con una estructura terciaria definida, se pueden
asociar mediante enlaces débiles, formando una proteína de varias subunidades. Es importante
señalar que estas subunidades no están unidas entre sí por enlaces peptídicos. Algunas proteínas no
poseen estructura cuaternaria (consisten en una única cadena polipeptídica con estructura terciaria)

Estructura Nativa y Solubilidad.

La estructura nativa de una proteína es la disposición tridimensional que adoptará ante

condiciones fisiológicas. Esta conformación es la más estable termodinámicamente y funcionalmente
activa a la vez.2

Como ya se mencionó, los factores que repercuten en la forma final de la proteína son, la
secuencia de aminoácidos de la estructura primaria, y los enlaces no covalentes que se producen entre
ellos. Estas fuerzas determinan la existencia de superficies hidrofílicas en las proteínas solubles, que
entran en contacto con el citosol; y regiones hidrofóbicas, guarnecidas en el interior de la molécula o
atravesando la membrana plasmática.

La desnaturalización, es decir, la pérdida de la estructura nativa, puede ocurrir por cambios

bruscos en la temperatura, pH, osmolaridad, acción de enzimas hidrolíticas, adición de solventes, etc.
Esta pérdida de la estructura implica una pérdida de la función de la proteína, y puede ser de carácter
reversible o irreversible. La desnaturalización de una proteína normalmente soluble, la vuelve
insoluble, haciendo que forme agregados de moléculas (es decir, que precipite) Los errores en la
síntesis de proteínas también pueden ocasionar que un aminoácido cambie de lugar en la cadena,
alterando la estructura final y función de la molécula. Por ejemplo, la sustitución de un aminoácido
hidrofílico por uno hidrofóbico en la corteza de una proteína soluble, puede ocasionar que la molécula
se aglutine junto a otros componentes hidrofóbicos.

2
Definición adaptada de Biorom. http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Mat4.html
 Página 8 Proteínas, Aminoácidos y Nitrógeno

Tipos de Proteínas

Existen diversas formas de clasificar las proteínas. Según su composición química, podemos emplear la
siguiente clasificación.3

1. Proteínas simples u Holoproteínas. Están constituídas exclusivamente por aminoácidos: Otros

componentes solo existen en fracciones poco significativas dentro de estas proteínas. En este
grupo hallamos las globulinas, histonas, protaminas, glutelinas, gliadinas, y escleroproteínas.
2. Proteínas conjugadas o Heteroproteínas. Poseen un grupo no proteico (llamado también grupo
prostético) En estas proteínas, la fracción exclusivamente aminoacídica se denomina apoproteína.
Se incluyen acá lipoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, metaloproteínas, fosfoproteínas y
cromoproteínas.

Funciones de las Proteínas

Cada proteína posee funciones específicas, entre las principales podemos mencionar:

1. Plástica y estructural: Tanto en la matriz extracelular, que está organizada gracias al colágeno y la
queratina; como en la célula misma, donde el citoesqueleto y proteínas de transmembrana dan
integridad y forma a la célula.
2. Reguladora de la actividad celular: Casi la totalidad de las enzimas del organismo son proteínas.
Permiten que se desarrollen un sinfín de procesos metabólicos a velocidades óptimas.
3. Energética: En ausencia o insuficiencia en la ingesta de carbohidratos, las proteínas pueden servir
como fuente de calorías.
4. Transporte: Distintas proteínas tienen la capacidad de ligar otras sustancias (sobretodo si se trata
de compuestos poco solubles) y transportarlas en el plasma y dentro de las células. Es el caso de la
hemoglobina (que transporta oxígeno, un gas poco soluble), las apolipoproteínas (que transportan
lípidos en la sangre) y las transferrinas y ferritinas (que ligan hierro)
5. Función homeostática: Como se mencionó, el comportamiento ácido-base de las proteínas permite
que actúen como buffers; además, su carga eléctrica a pH fisiológico contribuye a mantener el
equilibrio osmolar.

Otros compuestos nitrogenados.

Además de los aminoácidos, es posible hallar nitrógeno contenido en otras biomoléculas. A

continuación describiremos las más abundantes:

 Bases nitrogenadas: Son esqueletos cíclicos nitrogenados que constituyen los nucleósidos y
nucleótidos. Pueden ser púricas (adenina y guanina) o pirimidínicas (citosina y timina). Además de

