Discusión de resultados

En la tabla(tabla prueba de goteo) se muestras los resultados de la prueba de goteo, de ella podemos observar
el comportamiento que tuvo la espuma de albumina de huevo al adicionar diferentes sustancias. A la
muestra testigo no se le agrego ninguna clase de sustancia. A la muestra A se agregó 10g de cloruro de
sodio y el volumen final obtenido fue casi el doble. A la muestra B se agregó 1mL de ácido acético y esta
muestra quintuplico el valor de la muestra testigo. Ahora, analizando los resultados de este experimento es
evidente como las sustancias agregadas alteraron a la estabilidad de las espumas obtenidas. Como menciona
Badui en su libro, al agregar azucares o sales, la velocidad de coagulación se ve alterada, los azucares
retardan la coagulación mientras que la sales la aceleran. También, al alterar el pH con ácidos, las fuerzas
de repulsión provocadas por las cargas negativas de las moléculas proteicas son menores, por lo que se
facilita el acercamiento y entrecruzamiento y coagulan más fácilmente. En el experimento se pudo
comprobar como una alteración al pH por medio de ácidos facilita más el entrecruzamiento que las sales,
razón por la cual se obtuvo mayor cantidad de la muestra B.
Para el caso de las pruebas de las reacciones coloreadas, todos los ensayos dieron positivo, es decir, se
colorearon en la forma esperada. En la reacción de Biuret, se formó un precipitado de color violeta muy
característico de este tipo de reacción, confirmando la presencia de proteínas. En la reacción de coagulación
de proteínas, de igual manera, la desnaturalización de las proteínas al agregar el ácido acético y temperatura
fue la esperada. La solución adquirió una coloración blanca, siendo esta reacción del tipo desnaturalizante
permanente debido a la ruptura de los enlaces de la proteína nativa como menciona Melo y Cuamatzi en su
libro. En la reacción xantoproteica se formó un precipitado de color amarillo intenso, en el caso del huevo
de codorniz, este precipitado se formó únicamente en el fondo, esto pudo haber sucedido debido a que
durante el ensayo no se agregó de forma inmediata las diez gotas de hidróxido de sodio y como la muestra
se había sometido a temperatura, esta se desnaturalizo rápidamente, lo que pudo haber alterado el ensayo.
La reacción xantoproteica da positiva en muestras de proteína que son portadoras de aminoácidos con
grupos bencénicos, en este caso la fenilalanina, la tirosina y el triptófano como menciona Guarnizo en su
libro. En la reacción para compuestos azufrados se obtuvo un precipitado negro lo cual confirma la
presencia de proteínas con aminoácidos azufrados, en este caso la metionina y la cisteína son los únicos
aminoácidos que poseen azufre en su composición, por lo tanto están presentes en la albumina de huevo.
Bibliografía
Badui, S. (2006). Química de los alimentos. (4ta. ed.). Mexico: Pearson educación.

Melo, V y Cuamatzi, O. (2007). Bioquímica de los Procesos Metabólicos. (2da edición). España. Barcelona:
Editorial Reverte.

Guarnizo, A. (2003). Experimentos de química orgánica. Colombia: Elizcom.

Ventajas y desventajas de electroforesis en geles de poliacrilamida
Son geles transparentes económicos con estabilidad mecánica, insolubles en agua, de propiedades
constantes, relativamente no iónicos y que permiten buena visualización de las bandas durante un tiempo
prolongado. Además tiene la ventaja de que variando la concentración de polímeros, se puede modificar de
manera controlada en el tamaño del poro (García, 2001, pp. 31).
Cierta evidencia indica que la exposición directa a la poliacrilamida, sea por inhalación, absorción dérmica
o por los ojos irrita a la mucosa expuesta. Además, la exposición prolongada puede causar daño a las
glándulas reproductoras masculinas, incontinencia urinaria, náuseas y parestesias. Es por eso que
lamentablemente cada vez se emplea menos en diagnóstico, debido a su neurotoxocidad (García, 2001, pp.
32).

García, H. (2001). Electroforesis en geles de poliacrilamida: fundamentos, actualidad e importancia.

Recuperado de: http://bvs.sld.cu/revistas/uni/vol1_2_00/uni07200.pdf