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a) Poli (Gly-Ala-Gly-Thr)
b) Poli (Glu-Ala-Leu-His)
Has aislado una proteína de 31 KDa (X) de una bacteria. Tras haber producido
anticuerpos de esta proteína al inyectarla en conejos, construyes una columna de
afinidad al unir los anticuerpos anti-X a una resina cromatográfica. Aplicaste un
homogenado de hígado de ratón a la columna después de eluir la proteína unida,
realizas una electroforesis e identificas una proteína de 45 KDa (Y) como una
banda individual en un gel SDS-poliacrilamida. Asimismo, realizaste un
experimento similar con un homogenado de hígado de vaca y obtuviste de nuevo
una proteína de 45 KDa (Z). cada una de las tres proteínas fue sometida a
concentraciones muy bajas de tripsina y no se presentó hidrolisis de la proteína
bacteriana. Mientras que las proteínas de vaca y ratón produjeron fragmentos de
31 y 14 KDa. Los análisis de secuencias de cada uno de los polipéptidos revelo
que el 48% de los aminoácidos presentes en la proteína bacteriana X fueron
idénticos a aquellos en el fragmento de ratón de 31 KDa y 43% fueron idénticos a
aquellos en el fragmento de vaca de 31 KDa. Las comparaciones de fragmentos
típicos de ratón y vaca demostraron que el 89% de los residuos en el fragmento de
31 KDa fueron idénticos, así como 92% de los residuos del fragmento de 14 KDa,
sin embargo no hubo homología significativa entre los péptidos de ratón o vaca de
14 KDa y la proteína bacteriana.
a) Dentro de las tres moléculas ¿Cuáles son las que se encuentran más
relacionadas?
Los fragmentos de 14 KDa de vaca y ratón
b) ¿Qué sugieren los datos acerca de los dominios estructurales de las
proteínas de ratón y vaca comparados con la proteína bacteriana?
Que el dominio de 31 KDa se ha conservado desde organismos
procariotas por lo que es posible que esté relacionado con procesos
vitales para los organismos que las presentan, mientras que el dominio de
14 KDa de vaca y de ratón se relacionan más en cuanto a su homología
de residuos de aminoácidos por lo tanto podría ser que este dominio solo
esté presente en mamíferos como resultado de diferentes procesos
evolutivos
Pro-Pro-Val-Glu-Ala-Ala-Tyr-Glu-Lys-Val-Val-Ala-Gly-Val-Ala-Asn-Ala-Leu-
Ala-His-Lys-Tyr-His
Si tomamos en cuenta que por cada vuelta son 0.54 nm y consideramos los
23 residuos como 6 vueltas (faltando 0.6 residuos para completar 6 vueltas) el
tamaño de la hélice seria 3.24 nm
No se completan las 6 vueltas ya que por cada vuelta son 3.6 aminoácidos y
la cadena presenta 23 residuos de aminoácido, aunque aproximadamente
podríamos decir que son 6 vueltas.