3
Clasificación de proteínas según Blanco, A. Química Biológica. El Ateneo. 9na Edición.
 Página 9

ser esenciales para la formación de ARN y ADN, estos compuestos pueden almacenar enlaces de
alta energía (ATP, GTP) o servir como mensajeros (AMPc, adenosina)
 Hormonas y neurotransmisores derivados de aminoácidos: Los neurotransmisores son moléculas
que sirven como mensajeros del sistema nervioso. De la tirosina se obtienen dopamina, adrenalina,
noradrenalina, y melanina. La fenilalanina y el triptófano pueden ser empleados por el organismo
para obtener tirosina, y por ende los demás compuestos mencionados. Del triptófano se sintetizan
la serotonina y la melatonina. Otra hormona, el óxido nítrico (NO) deriva de la arginina.
 Aminoácidos no proteinogénicos: La citrulina y la ornitina son dos aminoácidos no-
proteinogénicos, es decir, no forman parte de las proteínas. De todas maneras, cumplen un rol
importante en el organismo, al ser intermediarias en procesos metabólicos como el ciclo de la urea.
 En las sales biliares también podemos hallar compuestos nitrogenados como la taurina y la
glicocola (glicina) Ambas se encuentran formando sales con el ácido cólico.
 Compuestos de transporte y excreción: Los procesos catabólicos de los compuestos
nitrogenados implican la excreción del nitrógeno hacia la orina. Este nitrógeno se transporta en
forma de amonio (NH4+), urea y ácido úrico. Los grupos amino también son transportados entre los
tejidos por la glutamina y la asparagina.

Proteínas y Nutrición
Balance Nitrogenado. Nuestro organismo constantemente sintetiza y degrada proteínas. A
medida que una célula envejece, sus componentes se deterioran; las proteínas que ya no pueden
cumplir su función eficientemente son degradadas a aminoácidos, y estos pueden ser reciclados.
Además del metabolismo de las proteínas, algunos aminoácidos también son empleados para reponer
intermediarios de otras vías metabólicas, como precursores de hormonas, para transportar grupos
amino, o como fuente de energía. Algunos de estos procesos requieren que se sustraiga y deseche el
grupo NH2 de los aminoácidos. Es lógico pensar que se deben incorporar constantemente
aminoácidos para mantener en funcionamiento todos estos procesos.

El conjunto de aminoácidos libres conforma un pool que funciona como sustrato para todas las
funciones biológicas. Este pool posee aminoácidos exógenos y endógenos. Los aminoácidos exógenos
provienen de la alimentación. Los endógenos resultan de la degradación de enzimas, metabolismo
(Interconversión) desde otros aminoácidos, o síntesis de novo4.

Un punto importante a tener en cuenta sobre los aminoácidos es que son nutrientes
“inextensibles”; es decir, no existen reservas reales de aminoácidos en el cuerpo. Si bien las proteínas
almacenan aminoácidos, el coste energético y funcional de degradarlas para satisfacer carencias
aminoacídicas no las equipara al nivel de “reserva” que tienen por ejemplo, el glucógeno y los

4
de novo: Locución latina que indica que un proceso se realizó desde cero. En este caso, se refiere a aminoácidos sintetizados
enteramente en el organismo, a partir de precursores no-aminoacídicos.
 Página 10 Proteínas, Aminoácidos y Nitrógeno

depósitos de lípidos. Además, cuando se Indispensables Condicionalmente Dispensables

produce un aumento en la ingesta de glucosa Indispensables
y lípidos, el exceso de estos nutrientes se Isoleucina Glutamina Alanina
puede almacenar; esto no ocurre con los Leucina Glicina Aspartato
aminoácidos. Al no existir un almacén real de Lisina Cisteína Glutamato
aminoácidos, su consumo excesivo conlleva Metionina Prolina
a que se empleen sus esqueletos carbonados Fenilalanina Serina
para obtener energía o sintetizar glucosa o Triptófano Tirosina
lípidos. Valina Arginina
Treonina Taurina
Los aminoácidos en la dieta.
Histidina
El ser humano presenta un Tabla 1. Aminoácidos esenciales y no esenciales. (*) Aminoácidos

requerimiento proteico basal, lo que le semiesenciales.

obliga a incorporar una cantidad mínima de gramos de proteína, y por ende, a ser selectivo en cuanto
a los alimentos con los que buscará incorporar aminoácidos. Muchos autores clasifican los aminoácidos
como esenciales, semiesenciales y no esenciales.

En este trabajo ofrecemos la clasificación en dispensables, indispensables, y condicionalmente

dispensables.5

a. Los aminoácidos indispensables o esenciales no pueden ser sintetizados por el organismo, o la

velocidad a la que se sintetizan es demasiado lenta. Deben ser suministrados por la alimentación en
todo momento.
b. Los aminoácidos dispensables se pueden sintetizar con casi total libertad en el organismo,
pudiendo una persona rescindir de su suministro exógeno.
c. Algunos aminoácidos son condicionalmente indispensables. Esto quiere decir que en situaciones
como el desarrollo infantil y el embarazo, el uso de estos aminoácidos excede la capacidad del
organismo para sintetizarlos, volviéndolos esenciales. (Tabla 1)

Cuando hablamos de cantidad, nos referimos al porcentaje en gramos de proteína que

podemos incorporar de un alimento. Es decir, de cada 100 gramos de un alimento, cuantos gramos
corresponden a proteínas. La calidad de esta proteína pone en juego dos elementos adicionales:

a. La digestibilidad o relación entre el nitrógeno absorbido y el nitrógeno ingerido. Esto depende de

varios factores, incluidos la capacidad de las enzimas para digerir ciertos alimentos, la presencia
de nutrientes que dificulten la absorción, la solubilidad, el pH, etc.

5
Esta clasificación se encuentra en los cuadernos del Ministerio de Salud de la Nación.
http://www.msal.gob.ar/images/stories/bes/graficos/0000000817cnt-2016-04_Guia_Alimentaria_completa_web.pdf
 Página 11

b. El valor biológico indica la relación entre el

nitrógeno retenido en el organismo, y el nitrógeno Edad Ingesta recomendada (gr/kg/día)

absorbido. Cuando se ingieren excesivas 4-6 meses 2.5

cantidades de un aminoácido dispensable, sus 7-9 meses 2.2
grupos aminos son desechados y su esqueleto 10-12 meses 2.0
carbonado se emplea como fuente de energía. Las 1-2 años 1.6
proteínas con mayor valor biológico, poseen los 2-3 años 1.55
aminoácidos esenciales en una proporción cercana 3-5 años 1.5
a las que requiere el organismo. 5-12 años 1.35
Varones
Para cuantificar el valor biológico, se suele
12-14 años 1.35
tomar como patrón comparativo a las proteínas
aportadas por la clara de huevo. Se comparan 14-16 años 1.3

entonces la cantidad y proporción de aminoácidos que 16-18 años 1.2

aporta cada alimento, con las aportadas por la proteína Mujeres

patrón. De esta comparación nace el concepto de 12 – 14 AÑOS 1.3

aminoácido limitante de los alimentos. Este 14 - 16 años 1.2

aminoácido, al estar en mayor déficit en relación a la 16 – 18 años 1.1

clara de huevo, es el que limitará la utilización Cantidad adicional por día (gr)
balanceada de las proteínas aportadas. Embarazo 8 gr.
Lactancia hasta el 6to mes 23 gr.
Requerimientos Diarios.
Lactancia tras el 6to mes 16 gr.
Si bien los aminoácidos no se emplean Adultos (Ambos sexos): 18 1.0
preferentemente como fuente de energía (cumplen una años en adelante
función plástica o estructural irremplazable por otros Tabla 2. Requerimientos proteicos diarios según la FAO.
nutrientes) debemos saber que cada gramo de
aminoácido oxidado aporta al organismo 4 kcal. Este dato es fundamental a la hora de elaborar
regímenes dietarios.

Podemos emplear varios criterios para cuantificar los requerimientos diarios de proteínas:

1. En relación a la masa corporal. Los organismos mundiales (OMS, FAO6) recomiendan la ingesta
diaria de 0.8 – 1 gr de proteína por cada kilogramo de masa corporal (0.8-1gr/kg/día) en adultos
de ambos sexos. Esto quiere decir, que un varón de 70 kg no debería ingerir menos de 56-70 gr de
proteínas por día.
2. Ingesta como porcentaje del valor energético total (VET). Otra forma de valorar el requerimiento
determina que un porcentaje de las calorías consumidas a diario deben ser de origen proteico. Este

6
FAO: (Food and AgricultureOrganisation) Organización de las Naciones Unidas para la Alimentación y la Agricultura.
 Página 12 Proteínas, Aminoácidos y Nitrógeno

valor se establece en un 15% del VET para una persona que normalmente consuma 2 000 kcal por
día. Es decir, 75 gr. de proteína por día.

Composición Proteica de los Alimentos

Fuentes Animales

Como regla general, todos los derivados de animales poseen alto valor biológico, en el sentido
en que podemos obtener todos los aminoácidos esenciales de ellos. La digestibilidad de sus proteínas
ronda el 95%.

Las carnes rojas son uno de los alimentos más ricos en proteínas; están constituidas en
promedio por un 15-20% en masa de proteínas. La carne de pescado posee un 18-20% de masa
proteica. Difieren principalmente en el aporte relativo de hierro y cobalamina (B12) – más abundante
en las carnes rojas - contra el aporte de ácidos grasos poliinsaturados (omega-3 y omega-6), riboflavina
(B2), y tiamina (B1) - más abundantes en el pescado-. Las carnes aportan además fósforo, yodo y calcio.

Todas las carnes tienen un valor nutritivo relativamente similar, por lo que es necesario
alternarlas en la dieta. Algunas recomendaciones indican comer carnes rojas tres veces por semana;
carne de ave dos veces por semana, y carnes de pescados dos veces por semana (en este último caso,
no hay diferencia entre los frescos y los enlatados). A pesar de poseer una gran calidad y cantidad de
aminoácidos, no se debe confundir que las carnes son la única fuente de proteínas.

El huevo posee aminoácidos en proporciones óptimas, que junto a una gran biodisponibilidad,
le otorgan un gran valor biológico. Su masa es un 14% proteínas, de las cuales la más abundante es la
ovoalbúmina en la clara (54%). El huevo aporta además colesterol y vitamina E. La ovoalbúmina
coagula a los 80 °C, desnaturalizándose. Como ya se mencionó, las proteínas del huevo se emplean
como patrón comparativo para establecer el valor biológico de los demás alimentos.

Los lácteos y sus derivados poseen un 4% de masa proteica. De las proteínas de la leche, la
caseína representa el 80%, y posee todos los aminoácidos proteinogénicos. Constituyen además una
fuente importante de calcio. Se deben consumir diariamente, en todas las edades.

Fuentes Vegetales

Su valor nutricional es menor al de los alimentos de origen animal. Se pueden obtener todos los
aminoácidos combinando ciertos grupos de vegetales. La digestibilidad de sus proteínas ronda el 80%

Las legumbres poseen un 17 a 25% de masa proteica. Sus aminoácidos esenciales se

complementan con los aminoácidos aportados por los cereales, ejerciendo un efecto sinérgico el
consumir ambas. La soja posee un 37% de proteínas, y carece de metionina. El trigo y el maíz carecen
de lisina. El arroz no aporta treonina, etc. Las gliadinas y gluteninas son proteínas comunes en los
cereales, que guarecen importancia biológica al generar intolerancia en los individuos afectados por
 Página 13

la celiaquía. Los frutos secos poseen un 10-30% de contenido proteico. Con una adecuada
combinación de legumbres y cereales, podemos reemplazar las carnes dos veces a la semana.
Página 14 Proteínas, Aminoácidos y Nitrógeno

Guía de Estudio:
1. Bibliografía Obligatoria: Este trabajo es una breve introducción
Material didáctico de la
cátedra Medicina,
Hombre y Sociedad. Eje
Alimentación.
Autores:
Cabaña, Ricardo Alfredo
Fernández, Mauricio Andrés
Dra. Urbanek, Luisa Carolina
Año 2017
2. Material Complementario. A fines de mantener el espíritu
que busca facilitar a los lectores el abordaje del tópico, haciendo
hincapié en los puntos clave para su comprensión. Es necesario
que el alumno consulte las siguientes obras para tener un
entendimiento integral de los conceptos desarrollados en el
programa:
a. Alberts, B y cols “Introducción a la Biología Celular” 3º
Ed. Editorial Médica Panamericana. 2011. México.
b. Blanco, A., Blanco, G., León, M., León, N. M., Ibarra Rubio,
M. E. C., & Ramírez, L. (2013). Química biológica (No.
577.1). El Ateneo.
c. Curtis, H., y Schnek, A. (2008). Curtis. Biología. Ed.
Médica Panamericana.
d. Andino, G. Clase Virtual de pH. Video de la cátedra de
Medicina, Hombre y Sociedad.
e. Karp, G. “Biología Celular y Molecular” 5º Ed. 2009.
f. Rembado, M.; Sceni, P. “La química en los alimentos”.
Ministerio de Educación. Instituto Nacional de Educación
Tecnológica. 2009
g. Revista “Vive sano”
http://www.institutotomaspascualsanz.com/descargas/pu
blicaciones/vivesano/vivesano_13mayo10.pdf?pdf=vivesa
no-130510
sintético de esta obra, se omitieron conceptos básicos de
biología y química que el alumno probablemente deseará
repasar. Recomendamos los siguientes trabajos al respecto:
a. Biorom.
http://www.biorom.uma.es/contenido/GPons/proteinas/i
ndice.htm [Modelos y animaciones tridimensionales de la
estructura de las proteínas]
b. Genomasur.
http://www.genomasur.com/BCH/BCH_libro/capitulo_02.
htm[Influencia de los puentes de hidrógeno, biomoléculas
esenciales]

“Las proteínas, como probablemente no haga

falta decir, son agrupaciones inmensamente
complicadas de aminoácidos y otros compuestos
específicos, organizadas en intrincados patrones
tridimensionales, tan inestables como los rayos
del sol en un día nublado. Es esta inestabilidad
lo que representa la vida, ya que siempre está
cambiando de posición, en un esfuerzo por
mantener su identidad”.

- ISAAC ASIMOV